LAPORAN PRAKTIKUM

PERCOBAAN IV

REAKSI-REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO DAN PROTEIN

NAMA : RR. DYAH RORO ARIWULAN

NIM : H 411 10 272 KELOMPOK : IV (EMPAT)

HARI/ TGL PERCOBAAN : RABU, 5 OKTOBER2011

` ASISTEN : ARKIEMAH HAMDA

LABORATORIUM BIOKIMIAJURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS HASANUDDIN

MAKASSAR2011BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Kira-kira 50 % dari berat kering organisme yang

hidup adalah protein, dan protein bukan hanya sekedar

bahan simpanan atau nahan struktural seperti halnya

dengan polisakarida. Variasi fungsi protein sama

banyaknya dengan variasi fungsi kehidupan itu sendiri.

Semua katalisis yang jumlahnya ribuan, yang

memungkinkan terjadinya reaksi kimia dalam zat yang

hidup yang disebut protein.

Reaksi Adamkiewitz-Hopkins adalah suatu reaksi

untuk menentukan gugus indole spesifik untuk asam amino

triptofan. Senyawa-senyawa indolik dengan aldehid

tertentu (asam glioksilik, metanol, para metil amino-

benzaldehide) dalam suasana asam dan dingin memberikan

warna violet.

Asam-asam kuat yang ditambahkan ke larutan protein

menyebabkan suatu denaturasi irreversibel protein.

selain penambahan asam-asam kuat dapat juga dilakukan

penambahann logam, penambahan alkohol dan melakukan

pengocokan terhadap larutan protein sehingga

menyebabkan protein itu terdenaturasi.

Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil

hidrolisis protein, baik menggunakan enzim maupun

dengan menggunakan asam, dengan cara ini diperoleh

campuan bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan

jenis asam amino maupun kualitasnya masing-masing asam

amino perlu diadakan pemisahan antara asam-asam amino

tersebut (Poedjiadi, 1994).

Berdasarkan landasan teori di atas, maka

dilakukanlah percobaan mengenai reaksi-reaksi spesifik

asam amino dan protein.

1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

1.2.1 Maksud Percobaan

Maksud dari percobaan ini adalah mempelajari dan

memahami reaksi-reaksi spesifik asam amino dan protein.

1.2.2 Tujuan Percobaan

Tujuan dilakukan percobaan ini adalah :

1. Membuktikan adanya gugus indol, spesifik amino

triptofan melalui percobaan Adamkiewitz-Hopkins.

2. Membuktikan terjadinya denaturasi protein dengan

percobaan termokoagulasi, serta pengendapan dengan

asam kuat.

1.3 Prinsip Percobaan

Mengidentifikasi protein dengan mengidentifikasi

reaksi spesifik asam amino dan protein dengan beberapa

pereaksi tertentu yaitu melalui reaksi Adamkiewitz-

Hopkins dan pengendapan dengan asam kuat seperti asam

nitrat dan asam organik yang ditandai dengan adanya

perubahan warna, suhu dan endapan yang menunjukkan

bahwa adanya reaksi uji positif terhadap asam amino dan

protein.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang

memiliki gugus fungsion alkarboksil (-COOH) dan amina

(biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali

pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu

atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau

α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus

amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam

amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada

larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam.

Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi

zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang

paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya

sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun

protein (Anonim, 2010).

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam

amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini

tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus

karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik

monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut

translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan

bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino,

gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu

asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus

amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk

air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi

dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan

molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam

amino (Tim Dosen Kimia, 2009).

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatanpeptide

Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil

hidrolisis protein, baik menggunakan enzim maupun

dengan menggunakan asam, dengan cara ini diperoleh

campuan bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan

jenis asam amino maupun kualitasnya masing-masing asam

amino perlu diadakan pemisahan antara asam-asam amino

tersebut (Poedjiadi, 1994).

Seperti halnya senyawa-senyawa lainnya, asam amino

dan protein juga dapat mengalami reaksi-reaksi

spesifik. Reaksi- reaksi spesifik pada asam amino dan

protein pun ada beberapa macam antara lain reaksi

dengan pereaksi millon, ninhidrin, nitroprussida,

sistin, sistein (Tim Dosen Kimia, 2009).

Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu

struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener.

Struktur primer terkait mengenai terbentuknya rantai-

rantai dengan ikatan-ikatan peptida dimana jumlah,

macam, dan cara terkaitnya (urutan) asam-asam amino

mempunyai peranan penting. Struktur sekunder terkait

mengenai berlilitnya rantai-rantai polipeptida sampai

terbentuknya suatu struktur spiral karena terjadi

ikatan hidrogen. Struktur tersier, rantai-rantai

polipeptida yang berlilit itu bergabung satu dengan

yang laindengan pertolongan ikatan yang lemah yakni

ikatan hidrogen dan Van Der Wals sampai terbentuknya

lapisan, serat atau biji. Struktur kuartener, tidak semua

protein mempunyai struktur kuartener, hanya jika

protein itu terdisi atas 2 atau 4 rantai polipeptida

yang tergabung oleh gaya bukan ikatan kovalen (bukan

ikatan peptide atau disulfida). Gaya yang menstabilkan

gabungan itu adalah ikatan hydrogen dan elektrostatik

atau ikatan garam. Struktur primer protein mempunyai

rangkaian asam amino dan komponen prostetik pembentuk

protein. Struktur protein sekunder dan tersier mengacu

pada kedudukan tiga matra dari makromolekul; struktur

kuartener menyatakan susunan komplek protein aneka

rantai. Sinarnya dan cara spektrum yang modern lainnya

terutama amat penting untuk menjelaskan ciri keruangan

protein. Struktur tersier suatu protein menggambarkan

perlipatannya rantai polipeptida. Perlipatan terdapat

lebih acak daripada cirri struktur sekundernya, tetapi

dapat menunjukkan pola yang teratur. Ikatan disulfida

yang terbentuk di antara molekul sisterna memberikan

pertautan kovalen yang nisbi kuat mendukung struktur

tersier. Protein globular sebagaimana ditunjukkan oleh

mieglobin, merupakan contoh yang menarik bagi struktur

tersier. Dimana berperan menyimpan dan mengalirkan

oksigen . Ini sangat erat kaitannya dengan haemoglobin

yang merupakan protein yang rumit (Stanley, 1988).

Ada beberapa ciri molekul protein yaitu (Stanley,

1988) :

1) Berat molekulnya besar, ribuan bahkan sampai jutaan,

sehingga merupakan makromolekul.

2) Umumnya terdiri dari 20 asam amino.Asam amino

berikatan secara kovalen satu dengan yang lainnya

dalam variasi urutan-urutan yang bermacam-macam,

membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan peptida

merupakan ikatan gugus karboksil dari asam amino

yang satu dengan asam amino lainnya.

3) Terdapatnya ikatan kimia lain yang menyebabkan

terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai

polipeptida menjadi struktur 3 dimensi protein.

Sebagai contoh ikatan hidrogen, ikatan

hidrofob/ikatan apolar, ikatan ion atau ikatan

elektrostatik dan ikatan Van der Waals.

4) Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor

seperti: pH, radiasi, temperatur, dan medium

pelarut.

5) Umumnya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan

terdapatnya gugus samping yang reaktif dan susunan

khas struktur molekulnya.

6) Beraksi positif terhadap pereaksi uji-uji yang

spesifik seperti: Biuret, Ninhidrin dan Millon,

Xantoprotein, Sakaguchi, Adamkiewitz.

Denaturasi ada dua macam yaitu (Lehninger,1990) :

- Pengembangan rantai peptida dan pemecahan protein

menjadi kecil tanpa diikuti pengembangan molekul

seperti pada polipeptida.

- Denaturasi yang tergantung pada keadaan molekul

seperti pada bagian molekul yang tergabung dalam

struktur sekunder.

Karena itu denaturasi dapat berarti suatu

perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder,

tersier dan kuartener molekul protein tanpa terjadi

pemecahan ikatan kovalen. Atau dapat pula diartikan

sebagai suatu proses pecahnya ikatan hidrogen,

interaksi hidrofobik, ikatan Van der Waals, dan terbuka

atau tidaknya ikatan molekul. Pada umumnya protein yang

sudah didenaturasikan kelarutannya berkurang atau

hilang sama sekali, dan ada pula yang membentuk endapan

pada bagian dasar larutan. Hal ini disebabkan karena

lapisan protein bagian dalam yang bersifat hidrofobik

terbalik keluar dan bagian luarnya yang bersifat

hidrofil terlipat ke dalam atau kebalikannya, terutama

jika larutan protein telah mendekati pada isoelektrik

hingga protein menggumpal dan akhirnya mengendap

(Lehninger,1990).

Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino

penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia.

Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam

amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-

triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada

bisa ular laut kontrifan). Gugus fungsional yang

dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam

amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi

prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun

dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor

melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu

transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu

vitamin). Indol adalah sebuah aromatik heterosiklik

senyawa organik. Bisiklik memiliki struktur, yang

terdiri dari enam anggota benzen cincin melebur kelima-

anggota nitrogen yang mengandung pirol cincin. Indol

adalah komponen populer wewangian dan pendahulu untuk

banyak obat-obatan. Senyawa yang mengandung sebuah

cincin indol disebut indoles. Derivatif yang paling

terkenal adalah asam amino triptofan. Indol berbentuk

padat pada suhu kamar. Indole dapat diproduksi oleh

bakteri sebagai produk degradasi asam amino triptofan.

Hal ini terjadi secara alami di manusia tinja dan tinja

yang intens bau. Pada konsentrasi yang sangat rendah,

bagaimanapun, ia memiliki aroma bunga-bunga dan

merupakan konstituen dari banyak bunga aroma (seperti

bunga jeruk) dan parfum (Colby, 1985).

Bila asam amino dalam makanan malampaui kebutuhan

untuk sintesis protein dan lintasan anabolik lainnya.

Kelebihannya dikatabolisme untuk menentukan ATP atau

diubah menjadi substrak untuk sintesis asam lemak.

Protein selular mengalami “turn over” (dipecahkan dan

diganti kembali) dengan kecepatan sekitar 400 gr/hari

pada orang dewasa. Melalui suatu proses tertentu

sejumlah asam amino dapat membentuk suatu senyawa yang

memiliki banyak ikatan peptida. Molekul senyawa ini

merupakan suatu molekul besar atau makromolekul yang

terdiri atas banyak molekul asam amino yang disebut

juga sebagai polipeptida. Ada beberapa analisis asam

amino, misalnya metode gravitrimetri, kalorimetri,

mikrobiologi, kromatografi dan elekrofotolisis. Salah

satu metode yang banyak digunakan dan memperoleh

perkembangan adalah metode kromatografi. Konsumsi

protein diperlukan untuk sumber nitrogen dalam tubuh,

pembentukan zat-zat yang mengandung N (nitrogenous) dan

sebagai sumber asam amino esensial yang tidak dapat

dibentuk di dalam tubuh atau hanya dalam jumlah kecil

saja untuk mensuplai kebutuhan sehari-hari. Hampir

semua nitrogen dari katabolisme protein asam amino

secara normal hilang dalam bentuk urea melalui ekskresi

urine walaupun jumlahnya terbuang dalam bentuk NH4+ dan

keratin. Gangguan metabolisme asam amino ditandai oleh

kadar asam amino atau produk metaboliknya yang abnormal

dalam darah dan urine. Gangguan dalam metabolisme asam

amino sering menyebabkan retardasi mental dan gangguan

perkembangan (Linder, 1985).

Reaksi-reaksi untuk mengidentifikasi asam amino

dan protein antara lain:

a. Reaksi sakaguci

Reaksi sakaguci dilakukan dengan menggunakan

pereaksi nafol dan natrium hipobromit. Pada dasarnya

reaksi ini dapat memberi hasil positif apabila ada

gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang

mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah (Tim

Dosen kimia, 2009)

b. Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan

hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur

terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning

apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi

pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein.

Jadi reaksi ini positif jika mengandung tirosin, fenil

alanin dan triptofan (Poedjadi,1994).

c. Reaksi Hopkins-Cole

Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa

aldehida dengan bantuan asam kuat dan membentuk senyawa

yang berwarna. Larutan protein yang mengandung

triptofan dapat direasikan dengan pereaksi Hopkins-Cole

yang mengandung asam glioksilat.. Setelah dicampur

dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan

perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah

larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi

cincin ungu pada batas antara kedua lapisan. Reaksi

Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk gugus

indol dalam protein (Poedjadi,1994).

BAB III

METODE PERCOBAAN

3.1 Bahan

Bahan-bahan yang digunakan dalam praktikum ini

adalah : larutan protein (albumin), larutan asam amino

(Alanin, Asam aspartat, Glisin), reagen Hopkins,

larutan NaOH 0,1 M, larutan asam nitrat (HNO3) pekat,

larutan asam sulfat (H2SO4) pekat, larutan asetat

(CH3COOH) 0,1 M, larutan asam trikloroasetat 7%.

3.2 Alat

Alat-alat yang digunakan dalam praktikum ini

adalah : tabung reaksi, pipet skala, pipet tetes,

gegep, rak tabung, penangas air, sikat tabung.

3.3 Prosedur Percobaan

3.3.2 Reaksi Adamkiewitz-Hopkins

Sebuah tabung reaksi diisi dengan larutan albumin

1 mL dan asam-asam amino (alanin, asam aspartat, dan

glisin) 1 mL pada 5 tabung reaksi lainnya, ditambahkan

1 mL larutan glioksilik (reagen Hopkins) ke dalam

tabung yang berisi albumin dan asam-asam amino tadi,

ditambahkan 1 mL asam sulfat pekat ke dalam tabung

reaksi tanpa mencampur, kemudian diamati perubahan yang

terjadi.

3.3.3 Reaksi-reaksi

pengendapan

1) Termokagulasi

Sebuah tabung reaksi diisi dengan larutan albumin

1 mL dan asam amino (alanin, asam aspartat, dan glisin)

1 mL pada 5 tabung reaksi lainnya, ditambahkan 1 tetes

NaOH 0,1 M ke dalam tiap tabung, dipanaskan semua

tabung sampai mendidih, ditambahkan larutan panas tadi

dengan asm asetat 0,1 M, diamati perubahan yang

terjadi.

2) Pengendapan dengan asam kuat

a. Asam nitrat

Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 1 mL

larutan albumin 1 mL dan asam amino (asam aspartat),

ditambahkan larutan asam nitrat pekat 1 mL pada dasar

tabung tanpa mencampur, diamati perubahan yang terjadi.

b. Asam organik

Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 1 mL

larutan albumin 1 mL dan asam amino (alanin),

ditambahkan 1 mL larutan trikloroasetat 7 % pada dasar

tabung tanpa mencampur, diamati perubahan yang terjadi.

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Reaksi Adamkiewitz-Hopkins

4.1.1 Tabel Pengamatan

No Larutan Reagen Hopkins H2SO4

1 Ovalbumin Bening Bening Kekuning-

kuningan

2 Glisin Bening

Bening

(tidak terjadi

perubahan)

4.1.2 Reaksi

d. Albumin

O O

-CH2-CH-COOH + C-C H2SO4 pekat

NH2 H H

H

N

-CH2-CH-COOH -H2O

NH-CHOH-COOH

H

-CH2-CH-COOH

N

CH-COOH H

b. Asam Amino Glisin

H - CH - COOH H2SO4 pekat

NH2

4.1.3 Pembahasan

Setelah larutan albumin ditambahkan dengan larutan

reagen Hopkins, larutan menjadi keruh. Lalu ditambahkan

N

N

dengan larutan H2SO4 pekat, larutan berubah dan

terbentuk 2 fase yaitu buih putih pekat dan putih. Hal

ini menunjukkan bahwa protein mengandung asam amino

triptofan yang memiliki gugus indol. Namun pada

percobaan yang dilakukan karena tidak terdapat cincin

berwarna ungu bisa dikatakan bahwa gugus indol yang

terdapat pada dalam albumin sangat sedikit.

Pada larutan asam amino glisin yang ditambahkan

dengan larutan reagen Hopkins, tidak terjadi perubahan

apa-apa. Saat ditambahkan lagi dengan larutan asam

sulfat pekat, campuran larutan tidak mengalami

perubahan.

4.2 Reaksi-Reaksi Pengendapan Termokoagulasi

4.2.1 Tabel Pengamatan

No Larutan NaOH CH3COOH1 Ovalbumin Bening Gumpalan Putih2 Glisin Bening Bening

4.2.2 Reaksi

a. Albumin O O

+H3N-CH-C – NH-CH C- NH-CH—COOH+NaOH -H2O

R1 R2 n R3

O O

H2N-CH-C – NH-CH C- NH-CH—COONa+CH3COOH

R1 R2 n R3

O O

H2N-CH-C – NH-CH C- NH-CH—COOH+CH3COONa

R1 R2 n R3

b. Asam Amino Glisin

H - CH - COOH + NaOH + CH3COOH

NH2

4.2.3 Pembahasan

Pada reaksi ini, albumin yang ditambahkan dengan

larutan NaOH dan dipanaskan sampai mendidih membentuk

larutan bening, sebab yang terbentuk yaitu garam-garam

protein. Namun, setelah ditambahkan asam asetat selagi

panas, terjadi koagulasi yaitu terjadinya gumpalan

putih pada larutan. Hal ini disebabkan karena

penambahan asam asetat menyebabkan albumin dalam

keadaan netral yang sebelumnya dalam keadaan basa,

sehingga pada suhu yang tinggi, albumin dalam keadaan

netral akan terjadi penggumpalan (koagulasi).

Sedangkan pada asam amino glisin yang ditambahkan

dengan larutan NaOH dan dipanaskan hingga mendidih,

tidak terjadi perubahan, begitu pula saat ditambahkan

lagi dengan larutan asam asetat 0.1 M.

4.3 Pengendapan Dengan Asam Kuat

4.3.1 Tabel Pengamatan

1. Asam Nitrat

No Larutan Asam Nitrat Pekat1 Ovalbumin Cincin Flokulasi Berwarna Kuning

Kehijauan2 Asam Aspartat Tidak terjadi perubahan

2. Asam Trikloroasetat

No Larutan Asam Trikloroasetat (TCA) 7 %1 Ovalbumin Cincin Flokulasi Tipis Berwarna Putih2 Alanin Tidak terjadi perubahan

4.3.2 Reaksi

1. Asam nitrat

a. Albumin

O O O

H3N -CH -C - -NH - CH - C - - NH -CH- C - OH + HNO3

R1 R2 R3

O OO O

O2N - C -NH-CH -C - -NH - CH - C - - NH -CH - C - OH +H2O

R1 n R2

R3

b. Asam Aspartat

HOOC - CH2 - CH - COOH

NH2

2. Asam Trikloroasetat

a. Albumin

O O O O

H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-OH+CCl3-C-OH l l l

R1 R2 n R3

O O O O

Cl3C -C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-OH+H2O l l l

R1 n R2 R3

b. Alanin

O

CH2-CH-COOH-NaOH + CCl3 – C

NH2 OH

4.3.3 Pembahasan

1. Asam Nitrat

Pada reaksi ini, setelah larutan albumin

ditambahkan dengan larutan asam nitrat tanpa di kocok.

Larutan tersebut akan membentuk endapan putih di dasar

tabung. Hal ini menunjukkan bahwa larutan protein

mengalami denaturasi. Perubahan ini terjadi karena

larutan protein (albumin) dapat bereaksi dengan asam

asetat. Adanya perubahan warna disebabkan adanya

senyawa yang mengandung kromatoform. Berbeda dengan

asam amino yang lainnya yang tidak mengalami perubahan

warna karena ada asam amino spesifik yang terdapat pada

larutan albumin yaitu triptofan.

2. Asam Trikloroasetat

Pada pengendapan dengan TCA 7%, larutan albumin

mengalami perubahan pada penambahan TCA 7%, yaitu

larutan albumin pada tabung reaksi terbentuk cincin

flokulasi yang berwarna putih. Perubahan ini terjadi

karena larutan protein atau albumin dapat bereaksi

dengan larutan TCA 7% dan menandakan bahwa larutan

protein (albumin) dapat mengalami denaturasi dari

penambahan TCA 7%, sedangkan pada asam-asam amino tidak

mengalami perubahan.

BAB V

PENUTUP

5.1 Kesimpulan

Setelah melakukan percobaan , dapat disimpulkan

bahwa:

1. Reaksi Adamkiewitz-Hopkins spesifik untuk

mengidentifikasi adanya gugus indol pada asam amino

triptofan.

2. Reaksi termokoagulasi spesifik untuk melihat

terjadinya denaturasi protein pada suhu yang tinggi

dan pH yang netral. Reaksi pengendapan asam kuat

spesifik untuk melihat denaturasi irreversible pada

protein dengan terbentuknya cincin flokulasi pada

larutan.

5.2 Saran

Agar kelak dalam percobaan ini dapat digunakan

lebih banyak larutan protein selain albumin, serta

digunakan beberapa asam amino seperti triptofan,

glisin, alanin, threonin, dan serin, serta metode

sakaguci juga diuji cobakan.

DAFTAR PUSTAKA

Anonim, 2011 a, Asam Amino,http://id.wikipedia.org/asam_amino (online),(diakses 3 Oktober 2011, pukul 12.04 WITA.)

Anonim, 2011 b, Protein, http://id.wikipedia.org/protein(online), (diakses 3 Oktober 2011, pukul 12.58WITA.)

Colby, D. S., 1985, Ringkasan Biokimia, Penerbit BukuKedokteran EGC, Jakarta.

Lehninger, A. L., 1990, Dasar-Dasar Biokimia, Erlangga,Jakarta.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, Universitas

Indonesia, Jakarta.

Stanley, H., 1988, Kimia Organik, ITB, Bandung.

Tim Dosen Kimia, 2009, Penuntun Praktikum Biokimia Umum,Universitas Hasanuddin, Makassar.

LEMBAR PENGESAHAN

Makassar, 5Oktober 2011

Asisten Praktikan

(Arkiemah Hamda)(Rr. Dyah Roro Ariwulan)