Laporan Praktikum Biokimia Pangan

Laboratorium Biokimia Pangan Enzim (Uji Konsentrasi Enzim

I PENDAHULUAN

Bab ini akan menguraikan mengenai : (1)Latar Belakang Percobaan, (2) TujuanPercobaan, (3) Prinsip Percobaan, dan (4)Reaksi Percobaan.

1.1. Latar Belakang Percobaan Enzim adalah golongan protein yang

paling banyak terdapat dalam sel hidup.Sekarang, kira-kira lebih dari 2000 enzimtelah teridentifikasi, yang masing-masingberfungsi sebagai katalisator reaksi kimiadalam sistem hidup. Enzim Amilase adalah suatukomponen yang sangat penting saat prosespencernaan makanan. Tanpa adanya enzim inikarbohidrat yang kita konsumsi tidak akan bisaberubah menjadi gula yang nanti pada akhirnyadiubah menjadi ATP yang sangat penting dalammetabolisme makhluk hidup. Selain berperandalam proses pencernaan amilase juga memilikibanyak peranan penting lainnya baik yang bisadimanfaatkan dalam bidang industri, kesehatanmaupun untuk pembuatan makanan.(Wirahadikusumah, 1989)

Konsentrasi enzim yang tinggi akanmempengaruhi kecepatan reaksi secara linear(kecepatan bertambah secara konstan). Dapatdikatakan bahwa hubungan antara konsentrasienzim dengan kecepatan reaksi enzimatisberbanding lurus. (Anonim, 2012)


1.2. Tujuan Percobaan Untuk mengetahui pengaruh konsentrasi

enzim terhadap aktivitas enzim.

1.3. Prinsip Percobaan Berdasarkan konsentrasi enzim yang dapat

mempengaruhi kecepatan reaksi.


1.4. Reaksi Percobaan

Gambar 5. Reaksi Percobaan Uji KonsentrasiEnzim

E + S ESES ⇌E + P


II METODE PERCOBAAN

Bab ini akan menguraikan mengenai : (1)Bahan yang Digunakan, (2) Pereaksi yangDigunakan, (3) Alat yang Digunakan, dan (4)Metode Percobaan.

2.1. Bahan yang DigunakanBahan yang digunakan dalam Uji

Spesifikasi Enzim adalah apel, kacang koro,dan pear. Dengan substrat urea dan katekol,serta aquadest.

2.2. Alat yang DigunakanAlat yang digunakan dalam Uji

konsentrasi enzim adalah pipet tetes, dantabung reaksi.

2.3. Metode Percobaan


Gambar 6. Metode Percobaan Uji KonsentrasiEnzim

III HASIL PENGAMATAN

Bab ini akan menguraikan mengenai : (1)Hasil Pengamatan dan, (2) Pembahasan.

3.1. Hasil PengamatanTabel 2. Hasil Pengamatan Uji Konsentrasi

Enzimekstr Konsentrasi substr warna has ketera


ak enzim at il ngan

ekstrak

aquadest

Apel

15tetes

-

katekol

Coklatpekat

+++ Aktifbekerj

a

5tetes

10tetes

Coklat ++ Kurangaktifbekerj

a

1tetes

14tetes

Coklattransparan

+ Tidakaktifbekerj

a

Kacang K

oro

15tetes

-

katekol

Ungupekat

+++ Aktifbekerj

a

5tetes

10tetes

Ungu ++ Kurangaktifbekerj

a

1tetes

14tetes

Ungutransp

+ Tidakaktif


aran bekerja

Pear

15tetes

-

Urea

Coklatpekat

+++ Aktifbekerj

a

5tetes

10tetes

Coklat ++ Kurangaktifbekerj

a

1tetes

14tetes

Coklattransparan

+ Tidakaktifbekerj

a

Sumber : Sarah, Nur, Monica Kelompok F, Meja 13,2014


Gambar 7. Hasil Pengamatan Uji KonsentrasiEnzim


3.2. Pembahasan Enzim dikenal untuk pertama kalinya

sebagai protein oleh Sumner pada tahun 1926yang telah berhasil mengisolasi urease dari‘kara pedang’ (jack bean). Urease adalah enzimyang dapat menguraikan urea menjadi CO2 danNH3. Beberapa tahun kemudian Northrop danKunitz dapat mengisolasi pepsin, tripsin ,kimotripsin. Selanjutnya makin banyak enzimyang telah dapat diisolasi dan telahdibuktikkan bahwa enzim tersebut ialah suatuprotein. (Poedjiadi, 1994)

Konsentrasi enzim yang tinggi akanmempengaruhi kecepatan reaksi secara linear(kecepatan bertambah secara konstan). Dapatdikatakan bahwa hubungan antara konsentrasienzim dengan kecepatan reaksi enzimatisberbanding lurus. Kecepatan reaksi suatu enzimsatu dengan yang lain berbeda-beda meskipunmempunyai konsentrasi enzim yang sama.Konsentrasi enzim yang sangat tinggi dalamsuatu sistem yang kompleks akan berpengaruhterhadap kecepatan reaksi. (Anonim, 2012)


Gambar 8. Hubungan laju reaksi dengankonsentrasi beberapa enzim.

Faktor-faktor yang mempengaruhi kerjaenzim yaitu, konsenterasi enzim, konsenterasisubstrat, suhu, pengaruh pH, dan pengaruhinhibitor. (Poedjiadi, 1994)

Seperti halnya pada katalis lain,kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzimtergantung pada konsenterasi enzim tersebut.Pada suatu konsenterasi substrat tertentu,kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnyakonsenterasi enzim. (Poedjiadi, 1994)

http://3.bp.blogspot.com/-hP9kHMirNAQ/UKxWtgNYfcI/AAAAAAAAA90/YwFFSbV_Nm8/s1600/Hubungan+laju+reaksi+dengan+konsentrasi+beberapa+enzim.jpg


Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerjaenzim dalam mempengaruhi reaksi katalis,yaitu:1. Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-

molekul yang bereaksi saling bertemu denganpermukaan yang saling berorientasi. Hal initerjadi sebab: enzim mempunyai suatuafinitas yang tinggi terhadap substrat danmempunyai kemampuan mengikat substratwalaupun bersifat sementara. Penyatuanantara substrat enzim tidak seenaknya,melainkan substrat terorientasi seczratepat untuk terjadi reaksi.

2. Pembentukkan ikatan yang sementara(biasanya ikatan nonkovalen) antarasubstrat dengan enzim menimbulkanpenyebaran electron dalam molekul substratdan penyebaran ini menyebabkan suaturegangan pada ikatan kovalen tersebutmenjadi mudah terpecah. Para ahli biokimiamenamakan keadaan dimana terjadi reganganikatan molekul substrat setelahberinteraksi dengan enzim disebut,pengaktifan substrat.

Dapat disimpulkan bahwa enzimmempercepat laju reaksi agar keseimbanganreaksi (equilibrium) tercapai, tetapi tidak


mempengaruhi konstanta keseimbangan.(Yuniastui, 2006)

Cara kerja enzim ada dua metode yaitu :Model “lock and key” dari Fischer. Substratmemiliki daerah polar (- dan +) da non polar(H, hidrofobik) diletakkan pada tempat aktifyang baik bentuk maupun muatannya merupakanpasangan atau komplementer dari substrattersebut. (Yuniastuti, 2006)

Gambar 9. Cara Kerja Enzim Teori Kunci Gembokdan Teori Kecocokan Induksi.

Model “anak kunci dan kunci” menerangkanadanya kespesifikan suatu enzim, karenasenyawa yang tidak cocok bentuknya dengantempat aktif, baik karena terlalu besar maupunkarena terlalu kecil tidak dapat terikat padatempat aktif. (yuniastuti, 2006)


Model “induced-fit” dari Koshland.Menurut teori ini senyawa-senyawa yang lebihbesar atau lebih kecil daripada substrat yangasli ataupun mempunyai sifat kimia berbeda,masih dapat berinteraksi dengan tempat aktifmeskipun tidak membentuk produk. Model inimenerangkan dimana tempat aktif pada mulanyabelum sesuai dengan bentuk substrat, tetapisetelah substrat menempel pada bagian tertentudari tempat aktif barulah terinduksi danmenyesuaikan dengan bentuk substrat. Hal inidimisalkan seperti jari tangan menyesuaikanbentuk dengan sarung tangan. Jadi sesuaidengan teori Koshland, enzim atau tempat aktifbersifat fleksibel. (Yuniastuti, 2006)


IV KESIMPULAN DAN SARAN

Bab ini akan menguraikan mengenai : (1) Kesimpulan dan (2) Saran.

4.1. Kesimpulan Berdasarkan hasil percobaan yang telah

dilakukan, dapat disimpulkan bahwa konsentrasienzim pada sampel ekstrak apel (15 tetes)lebih aktif bekerja pada substrat katekoldibandingkan dengan yang konsentrasinya lebihsedikit dan ditambahkan aquadest. Begitupunpada sampel yang lain, yang konsentrasiekstraknya lebih banyak yang lebih aktifbekerja pada substratnya.

4.2. Saran Praktikan diharapkan dapat menguasai

materi percobaan, serta harus teliti dalammelakukan percobaan serta pengamatan terhadaphasil percobaan.


DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2013. Pengertian Enzim,http://searchglobalonline.blogspot.com/2013/02/pengertian-enzim.html, Diakses : 27April 2014

Poedjadi, Anna, dkk. 1994. Dasar-dasarBiokimia. UI-Press: Jakarta

Wirahadikusumah, M. 1989. Biokimia protein,enzim, dan asam nukleat. Institut TeknologiBandung: Bandung

Yuniastuti. 2006. Biokimia. Graha Ilmu:Yogyakarta

http://searchglobalonline.blogspot.com/2013/02/pengertian-enzim.html

http://searchglobalonline.blogspot.com/2013/02/pengertian-enzim.html


LAMPIRAN

ekstrak Konsentrasi enzim substrat

hasil

keterangan

ekstrak aquadest

Apel 15 tetes - katekol

+++ Aktifbekerja

Apel 5 tetes 10tetes

katekol

++ Kurangaktifbekerja

Apel 1 tetes 14tetes

katekol

+ Tidakaktifbekerja

Buahpir

15 tetes - katekol

+++ Aktifbekerja

Buahpir

5 tetes 10tetes

katekol

++ Kurangaktifbekerja

Buahpir

1 tetes 14tetes

katekol

+ Tidakaktifbekerja

Kacangkoro

15 tetes - Urea +++ Aktif


pedang bekerja

Kacangkoropedang

5 tetes 10tetes

Urea ++ Kurangaktifbekerja

Kacangkoropedang

1 tetes 14tetes

Urea + Tidakaktifbekerja

Sumber: laboratorium Biokimia pangan, 2014


LAMPIRAN

APEL

Kandungan Gizi :

Informasi Gizi per 1 sedang (diameter 7 cm) (kira-kira 3 per 450 g)

Energi 301 kj72 kkal

Lemak 0,23 g Lemak Jenuh 0,039 g Lemak tak Jenuh Ganda

0,07 g

Lemak tak Jenuh Tunggal

0,01 g

Kolesterol 0 mg Protein 0,36 g Karbohidrat 19,06 g Serat 3,3 g Gula 14,34 g Sodium 1 mg Kalium 148 mg


KACANG KORO

Kandungan Gizi :

Informasi Gizi per 1porsi,70g (70g)


Lemak 15 g Lemak Jenuh 7 g Protein 17 g Karbohidrat 36 g Serat 5 g Gula 10 g Sodium 300 mg


PEAR

Kandungan Gizi :

Informasi Gizi per 1 sedang (sekitar 2-1/2 per 450 g)


Lemak 0,2 g Lemak Jenuh 0,01 g Lemak tak Jenuh Ganda

0,048 g

Lemak tak Jenuh Tunggal

0,043 g

Kolesterol 0 mg Protein 0,63 g Karbohidrat 25,66 g Serat 5,1 g Gula 16,27 g Sodium 2 mg Kalium 198 mg

Laporan Praktikum Biokimia Pangan

Documents

Transcript of Laporan Praktikum Biokimia Pangan