MAKALAH KIMIA KLINIK

ENZIM

Oleh

KELOMPOK IV

REZKY NOVRIDHA (H311 10 271)

ALI MUHAKIM (H311 11 004)

Jurusan KimiaFakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam

Universitas HasanuddinMakassar

2013

BAB I

PENDAHULUAN

Tubuh manusia merupakan laboratorium yang sangat rumit. Di dalamnya

terjadi berbagai reaksi kimia yang sangat beragam. Penguraian zat-zat yang

terdapat dalam makanan yang kita makan, penggunaan hasil uraian untuk

memperoleh energy, penggabungan kembali hasil uraian tersebut untuk

membentuk cadangan makanan dalam tubuh serta berbagai macam reaksi lainnya.

Semuanya terjadi dalam tubuh kita.

Reaksi-reaksi tersebut dapat berlangsung karena adanya suatu zat yang

membantu proses tersebut. Bila zat ini tidak ada, maka reaksi-reaksi tersebut akan

berlangsung lambat atau kemungkinan tidak terjadi reaksi sama sekali. Zat

tersebut dikenal dengan nama fermen atau enzim.

Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang

berlangsung di dalam sel. Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk

bertindak sebagai katalis tidak harus berada di dalam sel. Reaksi yang

dikendalikan oleh enzim antara lain ialah respirasi, pertumbuhan dan

perkembangan, kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi, nitrogen, dan pencernaan.

Enzim merupakan biokatalisator, artinya dapat mempercepat reaksi-reaksi

biologi tanpa mengalami perubahan struktur kimia. Dahulu, proses fermentasi

dianggap hanya terjadi dengan adanya sel yang mengandung enzim. Namun,

anggapan tersebut perlahan berubah setelah Buchner berhasil membuktikan

bahwa cairan yang berasal dari ragi tanpa adanya sel hidup dapat menyebabkan

terjadinya fermentasi gula menjadi alkohol dan karbondioksida. Menurut Kuhne

(1878), enzim berasal dari kata in dan zyme yang berarti “sesuatu di dalam ragi”.

Hingga sekarang, kata enzim tetap dipakai untuk nama katalis dalam proses

biokimia.

Berdasarkan pemaparan di atas, maka disusunlah makalah ini untuk

menjelaskan lebih lanjut tentang enzim yang merupakan salah satu penunjang

dalam pembelajaran kimia klinik

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Definisi Enzim

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh

sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme

dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka

reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.

Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh

makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel,

memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan,

pergerakan, dan lain-lain.

2.2 Nomenklatur dan Klasifikasi Enzim

Dalam tubuh manusia terjadi bermacam-macam proses biokimia dan tiap

proses menggunakan katalis enzim tertentu. Untuk membedakannya maka tiap

enzim diberi nama. Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama

substratnya, dengan penambahan ‘ase’ dibelakangnya. Contoh penamaan enzim

sesuai dengan nama substratnya adalah enzim urease karena hanya bekerja

terhadap urea sebagai substratnya. Contoh lain adalah enzim laktase pada laktat,

amilase pada amilum, lipase pada lemak, dan protease pada protein.

Enzim juga dinamai berdasarkan reaksi yang dikatalis dan ditambah

dengan akhiran -ase. Misalnya reaksi oksidasi glukosa maka enzim yang

mengkatalisnya dinamai enzim glukosa oksidase. Contoh lain adalah pada reaksi

dehidrogenasi maka enzim yang mengkatalisnya disebut enzim dehidrogenase.

Dan pada reaksi transfer amino maka dinama enzim amino transferase. Selain

penamaan yang sesuai dengan reaksi yang dikatalisisnya, enzim juga dapat

dinamai berdasarkan produk yang dihasilkan dari reaksi yang dikatalisis,

contohnya pada reaksi asam glutamat untuk membentuk glutamin, nama

enzimnya adalah glutamin sintetase.

Selain dari yang disebut dapat juga dinamai sesuai ikatan kimia yaitu

enzim peptidase dan esterase. Enzim juga mempunyai penamaan secara trivial

contohnya ptialin, tripsin, dan pepsin. Nama-nama enzim secara trivial ini tidak

dapat memberikan informasi yang lengkap tentang jenis substrat ataupun reaksi

yang dikatalis oleh enzim-enzim tersebut.

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-

masing enzim diberi nama substratnya, misalnya urease, arginase, dan lain-lain.

Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim

dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia

di mana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut adalah

oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase, isomerase, dan ligase.

2.2.1 Oksidoreduktase

Oksidoreduktase melaksanakan reaksi-reaksi khusus yang menghasilkan

energi. Enzim-enzim yang termasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua

bagian yaitu dehidrogenase dan oksidase. Dehidrogenase bekerja pada reaksi –

reaksi dehidrogenase, yaitu reaksi pengambilan atom hidrogen dari suatu senyawa

(donor). Contoh reaksi dehidrogenase adalah reaksi pembentukan aldehida dari

alkohol. Pada reaksi ini enzim yang bekerja adalah alkohol dehidrogenase.

Gugus aldehida dan keton dapat bertindak sebagai donor hidrogen,

contohnya pada reaksi pembentukan asam gliserat-3-fosfat dan 3-

fosfogliseraldehida.

Glutamat dehidrogenase adalah contoh enzim yang bekerja terhadap asam

glutamat sebagai substrat dengan reaksi sebagai berikut:

Enzim-enzim oksidase juga bekerja sebagai katalis pada reaksi

pengambilan hidrogen dari suatu substrat. Dalam reaksi ini yang bertindak

sebagai akseptor hidrogen ialah oksigen. Contoh reaksi yang menggunakan salah

satu enzim oksidase sebagai katalisnya adalah pada reaksi oksidasi glukosa

menjadi asam glukonat.

Beberapa contoh lain dari enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis

adalah xantin oksidase, asam amino oksidase, dan glisin oksidase. Xantin

oksidase adalah enzim yang bekerja pada reaksi oksidasi xantin menjadi asam

urat. Asam amino oksidase bekerja pada reaksi oksidasi asam-asam amino. Glisin

oksidase bekerja pada reaksi oksidasi glisin menjadi asam glioksilat.

2.2.2 Transferase

Transferase adalah kelompok enzim yang sangat besar yang mengkatalisis

pemindahan gugusan kimia dari suatu substrat ke yang lain atau pemindahan

gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lainnya. Tidaka ada pelepasan energi

dari substrat dalam hal ini, melainkan pengubahan substrat menjadi senyawa yang

kemudian dapat dioksidasi atau digunakan untuk sintesis material sel. Beberapa

contoh enzim yang termasuk golongan ini adalah metiltransferase,

hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase, asiltransferase, dan amino

transferase atau transaminase. Beberapa contoh dari reaksi yang memakai enzim

tersebut adalah sebagai berikut:

Beberapa contoh lain dari enzim transferase adalah glukokinase yang

digunakan dalam pemindahan gugus fosfat dari ATP ke glukosa. Pirofosfokinase

digunakan untuk transfer pirofosfat yang sama, dan fosfamutase digunakan untuk

mengkatalisis pemindahan fosfat intramolekul.

2.2.3 Hidrolase

Enzim ini disebut golongan hidrolase karena enzim ini menghidrolisis

molekul-molekul besar menjadi komponen-komponen kecil yang dapat

digunakan. Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada

reaksi hidrolisis. Yang termasuk dalam kelompok ini ada tiga. Ketiga jenis

hidrolase itu adalah yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, dan yang

memecah ikatan peptida. Beberapa contoh enzim yang termasuk golongan adalah

esterase, lipase, fosfatase, amilase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin,

pepsin, tripsin, dan kimotripsin.

Esterase adalah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis.

Lipase adalah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak hingga menjadi

gliserol dan asam lemak. Fosfatase berfungsi untuk memecah ikatan fosfat pada

suatu senyawa. Enzim amilase dapat mengubah ikatan-ikatan pada amilum hingga

terbentuk maltosa. Enzim amilase ada tiga macam yaitu α amilase yang terdapat

pada ludah dan pankreas atau disebut juga endo amilase karena memecah ikatan

1-4 yang terdapat dalam amilum. Yang kedua adalah β amilase yang terdapat

pada tumbuhan dan dinamakan ekso amilase. Enzim amilase yang terakhir adalah

γ amilase yang terdapat dalam hati dan memecah ikatan 1-4 dan juga 1-6 pada

glikogen dan menghasilkan glukosa.

Enzim protease bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul

protein dengan cara hidrolisis. Enzim tersebut juga dikatakan enzim peptidase

karena memecah ikatan pada rantai peptida. Enzim peptidase itu sendiri ada dua

macam yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Enzim endopeptidase memecah

protein pada bagian-bagian tertentu namun tidak mempengaruhi gugus di ujung

molekul. Contoh endopeptidase adalah pepsin. Sedangkan eksopeptidase bekerja

terhadap ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino

yang memiliki gugus –COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan

amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki

gugus –NH2 bebas.

2.2.4 Liase

Enzim-enzim golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi

pemisahan suatu gugus dari suatu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.

Contoh enzim golongan ini antara lain dekarboksilase, aldolase, dan hidratase.

Piruvat dekarboksilase adalah enzim yang bekerja pada reaksi dekarboksilasi

asam piruvat dan menghasilkan aldehida. Enzim aldolase bekerja pada reaksi

pemecahan molekul fruktosa 1,6-difosfat menjadi dua molekul triosa yaitu

dihidroksi aseton fosfat dan gliseraldehida-3-fosfat. Adapun enzim fumarat

hidratase berperan dalam reaksi penggabungan satu molekul H2O kepada molekul

asam fumarat dan asam malat.

2.2.5 Isomerase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan

intramolekuler, misalnya reaksi perubahan senyawa L menjadi senyawa D,

senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Isomerase mengkatalisis proses

isomerisasi, yang menghasilkan pemindahan dua atom hidrogen dari gugusan

karbon yang berdekatan ke gugus aldehida. Contoh enzim yang termasuk

golongan isomerase antara lain ialah ribulosafosfat epimerase dan glukosafosfat

isomerase. Enzim ribulosa epimerase merupakan katalis bagi reaksi epimerisasi

ribulosa. Dalam reaksi ini ribulosa-5-fosfat diubah menjadi xilulosa-5-fosfat. Di

samping itu reaksi isomerisasi glukosa-6-fosfat menjadi fruktosa-6-fosfat dapat

berlangsung dengan bantuan enzim glukosa fosfat isomerase.

2.2.6 Ligase

Ligase mengkatalisis penggabungan dua molekul menjadi satu. Enzim-

enzim ini telah diketahui sejak bertahun-tahun sebagai sintetase. Ikatan yang

terbentuk dari penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N, atau C-C.

Contoh enzim golongan ini antara lain ialah glutamin sintetase yang terdapat

dalam otak dan hati yang merupakan katalis dalam reaksi pembentukan glutamin

dalam asam glutamat dan piruvat karboksilase yang bekerja dalam reaksi

pembentukan asam oksaloasetat dari asam piruvat.

2.3 Sifat-sifat Enzim

Beberapa sifat umum enzim adalah sebagai berikut:

1. Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi .

2. Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60º C, karena

enzim tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil.

3. Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat

pada enzim.

4. Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya

sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang.

5. Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel

(ektoenzim), contoh ektoenzim: amilase,maltase.

6. Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada

juga yang mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, meng-

katalisis pembentukan dan penguraian lemak.

lipase

Lemak + H2O —> Asam lemak + Gliserol

7. Bekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif

(permukaan tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan

permukaan substrat tertentu.

8. Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non

protein tambahan yang disebut kofaktor.

2.4 Mekanisme Kerja Enzim

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama

lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan

menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu

apoenzim dan koenzim.

2.4.1 Apoenzim

Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas,

dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang

sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2.4.2 Koenzim

Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada

apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari

apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan

fosfat.

Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim

NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi

adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau

donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).

Ada dua cara kerja enzim, yaitu model kunci gembok dan induksi pas.

a. Model kunci gembok (block and key)

Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil

yang dapat berikatan dengan substrat. bagian tersebut disebut sisi aktif.

Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas

dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim memiliki sisi aktif yang

tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini sangat spesifik,

sehingga hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi

substrat bagi enzim.

b. Induksi pas (model induced fit)

Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan

bentuk substratnya. Sisi aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku

(fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif

berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian terbentuk

kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari kompleks,

maka enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang lain.

Keterangan: a. Model kunci gembok (block and key)

b. Induksi pas (model induced fit)

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim

meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang

diperlukan untuk reaksi). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108sampai 1011

kali lebih cepat dari pada jika reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Penurunan

energi aktivasi dilakukan dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah

produk dihasilkan, kemudian enzim dilepaskan. Enzim bebas membentuk

kompleks baru dengan substrat yang lain.

Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai

katalis. Pada sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat

elektrofilik sehingga dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif

sangat spesifik sehingga diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul

dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat

bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.

2.5 Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Aktivitas enzim ternyata dipengaruhi banyak factor. Faktor-faktor tersebut

nebebtukan afektivitas kerja suatu enzim. Apabila factor tersebut berada dalam

kondisi yang optimum, maka kerja enzim juga akan maksimal. Beberapa faktor

yang mempengaruhi kerja enzim :

1. Suhu

Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang

menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi

kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi

berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein,

maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila

terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan

demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya

pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat

menaikkan kecepatan reaksi.

Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang

tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan

dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy

kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat

mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi

dari enzim. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang

disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur

tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi, kompetensor

katalisis tergantung suhu normal sel, yang mana enzim itu berada. Enzim pada

umumnya stabil pada temperatur 45-55°C. Sebaliknya, enzim pada

mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung

berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang

lebih 100°C.

Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu.

Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim

meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu

tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan

suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim

akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30° – 40°C.

2. Derajat keasaman (pH)

Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi

aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya.

Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim

memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik

pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam

kuat/sangat asam).

Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH

lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan

ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap

efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat.

Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi

dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan

menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang

dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH

optimum.

3. Konsentrasi enzim

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar

konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain

konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

4. Konsentrasi substrat

Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang

tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.

Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara

enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim

yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini

hanya menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin

banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.

Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini

menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini,

bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya

konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak

bertambah besar.

Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi

bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan

substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim

selanjutnya.

Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok dengan

enzim naka kinerja enzim juga akan optimal.

5. Aktifator dan inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim

dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim

amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim

dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks

enzim-inhibitor. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul

tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim.

Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada

rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan

konsentrasi substrat.

Inhibitor nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada

bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah

sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak

dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

6. Waktu

Waktu kontak/reaksi antar enzim dan substrat menentukan efektivitas

kerja enzim. Semakin lama waktu reaksi maka kerja enzim juga akan semakin

optimum.

7. Konsentrasi ion Hidrogen

Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan

ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen. Kebanyakan enzim

intraseluler menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9. Hubungan dari

aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim

pada pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya.

8. Ion logam

Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada

lebih seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan

pengatur, khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau

kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara

khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan

logam atau kelebihan ATP merupakan hambatan karena senyawa-senyawa

nukleosida di– dan trifosfat membentuk kompleks yang stabil dengan kation-

kation dwi-valensi, konsentrasi intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi

konsentrasi intraseluler ion-ion logam bebas dan dengan demikian mempengaruhi

pula aktivitas enzim-enzim tertentu.

2.6 Fungsi Enzim

Fungsi enzim dalam kehidupan sehari-hari adalah sebagai berikut:

1. Enzim dalam diagnosa klinik

a. Sebagai indikator penyakit

b. Sebagai pereaksi uji untuk mengetahui konsentrasi metabolit

2. Enzim dalam bidang industri

a. Amilase: untuk zat pemanis dan fermentasi

b. Invertase: pembuatan gula invert untuk kembang gula roti

c. Papain: pelunak daging

d. Renin: pembekuan susu pada pembuatan keju

e. Oksidase glukosa: menghasilkan sirup gandum berkadar fruktosa

tinggi (pemanis)

f. Protease mikrobial: bahan tambahan detergen, pelunak daging

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2011, Cara kerja enzim (online), (biologi.blogsome.com/2011/08/16/

enzim/).

Bishop, M.L., dkk, 1996, Clinical Chemistry, Lippincott-raven Publishen.

Campbell, N.A., dkk. 2002. Biologi fifth Edition. Addison Wesley Longman, Inc.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-Dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.