TERJEMAHAN JURANAL

8/17/2019 TERJEMAHAN JURANAL

1/14

Berbeda Persyaratan Logam Ion untuk Phosphomonoesterase dan

Phosphodiesterase Kegiatan Calf usus Alkaline Phosphatase

Adedoyin Igunnu1, Dunsin S !salaye", !lufunso ! !lorunsogo", Syl#ia ! $alomo %, 1

dan

&emi ' !lorunni(i %, 1,)

1'urusan Biokimia, &akultas Sains, *ni#ersitas Ilorin, Ilorin, +igeria

"Department Biokimia, Sekolah inggi Ilmu Kedokteran Dasar, *ni#ersitas Ibadan, Ibadan,

+igeria

)Institute dari $ole-ular Cell dan Sistem Biologi, *ni#ersity of .lasgo/, Bo/er Building,

.lasgo/ .1" 0 , Skotlandia, Inggris

Abstrak2 Peran $g" 3 dan 4n" 3 ion dalam mempromosikan ransfer fosforil dikatalisis oleh

alkali fosfatase yang belum sepenuhnya ditandai Kami menyelidiki persyaratan ion logam

di#alen untuk monoesterase dan kegiatan diesterase betis usus alkali fosfatase 5fek sinergis

dari $g" 3 dan 4n" 3 dalam mempromosikan hidrolisis ayat nitrophenyl fosfat 6reaksi

monoesterase7 oleh alkaline phosphatase tidak diamati dalam hidrolisis substrat diesterase,

bis8para8nitrofenil fosfat $emang, reaksi diesterase dihambat oleh konsentrasi $g" 3 yang

optimal untuk reaksi monoesterase Penelitian ini mengungkapkan bah/a kekhususan

substrat fosfatase alkali dan bimetalloen9ymes terkait tunduk kepada peraturan oleh

perubahan sifat dan ketersediaan kofaktor, dan persyaratan kofaktor yang berbeda dari

monoesterase dan reaksi diesterase dari fosfatase alkali mamalia bisa memiliki arti penting

bagi fungsi biologis en9im

Kata kun-i2 fosfatase alkali, fosfodiester hidrolisis, kofaktor ion logam

P5+.A+ A:

&osfatase alkali 6AP7 yang metalloen9ymes dimer 6.br 17 yang mengkatalisis transfer

hidrolitik fosfat air atau transfosforilasi untuk amino alkohol, tapi ketika memisahkan subunit


2/14

monomer gagal untuk menampilkan akti#itas en9im ;1< Setiap subunit monomer dari AP

mengandung

tiga kation di#alen 6dua 4n" 3 dan satu $g" 37 dan serin sebuah

residu di situs aktif ;"< Penelitian sebelumnya pada 5 -oli AP 65CAP7 telah menun(ukkan

bah/a kedua ion seng se-ara langsung terlibat dalam katalisis 6.br "A7 ;"8=< Kedua ion

seng adalah posisi yang baik untuk mengaktifkan serin dan air untuk serangan nukleofilik dan

mereka terlibat dalam memegang

bagian fosfat dari substrat ;"< he 4n" 3 ion pada pertama

ion logam situs pengikatan 6situs $17 diperlukan untuk katalisis dan memainkan peran

penting dalam mengikat kedua substrat dan fosfat dirilis pada hidrolisis 6.br "A7 he 4n" 3

kedua ion berinteraksi dengan kelompok hidroksil dari situs serin aktif untuk menstabilkan

bentuk terdeprotonasinya residu

diperlukan untuk serangan nukleofilik pada fosfat ;"< Bukti terbaru menun(ukkan bah/a ion

$g" 3 dalam situs aktif menstabilkan kelompok fosforil ditransfer melalui air

molekul 6.br "A7, dan fungsi melalui mekanisme yang berbeda dari dua 3 ion 4n" di

bimetallo-entre ;><

% Alamat korespondensi para penulis ini di Institut $ole-ular Cell dan Sistem Biologi,

*ni#ersity of .lasgo/, Bo/er Building, .lasgo/ .1" 0 , Skotlandia, Inggris? elp2

3==1=1))@)))1?

58mail2 &emi !lorunni(i glasgo/ a- uk

Departemen Biokimia, &akultas Sains, *ni#ersitas Ilorin, Ilorin, +igeria? elp2

3")=0@)) ) ? 58mail2 somalomo unilorin edu ng

AP telah diklasifikasikan ke dalam superfamili dari phospho8

E en9im mengkatalisis hidrolisis monoesters fosfat, diesters, triester, dan ester sulfat ; < sulfo8

koordinasi Akti#itas phosphodiesterase dari AP telah dibuktikan dalam en9im dari tikus pelat

tulang ; < dan 5 -oli ; < Analisis mutasi menun(ukkan bah/a fitur umum situs aktif

berkontribusi hidrolisis baik monoesters fosfat dan diesters fosfat +amun mutasi situs

arginin aktif untuk serin, :1 S, menurunkan akti#itas phosphomonoesterase tapi tidak

akti#itas diesterase, menun(ukkan bah/a interaksi arginin ini dengan oksigen nonbridging 6s7


3/14

dari substrat monoester fosfat bertanggung (a/ab atas hidrolisis preferensial monoesters

fosfat ; <

Katalisis ion dua logam adalah fitur umum dari en9im yang mengkatalisis reaksi transfer

fosforil termasuk hidrolisis monoesters fosfat, diesters dan triester ;0,

< Situs aktif dari anggota alkaline phosphatase

superfamili berbagi beberapa fitur struktural ditegaskan oleh pusat katalitik dua logam

Analisis komparatif dari monoesterase dan kegiatan diesterase dari AP menyediakan

/a/asan baru ke dalam mekanisme katalitik mereka ;>, , 1@<

Kesamaan struktural bersama dengan situs aktif mono terkait dan diesterases meningkatkan

kemungkinan bah/a setiap bimetallo situs aktif mungkin bisa mengkatalisasi ini kelas yang

berbeda dari reaksi +amun, muatan negatif parsial pada atom fosforil oksigen dari dianion

monoester fosfat hilang setelah kon#ersi ke monoanion diester, dan sebagian besar sterik dari

menambahkan esterifying kelompok diester yang bisa mengakibatkan bentrokan sterik dalam

situs aktif ; <

10 =8@ 1F E 11, "@11 Bentham erbuka

Sebuah 5 -oli alkali fosfatase B $anusia alkali fosfatase plasenta

Ara 617 Struktur kristal alkali fosfatase dari 5 -oli 6A7 dan plasenta manusia 6B7 menyoroti

kesamaan struktural antara bentuk bakteri dan mamalia en9im Subunit monomer yang ber/arna berbeda untuk menyoroti sifat dimer dari en9im Koordinat dari struktur yang

dido/nload dari http2EE/// r-sb orgEpdb dan gambar yang diproduksi menggunakan Py$!L

;""< +omor aksesi pdb yang ALK1 65 -oli alkali fosfatase7 dan 15G" 6plasenta manusia

alkaline phosphatase7


4/14

Ara 6"7 Struktur situs aktif dan mekanisme reaksi yang diusulkan dari alkali fosfatase

6S5B*AH7 Skema ilustrasi dari situs dan reaksi mekanisme aktif 5 -oli alkali fosfatase

Bimetallo-entre yang ditempati oleh dua ion 4n" 3, dan $g" 3 ion di lokasi ketiga

ditun(ukkan berinteraksi dengan oksigen non8men(embatani melalui molekul air 6B7

!rientasi diusulkan kelompok : substrat diester di

situs aktif : kelompok berorientasi (auh dari situs $g" 3 menun(ukkan bah/a hidrolisis

substrat diester kurang tergantung pada tingkat

kontribusi peningkatan dari $g" 3 Angka8angka ini diadaptasi dari 4alatan et al , ;>< 6C7

Struktur kimia dari para8nitrofenil fosfat 6p+PP7 dan bis8para8nitrophenylphosphate 6bis8

p+PP7 digunakan sebagai substrat untuk monoesterase dan kegiatan diesterase betis usus

alkali fosfatase

AP mamalia yang ditemukan di beberapa (aringan termasuk usus, gin(al, hati dan tulang

&osfatase alkali mamalia melakukan berbagai fungsi termasuk mineralisasi tulang dan

penyerapan lemak di usus, serta #entilasi di embriogenesis a/al ;11< 5n9im ini menun(ukkan

kesamaan struktural untuk 5CAP 6.br 17, dan urutan yang kuat

konser#asi terlihat di daerah di mana residu katalitik yang terletak ;1"< AP dari sumber8

sumber bertindak atas monoesters fosfat yang berbeda dan diester !leh karena itu, rin-ian

mekanistik bagaimana AP mamalia berurusan dengan mono dan diester substrat penting

untuk pemahaman kita tentang fungsi biologis en9im

Ion logam di#alen 6seperti $g" 3 dan 4n" 37 memiliki kedua mengaktifkan dan efek

penghambatan pada mamalia alkali fosfatase ;1, 1), 1=< Dalam laporan sebelumnya, kami

menun(ukkan bah/a konsentrasi optimal dari kedua 3 $g" 3 dan 4n" yang diperlukan untuk

(aringan non8spesifik AP 6 +AP7 untuk mengkatalisis

hidrolisis dari monoester substrat para8nitrofenil


5/14

fosfat ;1>< Di sini, kita menyelidiki efek dari interaksi kofaktor pada monoesterase dan

kegiatan diesterase betis usus AP 6CIAP7 dengan maksud untuk mendapatkan /a/asan lebih

lan(ut ke dalam interaksi antara ion logam di AP katalisis

BAHA+ DA+ $5 !D!L!.I :eagen, Kimia, dan en9im

fosfat 6bis8p+PP7, diperoleh dari Sigma8Aldri-h, Inggris $agnesium klorida 6$gCl"7 dan

seng klorida 64nCl"7 diperoleh dari &isher S-ientifi-, Inggris CIAP homogen diperoleh dari

+e/ 5ngland Biolabs, Inggris

AP8Dikatalisis Hidrolisis p+PP dan Bis8p+PP

Phosphomonoesterase dan kegiatan diesterase dari CIAP diukur dengan la(u hidrolisis p+PP

dan bis8 p+PP 6.br "C7 masing8masing di hadapan ion logam di#alen 4n" 3 dan $g" 3 ; <

pada ) oC di "> m$ ris8HCl 6pH 0,> 7 :in-ian setiap per-obaan di(elaskan dalam .ambar

Legends Campuran reaksi yang mengandung CIAP dan

buffer dengan adanya ion logam yang sesuai yang

Hai

Substrat alkaline phosphatase, garam8garam natrium dari ayat

diinkubasi pada )

C selama 1@ menit :eaksi diinisiasi

nitrophenylphosphate 6p+PP7 dan bis8para8nitrophenyl8

dengan penambahan konsentrasi yang tepat dari

substrat Absorbansi diba-a pada =1@ nm terhadap

AB

C


6/14

Ara 6)7 Kinetika monoesterase dan diesterase kegiatan CIAP 6S5B*AH7 entu sa(a /aktu

hidrolisis p+PP dan bis8p+PP Campuran reaksi 6"@@ ml7 mengandung "> m$ ris8HCl 6pH

0,>7, ",> m$ p8nitrofenil fosfat 6atau bis8p8nitrofenil fosfat7, 1@@ p$ 4nCl", 1

m$ $gCl", dan 1@ $ CIAP diinkubasi pada ) oC untuk /aktu yang ditun(ukkan :eaksi

dimulai dengan penambahan substrat ke

Campuran reaksi dan berhenti dengan penambahan 1,@ ml @,> $ +a!H Kegiatan dinyatakan

sebagai perubahan A=1@ per menit untuk kegiatan phosphomonoesterase dan perubahan

A=1@ per (am untuk kegiatan phosphodiesterase 6B7 Pengaruh 4n" 3 dan $g" 3 pada

kinetika CIAP8katalis hidrolisis p+PP ingkat a/al hidrolisis peningkatan konsentrasi p+PP

oleh 1@ p$ CIAP pada ) @C di hadapan = m$ 4n" 3 atau = m$ $g" 3 ditentukan Datadipasang pada kur#a $i-haelis $enten menggunakan soft/are pas .raphPad Prism -ur#e8

Konsentrasi p+PP yang digunakan adalah @,@">, @,@>, @,1, @,1>, @,", @,), @,=, @,>, @, >, dan

1,@ m$ 6C7 Pengaruh 4n" 3 dan $g" 3 pada kinetika CIAP8katalis hidrolisis bis8p+PP

:eaksi dan analisis data dilakukan seperti yang di(elaskan dalam 6B7 Itu

konsentrasi bis8p+PP digunakan adalah @,1, @,", @,=, @, , @,0, 1,", 1, , ",@, ),@, dan =,@ m$


7/14

kosong dari substrat buffered Pemba-aan spektrofotometri mengambil di Perkin 5lmer

Lambda => *J JIS instrumen E dan Spe-troni- "1 spektrofotometer Semua pengukuran la(u

reaksi dilakukan di tiga ulangan

HASIL

Penelitian sebelumnya pada 5s-heri-hia -oli AP 65CAP7 menun(ukkan bah/a en9im kurang

efisien dalam menghidrolisis substrat fosfodiester dari phosphomonoesters ; < Di sini, kami

membandingkan tingkat hidrolisis p+PP dan bis8p+PP oleh CIAP menggunakan analisis

/aktu8kursus sederhana Kedua reaksi yang bela(ar di ba/ah kondisi yang sama dari

konsentrasi substrat ",> m$ Konsentrasi ini -ukup untuk memenuhi 1@

$ CIAP digunakan dalam reaksi ini ;1=, 1>< Hidrolisis p+PP dalam reaksi monoesterase

dimonitor spektrofotometri lebih dari 1> menit, sedangkan fosfodiester hidrolisis lambat dari

bis8p+PP diikuti selama 10@ menit ingkat kedua reaksi yang linier dari /aktu ke /aktu

rentang dipela(ari Kegiatan monoesterase 6@,@)0) min817 adalah

)@ kali lebih -epat dari akti#itas diesterase 6@,@@1) min817 dari CIAP ba/ah kondisi ini

6.ambar )A7 Hasil ini menun(ukkan bah/a situs aktif CIAP lebih baik disesuaikan untuk

menangani monoesters dari substrat fosfodiester, dan berada dalam per(an(ian dengan studi

sebelumnya pada anggota terkait dari

alkali fosfatase superfamili ; , 1 <

Dalam rangka untuk mengkarakterisasi preferensi ion logam CIAP untuk dua kegiatan, kita

membandingkan efek 4n" 3 dan $g" 3 pada hidrolisis p+PP dan bis8p+PP CIAP diinkubasi

dengan = m$ $g" 3 atau 4n" 3 pada ) oC selama 1@ menit untuk memastikan mengikat ke

situs ion logam en9im ;1>< Kofaktor8(enuh CIAP ditambahkan ke -ampuran reaksi yang

mengandung peningkatan konsentrasi p+PP dan bis8p+PP arif a/al ditentukan selamarentang linier mirip dengan yang ditun(ukkan pada .ambar 6)A7, dan nilai8nilai yang diplot

sebagai

Kur#a $i-haelis $enten pada .ambar 6)B dan )C7 Hasil penelitian menun(ukkan bah/a

kedua ion logam efek berla/anan manifest pada monoesterase dan kegiatan diesterase dari

CIAP Konstanta kinetik dihitung dari reaksi p+PP menun(ukkan bah/a $g" 3 6Jma

@,= )8min 1, Km @,") m$, K@ ",@ "7 adalah lebih baik

akti#ator dari 4n" 3 6Jma @,1 8min 1, Km @,"@1 m$, K@


8/14

@,0=17 Sebaliknya, 4n" 3 6Jma @,@ >8min 1, Km @,=> m$, K@

@,1=17 lebih disukai untuk $g" 3 6Jma @ @" min81, Km @, @ m$, K@ @,@= 7 dalam

hidrolisis bis8p+PP oleh CIAP

Berikutnya, kami meneliti efek dari peningkatan konsentrasi kofaktor 64n" 3 dan $g" 37

pada monoesterase dan kegiatan diesterase dari CIAP Ali uot dari CIAP yang

diinkubasi dengan @81@ m$ $g" 3 dan E atau 4n" 3 pada ) oC selama 1@ menit seperti

yang di(elaskan sebelumnya Pengaruh 4n" 3 adalah biphasi- sebagai efek akti#asi

memun-ak, dan meningkatkan konsentrasi mengakibatkan penurunan mantap dalam

kegiatan Sebaliknya, $g" 3 di

konsentrasi setara menyebabkan akti#itas lan(utan dari reaksi monoesterase 5fek dari $g" 3

dan 4n" 3 pada akti#itas diesterase dari CIAP 6.ambar =B7 berbeda dari

pola yang terlihat di monoesterase reaksi 6.ambar =B7 4n" 3 adalah akti#ator yang lebih

baik dari bis8p+PP hidrolisis, dan hanya stimulasi marginal akti#itas dihasilkan dari pre8

inkubasi dari

en9im dengan $g" 3 Konsentrasi yang lebih tinggi 61@ m$7 4n" 3

tidak menghambat bis8p+PP 6.ambar =B7 hidrolisis kontras dengan penghambatan

disebabkan oleh 4n" 3 konsentrasi yang lebih tinggi dari " m$ dalam reaksi p+PP 6.ambar

=A7

Hidrolisis AP8katalis dari p+PP diaktifkan oleh ion $g" 3 dan 4n" 3 dalam karakteristik

-ara interaksi sinergis ;1>< Se(ak, akti#itas monoesterase optimal AP

membutuhkan interaksi dari kedua 4n" 3 dan $g" 3 ion, kami membandingkan

monoesterase dan kegiatan diesterase dari CIAP di hadapan dua ion logam di#alen 6.ambar

>A dan>B7 Sesuai dengan temuan sebelumnya ;1=, 1>A7 +amun, 4n" 3 8ion hidrolisis diaktifkan

dari bis8 p+PP oleh CIAP terhambat ketika meningkatkan konsentrasi yang $g" 3 ion yang

ditambahkan ke dalam reaksi 6.ambar >B7 4n" 3 ion adalah kofaktor disukai untuk

kegiatan phosphodiesterase dari CIAP, yang kurang bergantung pada $g" 3 $emang,

penambahan $g" 3 khusus menghambat hidrolisis p+PP bis8


9/14


10/14

p+PP bis8p+PP

Ara 6>7 Pengaruh $g" 3 pada 4n" 3 hidrolisis 8a-ti#ated dari p+PP dan bis8p+PP oleh

CIAP Campuran reaksi 6"@@ ml7 mengandung "> m$ ris8 HCl 6pH 0,>7, ",> m$ p8

nitrofenil fosfat 6A7, atau bis8p8nitrofenil fosfat 6B7, " m$ atau = m$ 4nCl" ditambah

ditun(ukkan

konsentrasi $gCl" 6@81@ m$7, dan 1@ $ CIAP diinkubasi pada ) oC selama 1@ menit

:eaksi dimulai dengan penambahan dari

substrat ke dalam -ampuran reaksi dan berhenti dengan penambahan 1,@ ml @,> $ +a!H

Kegiatan dinyatakan sebagai perubahan A=1@ per menit untuk kegiatan

phosphomonoesterase dan perubahan A=1@ per (am untuk kegiatan phosphodiesterase

perbedaan mekanistik telah dilaporkan antara monoesterase dan fungsi diesterase dari 5CAP

! Brien et al , ;1 < melaporkan bah/a mutasi :1 S di 5CAP akti#itas monoesterase khusus

menghambat tanpa mempengaruhi hidrolisis substrat diester, menun(ukkan bah/a residu

penting untuk mengikat dan posisi substrat monoester Kurangnya efek mutasi :1 S di

diester hidrolisis menun(ukkan bah/a interaksi ini tidak memberikan kontribusi pada reaksi

diesters fosfat, mungkin karena pengenalan massal sterik disebabkan oleh esterifikasi darioksigen non8men(embatani kelompok fosforil ditransfer men-egah interaksi ini dengan

substrat diester fosfat ; <

4alatan et al , ;>< menun(ukkan bah/a penghapusan situs $g" 3 di 5CAP tidak berpengaruh

signifikan terhadap reaksi diesterase, sementara menyebabkan penurunan yang signifikan

dalam akti#itas monoesterase Analisis dan komparatif studi struktural dengan substrat

monoester sulfat menun(ukkan bah/a kelompok : dari

substrat diester berorientasi (auh dari situs $g" 3 di AP


11/14

6.ambar "B7 !leh karena itu, aktif situs $g" 3 memiliki sedikit atau tidak ada kontribusi

untuk menilai per-epatan diester hidrolisis, berbeda dengan reaksi monoesterase yang

tergantung pada $g" 3 dalam stabilisasi keadaan transisi 6.ambar "A7 !leh karena itu

katalisis reaksi diesterase lebih bergantung pada interaksi

dengan bimetallo-entre diduduki oleh dua ion 4n" 3 Ini

properti unik diesterase katalisis oleh AP mungkin men(elaskan efek penghambatan $g" 3

(ika menggusur 4n" 3 dari bimetallo-entre ;1>< Dalam analisis komparatif dari hidrolisis

beberapa substrat diester oleh 5CAP8:1 S, +ikoli-8Hughes et al , ;10< menun(ukkan bah/a

perangkat tingkat

berkorelasi dengan (umlah muatan negatif yang terlokalisasi antara dua ion 4n" 3 pada sisi

aktif !leh karena itu, fitur elektrostatik situs aktif dapat disetel untuk mendukung

monoesterase atau reaksi diesterase ketika sifat koordinasi dari bimetallo-entres yang diubah

Kontribusi elektrostatik tersebut kepada katalisis diester hidrolisis oleh CIAP akan terganggu

oleh pendahuluan

$g" 3 dalam satu atau kedua situs katalitik 4n" 3

5fek sinergis dari $g" 3 dan 4n" 3 dalam akti#asi akti#itas phosphomonoesterase dari AP

yang diamati dalam penelitian ini menegaskan laporan kami sebelumnya dari efek sinergis

4n" 3 dan $g" 3 ion dalam akti#asi +AP ;1=, 1><

emuan ini dan terkait ;1 , "@< menun(ukkan bah/a

efek sinergis dari dua kofaktor adalah tema berulang dari mekanisme ion dua logam dari

fosfatase alkali +amun, efek dari interaksi $g" 3 dan 4n" 3 dalam hidrolisis bis8p+PP oleh

CIAP seperti yang diamati di sini tidak

menun(ukkan efek sinergis meskipun masing8masing ion logam dalam ketiadaan yang lain

mengaktifkan en9im Ini tidak akan menge(utkan (ika $g" 3 membuat sedikit kontribusi

untuk menilai peningkatan diester hidrolisis ;><

Akti#asi akti#itas phosphodiesterase dari CIAP oleh $g" 3 terbatas, 4n" 3 men(adi ion

logam disukai untuk hidrolisis bis8p+PP $enariknya, $g" 3 tampaknya menggantikan 4n"

3 dari en9im dan se-ara signifikan menghambat reaksi diesterase Keppetipola

dan Shuman ;"1< di(elaskan mutan dari polinukleotida kinase E fosfatase dari Clostridium

temo-ellum dengan persyaratan kofaktor yang berbeda untuk monoesterase dan kegiatan

diesterase


12/14

&osfatase alkali superfamili en9im hidrolase menun(ukkan tingkat fleksibilitas yang tinggi

substrat Spesifisitas yang luas ini berarti bah/a en9im dapat direkayasa untuk bertindak

dengan afinitas yang berbeda pada berbagai ester fosfat Hal ini dapat di-apai melalui

mutagenesis a-ak atau diarahkan dari residu situs aktif emuan dari studi ini mena/arkan

prospek mengubah kekhususan substrat fosfatase alkali dan bimetalloen9ymes terkait melalui

perubahan kofaktor reaksi selain upaya yang dihasilkan dari situs rekayasa aktif

*CAPA+ 5:I$A KASIH

Kami berterima kasih kepada Dr Adrian Lapthorn 6*ni#ersity of .lasgo/7 untuk

menghasilkan format ChemDra/ dari struktur kimia? dan Drs Sean Colloms dan Louise

Horsfall 6*ni#ersity of .lasgo/7 untuk membantu komentar mereka pada naskah

K!+&LIK K5P5+ I+.A+

idak ada dinyatakan

:5&5:5+SI

;1< Hoylaerts, $ & ? Surai, ? $illan, 'L $olekuler mekanisme penghambatan kompetitif

dari plasenta manusia dan sel germinal alkali fosfatase Bio-hem ' , 1 0, "0 , ")8)@

;"<

;)< Kim, 5 5 ? Gy-koff, H G $ekanisme reaksi fosfatase alkali berdasarkan struktur kristal2katalisis ion Dua8logam ' $ol Biol , 1 1, "10, == 8= =

So/adski, ' $ ? Hands-huma-her, $ D ? $urthy, H $ K ? $embantu perkembangan,

;1=< fosfatase terikat di bagian (aringan dan di seluruh plasenta Bisa ' Bio-hem , 1 , >>,

= =8= 0

Bangunlah, : ! ? Bola(i, & & ? 'imoh, ! A ? Adebayo, ' ! ? !lorunni(i,

& ' ? $alomo, S ! 5fek regulasi kation di#alen pada hati tikus


13/14

B A ? Gy-koff, H G Struktur halus alkali fosfatase akti#itas alkali fosfatase2 Bagaimana

$g" 3 mengaktifkan 6dan menghambat7 yang

dari 5s-heri-hia -oli di ",0 M resolusi ' $ol Biol , 1 0>, 10 , hidrolisis p8

nitrophenylphosphate Biokemistri "@@>, 1 , 1" 8

=1 8=)) 1)

;=< Bortolato, $ ? Besson, & ? :ou , B Peran ion logam pada ;1>< !lorunni(i, &'? Igunnu,

A ? Adebayo, ' ! ? Bangunlah, : ! ? $alomo,

struktur sekunder dan kuartener dari alkali fosfatase dari

mukosa usus sapi Protein2 Stru-t &un-t .enet , 1 , ) , S ! Interaksi kofaktor dalam

akti#asi (aringan non8spesifik

Alkaline fosfatase2 efek sinergis dari 4n" 3 dan $g" 3 ion

)1@8)10 Biokemistri "@@ , 1 , =)8=0

;>< 4alatan, ' . ? &enn, D ? Hers-lag, D en9im Perbandingan di ;1 < .i(sbers, B ?

Ceulemans, H ? Stalmans, G ? Bollen, $ Struktural

fosfatase alkali superfamili untuk menentukan peran katalitik dan kesamaan katalitik antara

nukleotida

dari ion logam situs aktif ' $ol Biol , "@@0, )0=, 11 =8110 pyrophosphatases E

fosfodiesterase dan alkali fosfatase '

; < ! Brien, P ' ? Hers-hlag, D interelationship &ungsional di Biol Chem , "@@1, " , 1) 18

1) 0

alkali fosfatase Superfamili2 Phosphodiesterase Kegiatan ;1 < ! Brien, P'? Lassila, K ' ?

&enn, D ? 4alatan, ' . ? Hers-hlag,

5s-heri-hia -oli alkali fosfatase Biokimia, "@@1, =@, D Arginine koordinasi dalam transfer

fosforil en9imatik2

> 18> 5#aluasi efek mutasi Arg1 di 5s-heri-hia -oli

; < :e9ende, A A ? Pi9auro, ' $ ? Cian-aglini, P ? Leone, & A alkali fosfatase Biokimia,"@@0, = , )8 "

Kegiatan phosphodiesterase adalah properti no#el basa ;10< +ikoli-8Hughes, saya ? ! Brien,

P ' ? Hers-hlag, D Alkaline

fosfatase dari piring tulang Bio-hem ' , 1 =, )@1, >1 8>"" fosfatase katalisis adalah

ultrasensitif untuk menagih diasingkan

;0< Strater, + ? Lips-omb, G + , Klabunde, ? Krebs, B Dua Logam antara ion situs seng

aktif Selai Chem So- , "@1@, 1" ,


14/14

; < Ion Katalisis en9imatik di asil dan Phosphoryl8 ransfer

:eaksi $alaikat Chem Int 5d , 1 , )>, "@"=8"@>>

Gil-o , D 5 $etallohydrolases binuklir Chem Gahyu, 1 , ,

;1 < )1=8 )1>

Sorima-hi, K Akti#asi alkali fosfatase dengan $g" 3 dan

4n" 3 dalam sel tikus hepatoma ' Biol Chem , 1 0 , " ", 1>)>81>=1

"=)>8 "=>0 ;"@< Koutsioulis, D ? Lysko/ski, A ? $aki, S ? .uthrie, 5 ? &eller, . ?

;1@< 4alatan, ' . ? Hers-hlag, D Alkaline fosfatase mono dan Bouriotis, J ? Heikinheimo,

lingkup P Koordinasi ketiga

:eaksi diesterase2 analisis keadaan transisi komparatif Selai Situs logam adalah penting

untuk akti#itas dan logam selekti#itas

Chem So- , "@@ , 1"0, 1" )81)@) fosfatase alkali Protein S-i , "@1@, 1 , >80=

;11< $illan, 'L Alkaline fosfatase2 Struktur, substrat spesifisitas ;"1< Keppetipola, + ?

Shuman, S kelompok fungsional en9ymi- Berbeda

dan keterkaitan fungsional kepada anggota lain dari superfamili besar diperlukan untuk

phosphomonoesterase dan phosphodiesterase

;1"< en9im Purinergi- Signal "@@ , ", ))>8)=1

Le Du, $ H ? Stigbrand, ? aussig, $ ' ? $ene9, A ? Stura, 5 A kegiatan Clostridium

thermo-ellum polinukleotida

kinase E fosfatase ' Biol Chem , "@@ , "01, 1 ">181 ">

Struktur kristal alkali fosfatase dari plasenta manusia di ;""< DeLano, GL 6"@@"7 he

Py$!L $olekuler .raphi-s System

1,0 Sebuah resolusi Implikasi untuk spesifisitas substrat ' Biol DeLano Ilmiah, San Carlos,

CA, *SA http2EE/// pymol org

;1)< Chem , "@@1, " , 1>08 1 >

Petit-ler-, C ? &e-teau, C $ekanisme ker(a 4n" 3 dan $g" 3

pada tikus plasenta alkali fosfatase II Studi pada membran

TERJEMAHAN JURANAL

Documents

Transcript of TERJEMAHAN JURANAL