Tugas Kimia Organik II Nama : Putri Khairunnisa

NIM : 132210101034

1. Protein adalah poliamida dan hidrolisis protein menghasilkan asam- asam amino.

Protein merupakan sumber asam amino yang terdiri dari unsur C, H, O, dan N. Protein berfungsi sebagai zat pembangun jaringan-jaringan baru, pengatur prosesmetabolisme tubuh dan sebagai bahan bakar apabila keperluan energi tubuh tidakterpenuhi oleh lemak dan karbohidrat (Winarno 1986).

Daftar pustaka : http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/Protein-kuliah%20ko2.pdf

http://repository.unej.ac.id/bitstream/handle/123456789/6166/Meirinda%20Hermiastuti%20-%20081810301047.pdf?sequence=1

2. Gambar asam amino

Penggolongan asam amino standar

Asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik) adalah asam-asam amino yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leusina (Leu, L) Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik Serina (Ser, S) Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam) Asam aspartat (Asp, D) Asam glutamat (Glu, E)

Amida Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa Lisina (Lys, K)

Arginina (Arg, R) Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur Sisteina (Cys, C) Metionina (Met, M)

Prolin Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino alifatik sederhana Glisina (Gly, G) Alanina (Ala, A) Valina (Val, V) Leusina (Leu, L) Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik Serina (Ser, S) Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam) Asam aspartat (Asp, D) Asam glutamat (Glu, E)

Amida Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur Sisteina (Cys, C) Metionina (Met, M)

Prolin Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik Fenilalanina (Phe, F) Tirosina (Tyr, Y) Triptofan (Trp, W)

Daftar pustaka :

http://repository.unej.ac.id/bitstream/handle/123456789/6166/Meirinda%20Hermiastuti%20-%20081810301047.pdf?sequence=1

3. Sifat asam basa dari asam amino :

kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat

kurang basa dibandingkan sebagian besar amina

Struktur asam amino pada pH fisiologis

Pada keadaan isoelektrik → pH isoelektrik (Pi) adalah harga antara pk1 dan pk2.

Contoh:

pk1 = 2,35 (karboksil) pk2 = 9,69 (amino)

sehingga, Pi = 2,35 + 9,69 = 6,02

2

Daftar Pustaka : http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/Protein-kuliah%20ko2.pdf

http://staff.uny.ac.id/sites/default/files/pendidikan/Eddy%20Sulisyowati%20Mintorahardjo,%20Dra.,Apt.,MS./Diktat%20Biokim.pdf

4. a. Degradasi Edman melibatkan pemutusan sikuensial dan identifikasi asam amino N-terminal. Degradasi Edman bekerja baik untuk polipeptida dengan residu asam amino maksimum 60. Residu N-terminal polipeptida bereaksi dengan fenilisotiosianat. Derivat feniltiokarbamil diputuskan dari rantai peptida, dan produk yang tidak stabil akan menata ulang menjadi suatu feniltiohidantoin (PTH) yang stabil dan dapat dimurnikan dengan HPLC melalui perbandingan dengan PTH standar.

b. Sanger memperkenalkan penggunaan 2,4-dinitroflurobenzen (DNFB, atau reagen sanger) yang bereaksi dengan gugus NH2 dalam suatu polipeptida. Setelah penambahan dengan DNFB, hidrolisisasam selanjutnya menghasilkan residu terminal-N sebagai suatu derivat dinitrofenil (asam amino-DNP) yang berwarna kuning.

Analisis N-Terminal Sanger Ujung N-terminal polipeptida dilabeli dengan 2,4-dinitrofluorobenzena,

dan polipeptida dihidrolisis. Asam amino N-terminal yang terlabeli dipisahkan dari

campuran dan diidentifikasi.Metode sanger tidak meluas seperti metode degradasi edman.

Daftar Pustaka : http://ratnaningsih.staf.upi.edu/files/2011/09/protein.pdf

http://elearning.gunadarma.ac.id/docmodul/biokimia/bab%206.pdf

5. a. Struktur primer adalah struktur dasar dari protein. Struktur primer proteinmenentukan identitas, mengatur struktur sekunder, tersier, dan kuartener. Struktur primer protein dibentuk oleh ikatan peptida yang menghubungkan asam amino penyusun protein.

b. Struktur sekunder protein terbentuk oleh adanya ikatan hidrogen antar asam amino dalam rantai protein sehingga strukturnya tidak lurus, melainkan bentuk coil. Ikatan hidrogen terutama terjadi pada asam amino yang memiliki gugus hidroksil, amida dan fenol.

c. Struktur tersier. Dengan adanya ikatan antar asam amino-ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, jembatan garam, interaksi elektrostatik dan jembatan sulfida pada struktur molekul protein sehingga terbentuk struktur tersier.

d. Struktur kuartener terbentuk oleh adanya interaksi antar beberapa rantai molekul protein yang berbeda melalui ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik, dan jembatan sulfida. Struktur kolagen dan insulin membentuk struktur kuartener.

Daftar Pustaka : http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/26102/4/Chapter%20II.pdf