Enzim BIOKIMIA

download Enzim BIOKIMIA

of 29

  • date post

    09-Dec-2015
  • Category

    Documents

  • view

    9
  • download

    1

Embed Size (px)

description

materi enzim fitokimia

Transcript of Enzim BIOKIMIA

BIOKIMIA UMUM LIPIDA

ENZIM

ENZIM (BIOKATALISATOR)BEBERAPA SIFAT KHAS ENZIM:

1. ENZIM MEMPUNYAI TENAGA KATALITIK YG TINGGI (jauh lebih tinggi dari tenaga katalisator sintetik) SEHINGGA DAPAT MEMEPERCEPAT LAJU REAKSI.

2. ENZIM MEMPUNYAI SPESIFISITAS YG TINGGI TERHADAP SUBSTRATNYA, ( seringkali tiap enzim hanya mengkatalisis sejumlah kecil reaksi atau kadang kala hanya satu)

3. MEMPERCEPAT REAKSI TANPA MENGHASILKAN PRODUK SAMPINGAN.

4. DAPAT BEKERJA PADA SUHU DAN PH NORMAL.

25. BEKERJA TERKOORDINIR DG BAIK DAN MEMPUNYAI HUBUNGAN YG SANGAT TERATUR DG AKTIFITAS METABOLIK YG BERBEDA SEHINGGA TERJADI KEHARMONISAN UNTUK MENUNJANG KEHIDUPAN.( bbrp penyakit kemungkinan disebabkan karena kekurangan atau kehilangan satu enzim, atau aktifitas enzimnya berlebihan)

6. TIDAK MEROBAH TITIK KESEIMBANGAN REAKSI YG DIKATALISIR DAN JUGA TIDAK HABIS TERPAKAI ( enzim yg telah bebas dapat bekerja kembali).

KLASIFIKASI ENZIM

GRUP I. OKSIDOREDUKTASE ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA DUA SUBSTART.

A (red) + B (ok) - A (ok) + B (red) Ex: Alkoholdehidrogenase

C2H5OH + NAD+ CH3 CHO + NADH + H+

HH C - HH - C OH H HH-C-HH-C =O

+NAD+NADH + H++etanolAsetaldehid4GRUP 2. TRANSFERASE ENZIM YANG BEKERJA UNTUK MENGKATALISA PEMINDAHAN ELEKTRON, ATOM ATAU GUGUS FUNGSIONAL (KARBON, ALDEHID,KETON, ASIL, ALKIL,P, S ) DLL.

CTH : HEKSOKINASEATP + DHEKSOSA ADP + D-HEKSOSA 6 P

C = O H - C OHHO C - OH H C - OH H C - OH CH2OH C = O H - C OHHO C - OH H C - OH H C - OH CH2OP ATP+ADP+3 . HIDROLASE ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS REAKSI HIDROLISIS PADA IKATAN ESTER,ETER,GLIKOSID, PEPTIDA, C-N, C-C, P-N, ASAM ANHIDRAT, HALIDA)

CTH: LIPASE TAG + H2O GLISEROL + 3 AS. LEMAK

OC O C R1 OC O C R2 OC O C R3 H H - C OH H - C OH H - C OH HR1COOHR2COOHR3COOH+H2O+64. LIASE ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS PENAMBAHAN ATAU PEMBUANGAN GUGUS DARI SUBSTRAT DAN MENINGGALKAN IKATAN RANGKAP

FUMARASE (MALATHIDROLIASE)

L- MALAT FUMARAT + H2O

COOHHO C H H C H COOH H COOH C CHOOC H

L- MALATFUMARAT+ H2O5. ISOMERASE SEMUA ENZIM YANG MENGKATALISIS KONVERSI ISOMER OPTIK,GEOMETRIK

TRIOSA FOSFAT ISOMERASESEMUA ENZIM YANG DAPAT MEROBAH SIS-TRANSFOSFOGLUKOISOMERASE D-Glukosa 6 fosfat D- Fruktosa 6 fosfat

H

C = O

H C OH

HO C H

H C OH

H C OH

CH2 O PO3 CH2OH

C = O

HO C H

H C OH

H C OH

CH2 O PO36. LIGASE ENZIM YANG MENGKATALISIS PENGGABUNGAN DUA SENYAWA DIIKUTI PEMECAHAN IKATAN PIROFOSPAT PADA ATP.

Glutamin sintetase

L Glu + NH4+ + ATP L-Gln + ADP + PPi COOHH2N C H CH2 CH2 COOH COOHH2N C H CH2 CH2 C = o NH2+ NH4+ + ATPL - GluL- Gln+ ADP9 ENZIM MEMPERCEPAT LAJU REAKSI DENGAN CARAMENURUNKAN ENERGI AKTIFASI

ENERGI AKTIFASI ADALAH JUMLAH ENERGI DALAM KALORI YANG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL PADA 1 MOL SENYAWA PADA SUHU TERTENTU MENUJU TINGKAT TRANSISI PADA PUNCAK BATAS ENERGI. PADA SAAT INI TERDAPAT PELUANG YANG SAMA BAGI MOLEKUL2 UNTUK MENGALAMI REAKSI MEMBENTUK PRODUK (P) ATAU KEMBALI MENUJU KUMPULAN MOLEKUL (S)

KECEPATAN SETIAP REAKSI KIMIA TERGANTUNG KONSENTRASI SENYAWA PADA KEADAAN TRANSISI. KECEPATAN REAKSI KIMIA AKAN SEMAKIN TINGGI JIKA SEMAKIN BANYAK MOLEKUL A BERADA PADA KEADAAN TRANSISI

2 CARA UNTUK MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI 1. DENGAN PEMANASAN 2. DENGAN KATALISATOR 10

C = O H - C OHHO C - OH H C - OH H C - OH CH2OH

TEMPAT KATALITIK (CATALITIC SITE) EMIL FISCHER : UKURAN ENZIM JAUH LEBIH BESAR DIBANDING DENGAN UKURAN SUBSTRAT YANG AKAN DIKATALISIS.

PENURUNAN ENERGI AKTIFASI OLEH ENZIM DIYAKINI KARENA ADANYA MODEL 3 DIMENSI ENZIM, YAKNI BAHWA BAGIAN PROTEIN YANG BEREAKSI DENGAN SUBSTRAT ADALAH JAUH LEBIH BESAR BAGIAN INI DISEBUT SEBAGAI ACTIVE SITE.13

DAERAH ACTIVE SITE HANYA SEBAGIAN KECIL DARI PROTEIN ENZIM, NAMUN SEMUA RESIDU ASAM AMINO LAINNYA SEBAGAI PENYUSUN PROTEIN ENZIM AKAN MEMPUNYAI PERANAN DALAM MENGKATALISIS REAKSI.

1. LOCK & KEY HYPOTHESIS OLEH EMIL FISHER DISINI DIYAKINI AKTIVE SITE MEMPUNYAI BENTUK YANG SAMA DENGAN SUBSTRAT

2 TEORI UNTUK MENGGAMBARKAN PENGIKATAN SUBSTRAT OLEH ENZIM PADA DAERAH ACTIVE SITE.

+ENZIMSUBSTRATKOMPLEK ENZIM-SUBSTRATENZIMPRODUK+

ENZIMSubstratKOMPLEK ENZIM-SUBSTRATPRODUKENZIM++2. INDUCED FIT HYPOTESIS OLEH KOSHLAND

LEBIH FLEKSIBEL KARENA DAERAH AKTIVE SITE AKAN MENYESUAIKAN DIRI DENGAN BENTUK SUBSTRAT.

BEBERAPA ENZIM HANYA TERDIRI DARI POLIPEPTIDA (TIDAK MENGANDUNG SENYAWA LAIN SELAIN RESIDU ASM AMINO) RIBONUKLEASE PANKREAS

ENZIM LAIN MEMERLUKAN SENYAWA LAIN UNTUK AKTIFITASNYA KOMPONEN INI DISEBUT KOFAKTOR

1.MOLEKUL ANORGANIK SEPERTI :

182. MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS DISEBUT (KOENZIM) EX : THIAMIN (B1) RIBOFLAVIN (B2) VIT B12 PYRIDOXIN (B6) NIACIN (NAD) PANTOTHENIC ACID (KOENZYM A)(CO.A), BIOTIN, FOLATE NAD.

KOFAKTOR DIPERLUKAN HANYA SEDIKIT TETAPI HARUS ADA.

BEBERAPA ENZIM MEMERLUKAN KOFAKTOR (ION LOGAM & KOENZIM) SECARA BERSAMAAN (KEDUANYA)

BEBERAPA ENZIM HANYA PERLU SALAH SATU ION LOGAM ATAU KOENZIM.

KOFAKTOR KADANG2 HANYA TERIKAT SECARA LEMAH PADA ENZIM (SEMENTARA)

KOFAKTOR KADANG2 TERIKAT SECARA KUAT PADA ENZIM GUGUS PROSTETIK

HOLOENZIM PROTEIN + GUGUS PROSTETIK

APOENZIM BAHAGIAN PROTEIN ENZIM20KECEPATAN REAKSI ENZIM TERGANTUNG KEPADA

1. KONSENTRASI SUBSTRAT.

2. SUHU 37, 45, >55 STABIL SUHU TINGGI STABIL SUHU RENDAH

3. Ph MASING2 ENZIM PUNYA Ph OPTIMUM YG KHAS 7 - 9

4. INHIBITOR (PENGHAMBAT KERJA ENZIM)21

KONSENTRASI SUBSTRAT

MICHAELIS-MENTEN EQUATIONVo = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S]V max = Kecepatan maksimumKm = Tetapan Michaelis-Menten enzim bagi sustrat tertentu

2. pH MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI Masing-masing enzim mempunyai pH optimum yang khas contoh: PENGHAMBAT KERJA ENZIM (INHIBITOR)

INHIBITOR KOMPETITIF SUBSTRAT MEMPUNYAI STRUKTUR YG ANALOG DG INHIBITOR ENZ-I

PENCEGAHAN MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT

E + PTIDAK TERBENTUK PRODUK2. INHIBITOR NON KOMPETITIF - BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI ACTIVE SITE SHGG MEROBAH KONFORMASI ENZIM ENZIM MENJADI INAKTIF

E + S E-S + I E-S-I

TIDAK TERBENTUK PRODUKENZIM PENGATUR/ENZIM ALOSTERIKSISTIM MULTI ENZIM - BEBERAPA ENZIM YANG BEKERJA SECARA BERSAMA-SAMA DALAM SEL - PRODUK ENZIM PERTAMA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE DUA, PRODUK ENZIM KEDUA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE TIGA DST.

A ----- B ----- C ----- D ----- E ----- P Enz 1 Enz 2 Enz 3 Enz 4 Enz 5

ENZIM ALOSTERIK MODULATOR

SIFAT ENZIM ALOSTERIK:JAUH LEBIH BESAR DARI ENZIM BIASA ( MEMPUNYAI 2 ATAU LEBIH RANTAI POLIPEPTIDA)MEMPUNYAI SISI PENGATUR YG BERIKATAN DG MODULATOR SECARA NON KOVALEN

28

ENZIM