ENZIMBy Elni Sumarni, S.Si

SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN KOTA SUKABUMI

Program Study S1 Keperawatan

https://stikeskotasukabumi.wordpress.com

APA ITU BIOKIMIA?

• Definisi:

Bios : Kehidupan

Chemist : Kimia

– Webster’s dictionary: Bios = Yunani, artinya

“hidup” “Kimia mahluk hidup; Kimia yang terjadi

dan menjadi ciri kehidupan.”

– WebNet dictionary: “Biokimia adalah kimia dari

bahan-bahan dan proses-proses yang terjadi

dalam tubuh mahluk hidup; sebagai upaya untuk

memahami proses kehidupan dari sisi kimia.“

APA ITU BIOKIMIA?

Pemahaman bentuk dan fungsi biologis dari sudut

pandang kimia

Bertujuan untuk memahami interaksi molekul-molekul

tak hidup yang menghasilkan fenomena kompleks dan

efisien yang menjadi ciri-ciri kehidupan serta

menjelaskan keseragaman kimia dari kehidupan yang

beragam.

HAL-HAL YANG DIPELAJARI

Struktur kimia dan bentuk tiga dimensi molekul biologi

Interaksi antar biomolekul

Sintesis dan degradasi biomolekul dalam sel

Perolehan dan pemanfaatan energi oleh sel

Mekanisme pengorganisasian biomolekul dan pengkoordinasian aktifitasnya

Penyimpanan, pemindahan dan ekspresi informasi genetika

TUJUAN MEMPELAJARI BIOKIMIA :

1. Pemahaman terhadap kesehatan serta

pemeliharaan kesehatan

2. Pemahaman terhadap penyakit serta masalah

terapinya yang efektif.

HUBUNGAN ANTARA BIOKIMIA DAN ILMU LAINNYA

Kimia Organik yang mempelajari sifat-sifat biomolekul.

Biofisika, yang memanfaatkan teknik-teknik fisika untuk mempelajari struktur biomolekul.

Nutrisi, yang memanfaatkan pengetahuan tentang metabolisme untuk menjelaskan kebutuhan makanan bagi mahluk hidup mempertahankan kehidupan normalnya.

Kesehatan, yang mencari pemahaman tentang keadaan sakit dari sudut pandang molekular.

HUBUNGAN ANTARA BIOKIMIA DAN ILMU LAINNYA

• Mikrobiologi, yang menunjukkan bahwa

organisme sel tunggal dan virus cocok untuk

digunakan sebagai sarana mempelajari jalur-jalur

metabolisme dan mekanisme pengendaliannya.

• Fisiologi, yang mempelajari proses kehidupan

pada tingkat jaringan dan organisme.

• Biologi sel, yang mempelajari pembagian kerja

biokimia dalam sel.

• Genetika, yang mempelajari mekanisme

penyusunan identitas biokimia sel.

Hubungan timbal balik antara Biokimia dan Ilmu Kedokteran telah mendorong kemajuan bersama :

ASAM NUKLEAT BIOKIMIA KARBOHIDRAT

↑ ↑ ↑ __________________________________

__________________________________

↓ ↓ ↓

PENYAKIT GENETIK ILMU KEDOKTERAN DM

Riset Biokimia berdampak pada Ilmu Gizi dan Ilmu

Kedokteran pencegahan.

Hasil riset biokimia menentukan diagnosis dan

pengobatan penyakit.

ENZIM

Enzim merupakan suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam prosesaktivitas biologis.

Struktur Enzim

Haloenzim

-Apoenzim

-Kofaktor

-Gugus Protestik

-Koenzim

Haloezim adalah Enzim yang mempunyai gugusbukan protein, termasuk golongan enzimmejemuk

Apoenzim adalah Haloenzim yang terdiri atasprotein

KOfaktor adalah suatu gugus bukan protein

Kofaktor ada yang terikat kuat pada bagianprotein /sukar terurai dalam larutan disebutgugus protestik,

sedangkan yang tidak begitu kuat ikatannyadisebut koenzim.

Enzim berfungsi sebagai katalisator dan sifatnyasangat khas.

Baik gugus protestik maupun koenzim merupakan bagian

enzim yang memungkinkan enzim bekerja terhadap

substrat.

Substrat adalah zat-zat yang diubah atau direaksikan

oleh enzim.

Koenzim + S (-)

Apoenzim + S (-)

Apoenzim + koenzim + S P

KOENZIM Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul organik

kecil yang merupakan bagian enzim(non protein) yang tahan panas

Koenzim berfungsi sebagai pembawa sementaraatom spesifik atau gugus fungsionil.

Koenzim Senyawa yang dipindahkan-Tiamin pirofosfat -Aldehid-Flavinadenindinukleotida -Atom Hidrogen-Nikotinamida adenin dinukleotida -Ion hidrida (H-)-Koenzim A -Gugus asil-Pirodoksal fosfat -Gugus amino-5’-Deoksiadenosilkobalamin -Atom H dan

(koenzim B12) gugus alkil-Biositin -CO2-tetrahidrofolat Gugus satu karbonlainnya

TATA NAMA DAN KEKHASAN ENZIM

1. Tata nama berdasarkan substrat

Nama setiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan penambahan ‘ase’ dibelakang nama substratnya.

contoh enzim yang menguraikan urea disebut enzim urease, enzim yang menguraikan glukosa disebut glucose.

Urea urease P

Glukosa + O2 glukose glukonolakton + H2O2

2. Tata nama berdasarkan jenis ikatankimia substratnya

Nama enzin disesuaikan denganikatan kimia yang terjadi padasubtratnya.

Contonya ikatan peptide enzim yang bekerja adalam peptidase. Ikatan ester enzim yang bekerja adalan esterase.

3. Tata nama berdasarkan jenis reaksi

Sedangkan enzim yang bekerja padareaksi tertentu diberi namaberdasarkan reaksi yang terjadi. Contohnya enzim hidrolase adalahkelompok enzim yang mempunyaifungsi sebagai katalis dalam reaksihidrolisis.

PENGGOLONGAN ENZIM

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, oleh commision on enzymes of international union of Biochemistry enzimdibagi menjadi 6 golongan :

1. Oksidoreduktase

2. Transferase

3. Hidrolase

4. Liase

5. Isomerase

6. Ligase

OKSIDOREDUKTASE

Enzim yang termasuk golongan inibekerja pada reaksi oksidasi danreduksi.

Enzim dibagi menjadi 4 yaitu- dehidrogenase- oksidase- hidroperosidase- oksigenase

TRANSFERASE

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja

sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu

gugus fungsi dari suatu senyawa kepada

senyawa lain. Contoh reaksi pembentukan

glisin dari serin merupakan reaksi pemindahan

gugus hidriksi metil dengan enzim hidroksi

metil transferase.

CH2 – CH – COOH hidroksi metil tranferase CH2 – COOH

OH NH2 NH2

Serin glisin

HIDROLASE

Enzim yang bekerja sebagai katalis reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase yaitu yang memecah ikatan ester, memecah glikosida, memecah ikatan peptida.

Enzim esterase ialah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis.

Enzim amilase dapat memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Ada 3 macam enzim amilase yaitu -amilase, -amilase dan -amilase. -amilase terdapat dalam saliva dan pankreas.

Enzim peptidase bekerja sebagai katalis dalam memecah ikatan pada rantai peptida.

LIASE

Enzim yang bekerja dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat atau sebaliknya.

Contoh reaksi pembuatan aldehid dari asam piruvat dengan bantuan enzim piruvat dekarboksilase

Isomerase

Enzim yang bekerja pada perubahan intramolekul/ pemindahan gugus dalam molekul menghasilkan isomer. Contoh reaksi perubahan glikosa menjadi fruktosa.

Glikosa–6- fosfat glukosa fosfat isomerase fruktosa –6-fosfat

LIGASE / SINTETASE

Enzim yang bekerja pada penggabungan 2 molekul

(sintetase) ikatan yang terbentuk C – O, C – C, C – S,

C – N.

Contoh :

Glutamat+ ATP +NH4- glutamat sintetase glutamin + ADP + Panor

FUNGSI DAN CARA KERJA ENZIM

Fungsi enzim

adalah sebagai katalisator untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun diluar sel. Enzim dapat mempercepat reaksi hingga 108 – 10ii kali lebih cepat daripada reaksi yang dilakukan tanpa katalis.

Cara kerja enzim dalam meningkatkan kecepatan reaksi

yaitu dengan cara menurunkan energi aktivasi

Katalisator menurunkan pembatas energi aktivasi reaksi kimia tanpa mengubah keseluruhan perubahan energi bebas reaksi atau letak keseimbangan aakhir pada puncak pembatas energi aktivasi terjadi keadaan transisis.

MAHLUK HIDUP MENGGUNAKAN ENZIM UNTUK

MEMPERCEPAT REAKSI YANG SEMESTINYA LAMBAT

BAGAIMANA ENZIM BISA MEMPERCEPAT

REAKSI?

PERMUKAAN AKTIF (ACTIVE SITE)

Tempat/bagian enzim yang mengadakanhubungan atau kontak dengan substrat

Ada 2 model active site1. model kunci dan anak kunci (lock and key). Diajukan oleh Fisher. Menurut pengikatan subtratdan enzim ditentukan oleh struktur sisi aktif dansubstrat.2. Model Including-fit. Diajukan oleh Daniel Koshland. Merupakan model yang luwes karenasisi pengikat subtrat bukan merupakan strukturyang kaku. Sisi aktifnya dapat mengalamiperubahan konformasi sampai membentukkedudukan yang tepat agar enzim dan subtratmembentuk ikatan.

K!NETIKA ENZIM

Ilmu yang mempelajari sifat kecepatan reaksi yang dikatalis enzim.

Kecepatan Awal

kecepatan berlangsungnya suatu reaksi diukur sebagai penurunan konsentrasi reaktan atau peningkatan konsentrasi produk.

kemiringan = kec

waktu

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA

ENZIM

Konsentrasi Enzim

Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah denganbertambahnya konsentrasi enzim.

Konsentrasi Substrat

Hasil ekspeerimen menunjukan bahwa dengankonsentrasi enzim yang tetap, maka akanpertambahan konsentrasi substrat akanmenaikan kecepatan reaksi,

Suhu

Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsunglambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggireaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itukarena enzim suatu protein, maka kenaikan suhudapat menyebabkan terjadinya prosesdenaturasi.

Pengaruh pH

Perubahan pH lingkungan akan berpengaruhterhadap efektivitas bagian aktif enzim dalammembentuk kompleks enzim substrat. pH rendahatau tinggi dapat menyebabkan terjadinya prosesdenaturasi yang mengakibatkan menurunnyaaktivitas enzim.

PERSAMAAN MICHEALIS – MENTEN

Persamaan Michelis-Menten menjelaskanketergantungan kecepatan reaksi pada konsentarsisubtrat yang digunakan.

Dasar persamaan ini adalah model sederhana kerjaenzim. Bahwa reaksi yang dikatalis enzim enzimberikatan dengan subtratnya membentuk kompleksenzim-subtrat (ES) yang kemudian dipecah menjadienzim dan subtrat atau menjadi enzim dan produk.

[E] + [S] [ES] [E] + [P]

Kecepatan reaksi pembentukan kompleks [ES]

V1 = k1 [E] [S]

V1 = k1 {[E0] - [ES]} [S] E0 = konsentrasi enzim total

Kecepatan penguraaian ES menjadi E dan S:

V2 = k2 [ES]

Kecepatan ES menjadi E dan P :

V3 = k3 [ES]

Jadi kecepatan pengraian ES :

V2 + V3 = k2 [ES] + k3 [ES]

Dalam keadaan setimbang maka kecepatan pembentukan ES

k1 {[E0] - [ES]} [S] = k2 [ES] + k3 [ES]

atau k1 {[E0] - [ES]} [S] = (k2 + k3 )[ES]

sehingga {[E0] - [ES]} [S] = k1 + k2 = km

[ES] k1

dari persaman 7 diperoleh konsentrasi kompleks ES

[ES] = [E0] [S]

km + [S]

kecepatan permulaan terjdinya hasil reaksi P sebanding dengan [ES]

V = k3[ES]

Jika [s] sangat besar sehingga semua enzim membentuk keceparanreaksi maksimal

Vmaks = k3 [E0]

Harga [ES] dari persamaan (8) dimasukan kedalam persamaan (9) maka :

Dengan memasukan persamaan (10) kedalam persamaan (11)

Persamaan 12 ini merupakan persamaan Michealis-Menten

][

]][[ 03

Sk

SEkV

m

][

][

Sk

SVV

m

maks

PENGARUH INHIBITOR

Dibedakan menjadi 2

1. Inhibitor reversibel

2. Inhibitor irreversibel

A. Pengambat Reversible penghambat reversible dibedakan menjadi 2 yaitu :

- penghambat kompetitif

- penghambat nonkompetitif

1. Hambatan kompetitif Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan

substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi sekali berikatan tidak dapat diubah olehenzim tersebut.

Ciri penghambat kompetitif ini dapat dibalikan ataudiatasi hanya dengan meningkatkan konsentrasisubstrat. jika suatu enzim 50% dihambat padakonsentrasi tertentu dari substrat penghambatkompetitif dapat dikurangi dengan meningkatkankonsentrasi substrat.

E + I EI Contoh : asam malonat, oksalat, oksalo asetat

dapat menghambat kerja enzim suksinatdehidrogenase dalam reaksi dehidrogenasisuksinat.

2. Penghambat non kompetitif

Pada pengahmbat non kompetitif, penghambat berikatan pada sisi enzim, selain sisi tempat substrat berikatan, mengubah konformasi molekul enzim, sehingga megakibatkan inaktifasi dapat balik sisi katalitik.

Penghambat non kompetitif berikatan secara dapat balik pada kedua molekul enzim bebas kompleks ES membentuk EI dan ESI yang tidak aktif.

E + I EI

ES + I ESI

Contoh : ion logam berat ( Cu2+ Hg2+ Ag= )yang dapat berhubungan dengan gugus-SH pada sistein dalam enzim

Enzim-SH + Ag+ enzim – S – Ag + H+

B. Inhibitor Irreversible

Penghambat irreversible adalah golongan yang

beraksi dengan atau merusak suatu gugus fungsional

pada molekul enzim yang penting bagi aktivitas

katalitik.

Contoh senyawa diisoprofilfluorafosfat DFP yang

menghambat enzim asetilkolinesterase yang penting

dalam transmisi impuls syaraf.

PENGATURAN AKTIVITAS ENZIM

1. Pengaturan Alosterik2. Modifikasi Kovalen3. Proteolisis Terbatas4. Turnovel- enzim

1. PENGATURAN ALOSTERIK

Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki sisi lain selain sisikatalitik.

Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substratdan mengubahnya. Enzim ini memiliki satu atau lebih sisi pengaturuntuk megikat metabolit pengatur yang disebut modulator.

Enzim alostrik dapat dihambat atau dipercepat oleh modulator.

Hambatan alosterik dapat diakibatkan oleh hasil akhir dariserangkaian reaksi kimia:

A enzim a B enzim b C enzim c D enzim d Z

Z menghambat enzim a

Contoh : rantai reaksi konversi L – treonin menjadi L – isoleurin

2. MODIFIKASI KOVALEN

Merupakan penempelan satu gugus terhadapenzim

Modifikasi kovalen reversibel dari enzim yang diatur.

Contoh enzim glikogen fosforilase, suatu enzimyang mengkatalis pemecahan glikogen

3.PROTEOLISIS TERBATAS

Enzim ini diaktifkan oleh pembelahan rantaipolipeptida.

Disintesis dalam bentuk tidak aktifdandiaktifkan oleh pembuangan fragmen kecildari amino terminal secara proteolitik.

Contoh Enzim pencernaan tripsin, dan kimitripsin

4. TURNOVEL- ENZIM

Merupakan penggantian yang lama dengan

yang baru, (sintesis-degradasi) sehingga enzin

ada dalam keadaan dinamis

Sejumlah enzim yang dibuat oleh seldapat

diatur oleh peningkatan atau pengurangan

kecepatan sintesis atau degradasi.

Perubahan jumlah total enzim polipeptida tanpa

disertai perubahan sifat katalitik molekul enzim.

Bila jumlah enzim meningkat----diinduksi,

Bila jumlah enzim berkurang----direpresi.

TER!MAKAS!H