TUGAS MAKALAH BIOKIMIA TANAMAN

METABOLISME ASAM AMINO

DISUSUN OLEH:

SADDAM HUSIN

FAKULTAS PERTANIAN

UNIVERSITAS MALIKUSSALEH

PRODI AGROEKOTEKNOLOGI PERTANIAN

TAHUN 2014

METABOLISME ASAM AMINO

A.    Degradasi Asam Amino

Asam amino yang berlebihan dari yang diperlukan untuk

sintesis protein dan biomolekul lain tidak dapat disimpan dalam

tubuh maupun diekskresi ke luar tubuh, tidak seperti asam lemak

dan glukosa. Kelebihan asam amino condong digunakan untuk bahan

bakar. Gugus α-amino dibebaskan dan rangka karbon yang dihasilkan

diubah menjadi zat antara metabolisme. Sebagian besar gugus amino

dari, kelebihan asam amino diubah menjadi urea, sedangkan rangka

atom karbonnya  di ubah menjadi asetil Ko-A, asetoasetil-Ko A,

piruvat atau salah satu zat antara pada daur asam sitrat. Jadi,

asam lemak, zat keton, dan glukosa dapat dibentuk dari asam

amino. Asam amino tidak bisa disimpan karena didegradasi untuk

daur asam trikarboksilat dan menghasilkan energi.

 Proses oksidasi adalah salah satu dari perubahan yang

terjadi pada asam amino terutama setaelah gugus aminonya

dihilangkan terlebih dahulu. Jalan yang ditempuh tergantung dari

jenis asam amino. Reaksi yang menghilangkan gugus amino sebagian

besar berlangsung melalui dua jalur yaitu transaminasi dan deaminasi.

Transaminasi

Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang

melibatkan pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada

asam amino lain.

Reaksi transaminasi dengan enzim aminotransferase

Gugus α-amino dari ke-20 asam L-amino yang biasa dijumpai pada

protein, pada akhirnya dipindahkan pada tahap tertentu dalam

degradasi oksidatif molekul tersebut. Pembebahasan gugus α-amino

dari kebanyakan asam L-amino dikatalisa oleh enzim transaminase dan

aminotransferase. Pada transaminase, gugus α-amino dipindahkan secara

enzimatik ke atom karbon α pada α-ketoglutarat, sehingga

dihasilkan asam α-keto, sebagai analog dengan asam amino yang

bersangkutan.

Transaminasi hanyalah salah satu dari berbagai ragam

transformasi asam amino yang dikatalisis oleh enzim-enzim

piridoksal pospat. Reaksi lain pada karbon α asam amino adalah

dekarboksilasi, deaminasi, rasemisasi, dan pembelahan aldol.

Tujuan keseluruhan reaksi transaminase adalah mengumpulkan

gugus amino dari berbagai asam amino dalam bentuk hanya satu asam

amino, yakni L-glutamat. Jadi, katabolisme gugus amino menyatu

menjadi produk tunggal. Kebanyakan tarnsaminase bersifat spesifik

bagi α-ketoglutarat sebagai molekul penerima gugus amino di dalam

reaksi ini. Tetapi, enzim tersebut tidak terlalu spesifik bagi

substrat COOnya yang lain, yaitu asam L-amino yang memberikan

gugus aminonya. Beberapa transaminase yang paling penting, yang

dinamakan sesuai dengan molekul pemberinya aminonya, sebagai

berikut:

L-Aspartat + α-ketoglutarat oksalasetat + L- glutamat

L-Alanin + α-ketoglutarat piruvat + L-glutamat

L-Leusin + α-ketoglutarat α-ketoisokaproat + L- glutamat

L-Tirosin + α-ketoglutaratp-hidroksifenilpiruvat + L-glutamat

α-ketoglutarat merupakan senyawa umum penerima gugus amino

dari kebanyakan asam amino yang lain. L- glutamate berperan untuk

menyampaikan gugus amino kepada lintas biosintetik tertentu atau

menuju ke urutan akhir reaksi ini. Berdasarkan reaksi diatas

dapat disimpulkan bahwa gugus amino yang ada pada asam-asam

tersebut dikumpulkan ke dalam satu asam amino yaitu asam

glutamate. Semua transaminase memiliki gugus prostetik yang

terikat kuat dan mekanisme reaksinya bersifat umum. Gugus

prostetik piridoksal-fosfat, merupakan turunan piridoksin atau vitamin

Piridoksal fosfat berfungsi sebagai senyawa antara pembawa gugus

amino pada sisi aktif transaminase.

Gugus karbonil dari piridoksal fosfat yang terikat oleh

enzim bergabung dengan gugus α-amino dari asam amino yang datang,

membentuk senyawa antara yang berikatan, kovalen, yaitu sejenis

senyawa yang disebut basa Schiff.  Suatu perpindahan ikatan ganda C=N

terjadi setelah itu, dan kerangka karbon asam amino

terhidrolisis, meninggalkan gugus amino yang terikat kovalen pada

gugus prostetik dalam bentuk piridoksamin fosfat.

Piruvat yang terbentuk merupakan senyawa antara dalam Siklus

Asam sitrat, sedangan glutamate akan mengalami deaminasi

oksidatif menghasilkan NH4+ dan α-ketoglutarat, α-ketoglutarat

juga merupakan senyawa antara dalam Siklus Asam Sitrat. NH4+  pada

sebagian besar vertebrata darat diubah menjadi urea untuk

dikeluarkan dari dalam tubuh melalui Siklus Urea.

Deaminasi

Deaminasi adalah mengeluarkan gugus amino dari suatu

senyawa. Gugus α-amino dari banyak asam amino dipindahkan kepada

α-keto glutarat untuk membuat asam glutamat yang kemudian

mengalami deaminasi oksidatif membentuk ion, Ion ammonium dibentuk

dari glutamat dengan deaminasi oksidatif. Reaksi ini dikatalisis

oleh enzim glutamat dehidroginase, yang tidak biasa karena dapat

menggunakan baik maupun Aktivitas enzim glutamat dehidroginase

diatur secara alosetrik. Enzim pada vertebrata ini terdiri atas

enam sub unit yang identik. Guanosin trifosfat (GTP) dan

adenosine trifosfat (ATP) adalah inhibitor alosetrik, sedangkan

guanosin difosfat (GDP) dan adenosin difosfat (ADP) adalah

activator alosetrik. Jadi, penurunan muatan energi akan mempercepat

oksidasi asam amino.

Reaksi total yang dikatalisis oleh enzim aminotransferase

dan glutamate dehidroginase adalah :

Asam α-amino +  O + asam α-keto + NADH + (atau NADPH)

Pada sebagian besar vertebrata darat, diubah menjadi urea

yang kemudian diekskresi. Cara pemecahanan asam amino adalah

dengan membentuk zat antara metabolic utama yang dapat diubah

menjadi glukosa atau dapat dioksidasi pada daur asam nitrat. Pada

kenyataannya rangka karbon 20 asam amino pokok yang membentuk

protein disalurkan menjadi hanya 7 molekul yaitu, piruvat,

asetil-KoA, asetoasetil- KoA, a-ketoglutarat, suksinil KoA,

fumarat dan okseloasetat.

Asam amino yang dapat dipecah menjadi asetil KoA atau

asetoasetil KoA disebut ketogenik karena asam tersebut pada

pemecahannya menghasilkan zat keton. Sebaliknya asam amino yang

diubah menjadi piruvat, a-ketoglutarat, suksinil-KoA, fumarat,

atau okseloasetat disebut glukogenik. Sintesa glukosa dari asam

amino mungkin dilakukan karena zat antara daur asam sitrat dan

piruvat dapat diubah manjadi fosfeonolpiruvat dan kemudian

menjadi glukosa.

.

1. JALUR a-KETOGLUTARAT

Jalur ini memuat pengubahan arginin, prolin, histidin dan

glutamin menjadi asam glutamat yang selanjutnya senyawa akhir

dideaminasi menghasilkan ketoglutarat. Asam-asam amino tersebut

termasuk dalam golongan senyawa glikogenat.

Arginin oleh enzim arginase dipecah menjadi ornitin dan urea.

Dengan jalan transmiasi ornitin yang terbentuk diubah menjadi

glutamat semialdehida yang selanjutnya mengalami dehidrogenasi

menjadi asam glutamat. Enzim pertama adalah ornitin transaminase  dan

yang berikutnya ialah dehidrogenase yang dibantu oleh NAD+.

Prolin oleh prolin oksidase diubah menjadi prolinkarboksilat

yang karena tidak mantap  langsung berubah menjadi glutamat

semialdehida dan kemudian menjadi asam glutamat melalui reaksi

dehidrogenasi.

Enzim histidase (histidin-amoniak liase), urokanat hidratase dan

imidazolon propionase bersama-sama membuka cincin imidazol pada

histidin menjadi N-formimino glutamat. Senyawa ini kemudian

melepaskan gugus formimino dalam suatu reaksi tramsfer yang

dikatalisa oleh glutamat-formimino transferase dan berubah menjadi asam

glutamat.

Glutamin dapat membebaskan gugus NH3, pada reaksi hidrolisis

yang dikatalisa oleh glutaminase, menjadi asam glutamat. Senyawa

tersebut juga bisa diubah menjadi asam glutamat karena kegiatan

enzim glutamat sintase.

2.     JALUR PIRUVAT

Kelompok  asam amino yang dapat diubah menjadi asam piruvat

adalah alanin, glisin dan serin, sistin dan sistein. Bagan

perubahannya adalah sebagai berikut :

Glisin dapat diubah menjadi serin melalui reaksi transfer.

Enzim yang mengkatalisareaksi tersebut adalah serin hidroksimetil

transferase yang dibantu oleh tetrahidrofolat(FH4).Serin yang terbentuk

pada reaksi transfer diatas diubah menjadi asam piruvat oleh serin

dehidratase yang dibantu oleh gugus prosintetis piridoksal-P.

Jalur pemecahan sistin menjadi asam piruvat merupakan sebuah

lingkaran. Dari gambar dibawah ini dapat diketahui bahwa sistin

dapat diubah menjadi asam piruvat melalui tiga sub jalur. Yang

pertama sub-jalur sistin-sistein-merkaptopiruvat; yang kedua

ialah sistin-sitein – sistein sulfinat dan yang ketiga iadalah

sistin – sistein  langsung asam piruvat. Enzim yang mengkatalase

senyawa yang terdapat pada sub jalur pertama masing- masing

adalah sistin reduktase yang merubah sistin menjadi sistein.

Pengubahan sistein menjadi merkapto-piruvat merupakan reaksi

transfer yang dikatalisa oleh sistein transfaminase. Enzim 3-

merkaptopiruvat sulfurtransferase memindahkan gugus S ke HCN sehingga

sisa yang dinamakan asam piruvat. Pada sub jalur yang kedua

dijumpai enzim-enzim  sistein deoksigenase dan aspartat transaminase.

Alanin dapat diubah menjadi asam piruvat melalui reaksi

transaminasi yaitu :

Alanin + a-

ketoglutarat                 Piruvat + glutamateEnzim alanin transaminase ini membutuhkan bantuan piridoksial-fosfat

yang terikat erat pada bagian apoenzimnya.

Asam piruvat yang dihasilkan oleh jalur piruvat ini diubah

ke asetil-koa oleh kompleks piruvat dehidrogenase. Asetil-koa ini

dapat menghasilkan enersi melalui lingkaran asam trikarboksilat.

  

3.     JALUR ASETO-ASETIL-KoA

Fenilalanin, triptofan, tirosin, lisin dan leusin dapat

diubah menjadi asetil KoA melalui asetoasetil KoA. Diagram

konversi asam amino di atas dapat diikuti di bawah ini :

Fenilalanin berbeda dengan triptofan hanya pada kandungan

gugs OH. Penempelan gugus pada fenilalanin membentuk triptofan

yang dikatalisis oleh fenilalanin 4-mono-oksigenase (fenilalanin

hidroksilase sebuah enzim oksigenase fungsi campuran) yang

dibantu oleh koenzim NADPH dan oksigen. Pembukaan cincin benzena

yang ada pada fenilalanin atau trip tofan dilakukan bersama-sama

oleh enzim transainase dan dioksigenase yang dapat dilihat pada

urutan reksi ini.

            Pada jalur pemecahan fenilalanin atau triptofan

dijumpai enzim yang bernama oksigenase yaitu fenilalanin 4-

monooksigenase, 4-OH fenilpiruvat dioksigenase dan homogentisat 1,2-

dioksigenase.  Enzim 4-monooksigenase adalah salah satu contoh dari

yang mempunyai fungsi campuran yaitu menempelkan 1 atom oksigen

yang berasal dari O2 pada cincin benzena (fenilalanin) dan

mengkaitkan atom oksigen lainnya pada hidrogen sehingga

terbentuklah air. Hidrogen yang mereduksi secara tidak langsung

berasal dari NADPH melalui dihidrobioproterin.

NADPH + H+ + dihidrobioproterin à NADP+ + tetrahidrobioproterin

L-Fenilalanin + tetrahidrobioproterin à dihidroproterin + L-

tirosin

Leusin, asam amino yang terdapat dalam kelompok pada jalur

aetil KoA diubah menjadi aseto-asetat melalui tahapan reaksi

transaminasi, dehidrogenasi, karboksilasi, hidratasi dan

pembentukan ikatan ganda.

Pengubahan lisin menjadi asetil-KoA menempuh jalur yang

cukup panjang. Senyawa itu dapat pula diubah melalui sakaropin

setelah berkondensasi lebih dulu dengan asam  α-ketoglutarat dan

kemudian senyawa yang terbentuk dihidrogenasi menjadi L α-

aminodipat semialdehida.

Enzim yang mengkatalisis reaksi di atas dan selanjutnya

menjadi L- α-aminoadipat semialdehida adalah sebuah

dehidrogenase. Sakharopin selanjutnya diubah menjadi L- α-

aminoadipat semialdehida dan L-glutamat dengan enzim yang sama

dibantu oleh NAD+.

Degradasi L- α-amino.

Reaksi pertama pengubahan triptofan adalah oksidasi yang

dikatalisis oleh triptofan pirolase atau disebut triptofan 2,3

dioksigenase yang dibantu oleh oksigen molekular. Enzim ini

mengandung Cu dan hem. Oksidasi ini mengakibatkan terbukanya

cincin pirol. N-formilkinurenin yang dihasilkan dalam oksidasi di

atas dipisahkan gugus formilnya oleh enzim formilase atau

formamidase. Tahapan reaksi berikutnya oksidasi dengan bantuan

NADPH dan O2 dan kemudian hidrolisis. Reaksi ini menghasilkan 3-

OH antranilat dan alanin. Senyawa yang terakhir kemudian dapat

diubah menjadi asetil-KoA. Senyawa hasil antara degradasi

triptofan banyak yang dapat digunakan sebagai senyawa dasar

biosintesis hormon. Salah satu adalah hormon tanaman yang

disebutkan asam indolasetat.

4.     JALUR SUKSINAT

Asam amino metionin, isoleusin dan valin menempuh jalur yangsama pada proses degradasinya menjadi asam suksinat.           

Metionin yang masuk ke dalam jalur, pertama kali dipisahkan

gugus metilnya. Caranya ialah dengan mengubah metionin menjadi S-

Adenosil metionin dengan bantuan ATP dan enzim metionin adenosil

transferase. Senyawa yang terbentuk ini kemudian bertindak sebagai

donor metil pada reaksi transmetilasi.

B.   Pembentukan ATP

Glikolisis

Glikolisis adalah urutan reaksi-reaksi yang mengkonfesi

glukosa menjadi piruvat bersamaan dengan produksi sejumlah ATP

yang relative kecil. Pada organism aerob glikolisis adalah

pendahuluan daur asam sitrat dan rantai transport electron yang

bersama-sama membebaskan sebagian besar energy yang tersimpan

dalam glukosa.

Daur asam sitrat (Siklus Krebs)

Suatu senyawa yang terdiri dari empat atom karbon

(oksaloasetat) berkondensasi dengan suatu senyawa atom dua atom

karbon (unit asetil) membentuk asam trikarboksilat yang terdiri

dari enam atom karbon (sitrat). Isomer sitrat kemudian mengalami

dekarboksilasioksidatif menjadi senyawa dengan lima atom karbon

(α-ketoglutarat). Senyawa ini kemudian mengalami dekarboksilasi

oksidatif lagi menjadi senyawa empat atom karbon (suksinat).

Suksinat selanjutnya akan diubah membentuk oksaloasetat kembali.

Dua atom karbon masuk ke dalam daur sebagai unit asetil dan dua

atom karbon keluar dari daur dalam bentuk dua molekul CO2. Gugus

asetil lebih tereduksi dibandingkan CO2, sehingga dipastikan

terjadi reaksi oksidasi-reduksi dalam daur asam sitrat.

Kenyataannya, ada empat reaksi oksidasi-reduksi. Tiga ion hidrida

(6 elektron) dipindahkan pada tiga molekul NAD+, sedangkan

sepasang atom hidrogen (2 elektron) dipindahkan kepada molekul

flavin adenine dinukleotida (FAD). Pembawa electron ini akan

menghasilkan sempilan molekul adenosine trifosfat (ATP) bila

dioksidasi oleh o2 dalam rangka pernafasan. Disamping itu,

terbentuk satu senyawa fosfat energy tinggi setiap satu putaran

daur asam sitrat.

            Dua atom karbon masuk kedalam daur dalam bentuk

kondensasi unit asetil (dari asetil KoA) dengan oksaloasetat. Dua

atom karbon meninggalkan daur dalam bentuk CO2pada dekarboksilasi

berturut-turut yang dikatalis oleh isositrat dehidrogenase dan α-

ketoglutarat dehidrogenase. Dua atom karbon yang meninggalkan

daur berbeda dengan dua atom karbon yang masuk daur.

            NADH dan FADH2 yang terbentuk di dalam daur asam

sitrat akan dioksidasi melalui rantai pernafasan yang akan

dibahas dalam bab berikutnya. Transfer electron dari pengemban-

pengemban ini kepada O2 akseptor electron terakhir menyebabkan

terpompannya proton melalui membrane dalam mitokondria. Daya

penggerak proton ini kemudian akan membangkitklan tenaga untuk

pembentukan ATP: stoikiometrinya kira-kira 2,5 ATP per NADH dan

1,5 ATP per FADH2.

Transfer Elektron

Aliran electron dari  NADH ke O2 melalui prosis eksergonik.

NADH +  O2 + H+           H2O + NAD+

Energy bebas yang dihasilkan digunakan untuk mensintesis ATP

melalui proses endergonik

ADP + Pi + H+            ATP + H2O

Pada fosforilasi oksidatif sintesis ATP terangkai dengan

aliran electron dari NADH atau FADH2 ke O2 melalui gradient proton

melintasi membrane dalam mitokondria. Aliran electron melalui 3

kompleks transmembran dengan orientasi membrane berbeda.

Mengakibatkan terpompanya proton keluar matriks mitokondria dan

terbentuknya potensial membrane. ATP disintesis bila proton

mengalir kembali ke matriks melalui saluran di dalam kompleks

pembentukan ATP yang disebut ATP sintase. Electron dari NADH

ditransfer ke gugus prostetik FMN dari NADH-Q reduktase yang

pertama dari tiga kompleks. Reduktase ini juga mengandung pusat-

pusat Fe-S. Electron muncul dalam QH2, bentuk reduksi dari

ubikinon (Q). Pengemban hidrofobik yang sangat mobil ini

mentransfer elektronnya ke sitokrom reduktase, suatu kompleks

yang mengandung sitokrom b dan c1 dan satu pusat Fe-S. Kompleks

kedua ini mereduksi sitokrom c, protein membrane perifer yang

larut air. Sitokrom c, seperti Q, merupakan pengemban electron

yang mobil yang kemudian mentransfernya ke sitokrom oksidase.

Kompleks ketiga ini mengandung sitokrom a dan a3 dan 2 ion

tembaga. Satu hem besi dan satu ion tembaga di dalam oksidase ini

mentransfer electron ke O2, akseptor terakhir untuk membentuk

H2O.

Aliran electron melalui tiap-tiap kompleks ini menyebabkan

terpompanya proton dari sisi matriks ke sisi sitosol membrane

dalam mitokondria. Terbentuk daya gerak proton yang terdiri dari

gradient pH (sisi sitosol asam) dan potensial membrane (sisi

sitosol positif). Aliran balik proton ke sisi matriks melalui ATP

sintase menyebabkan sintesis ATP. Kompleks enzim ini terdiri dari

unit F0 hidrofobik yang membawa proton melalui membrane dan unit

F1 hidrofilik yang mengkatalis sintesis ATP berurutan pada 3

situs. Aliran proton melalui ATP sintase melpaskan ATP yang

terikat erat.

Aliran 2 elektron melalui NADH-Q reduktase, sitokrom

reduktase, dan sitokrom oksidase membangkitkan suatu gradient

yang cukup untuk sintesis masing-masing 1, 0,5 dan 1  molekul

ATP. Dengan demikian, terbentuk 2,5 ATP per NADH yang dioksidasi

dalam matriks mitokondria. Pada tiap kali oksidasi FADH2 hanya

terbentuk 1,5 ATP karena electron masuk ke rantai pernafasan pada

QH2, setelah situs pompa proton pertama. Juga hanya terbentuk 1,5

ATP melalui oksidasi NADH sitosol karena elektronnya masuk rantai

pernafasan pada situs kedua, karena kerja system angkut

gliserofosfat. Masuknya ADP kedalam matriks mitokondia terangkai

dengan keluarnya ATP oleh ATP-ADP translokase, protein pengangkut

yang digerakkan oleh potensial membrane. Kurang lebih terbentuk

30 ATP bila satu molekul glukosa dioksidasi sempurna menjadi CO2

dan H2O.

Transport electron biasanya terangkai erat dengan

fosforilsi. NADH dan FADH2 hanya dioksidasi bila ADP pada saat

yang sama mengalami fosforilasi menjadi ATP. Perangkaian ini

disebut control respirasi, dan dapat dirusak oleh senyawa-senyawa

“uncopler” seperti DNP, yang meniadakan gradient proton dengan

membawa proton melintasi membrane dalam mitokondria.

C.    BIOSINTESIS ASAM AMINO ESENSIAL1.     Biosintesis Asam Amino Esensial

Lintas bagi sintesis asam amino esensial pada nutrisi tikus

albino dan manusia telah disimpulkan dari penelitian biokimiawi

dan genetic mikroorganisme yang mampu membuat senyawa ini. Kita

tidak akan mengamati lintas ini, tetapi kita dapat membuat

beberapa kesumpulan umum mengenai lintas ini. Lintas yang

mengarah kepada sintesis asam amino esensial biasanya lebih

panjang (5 sampai 15 tahap) dan lebih kompleks dibandingkan

dengan lintas yang menuju asam amino nonesensial, yang kebanyakan

dibentuk melalui beberapa asam amino esensial, karena tidak

memiliki satu atau dua enzim pada lintas sintesis tersebut.

Lintas asam amino esensial yang paling kompleks adalah lintas

menuju fenilalanin, triptofan, dan histidin , yang memiliki cincin benzene

atau heterosiklik. Sintesis cincin ini, terutama kedua cincin

pusat triptofan, memerlukan sejumlah tahap reaksi enzimatis yang

kompleks. (Lehninger. :321).

Jasad hidup tingkat tinggi tidak dapat mensintesa asam amino

esensial. Mekanisme reaksi pembentukannya disusun dari biosintesa

asam tersebut dalam bakteri dan dalam tanaman. Yang tergolong

dalam asam amino esensial adalah valin, leusin, isoleusin,

fenilalanin, metionin, treonin, ornitin, arginin, histidin

(Martoharsono. 1982:129) Lima asam amino esensial bagi hewan

disintesis oleh tanaman dan mikroorganisme dari asam amino

nonesensial: treonin, metionin, dan   lisin dibentuk dari aspartat, arginin

dan histidin dibentuk dari glutamate. Isoleusin dibentuk oleh bakteri

dari asam amino esensial treonin. (Lehninger. : 321).

a.      Sintesa valin, isoleusin dan leusin

Ketiga asam amino yang tergolong dalam nir-polar hidrofonik

ini disintesa melalui jalur yang hampir serupa. Isoleusin

dibentuk dari treonin. Selanjutnya senyawa tersebut mengalami

dehidratasi dan berubah menjadi α-ketobutirat. Reaksi ini

dikatalisa oleh treonin dehidratase. Tahap reaksi berikutnya sehingga

menjadi isoleusin berlangsung seperti pada perubahan asam piruvat

(asam α-keto juga) menjadi valin.

Reaksi pertama biosintesa valin dan treonin dikatalisa oleh

asetolaktat sintesa. Kemudian terjadilah pemindahan gugus CH3 atau C2H5

yang dilaksanakan oleh enzim asetolaktat mutase dan dilanjutkan

dengan reduksi sehingga terbentuk asam dihidroksi isovalerat atau

β-metilvaleratnya. Tahap berikutnya ialah dehidratasi oleh asam

dihidroksi dehidratase yang menghasilkan asam α-keto dan setelah itu

terjadilah reaksi transaminasi menjadi valin atau isoleusin.

Leusin disintesa dari α-keto-isovalerat yang berkondensasi

dengan asetil-KoA menjadi asam α-isopropilmalat yang dikatalisa

oleh α-isopropilmalat sintase.

 

Sintesis valin, leusin dan  isoleusin

Perubahan dari α menjadi β-isopropilmalat dikatalisa oleh α-

isopropil-malat dehidratase dan kemudian β-isopropilmalat dehidrogenase

mengubah senyawa yang terakhir ini menjadi α-ketoisokaproat dan

yang selanjutnya enzim leusin trasaminase mengubah senyawa bentuk

keto menjadi aminoleusin.

b.     Pembentukan fenilalanin dan triptofan

Dua asam ini termasuk dalam asam amino aromatik, mengandung

cincin benzena, yang disintesa dari rantai karbon alifatik.

Prekursornya adalah asam fosfoenol piruvat dan eritrosa 4-P

  

     

Sintesis Triptofan

Hasil kondensasi antara fosfoenol piruvat dan eritrosa 4-P

dikatalisa oleh aldolase. Hasilnya yaitu asam 3-deoksi-α-

arabinoheptulosonat 7-P yang kemudian membentuk senyawa yang

siklik sambil menghilangkan gugus fosfatnya. Senyawa siklik yang

dinamakan 5-dehidroshikimat. Selanjutnya senyawa terakhir ini

direduksi oleh shikimat dehidrogenase yang dibantu ileh NADPH

menghasilkan asam shikimat. Setelah bergabung dengan fosfoenol

piruvat maka asam shikimat berubah menjadi asam 5-enolpiruvil

shikimat. Reaksi ini dikatalisa oleh sebuah sintetase. Asam

khorismat yang terbentuk merupakan senyawa dasar bagi biosintesa

triptofan, tirosin dan fenilalanin.

Sintesis Fenilalanin

c.      Biosintesa histidin

Jalur yang dilalui pada pembentukan asam amino esensial ini

sangat kompleks. Berkat hasil penelitian B. Ames dan lain-lainnya

telah dapat diungkapkan biosintesa histidin. Pada umumnya mereka

menggunakan mutan Salmonella typhimurium dan E. coli untuk mengetahui

tahapan reaksi dan senyawa antara yang terbentuk. Reaksi sintesa

histidin diawali dengan pembentukan N1-(5’-fosforibosil)-ATP dari

5-fosforibosil 1-pirofosfat (PRPP) dan ATP.

Sintesis Histidin

Dari Tahapan reaksi sebagaimana disajikan di atas dapat

diketahui bahwa molekul histidin berasal dari ATP, amida dari

glutamine dan gugus robosil dari gosforibosil-pirofosfat (PRPP).

d.     Biosintesa lisin

Ada dua jalur pembentukan lisin yang berlangsung dalam jasad

hidup yaitu pertama terjadi pada bakteri dan tanaman tingkat

tinggi dan kedua berlangsung dalam kebanyakan jamur. Jalur yang

pertama melalui senyawa asam diaminopimelat dan yang kedua via

asam α-aminoadipat. Jalur diaminopimelat dimulai dari asam

aspartat yang diaktifkan oleh ATP.

Sintesis Lisin

Jalur α-aminoadipat yang berlangsung dalam jamur adalah

sebagai berikut,

Biosintesis lisin pada jamur

e.     Biosintesa treonin dan metionin

Dua asam amino esensial ini mempunyai precursor yang sama

yaitu homoserin, sebagai berikut:

                                                         

Sintesis Metionin dan Treonin

Homoserin yang merupakan senyawa dasar biosintesa berasal

dari asam aspartat. Perubahan asam aspartat menjadi homoserin

tidak berlangsung alama mamalia.

Gugus β-karboksil yang ada pada asam aspartat diaktifkan

dengan ATP dan kemudian direduksi sehingga terbentuk aspartat

semialdehida dan selanjutnya menjadi homoserin.

f.      Biosintesa ornitin dan arginin

Pada lingkaran urea dapat diketahui bahwa argini dapat

dihasilkan dari ornitin dan sebaliknya argini dapat diubah

menjadi ornitin.

Dalam bakteri dan tanaman ornitin dibentuk dari asam glutamate

sebagai berikut:

Biosintesis Ornitin dan Arginin

Pada tahap terakhir ini, perubahan N-asetil-ornitin menjadi

ornitin tergantung dari jenis jasad hidup. Pada E. coli maka N-

asetilornitin dihidrolisis menjadi ornitin dan asan asetat bebas.

Sedangkan pada jenis renik lain dan tanaman gugus asetil yang ada

apada N-asetilornitin diserahkan pada asam glutamate sehingga

terbentuk ornitin dan N-asetilglutamat.

Ornitin yang dihasilkan ini bisa diubah menjadi argini sebagai

berikut:

            Ornitin + karbamoil-P à sitrulin + Pan

            Sitrulin + aspartat + ATP à arginosuksinat + AMP +

P-P

            Arginosuksinat à arginin + fumarat

Reaksi pertama dikatalisa oleh ornitin-karbamoil transferase yang

terdapat dalam mitochondrial matriks. Sitrulin yang dihasilkan

ini bisa keluar mitokhondria dan menuju ke sitosol. Reaksi kedua

dikatalisa oleh arginosuksinat sintetase, selanjutnya arginosuksinat

yang terbentuk mengalami reaksi eliminasi yang disebabkan oleh

kegiatan enzim arginosuksinat liase. Dalam sebagian besar bakteri

arginin merupakan hasil akhir, oleh karena tidak adanya enzim

arginase yang mengubahnya menjadi urea dan ornitin.

D.    BIOSINTESIS ASAM AMINO NON-ESENSIAL

Asam amino yang digolongkan ke dalam asam amino non-esensial

adalah alanin, prolin, glisin, serin, sistein, tirosin,

asparagin, glutamin, asam aspartat, asam glutamat.

a.      Sintesis alanin dan aspartat

Ketiga asam amino dikelompokan menjadi satu oleh karena

biosintesisnya ampir tidak berbeda. Baik alanin maupun asam

aspartat dibentuk melalui reaksi transminasi,

Glutamat + piruvat ↔ alanin + α-ketoglutarat

Glutamat + oksalasetat ↔ aspartat + α- ketoglutarat

Dalam beberapa tanaman alanin dan aspartat disintesis

melalui aminasi reduktif dengan amoniak. Reaksi di atas

dikatalisis oleh transaminase.

Asparagin dapat disintesis dari asam aspartat yang

dikatalisis oleh asparagin sintetase,

NH3 + aspartat + ATP ↔ asparagin + ADP + P

Pada beberapa jasad sintesis asparagin dapat berlangsung

melalui reaksi transfer gugus amida yang ada pada glutamin yang

dikatalisis oleh asparagin sintetase

ATP + glutamin + aspartat↔ asparagin + glutamat + AMP + P –

P

b.     Biosintesis asam glutamat, glutamin dan prolin

Asam glutamat terutama disintesis dari –ketoglutarat melalui

reaksi aminasi,

NH3 + α-ketoglutarat + NAD(P)H  +  H+↔ L – glutamat + NAD

(P)+ + H2O

Glutamat dehidrogenase yang mengkatalisis reaksi di atas

adalah enzim regulatorik.

Glutamin disintesis dari asm glutamat yang dikatalisis oleh

glutamin sintesis,

NH3 + glutamat + ATP ↔  glutamin + ADP + Pan

Amoniak menempel pada gugus karboksil asam glutamat yang telah

menjadi aktif karena gugus fosfat dari ATP,

ϒ-glutamilfosfat

Prolin, berasal dari asam glutamat yang diubah dulu menjadi

aldehidanya dan emudian membentuk cincin,

Perubahan glutamat menjadi asam glutamat semialdehida

dikatalisis oleh glutamat kinase dan dehidrogenase, yang dihambat

secara umpan balik oleh prolin. ∆1Pirolin 5-karboksilat, yang

terbentuk dari siklisasi semialdehida, direduksi oleh NADPH

menjadi prolin oleh prolin 5-reduktase

c.      Serin dan glisin

Dua senyawa ini termaksud dalam golongan asam amino polar.

Serin disintesis dari asam 3-fosfogliserat. Setelah dioksidasi,

transaminasi dan pemisahan fosfat berubah menjadi serin.

Enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi adalah fosfogliserat

dehidrogenase yang dibantu oleh NAD+. Reaksi transaminasi

melibatkan glutamat sebagai donor gugus amino sehingga terbentuk

3-Fosfoserin. Reaksi terakhir ialah pemisah gugus fosfat senyawa

terakhir oleh fosfoserin fosfatase sehingga terbentuk serin. Glisin

atau alanin dapat pula bertindak sebagai gonor gugus amino.

Glisin dihasilkan dari karbondioksida dan amoniak yang

dikatalisis oleh glisin sintase. Reaksi ini merupakan jalur utama yang

terjadi dalam hati vertebrata.

CO2 + NH3 + N5N10- metilenatetrahidrofolat + NADH + H+↔glisin +

tetrahidrofolat + NAD+

Cara lain untuk menghasilkan glisin ialah,

L-Serin + tetrahidrofolat↔ glisin + N5N10-metilena-

tetrahidrofolat

Reaksi di atas dikatalisis oleh serin hidroksimetil-transferase yang

mengandung gugus prostetis piridoksal-fosfat.

Tirosin, dihasilkan dari asam amino esensial fenilalanin,

melalui reaksi hidroksilasi yang dikatalisis oleh  fenilalanin 4-

monooksigenase . oksigenase fungsi campuran ini membutuhkan NADPH

sebagai koreduktan dan dihidrobiopterin,

Fenilalanin + NADPH + H++ O2↔tirosin + NADP+ + H+O

Sistein, disintesis dari metion, sebuah asam amino esensial

dan serin. Proses ini dinamakan trans-sulfurasi, oleh karena atom S

itu dapat dipindahan maka metionin itu diubah dulu menjadi

homosistein

Enzim yang mengatalisis reaksi transfer gugus adenosil-

transferase. Senyawa yang terbentu dapat bertindak sebagai donor

metil dengan bantuan enzim metil-transferase. Pindahnya gugus ini

menyebabkan senyawa donor berubah menjadi S-adenosil-metionin

yang setelah dihidrolisis menjadi homosistein dan adenosin bebas.

Reaksi hidrolisis S-adenosil-homosistein menjadi adenosin

bebas dan homosistein dikatalisis oleh adenosil-homosisteinase. L-

Sistation terjadi dari kondensasi homosistein dan serin. Dari

reaksi tersebut bisa disimak bahwa gugus OH yang ada pada serin

hilang menjadi bagian dari air. Senyawa terakhir ini kemudian

berubah menjadi sistein dengan bantuan enzim sistationin-liase, yang

dapat dihambat oleh hasil akhirnya (sistein).

Daftar Pustaka

Lehninger, A. L. 1987. Dasar-Dasar Biokimia. Jilid I dan II.

Surabaya: Erlangga.

Strayer, L. 1995. Biochemistry. New York: W. H. freeman and

Company.

Martohartono, S. 1976. Biokimia. Jilid I. Gajah Mada University

Press. Yogyakarta.