Yny Lap. 4 Sistem Pencernaan

8/14/2019 Yny Lap. 4 Sistem Pencernaan

1/18

LEMBAR PENGESAHAN

Laporan Lengkap Praktikum Fisiologi Hewan dengan judul Sistem

Pencernaan disusun oleh:

N a m a : Agung Wardani

NIM : 071404097

Kelas : A

Klp : II

Telah diperiksa dan dikonsultasikan kepada Asisten dan Koordinator Asisten dan

dinyatakan diterima.

Makassar, April 2009

Koordinator Asisten, Asisten,

ST, ZAENAB MARDHAWATY ACHIRUNIM: 0514040083 NIM : 051404049

Mengetahui,

Dosen Penanggung jawab

Drs. ADNAN , M.S.NIP: 131772272


2/18

BAB IPENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Kehidupan sehari-hari kita selalu memerlukan makanan. Ketika kita

merasa lapar, maka satu-satunya cara untuk mengatasinya adalah dengan makan.

Beragam jenis makanan kita makan tiap hari. Hal ini berarti, kita memasukkan

berbagai jenis zat yang terkandung dalam makanan itu ke dalam tubuh kita.

Setiap jenis makanan mengandung berbagai jenis subtansi yang berbeda pula,

seperti protein, lemak, karbohidrat, dan sebagainya. Perbedaan subtansi ini

membuat tubuh memberikan respon yang berbeda pula dalam mengolah zat-zat

tersebut. Dalam hal ini, kita berbicara mengenai proses pencernaan tersebut.

Semua hewan, makanan yang secara nutrisi memadai sangat diperlukan

untuk homeostasis, yaitu keseimbangan yang tunak (steady-state) dalam fungsi-

fungsi tubuh. komposisi makanan-makanan yang seimbang menyediakan bahan

baker untuk kerja seluler dan juga semua bahan-bahan yang diperlukan oleh

tubuh untuk membangun molekul organiknya sendiri. Hewan dapat mencerna

makanan dengan dua cara, yaitu dengan cara mekanik dan dengan bantuan zat-zat kimia yang ada dalam tubuh. Pencernaan secara mekanik, dilakukan di dalam

mulut, sedangkan pencernaan secara kimiawi dilakukan dalam saluran dan

kelenjar-kelenjar pencernaan.

Untuk memahami lebih lanjut konsep mengenai pencernaan, utamanya

pencernaan berbagai jenis zat yang trekandung dalam makanan, seperti

karbohidrat, lipid, dan protein, maka diperlukan sebuah kegiatan yang dapat

menunjukkan proses-proses tersebut. Oleh karena itu, pada praktikum kali ini

akan dilaksanakan percobaan mengenai sistem pencernaan yaitu proses kerja

amilase ludah, serta memaham factor-faktor yang mempengaruhi kerja amylase

khususnya dalam system pencernaan manusia.

B. Tujuan Praktikum


3/18

Adapun tujuan praktikum ini yaitu untuk memgetahui proses kerja enzim

amylase pada pencernaan zat karbohidrat

C. Manfaat Praktikum

Adapun manfaat dari praktikum ini adalah kita dapat mengetahui proses

kerja enzim amylase pada pencernaan zat karbohidart

BAB II


4/18

TINJAUAN PUSTAKA

Pada manusia, lebih dari satu liter ludah disekresikan ke dalam rongga mulut

setiap hati, terlarut dalam ludah adalah glikoprotein licin (kompleks karbohidrat

protein) yang disebut musin yang melindungi lapisan lunak rongga mulut dari

kerusakan akibat gesekan dan melumasi makanan supaya lebih mudah ditelan. Ludah

mengandung buffer (dapar atau penyanggah) yang membantu mencegah pembusukan

geligi dengan cara menetralkan asam dalam mulut. Zat anti bakteri dalam ludah juga

akan membunuh banyka bakteri yang memasuki mulut melalui makanan

(Kimball, 1999)Pada manusia, lebih dari satu liter ludah disekresikan ke dalam rongga mulut

setiap hati, terlarut dalam ludah adalah glikoprotein licin (kompleks karbohidrat

protein) yang disebut musin yang melindungi lapisan lunak rongga mulut dari

kerusakan akibat gesekan dan melumasi makanan supaya lebih mudah ditelan. Ludah

mengandung buffer (dapar atau penyanggah) yang membantu mencegah pembusukan

geligi dengan cara menetralkan asam dalam mulut. Zat anti bakteri dalam ludah juga

akan membunuh banyka bakteri yang memasuki mulut melalui makanan

(Kimball, 1999)

Sistem pencernaan pada mamalia terdiri atas saluran pencernaan dan berbagi

kelenjar aksesoris yang mensekresikan getah pencernaan ke dalam saluran itu melalui

duktus (saluran). Peristaltis, gelombang kontraksi berirama oleh otot polos pads

dinding saluran pencernaan, akan mendorong makanan disepanajng saluran tersebut.

Pada beberap persambungan antara segmen-segmen terspealisasi (khusus) pada pipa

pencernaan, lapisan otot dimodifikasi menjadi katup berbentuk cincin yang disebut

sfingter (Sphincter), yang menutup pipa pencernaan tersebut seperti tali pengikat, dan

mengatru aliran materi diantara ruangan-ruangan dalam saluran itu (Pearce, 2004).

Penelanan (ingestion), tindakan memakan, adalah tahapan pertama

pengolahan makanan. Pencernaan (Digestion), tahapan kedua adalah proses

perombakan makanan menjadi molekul-molekul yang cukup kecil sehingga dapat

diserap oleh tubuh. Sebaian besar bahan organik dalam makanan terdiri atas protein,


5/18

lemak, karbohidrat, dalam bentuk pati dan polisakarida lainya. Meskipun semua

makromolekul tersebut adalah bahan mentah yang sesuai, hewan tidak dapat

menggunakan molekul molekul itu secara langsung, dengan dua alasan. Pertama

makromolekul terlalu besar untuk dapat melewati membran dan memasuki sel hewan,

kedua makromolekul yang menyusun sel hewan tidak identik dengan makromolekul

yang menyusun makanannya (Campbell, 2003).

Saluran pencernaan makanan pada hewan rendah, partikel makanan ditelan

tanpa ke dalam sel dengan proses yang disebut partikel makanan kemudian dicerna

oleh asam dan enzim. Pencernaan ini dikenal dengnan istilah pencernaan intra sel.

Pada hewan yang lebih tinggi derajat-derajat pencernaan makana terjadidi saluranpencernaan makanan. Pencernaan makanan tersebut adalah pencernaan ekstra seluler.

Bila substansi makana yang diabsorbsi masuk kedalam darah untuk diangkut menuju

ke sel jaringan. Namun ada juga bagian dari substansi makan yang tidak dapat

dicerna dan ini dalam bentuk buangan zat, zat ini disimpan sementara, kemudian di

buang keluar yang disebut peristiwa defekasi (Wulangi, 1993).

Pencernaan karbohidrat adalah sumber energi kimia utama tubuh, dimulai

dalam rongga mulut. Ludah mengndung amilase ludah (salivary amilase), enzim

pencernaan yang menghidrolisis pati (polimer glukosa dari tumbuhan) dan glikogen

(polimer glukosa dari hewan). Produk utama dari pencernaan oleh enzim ini adalah

polisakarida yang lebih kecil dan disakarida maltosa (Campbell, 2003)

Menurut Ismail (2006), Sifat-sifat Enzim yaitu:

a. Secara kimia, umumnya enzim merupakan protein globular. (Beberapa molekul

RNA disebut ribosom dapat juga disebut enzim. Mereka biasanya terdapat di inti

sel).

b. Enzim merupakan katalis yang memecah atau mensintesis senyawa kimia yang

lebih kompleks. Enzim memungkinkan reaksi berlangsung lebih cepat untuk

mendukung hidup. Kecepatan enzim jauh melebihi kecepatan reaksi kimia biasa,

dengan menurunkan energi aktivasi. Enzim bekerja sangat efisien. Umumnya

enzim dapat mengkatalisis reaksi antara 1 dan 10,000 molekul substrat per detik.


6/18

c. Enzim hanya terdapat dalam jumlah kecil di dalam sel karena mereka tidak dapat

diubah selama reaksi.

Kelenjar aksesoris sistem pencernaan mamalia adalah tiga pasang kelenjar

ludah (salivary gland), pankreas, hati (liver), dan organ penyimpanannya, kantung

empedu (gallbladder). Dengan menggunakan manusia sebagai contoh, saluran

pencernaan terdiri dari rongga mulut, oeophagus, ventrikulus, intestin, dan anus.

Pencernaan makanan secara fisik dan kimiawi dimulai dari dalam mulut. Selama

pengunyahan, geligi dengan berbagai ragam bentuk akan memotong, melumat, dan

menggerus makanan yang membuat makanan tersebut lebih mudah ditelan dan

meningkatkan luas permukaannya. Kehadiran makanan dalam rongga mulut akanmemicu refleks saraf yang menyebabakan kelenjar ludah mengeluarkan ludah melalui

duktus (saluran) ke rongga mulut (Poedjiadi, l994).

Dalam getah lambung, terdapat pepsin, yaitu enzim yang memulai hidrolisis

protein, pepsin memecah ikatan peptida yang berlekatan dengan asam amino tertentu,

sehingga memotong-motong protein menjadi polipeptida yang lebih kecil. Pepsin

merupakan salah satu di antara sedikit enzim yang bekerja paling baik dalam

lingkungan yang sangat asam. Sesungguhnya pH getah lambung yang rendah

mendenaturasi protein dalam makanan, yang meningkatkan pemaparan ikatan

peptidanya ke pepsin. Sel-sel terspesialisasi (di sebt sel chief) yang berlokasi di

ceruk-ceruk lambung mensintesis dan mensekresikan pepsin dalam bentuk inaktif

yang disebut pepsinogen. sel-sel yang berbeda (yang disebut sel paietal, juga terdapt

di ceruk) mensekresikan asam klorida, yang mengubah pepsinogen menjadi pepsin

aktif dengan cara membuang sebagian kecil molekul tersebut dan memaparkan sisi

aktifnya (Anonim, 2009).

BAB III

METODE PRAKTIKUM

A. Waktu dan Tempat

Hari/tanggal : Rabu/ 25 Maret 2008

Waktu : Pukul 14.00 s.d. 15.50 WITA


7/18

Tempat : Laboratorium Biologi Lantai III Timur FMIPA UNM

Makassar.

B. Alat dan Bahan

1. Alat

a. Gelas aqua 1 buah

b. Gelas kimia 1 buah

c. Gelas ukur I buah

d. Tabung reaksi 20 buah

e. Rak tabung reaksi 1buah

f. Plat tetes I buah

g. Pipet tetes 3 buah

h. Termometer 1 buah

i. Bunsen spritus 1 buah

j. Penjepit buaya 1 buah

k. Lemari es

l. Mistar 2. Bahan

a. Air liur

b. Aquades

c. Larutan kanji 1% dan 5 %

d. Larutan buffer pH 4, pH 5, pH 7 dan pH 9

e. Larutan reagent iodine

f. Alkohol 70%

A. Prosedur Kerja

1. Kegiatan I (pengaruh suhu terhadap kerja amilase)

a. Mengisi empat tabung reaksi dengan air liur sebanyak 3 ml


8/18

b. Memberikan label pada empat tabung reaksi tersebut. Tabung I dengan 4o,

tabung II dengan 25o, tabung III dengan 37o. dan tabung IV dengan 70o.

c. Meletakkan tabung I kedalam lemari es, tabung II ke dalam air kran,

tabung III kedalam penangas air 37o dan tabung IV kedalam penangas air

70o selama 10,15dan 30 menit.

d. Setelah 10 menit tambahkan 5 ml larutan kanji pada masing-masing

tabung lalu masukkan kembali ketempat semula.

e. Menganbil sedikit sampel pada setiap waktu yang ditentukan dan

meletakkannya diplet tetes kemudian menambahkan larutan iodine

f. MEncatat hasilnya dengan memberi tanda positif (+) untuk reaksi positifdengan warna biru dan tanda negative (-) selain dari warna biru

2. Kegiatan II (Pengaruh pH pada kerja amylase)

a. Memberi sampel pada setiap tabung reaksi dan meletakkannya dirak

tabung reaksi

b. Memasukkan 3 ml air liur kedalam tabung reaksi

c. Menambahkan 3 ml larutan buffer pH 4 kedalam tabung I, 3 ml larutan

buffer pH 7 kedalam tabung II, Larutan Buffer pH 9 ke dalam tabung III

dan 3 ml aquades ke dalam tabung 4.

d. Mengocok tabung dan meletakkannya dalam penangas air 37o C selama 10

menit.

e. Menambahkan larutan kanji 1% ke dalam masing-masing tabung

f. Mengaduk dan memasukkan kedalam penangasa air selama 5 menit.

g. Mengambil sampel pada waktu 15 dan 30 menit

h. Melakukan hidrolisis tepung dengan menambahkan 2 tetes reagen iodine

dan mencatat hasilnya.

3. Percobaan pengaruh substrat pada keja amylase

a. Memberikan label pada 12 tabung reaksi dan meletakkannya pada rak

tabung reaksi


9/18

b. Memasukkan larutan kanji 1 % ke dalam tabung 1 - 5 masing-masing 1

ml, 2ml, 3 ml, 4 ml, 5 ml.

c. Memasukkan larutan kanji 5 % ke dalam tabung 6 - 10 masig-masing 1

ml, 2ml, 3 ml, 4 ml, 5 ml.

d. Memasukan 5 ml aquades pada tabung ll dan 5 ml lakohl 70 % pada

tabung 12

e. Mengocok tabung-tabung tersebut dan meletakkan pada penangas 37oC

selama 20 menit

f. Mengambil sampel dari masing-masing tabung sebanyak 4 kali setiap

lima menit dan menetesinya dengan reagent iodine pada cawan Petri.

BAB IVHASIL DAN PEMBAHASAN

A. Hasil Pengamatan

1. Kegiatan 1

Tabel I. Pengaruh jumlah substrat Terhadap Kerja Enzim Amilase


10/18

Tabung Jumlah Substrat 5 menit 15 menit 30 menit

I 3 ml Kanji 1% Putih (-) Kuningmuda (-)

Orange (-)

II 3 ml Kanji 1% Kuning (-)Kuning tua

(-)Orange (-)

III 3 ml Kanji 1% Kuning muda (-) Kuning (-) Orange (-)

IV 3 ml Kanji 1% Kuning muda (-) Kuning (-) Orange (-)

V 3 ml Kanji 1% Kuning muda (-) Hijau (-) Orange (-)

VI 3 ml Kanji 5% Kuning tua (-) Kuning (-) Orange (-)

VII 3 ml Kanji 5% Biru (+) Kuning (-) Orange (-)

VIII 3 ml Kanji 5% Brtu (+) Kuning (-) Orange (-)

IX 3 ml Kanji 5% Biru (+)Kuning tua

(-)Orange (-)

X 3 ml Kanji 5% Biru (+) Kuning (-) Orange (-)

XI 3 ml Aquades Kuning muda (-) Kuning (-) Orange (-)

XII 3 mlAlkohol

70 %Kuning tua (-) Kuning (-) Orange (-)

2. Kegiatan 2

Tabel II. Pengaruh suhu terhadap kerja enzim amilase

Tabung Suhu Perubahan warna Keterangan Reaksi

I 4oC Orange (-) Negatif

II 25 oC Orange (-) Negatif

III 37 oC Orange terang (-) Negatif

IV 70 oC Orange terang (-) Negatif

3. Kegiatan 3

Tabel III. Pengaruh pH terhadap kerja enzim amilase

Tabung L. Buffer 5 Menit 15 Menit 30 Menit

I pH 4 Kuning (-) Kuning (-) Kuning (-)


11/18

II pH 5 Kuning (-) Kuning (-) Kuning (-)

III pH 9 Kuning (-) Orange (-) Orange (-)

IV Aquades Orange (-) Orange (-) Orange (-)

A. Pembahasan

1. Pengaruh suhu terhadap kerja amylase

Pada perlakuan pertama, dimana tabung reaksi yang berisis amilum 1

%sebanyak 1 ml dan telah diberi sediaan 1 ml dan ditempatkan pada suhu 4

derajat celcius (pendingin). Setelah beberapa saat (5 menit) diberi reagen

iodine maka perubahan warna yang muncul adalah warna kuning (-), tanda

negative ini berarti enzim tidak bekerja secara efektif demikian pula pada

pengamatan 15 menit terakhir.

Pada perlakuan dengan menempatkan tabung reaksi yang telah berisi

amilum dan sediaan pada suhu 27 oC, menunjukkan perubahan warna lebih

gelap/ hitam keunguan (positif) dan dalam hal ini terjadi pada 15 menit

terakhir pengamatan, hal ini menunjukkan bahwa enzim bekerja efektif pada

suhu 27 oC, pada perlakuan 37oC dan 70 oc perubahan warna menunjukkan

perubahan reaksi yang negative. Jadi enzim amylase tidak bekerja efektif pada

suhu tersebut.

Tiap enzim mempunyai temperatur optimum dimana dapat bekerja

dengan baik. Sampai dengan temperatur optimum kecepatan reaksi

meningkat dengan meningkatnya temperatur. Peningkatan kecepatan terjadi

karena molekul enzim dan substrat keduanya mempunyai energi kinetik yang

lebih untuk lebih sering bertabrakan, dan juga karena lebih banyak molekul

mempunyai energi yang cukup untuk melampaui pembatas energi aktivasi.

Bila temperatur terus meningkat di atas temperatur optimum, panas tersebutmenyebabkan enzim mengalami denaturasi. Akibatnya enzim kehilangan

bentuk fungsionalnya oleh rusaknya ikatan hidrogen. Temperatur dingin, pada

sisi lain, menurunkan aktivitas enzim oleh penurunan gerak molekuler.

2. Pengaruh pH terhadap kerja enzim amyiase


12/18

Pada perlakuan dengan menambahkan larutan buffer, dengan pH 4,

setelah diberi uji reagent iodine, perubahan warna yang terjadi agak kekuning

kuningan (cenderung ke arah warna merah), berarti reaksi yang terjadi

negative, dan dengan demikian enzim amylase tidak efektif pada lingkungan

dengan derajat keasaman pH 4. Pada pH 7 reaksi yang terjadi menunjukkan

warna yang positif begitu pula dengan perlakuan yang hanya menggunakan

aquades, reaksi yang terjadi menunjukkan perubahan warna yang positif,

namun pada pH 9 dan pH 5 reaksi yang terjadi sama dengan perlakuan pada

pH 4. Hal ini menunjukkan kinerja enzim amylase akan lebih efektif pada pH

netral dan juga memiliki tingkat kejenuhan pada pH tertentu, dalam artianenzim memiliki kemampuan mengkatalisis suatu reaksi pada pH tertentu. Tiap

enzim mempunyai pH optimum yang membantu menjaga bentuk tiga-

dimensiolnya. Perubahan dalam pH dapat menyebabkan denaturasi enzim

dengan mengubah muatan enzim

3. Pengaruh substrat terhadap kerja enzim amilase

Pengaruh substrat (kanji 0,1 %) yang mengalami reaksi negative adalah

jumlah larutan yang digunakan I ml dan 2 ml, sedangkan yang lain mengalami

reaksi yang positif. Dan untuk konsentrasi substrat (kanji 0,5 %), sebagian

besar menunjukkan perubahan warna setelah diberi reagent iodint biru

kehitam-hitaman atau reaksinya positif.

Dari data yang diperoleh, dapat disimpulkan bahwa enzim akan

bekerja jika substrat yang akan dikatalisis itu berimbang, artinya segala sisi

aktif substrat dapat dimanfaatkan oleh enzim, sehingga amilum dapat terurai

sempurna. Begitupun sebaliknya, bahwa jika substrat pada konsentrasi tinggi,

maka enzim kana mengalami kejenuhan sehingga enzim tidak dapat

mengkatalisis reaksi tersebut.

Jika substrat berupa aquades menunjukkan reaksi yang positif pula,

namun jika substratnya berupa alcohol perubahan warna menunjukkan

perubahan ke arah reaksi yang negative, hal ini menunjukkan tidak satupun


13/18

sisi aktif yang dapat dimanfaatkan oleh enzim dengan alcohol sebagai

substratnya, sesuai dengan teori lock and key.Pada konsentrasi enzim yang

tetap dan konsentrasi substrat rendah, konsentrasi substrat merupakan faktor

pembatas. Apabila konsentrasi substrat ditingkatkan, kecepatan reaksi enzim

akan meningkat. Namun, pada konsentrasi substrat yang sangat tinggi, enzim

akan menjadi jenuh dengan substrat dan konsentrasi substrat yang lebih tinggi

tidak meningkatkan kecepatan reaksi.

BAB VPENUTUP

1. Kesimpulan

1. Kinerja enzim amilase sangat dipengaruhi oleh faktor suhu, derajat keasaman,

dan konsentrasi substrat.

2. Pada konsentrasi enzim yang tetap, apabila konsentrasi substrat ditingkatkan,

kecepatan reaksi enzim akan meningkat. pada konsentrasi substrat yang

sangat tinggi, enzim akan menjadi jenuh dengan substrat dan konsentrasi

substrat yang lebih tinggi tidak meningkatkan kecepatan reaksi.

3. Tiap enzim mempunyai temperatur optimum dimana dapat bekerja dengan

baik. Sampai dengan temperatur optimum kecepatan reaksi meningkat

dengan meningkatnya temperatur.

4. Tiap enzim mempunyai pH optimum yang membantu menjaga bentuk tiga-

dimensiolnya. Perubahan dalam pH dapat menyebabkan denaturasi enzim

dengan mengubah muatan enzim


14/18

1. Saran

Agar praktikum dapat berjalan lancar, sebaiknya asisten lebih aktif dalam

membimbing praktikan, agar hasil yang diperoleh lebih akurat.

DAFTAR PUSTAKA

Adnan. 2009. Penuntun Praktikum Fisiologi Hewan. Makassar: Jurusan BiologiFMIPA UNM.

Anonim. 2009.Enzim. http:/id.wikipedia.org/wiki. Diakses Tanggal 15 April 2009.

Campbell, N.A; J.B Reece dan L.G Mitchell. 2003. Biologi Edisi Kelima Jilid 3.

Jakarta: Erlangga.

Kimball W. John. 1999.Biologi Edisi Ketiga Jilid 3. Erlangga. Jakarta.

Pearce, Evelyn. 2004.Anatomi Dan Fisiologi Untuk Paramedis. Gramedia. Jakarta.

Poedjiadi, Anna. 1994.Dasar-dasar Biokimia. UI Press. Jakarta.

Wulangi, Kartolo. 1993.Prinsip-prinsip Fisiologi Hewan. Depdikbud. Jakarta.


15/18

http:/id.wikipedia.org/wiki

Enzim

Enzim adalah satu atau gugus polipeptida (protein) yang

berfungsi sebagai katalisator (senyawa yang mempercepat proses

reaksi tanpa habis beraksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja

dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang

bereaksi dan dengan demikian dipercepat proses reaksi. Percepatan

terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan

sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar

enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya

dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini

disebabkan karena struktur kimia tiap-tiap enzim berbeda dan

bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim amilase hanya dapat

digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Dewasa

ini, enzim adalah senyawa yang umum digunakan dalam proses

produksi. Enzim yang digunakan pada umumnya berasal dari enzim

yang diisolasi dari bakteri.

Aktivitas enzim dipengaruhi oleh sejumlah faktor, yaitu:


16/18

a. Konsentrasi enzim

Bila konsentrasi substrat cukup tersedia, peningkatan

konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzim.

b. Konsentrasi substratPada konsentrasi enzim yang tetap dan konsentrasi substrat

rendah, konsentrasi substrat merupakan faktor pembatas.

Apabila konsentrasi substrat ditingkatkan, kecepatan reaksi

enzim akan meningkat. Namun, pada konsentrasi substrat yang

sangat tinggi, enzim akan menjadi jenuh dengan substrat dan

konsentrasi substrat yang lebih tinggi tidak meningkatkan

kecepatan reaksi.

c. Temperatur

Tiap enzim mempunyai temperatur optimum dimana dapat

bekerja dengan baik. Sampai dengan temperatur optimum

kecepatan reaksi meningkat dengan meningkatnya temperatur.

Peningkatan kecepatan terjadi karena molekul enzim dan


17/18

substrat keduanya mempunyai energi kinetik yang lebih untuk

lebih sering bertabrakan, dan juga karena lebih banyak molekul

mempunyai energi yang cukup untuk melampaui pembatas

energi aktivasi. Peningkatan kecepatan reaksi terkait dengan

temperatur dapat dihitung sebagai Q10 yang berarti

peningkatan relatif untuk tiap 10oC.

Bila temperatur terus meningkat di atas temperatur

optimum, panas tersebut menyebabkan enzim mengalami

denaturasi. Akibatnya enzim kehilangan bentuk fungsionalnya

oleh rusaknya ikatan hidrogen. Temperatur dingin, pada sisi lain,

menurunkan aktivitas enzim oleh penurunan gerak molekuler.

d. pH

Tiap enzim mempunyai pH optimum yang membantu

menjaga bentuk tiga-dimensiolnya. Perubahan dalam pH dapat

menyebabkan denaturasi enzim dengan mengubah muatan

enzim, sebagai contoh gugus R asam karboksil menjadi tidak

bermuatan pada pH rendah (COOH), tetapi bermuatan pada pH

tinggi (COO-). Perubahan ikatan ion enzim berkontribusi dalam

bentuk fungsionalnya.

Untuk kebanyakan enzim pH optimum antara 7-8 (pH

fisiologis umumnya sel), tetapi beberapa enzim dapat bekerja


18/18

pada pH ekstrem, seperti enzim protease di dalam lambung

hewan, yang mempunyai pH optimum 1.

Yny Lap. 4 Sistem Pencernaan

Documents

Transcript of Yny Lap. 4 Sistem Pencernaan