LAPORAN PRAKTIKUMBIOKIMIA

PERCOBAAN IV

REAKSI-REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO DAN PROTEIN

NAMA : NURUL ELFIANI PAWELINIM : H41112304HARI/TANGGAL PERC. : SENIN, 28 OKTOBER 2013KELOMPOK : III (TIGA) AASISTEN : STEPHANIE TUNGGALA

LABORATURIUM BIOKIMIA

JURUSAN KIMIAFAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS HASANUDDINMAKASSAR 2013BAB I

PENDAHULUAN

I.1 Latar Belakang

Protein adalah suatu senyawa organik yang

mempunyai ikatan peptida dan berasal dari monomer asam

amino.Kata protein merupakan kata yang berasal dari

bahasa Yunani, yaitu Protos dan memiliki arti “yang

paling utama”.Seluruh sel makhluk hidup mendapatkan

manfaat penting dari protein ini. Tentunya hal itu

punya penyebab, yaitu karena protein mengandung karbon,

sulfur, nitrogen, hidrogen dan oksigen. Protein juga

mengandung fosfor.

Banyak protein mengandung zat- zat lain disamping

asam amino, maka struktur 3 dimensi dan banyak sifat

biologi protein ditentukan terutama oleh jenis asam

amino berikatan satu sama lain pada rantai polipeptida

dari hubungan keruangan satu asam amino dengan yang

lain. Sifat biologi protein yang unik terutama

disebabkan oleh interaksi spesifik antara asam amino

yang menyusunnya.

Asam amino merumapak monomer-monomer dari protein

yang merupakan penyusun dari protein-protein itu

sendiri yang melalui ikatan hidrogen.Asam amino bagi

manusia sangat memiliki banyak manfaat, namun tidak

semua asam amino terdapat pada tubuh manusia atau

dikatakan sebagai asam amnio non esensial, sedangkan

asam amino yang terdapat pada tubuh manusia disebut

asam amino esensial.

Reaksi Adamkiewitz-Hopkins adalah suatu reaksi

untuk menentukan gugus indole spesifik untuk asam amino

triptofan.Senyawa-senyawa indolik dengan aldehid

tertentu (asam glioksilik, metanol, para metil amino-

benzaldehide) dalam suasana asam dan dingin memberikan

warna violet (). Berdasarkan hal tersebut, maka hal ini

dilakukan.

I.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

I.2.1 Maksud Percobaan

Maksud dari percobaan ini adalah mempelajari dan

memahami reaksi-reaksi spesifik asam amino dan protein.

I.2.2 Tujuan Percobaan

Tujuan dilakukan percobaan ini adalah :

1. Membuktikan adanya gugus indol, spesifik amino

triptofan melalui percobaan Adamkiewitz-Hopkins.

2. Membuktikan terjadinya denaturasi protein dengan

percobaan termokoagulasi, serta pengendapan dengan

asam kuat.

I.3Prinsip Percobaan

Mengidentifikasi reaksi spesifik asam amino dan

protein dengan beberapa pereaksi tertentu yaitu

melalui reaksi Adamkiewitz-Hopkins dan pengendapan

dengan asam kuat seperti asam nitrat dan asam organik

yang ditandai dengan adanya perubahan warna, suhu dan

endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji

positif terhadap asam amino dan protein.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Protein merupakan urutan linear dari residu asam-

asam amino yang terhubung melalui ikatan peptide.

Ikatan peptide adalah ikatan kovalen antara gugus-amino

dari satu asam amino dan gugus-karboksil dari asam

amino dan gugus-karboksil dari asam amino yang lain.

Ikatan peptida memiliki karakter ikatan rangkap parsial

dan hamper selalu dalam konfigurasi trans. Ketika dua

asam amino digabungkan oleh ikatan peptide, mereka

membentuk sautu dipeptida. Penambahan asam amino

seterusnya mengahsilkan rantai panjang yang disebut

oligopeptida dan polipeptida (Ngili, 2009).

Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki

gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -

NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya

dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C)

yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus

karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina

memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino

bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan

basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini

terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-

ion.Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling

banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat

penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein

(Anonim, 2010).

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki,

dimana terdapat empat struktur pada protein dwngan

bentuk dan ciri khas masing-masing yang dimana struktur

protein tidak stabil terhadap beberapa faktor, keempat

struktur protein yaitu berupa struktur primer,

sekunder, tersier dan kuartener (Lestari, 2011) yaitu;

1. Struktur primer protein merupakan urutan asam amino

penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan

peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan

yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret

asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa

enzim protease yang mengiris ikatan antara asam

amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih

pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan

kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan

fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram

menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah

fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi

genetik.

2. Struktur sekunder protein adalah struktur tiga

dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino

pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen.

Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah

sebagai berikut:

Alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa

pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti

spiral;

Beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa

lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari

sejumlah rantai asam amino yang saling terikat

melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);

Beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan

Gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").

3. Struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka

ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier

biasanya berupa gumpalan.Beberapa molekul protein

dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen

membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer,

trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur

kuartener.

4. Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim

Rubisco dan insulin.

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan

beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam

kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam

amino ditentukan dengan instrumen amino acid

analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan

menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari

digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan

(4) penentuan massa molekular dengan spektrometri

massa. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan

menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan

Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari

puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada

208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu

puncak negatif sekitar 210-216 nm.Estimasi dari

komposisi struktur sekunder dari protein bisa

dikalkulasi dari spektrum CD.Pada spektrum FTIR, pita

amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan

dengan pita amida-I dari lempeng-beta.Jadi, komposisi

struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi

dari spektrum inframerah (Fessenden, 1986).

Perubahan sifat fisik yang mudah diamati adalah

terjadinya penjendalan (menjadi tidak larut) atau

pemadatan, Ada protein yang larut dalam air, ada pula

yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak

larut dalam pelarut lemak seperti misalnya etil eter.

Daya larut protein akan berkurang jika ditambahkan

garam, akibatnya protein akan terpisahsebagai endapan.

Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol,

maka protein akan menggumpal. Hal ini disebabkan

alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-

molekul protein.Adanya gugus amino dan karboksil bebas

pada ujung-ujung rantai molekul protein, menyebabkan

protein mempunyai banyak muatan dan bersifat amfoter

(dapat bereaksi dengan asam maupun basa). Dalam larutan

asam (pH rendah), gugus amino bereaksi dengan H+,

sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi

ini dilakukan elektrolisis, molekul protein akan

bergerak kearah katoda (Husni dkk., 2007).

Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak

larut dalam pelarut organik non polar seperti eter,

aseton, dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda

dengan asam karboksilat maupun dengan sifat

amina.Perbedaan sifat antara asam amino dengan asam

karboksilat dan amino terlihat pula pada titik

leburnya. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih

tinggi bila dibandingkan dengan asam karboksilat atau

amina. Kedua sifat fisika ini menunjukan bahwa asam

amino cenderung mempunyai struktur yang bermuatan dan

mempunyai polaritas tinggi dan bukan sekedar senyawa

yang mempunyai gugus –COOH dan gugus –NH2.Hal ini

tampak pula pada sifat asam amino sebagai elektrolit

(Poedjiadi, 1994).

Semua senyawa organik, reaksi kimia asam amino

mencirikan gugus fungsional yang terkandung. Karena

semua asam amino mengandung gugus amino dan

karboksilat, senyawa ini akan memberikan reaksi kimia

yang mencirikan gugus ini. Sebagai contoh gugus amino

dapat memberikan reaksi asetilasi, dan gugus karboksil

esterifikasi. Walaupun kita tidak akan menganalisa

semua reaksi-reaksi organic spesifik asam amino,

terdapat dua reaksi penting yang secara luas

dipergunakan untuk melakukan deteksi, pengukuran, dan

identifikasi asam amino (Lehninger, 1982).

Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino

penyusun protein yang bersifat esensial bagi

manusia.Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti

asam amino lainnya, L-triptofan.Meskipun demikian D-

triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada

bisa ular laut kontrifan).Gugus fungsional yang dimiliki

triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar

lainnya.Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak

senyawa biologis penting yang tersusun dalam kerangka

indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon

perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada

sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin). Indol adalah

sebuah aromatik heterosiklik senyawa organik. Bisiklik

memiliki struktur, yang terdiri dari enam anggota

benzen cincin melebur kelima-anggota nitrogen yang

mengandung pirol cincin. Indol adalah komponen populer

wewangian dan pendahulu untuk banyak obat-

obatan.Senyawa yang mengandung sebuah cincin indol

disebut indoles.Derivatif yang paling terkenal adalah

asam amino triptofan.Indol berbentukpadat pada suhu

kamar. Indole dapat diproduksi oleh bakteri sebagai

produk degradasi asam amino triptofan. Hal ini terjadi

secara alami di manusia tinja dan tinja yang intens

bau. Pada konsentrasi yang sangat rendah, bagaimanapun,

ia memiliki aroma bunga-bunga dan merupakan konstituen

dari banyak bunga aroma (seperti bunga jeruk) dan

parfum (Colby, 1985).

Reaksi-reaksi untuk mengidentifikasi asam amino

dan protein (Poedjiadi, 1994 ; Tim Dosen Kimia, 2009),

antara lain:

a. Reaksi sakaguci

Reaksi sakaguci dilakukan dengan menggunakan

pereaksi nafol dan natrium hipobromit.Pada dasarnya

reaksi ini dapat memberi hasil positif apabila ada

gugus guanidin.Jadi arginin atau protein yang

mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.

b. Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan

hati-hati ke dalam larutan protein.Setelah dicampur

terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning

apabila dipanaskan.Reaksi yang terjadi adalah nitrasi

pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein.

Jadi reaksi ini positif jika mengandung tirosin, fenil

alanin dan triptofan.

c. Reaksi Hopkins-Cole

Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa

aldehida dengan bantuan asam kuat dan membentuk senyawa

yang berwarna. Larutan protein yang mengandung

triptofan dapat direasikan dengan pereaksi Hopkins-Cole

yang mengandung asam glioksilat..Setelah dicampur

dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan

perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah

larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi

cincin ungu pada batas antara kedua lapisan. Reaksi

Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk gugus

indol dalam protein.

BAB III

METODE PERCOBAAN

3.1 Bahan

Bahan-bahan yang digunakan dalam praktikum ini

adalah larutan protein (albumin), larutan asam amino

(Alanin, Asam aspartat, Glisin), reagen Hopkins,

larutan NaOH 0,1 M, larutan asam nitrat (HNO3) pekat,

larutan asam sulfat (H2SO4) pekat, larutan asetat

(CH3COOH) 0,1 M, larutan asam trikloroasetat 7%.

3.2 Alat

Alat-alat yang digunakan dalam praktikum ini

adalah tabung reaksi, pipet skala, pipet tetes, gegep,

rak tabung, pemanas air dan sikat tabung.

3.3 Prosedur Percobaan

3.3.2 Reaksi Adamkiewitz-Hopkins

Sebuah tabung reaksi diisi dengan larutan albumin

2 ml dan asam-asam amino (alanin, asam aspartat, dan

glisin) 1 ml pada 4 tabung reaksi lainnya, ditambahkan

2 ml larutan glioksilik (reagen Hopkins) ke dalam

tabung yang berisi albumin dan asam-asam amino tadi,

ditambahkan 4 ml asam sulfat pekat ke dalam tabung

reaksi tanpa mencampur, kemudian diamati perubahan yang

terjadi.

3.3.3 Reaksi-reaksi

pengendapan

1) Termokagulasi

Dibasakan 5 ml larutan albumin dan 5 ml larutan

asam amino (asam aspartat) masing-masing dengan

menggunakan satu tetes NaOH 0,1 M, lalu dipanaskan

hingga mendidih. Amati perubahan yang terjadi, lalu

asamkan larutan panas tersebut dengan asam asetat 0,1 M

dan amati kembali perubahan yang terjadi.

2) Pengendapan dengan asam kuat

a. Asam nitrat

Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 2 ml

larutan albumin dan 2 ml asam amino (asam aspartat),

ditambahkan masing-masing tabung larutan asam nitrat

pekat 1 mL pada dasar tabung tanpa mencampur, diamati

perubahan yang terjadi.

b. Asam organik

Dua buah tabung reaksi diisi masing-masing 2 mL

larutan albumin dan 2 ml larutan asam amino (asam

aspartat), ditambahkan masig-masing tabung dengan

menggunakan pipet tanpa mencampurkan 1 ml larutan

trikloroasetat 7%, diamati perubahan yang terjadi.

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil

4.1.1 Tabel Hasil Pengamatan Reaksi Adamkiewitz-Hopkins

No Larutan Reagen

Hopkins

H2SO4

1 Ovalbumin Bening Bening Kekuning-

kuningan

2 Glisin Bening

Bening

(tidak terjadi

perubahan)

3 Alanin Bening

Bening

(tidak terjadi

perubahan)

4 Asam Aspartat Bening

Terbentuk 2 fase

(dasar berwarna

orange dan atas

berwarna putih)

4.1.2 Tabel Hasil Pengamatan Pengendapan Termokoagulasi

No Larutan NaOH CH3COOH1 Ovalbumin Putih Kehijauan Gumpalan Putih

Pekat2 Asam Aspartat Bening Bening

4.1.3 Tabel Hasil Pengamatan Pengendapan Asam Nitrat

No Larutan Asam Nitrat Pekat1 Ovalbumin Cincin Flokulasi Berwarna Kuning

2Asam

AspartatTidak terjadi perubahan

4.1.4 Tabel Hasil Pengamatan Pengendapan Asam Organik

No Larutan Asam Trikloroasetat (TCA) 10%1 Ovalbumin Keruh (terdapat busa)2 Asam

Aspartat

Bening

4.2 Reaksi

4.2.1 Reaksi Adamkiewetz-Hopkins

d. Albumin

O O

-CH2-CH-COOH + C-C H2SO4 pekat

NH2 H HN

-CH2-CH-COOH -H2O

NH-CHOH-COOH

H

4.3 Pembahasan

4.3.1 Reaksi Adamkiewetz-Hopkins

4.3.2 Reaksi Pengendapan

4.3.2.1 Termokoagulasi

4.3.2.2 Pengendapan Asam Kuat

4.3.2.2.1 Asam Nitrat

4.3.2.2.2 Asam Organik

terbentuk adalah cincin yang berwarna ungu. Hal ini

mungkin saja disebabkan karena gugus indole yang

terdapat dalam albumin itu hanya sedikit.

N

H

Pada larutan glisin yang ditambahkan dengan

larutan reagen Hopkins terlihat tidak terjadi

perubahan. Ketika ditambahkan dengan larutan asam

sulfat pekat juga tidak terjadi perubahan. Sama halnya

dengan larutan alanin dan asam aspartat. Ketika

ditambahkan dengan larutan Hopkins, larutan asam sulfat

pekat juga tidak mengalami perubahan. Hal ini terjadi

karena asam amino alanin, asam aspartat dan glisin

tidak memiliki gugus indole.

4.3.2 Reaksi Pengendapan Termokoagulasi

Percobaan pada reaksi ini larutan albumin

ditambahkan dengan larutan NaOH lalu dipanaskan

sehingga membentuk gumpalan yang berwarna putih

kehijauan dimana terbentuk garam-garam protein. Dalam

keadaan masih panas ditambahkan lagi dengan asam

asetat, dimana asam asetat ini digunakan sebagai

indikator untuk mengetahui adanya endapan atau tidak.

Namun, setelah ditambahkan asam asetat selagi panas,

terjadi koagulasi yang terjadinya gumpalan putih pada

larutan. Hal ini disebabkan karena penambahan asam

asetat menyebabkan albumin dalam keadaan netral yang

sebelumnya dalam keadaan basa, sehingga pada suhu

tinggi, albumin dalam keadaan netral akan terjadi

penggumpalan (koagulasi), oleh karena diberikan

indikator yang digunakan untuk mengetahui ada atau

tidaknya pengendapan. Sedangkan pada larutan asam

aspartat, ketika ditambahkan dengan larutan NaOH lalu

dipanaskan dan kemudian ditambahakan lagi dengan

larutan asam asetat 0,1 M tidak terjadi perubahan.

4.3.3 Reaksi Pengendapan Asam Nitrat

Percobaan pada reaksi ini, larutan ditambahkan

dengan asam nitrat tanpa dikocok. Larutan tersebut akan

membentuk endapan putih pada dasar tabung reaksi. Hal

itu menunjukkan bahwa larutan protein tersebut telah

mengalami denaturasi. Perubahan ini terjadi karena

protein dapat bereaksi dengan asam amino asetat.

Apabila terjadi perubahan warna itu karena senyawa

tersebut mengandung kromatoform. Namun apabila tidak

terjadi perubahan warna itu disebabkan karena asam

amino spesifik pada larutan tersebut adalah triptofan.

Pada reaksi ini juga terjadi 2 fase, karena terlihat

adanya cincin yang berwarna kuning diantara keduanya.

Sedangkan ketika asam aspartat ditambahkan dengan

larutan asam nitrat pekat, tidak terjadi reaksi

spesifik.

4.3.4 Reaksi Pengendapan Asam Organik

Percobaan pada reaksi ini, larutan albumin yang

ditambahkan TCA 7% mengalai reaksi menyeluruh,

sedangkan pada larutan asam aspartat yang ditambahkan

dengan larutan TCL 7% tidak mengalami perubahan apapun.

BAB V

PENUTUP

5.1 Kesimpulan

Berdasarkan percobaan yang telah dilakukan , dapat

disimpulkan bahwa:

1. Reaksi Adamkiewitz-Hopkins spesifik untuk

mengidentifikasi adanya gugus indol pada asam amino

triptofan.

2. Reaksi termokoagulasi spesifik untuk melihat

terjadinya denaturasi protein pada suhu yang tinggi

dan pH yang netral. Reaksi pengendapan asam kuat

spesifik untuk melihat denaturasi irreversible pada

protein dengan terbentuknya cincin flokulasi pada

larutan.

5.2 Saran

5.2.1 Saran untuk Asisten

Sebaiknya saat praktikum berlangsung asisten ikut

turut serta dalam memperhatikan dan meninjau semua

yang dilakukan praktikkan agar praktikkan tidak salah

dalam melakukan percobaan.

5.2.2 Saran untuk Laboraturium

Sebaiknya peralatan praktikum perlu ditambahkan

untuk menunjang berlangsungnya praktikum.

DAFTAR PUSTAKA

Colby, D. S., 1985, Ringkasan Biokimia, Penerbit BukuKedokteran EGC, Jakarta.

Fessenden, R. J., 1986, Kimia Organik, Binarupa Aksara,Jakarta.

Husni, Elidahanum., Samah, Asmaedy., T., Araeti, Reci,2007, Analisa Zat Makanan dan Protein dalamMakanan Siap Saji Sosis,(http://digilib.unsri.ac.id), Jurnal Sains dan TeknologiFarmasi, Vol: 12 (2), Hal: 108-111, UniversitasAndalas, Padang.

Lehninger, A. L., 1990, Dasar-Dasar Biokimia, Erlangga,Jakarta.

Lestari, T., Damayanti, 2011, Pengujian Anti ProteinProduksi Blatosis (Anti-PAG) Melalu Metode DotBlot, (http://jurnal.unpad.ac.id), Jurnal Ilmu Ternak.Vol: 11 (1), Hal: 39-43, Universitas Padjajaran,Bandung.

Ngili, Y., 2009, Biokimia Struktur & Fungsi biomolekul,  GrahaIlmu, Yogyakarta.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-Dasar Biokimia, UniversitasIndonesia, Jakarta.

Tim Dosen Kimia, 2009, Penuntun Praktikum Biokimia Umum,Universitas Hasanuddin, Makassar.

LEMBAR PENGESAHAN

Makassar, 01November2013

Asisten

Praktikan

(STEPHANIE TUNGGALA) (NURUL ELFIANI PAWELI)

LAMPIRAN

Lembar Kerja

Hasil dari Reaksi Pengendapandengan Asam Nitrat

Hasil dari Reaksi Pengendapandengan Asam Organik

BAGAN KERJA

1. Tes Adamkiewitz-Hopkins

LarutanGlioksilik

Dipipet 2 mL sebanyak 2x

kali

Dimasukkan ke dalam 2

tabung reaksi berbeda

Ditambahkan 3 mL albumin,

dan alanin, pada tabung

reaksi yang berbeda

Ditambahkan setetes demi

setetes H2SO4

Diamati dan dicatat

perubahan yang terjadi.

2. Reaksi Termokoagulasi

Dipipet sebanyak 5 ml

Dimasukkan dalam tabung

reaksi

Dibasakan dengan 1 tetes

NaOH 0,1 M

Dipanaskan sampai

mendidih

Diamati perubahan yang

terjadi

Diasamkan dengan CH3COOH

0.1 M

Amati perubahan yang

terjadi

Hasil

Larutan Albumin

Hasil

Ulangi percobaan ini

dengan menggunakan alanin

3. Reaksi Asam Nitrat

Dipipet sebanyak 2 ml

Dimasukkan dalam tabung

reaksi yang bersih dan

kering

Ditambahkan 1 mL HNO3 pada

dasar tabung

Amati cincin flokulasinya

Ulangi percobaan ini

dengan menggunakan alanin

4. Reaksi Asam Organik

LarutanAlbumin

Hasil

Dipipet sebanyak 2 ml

Dimasukkan dalam tabung

reaksi yang bersih dan

kering

Ditambahkan 1 mL asam

Trikloroasetat 7% pada

dasar tabung

Amati perubahan yang

terjadi

Ulangi percobaan ini

dengan menggunakan alanin

Larutan Albumin

Hasil