Protein F3 Zella Fix Setengah

5/15/2018 Protein F3 Zella Fix Setengah - slidepdf.com

http://slidepdf.com/reader/full/protein-f3-zella-fix-setengah 1/49

Daftar Isi

Daptar Isi……………………………………………….………………….1

BAB I Pendahuluan…………………...…………………..……….2

BAB II Tujuan Percobaan ……………………………...………….11

BAB III Prosedur Kerja……………………………………………..12

BAB IV Hasil Percobaan……………………………………………18

BAB V Pembahasan………………………………………………..23

Kesimpulan ……………………………………………………………….29

Daptar Pustaka ……………………………………………………………30

Lampiran……..……………………………………………………………31

Laporan praktikum biokim analisis protein byF3

36



BAB I

PENDAHULUAN

PROTEIN

Kata protein berasal dari protos atau proteos yang berarti pertama atau

utama. Protein merupakan komponene utama dalam sel hidup, baik tumbuhan

maupun hewan. Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen

terbesar setelah air. Kira-kira lebih dari 50% berat kering sel terdiri atas protein.

Protein adalah senyawa organic komplek yang terdiri atas unsur-unsur karbon (50-

55%), hydrogen (±7%), oksigen (±13%), dan nitrogen (±16%). Banyak pula protein

yang mengandung belerang (S) dan fosfor (P) dalam jumlah sedikit (1-2%).

Fungsi utama protein adalah sebagai zat pembangun atau pembentuk

struktur sel, misalnya untuk pembentukan kulit, otot, rambut, membran sel, jantung,

hati, ginjal, dan beberapa organ penting lainnya. Selain itu terdapat pula proteinyang mempunyai fungsi khusus, yaitu protein yang aktif. Beberapa diantaranya

adalah enzyme yang berperan sebagai biokatalisator, hemoglobin sebagai

pengangkut oksigen, hormon sebagai pengatur metabolisme tubuh, dan antibodi

untuk mempertahankan tubuh dari serangan penyakit.

Protein dalam tubuh manusia diperoleh dari bahan makanan, baik yang

berasal dari hewan maupun tumbuhan. Protein yang berasal dari hewan disebut

protein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan disebut protein nabati.

Sumber protein dari beberapa bahan makanan adalah daging, telur, susu, ikan,

beras, kacang, dan buah-buahan. Protein dalam makanan yang dikonsumsi manusia

akan dipecah menjadi asam-asam amino dalam proses pencernaan dengan dibantu

oleh enzym seperti pepsin dan tripsin. Asam-asam amino yang dihasilkan kemudian

diserap oleh usus dan dibawa darah ke hati atau didistribusikan ke jaringan-jaringan

yang membutuhkan. Selain untuk pembentukan sel-sel tubuh, protein dapat pula


36



digunakan sebagai bahan bakar apabila keperluan energy tubuh tidak terpenuhi oleh

karbohidrat dan lemak.

Protein mempunyai molekul besar dengan bobot molekul bervariasi antara

5000 sampai jutaan. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam molekul protein.

Asam-asam amino ini terikat satu sama lain oleh ikatan peptida, yaitu ikatan antara

gugus karboksil (-COOH) asam amino yang satu dengan gugus amino (-NH2) dari

asam amino yang lain dengan melepaskan satu molekul air. Peptida yang terbentuk

atas dua asam amino disebut dipeptida. Sebaliknya, peptida yang terdiri atas tiga,

empat, atau lebih asam amino masing-masing disebut tripeptida, tetrapeptida, dan

seterusnya.

Protein adalah suatu polipeptida yang memiliki kira-kira 100 sampai 1800

atau lebih residu asam amino. Suatu protein yang hanya tersusun atas asam amino

dan tidak mengandung gugus kimia lain disebut protein sederhana contohnya :

enzym ribonuklease dan khimotripsinogen. Namun, banyak protein yang

mengandung bahan lain selain asam amino seperti derivat vitamin, lipid, atau

karbohidrat. Protein tersebut disebut protein konjugasi. Bagian yang bukan asam

amino dari jenis protein ini disebut gugus prostetik. Contohnya, lipoprotein

mengandung lipid dan glikoprotein mengandung gula.

Berdasarkan stuktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi dua golongan

utama, yaitu :

1.Protein globuler, yaitu protein berbentuk bulat atau elips dengan rantai

polipeptida yang berlipat. Umumnya, protein globuler larut dalam air, asam,

basa, atau etanol. Contoh : albumin, globulin, protamin, semua enzym dan

antibodi.

Albumin adalah protein yang dapat larut dalam air serta dapat terkoagulasi oleh

panas. Larutan albumin dalam air dapat diendapkan dengan penambahan


36



amoniumsulfat hingga jenuh. Albumin antara lain terdapat pada serum darah dan

bagian putih telur.

2.Protein fiber, yaitu protein berbentuk serat atau serabut dengan rantai

polipeptida memenjang pada satu sumbu. Hampir semua protein fiber

memberikan peran struktural atau pelindung. Protein fiber tidak larut dalam air,

asam, basa, maupun etanol. Contoh : keratin pada rambut, kolagen pada tulang

rawan, dan fibroin pada sutera.

Sifat-sifat protein

Berat molekul protein sangat besar, ribuan sampai jutaan, sehingga

merupakan suatu makromolekul. Seperti senyawa polimer lain (misalnya: pati),

protein dapat pula dihidrolisis oleh asam, basa, atau enzim tertentu dan

menghasilkan campuran asam-asam amino.

Sifat fisikokimia berbeda satu sama lain, tergantung pada komposisi dan jenis asam amino penyusunnya, sebagian besar protein bila dilarutkan dalam air

akan membentuk disperse koloidal dan tidak dapat berdifusi bila dilewatkan

melalui membran semipermiabel. Beberapa protein mudah larut dalam air, tetapi

ada pula yang sukar larut. Protein tidak dapat larut dalam pelarut organik seperti

eter, kloroform, atau benzena.

Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dan

zat kimia, sehingga mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau

modifikasi pada struktur molekul protein disebut denaturasi. Hal-hal yang dapat

menyebabkan terjadinya denaturasi adalah : panas, pH, tekanan, aliran listrik,

dan adanya bahan kimia seperti urea, alkohol, atau sabun. Proses denaturasi

kadang berlangsung secara reversible, tetapi ada pula yang irreversible,

tergantung pada penyebabnya. Protein yang mengalami denaturasi akan

menurunkan aktivitas biologinya dan berkurang kelarutannya, sehingga mudah


36



mengendap. Penggumpalan protein biasanya didahului oleh proses denaturasi

yang berlangsung dengan baik pada titik isolistrik protein tersebut. Protein yang

terdenaturasi pada titik isolistriknya masih dapat larut pada pH di luar titik iso

listrik tersebut. Air ternyata diperlukan untuk proses denaturasi oleh panas. Putih

telur yang kering dapat dipanaskan hingga 100ºC dan tetap dapat larut dalam air.

Molekul protein mempunyai gugus amino (-NH2) dan gugus karboksilat (-

COOH) pada ujung-ujung rantainya. Hal ini menyebabkan protein mempunyai

banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan

asam dan basa. Dengan larutan asam atau pH rendah, gugus amino pada protein

akan bereaksi dengan ion H+, sehingga protein bermuatan positif. Sebaliknya,

dalam larutan basa gugus karboksilat bereaksi dengan ion OH- sehingga protein

bermuatan negatif. Adanya muatan pada molekul protein menyebabkan protein

bergerak di bawah pengaruh medan listrik.

Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul-

molekul di dalam zat cair yang mengalir. Suatu larutan protein dalam air

mempunyai viskositas atau kekentalan yang relative lebih besar daripada

viskositas air sebagai pelarutnya.viskositas larutan protein tergantung pada jenis

protein,bentuk molekul,konsentrasi,serta suhu larutan.Viskositas berbanding

lurus dengan konsentrasi tetapi berbanding terbalik dengan suhu. Larutan suatu

protein yang bentuk molekulnya panjang, mempunyai viskositas lebih besar

daripada larutan suatu protein yang berbentuk bulat. Pada titik isolistrik

viskositas larutan protein mempunyai harga terkecil.

Proses kristalisasi untuk berbagai jenis protein tidak selalu sama, artinya ada

yang dengan mudah dapat terkristalisasi, tetapi ada pula yang sukar. Beberapa

enzyme antara lain pepsin, trypsin, katalase, dan urease telah dapat diperoleh

dalam bentuk kristal. Albumin pada serum atau telur sukar dikristalkan. Proses

kristalisasi protein sering dilakukan dengan jalan penambahan garam ammonium

sulfas atau NaCl pada larutan dengan pengaturan pH pada titik isolistriknya.


36



Kadang-kadang dilakukan pula penmbahan aseton atau alkohol dalam jumlah

tertentu.

Asam Amino

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam

amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada

atom karbon α dari posisi gugus –COOH.

Rumus umum untuk asam amino ialah

R – CH – COOH

NH2

Sifat-sifat Asam Amino.

Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut

organic nonpolar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini

berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat

alifatik maupun aromatic yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya

kuran larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organic. Demikian pula amina

pada umunya tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organic.

Perbedaan sifat antara asam amino dengan asam karboksilat dan amina

terlihat pula pada titik leburnya. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih

tinggi bila dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina. Kedua sifat fisika

ini menunjukkan bahwa asam amino cenderung mempunyai struktur yang

bermuatan dan mempunyai polaritas tinggi dan bukan sekedar senyawa yang


36



mempunyai gugus –COOH dan gugus –NH2. Hal ini tampak pula pada sifat

asam amino sebagai elektrolit.

Apabila asam amino larut dalam air, gugus karboksilat akan melepaskan ion

H+, sedangkan gugus amina akan menerima ion H+, sebagaimana dituliskan

dibawah ini.

-COOH -COO- + H+

-NH2 + H+ -NH3+

Penggolongan Asam Amino.

Tidak semua asam amino yang terdapat dalam molekul protein dapat dinuat

dalam tubuh kita. Ditinjau dari segi pembentukannya asam amino dapat dibbagi

dalam dua golongan, yaitu asam amino yang tidak dapat dibuat atau disintesis

dalam tubuh atau yang disebut dengan asam amino essensial dan harus diperoleh

dari makanan sumber protein. Dan asam amino yang dapat dibuat dalam tubuh

kita yang disebut asam amino nonessensial.

Selain ditinjau dari segi pembentukannya asam amino dapat pula dibagi

dalam beberapa kelompok menurut strukturnya. Yang ditinjau terutama ialah

struktur gugus –R dalam asam amino, yaitu rantai samping yang terikat pada

bagian inti molekul asam amino. Atas dasar struktur ini asam amino dibagi

dalam tujuh kelompok, yaitu asam amino dengan rantai samping yang :

1. Merupakan rantai karbon yang alifatik,

2. Mengandung gugus hidroksil,

3. Mengandung atom belerang,

4. Mengandung gugus asam atau amidanya,


36



5. Mengandung gugus basa,

6. Mengandung cincin aromatik,

7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino,

Beberapa asam amino yang terdapat dalam protein.

Glisin, adalah asam amino yang paling sederhana dan terdapat pada

skleroprotein. Glisin diperoleh dari hasil hidrolisis gelatin.

Alanin, semua asam amino, kecuali glisin dapat dianggap sebagai derivat

alanin. Alanin diperoleh dari haril hidrolisis fibroin, yaitu protein yang terdapat

pada sutera.

Valin, leusin dan isoleusin, ketiga asam amino ini mempunyai gugus –R

bercabang dan mempunyai sifat kimia yang hampir sama. Leusin dan isoleusin

bahkan sukar dipisahkan. Asam amino ini termasuk golongan asam amino

essensial.

Prolin, adalah asam amino heterosiklik yang dapat diperoleh dari hasil

hidrolisis kasein. Kolagen mengandung banyak prolin dan hidroksiprolin.

Fenilalanin, asam amino ini mempunyai gugus –R aromatic dan tidak dapat

disintesis dalam tubuh.

Tyrosin, asam amino ini mempunyai gugus fenol dan bersifat asam lemah.

Tyrosin dapat diperoleh dari kasein, yaitu protein utama yang terdapat dalam

keju.

Triptopan, adalah suatu asam amino heterosiklik yang mula-mula diperoleh

dari hasil pencernaan kasein oleh cairan pankreas.

Serin, merupakan asam amino yang mempunyai gugus alkohol, diperoleh

dari hasil hidrolisis gelatin yang terdapat pada sutera alam.


36



Treonin, adalah homolog yang lebih besar dari serin dan termasuk dalam

golongan asam amino essensial. Mula-mula treonin diisolasi dari hasil hidrolisis

fibrin darah.

Sistein, molekul asam amino ini mengandung gugus sulfahidril ( -SH ) yang

cukup reaktif teutama pada proses dehidrogenasi. Dengan oksidasi dua molekul

sistein akan berikatan dan membentuk molekul sistin.

Metionin, diperoleh dari hasil hidrolisis kasein dan merupakan asam amino

essensial. Gugus metal dalam molekul metionin dapat dipindahkan kepada

molekul senyawa lain. Dengan demikian metionin berfungsi sebagai donor

gugus metil.

Glutamin, adalah suatu amida yang terdapat pada gliadin, yaitu protein pada

terigu.

Asparagin, terdapat pada konglutin dan legumin yaitu protein dalam

tumbuhan.

Asam glutamate dan aspartat, dapat diperoleh masing-masing dari glutamin

dan asparagin. Gugus amida yang terdapat pada molekul glutamin dan asparagin

dapat diubah menjadi gugus karboksilat melalui proses hidrolisis dengan asam

atau basa.

Lisin, asam amino ini bersifat basa karena gugus –NH2 lebih dari satu,

artinya pada rantai samping terdapa pula gugus –NH2. Asam ini mula-mula

diisolasi dari hasil hidrolisis kasein.

Arginin, diisolasi dalam bentuk garam perak (argentum) dari hasil hidrolisis

tanduk. Arginin mempunyai sifat basa.

Sistidin, diperoleh dari hasil hirdolisis protein yang terdapat pada sperma

suatu jenis ikan (kaviar).


36



Peptida

Beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan yang lain

membentuk suatu senyawa yang disebut peptida. Apabila jumlah asam amino yang

berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut oligopeptida. Peptida yang

dibentuk oleh dua molekul asam amino disebut dipeptida. Tripeptida dan

tetrapeptida adalah peptida yang terdiri dari tiga molekul dan empat molekul asam

amino. Delapan molekul asam amino akan membentuk oktapeptida. Polipeptida

adalah peptida yang molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino. Protein

adalah suatu polipeptida yang terdiri atas lebih dari seratus asam amino.

Sifat Peptida

Peptida diperoleh dengan cara hidrolisis protein yang tidak sempurna.

Apabila peptida yang terjadi dihidrolisis lebih lanjut, akan dihasilkan asam-asam

amino.

Sifat sifat peptida ditentukan oleh gugus -NH2, gugus –COOH dan gugus R.

sifat asam dan basa pada peptida ditentukan oleh gugus –COOH dan gugus –NH2,

namun pada peptida rantai panjang, gugus –COOH dan –NH2 yang terletak diujung

rantai tidak lagi berpengaruh. Suatu peptida juga mempunyai titik isoelektrik seperti

asam amino. Reaksi biuret merupakan reaksi warna untuk peptida dan protein.

Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan denngan hati-hati kedalam larutan

protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning

apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena yang

terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang

mengandung tirosin, fenilalanin, dan triftofan.

Reaksi Millon


36



Pereaksi millon adalah larutan mercuro dan mercuri nitrat dalam asam

nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan

endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Reaksi ini

positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa mercuri dengan gugus

hidroksi fenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan

hasil positif.

Reaksi Biuret

Ion Cu2+ (dari pereaksi biuret) dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida

atau ikatan-ikatan peptida yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks

berwarna ungu (violet). Reaksi biuret positif terhadap dua buah ikatan peptida atau

lebih, tetapi negative untuk asam amino bebas atau dipeptida. Reaksi pun positif

terhadap senyawa-senyawa yang mengandung dua gugus : -CH2 NH2, -CSNH2,-

C(NH)NH2, dan –CONH2. Biuret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang

terbentuk pada pemanasan dua molekul urea.


36



BAB II

TUJUAN PERCOBAAN

Tujuan dari percobaan ini adalah :

• Mengidentifikasi unsure-unsur penyusun protein.

• Memperlihatkan bahwa protein mempunyai ikatan peptida yang bereaksi positif

dengan uji biuret. Reaksi ini tidak terjadi pada makromolekul lain.

• Identifikasi asam amino yang mengandung monohidroksi benzene.

• Mengetahui pengaruh logam berat terhadap kelarutan protein.

• Mengetahui pengaruh garam konsentrasi tinggi terhadap kelarutan protein.

• Identifikasi asam amino tyrosin, triptopan atau fenilalanin.

• Mengamati peristiwa denaturasi.

• Mengatahui faktor-faktor yang dapat menimbulkan perubahan struktur pada

protein.


36



BAB III

PROSEDUR KERJA

1. Uji Susunan Elementer Protein

Tujuan :

Identifikasi unsur-unsur penyusun protein

Reagen dan Bahan :

a. Albumin telur

b. Gelatin

c. Larutan NaOH 10 %

d. Larutan Pb-asetat 5 %

e. Larutan HCl pekat

f. Kertas lakmus

Prosedur :

A. Uji adanya unsur C, H, dan O.


36



- Masukkan 1 ml albumin telur ke dalam cawan porselen, taruh kaca

obyek di atasnya, kemudian panaskan.

- Perhatikan adanya pengembunan pada gelas obyek, yang

menunjukkan adanya hydrogen (H) dan oksigen (O).

- Ambil gelas obyek, amati bau yang terjadi. Bila tercium bau rambut

terbakar, berarti protein mengandung unsur nitrogen ( N ), bila

terjadi pengarangan, berarti ada atom karbon ( C ).

- Ulangi menggunakan gelatin.

B. Uji adanya atom N

- Masukkan 1 ml larutan albumin telur ke dalam tabung reaksi,

tambahkan 1 ml NaOH 10 %, panaskan.

- Perhatikan bau ammonia yang terjadi, uji uap yang terbentuk dengan

kertas lakmus yang telah dibasahi aquades.

- Ulangi menggunakan gelatin

C. Uji adanya atom S

- Masukkan 1 ml larutan albumin telur ke tabung reaksi, tambahkan

NaOH 10 %, panaskan.

- Tambahkan 4 tetes larutan Pb-asetat 5 %, bila larutan menghitam,

berarti PbS terbentuk.

- Tambahkan 4 tetes HCl pekat hati-hati.

- Perhatikan bau khas belerang dari belerang yang teroksidasi.

2. Uji Biuret


36



Tujuan :

Memperlihatkan, bahwa protein mempunyai ikatan peptida yang bereaksi

positif dengan uji biuret. Reaksi ini tidak terjadi pada makro-molekul lain.

Reagen dan Bahan :

a. Sampel yang dibawa praktikan (diberi kode A, B, C)

b. Air liur

c. Larutan pati 1 %

d. NaOH 10 %

e. Larutan CuSO4 0,1 %

Prosedur :

- Siapkan 6 tabung reaksi yang bersih, isilah masing-masing tabung

dengan sampel A, B, C, air liur, larutan pati dan air suling sebanyak

1 ml

- Tambahkan pada setiap tabung 1 ml NaOH 10 % dan 3-5 tetes

CuSO4

- Campurlan dengan baik

- Amati perubahan warna yang terjadi

3. Uji Millon

Tujuan :


36



Identifikasi asam amino yang mengandung monohidroksi benzene

Reagen dan Bahan :

a. Albumin

b. Susu

c. Gelatin

d. Reagen Millon

Prosedur :

- Siapkan 4 tabung reaksi yang bersih, isilah masing-masing tabung

dengan putih telur, susu A, susu B dan gelatin sebanyak 1 ml

- Tambahkan pada setiap tabung 3-4 tetes reagen millon

- Campurlah dengan baik, amati apakah terbentuk endapan atau tidak.

- Panaskan tabung dalam penangas, amati warna endapan yang

terbentuk.

4. Pengendapan Protein dengan logam berat

Tujuan :

Mengetahui pengaruh logam berat terhadap kelarutan protein


36



Reagen dan bahan :

a. Putih telur

b. Susu (salah satu)

c. Larutan HgCl2 1 %

d. Larutan Pb-asetat

Prosedur :

- Siapkan 4 tabung reaksi yang bersih, pada tabung pertama dan

kedua isilah dengan 2 ml putih telur dan pada tabung 3 dan 4 dengan

2 ml susu.

- Pada tabung 1 dan 3 tambahkan beberapa tetes larutan HgCl2 1 %.

- Pada tabung 2 dan 4 tambahkan beberapa tetes larutan Pb-asetat.

- Kocoklah setiap tabung dan amati perubahan yang terjadi.

5. Pengendapan dengan garam-garam anorganik

Tujuan :

Mengetahui pengaruh garam konsentrasi tinggi terhadap kelarutan protein.

Reagen dan bahan :

a. Larutan protein (albumin)

b. Larutan (NH4)2SO4

c. Pereaksi biuret


36



d. Pereaksi Millon (150 g/l larutan merkuri sulfat dalam 15 % v/v asam

sulfat)

Prosedur :

- Siapkan 3 tabung reaksi yang bersih dan kering, masing-masing

tabung isi dengan putih telur, susu, dan gelatin sebanyak 2 ml.

- Tambahkan 2 ml (NH4)2SO4 tetes demi tetes sampai jenuh. Amati

apakah terbentuk endapan.

- Lakukan uji biuret dan millon pada endapan yang terbentuk

- Lakukan uji biuret dan millon pada filtrate yang terbentuk.

- Amati perubahan yang terjadi pada masing-masing uji.

6. Uji Xantoprotein

Tujuan :

Identifikasi asam amino tirosin, triptofan atau fenilalanin.

Reagen dan bahan :

a. Putih telur

b. Susu

c. Gelatin

d. Larutan HNO3 pekat


36



e. Larutan NaOH 10 %

Prosedur :

- Siapkan 3 tabung reaksi yang bersih, masing-masing tabung diisi

dengan 2 ml putih telur, susu, gelatin.

- Pada setiap tabung tambahkan 1 ml larutan HNO3 pekat. Dan pada

tabung kedua tambahkan beberapa tetes Pb-asetat. Amati apakah

terjadi endapan.

- Panaskan selama 1 menit, amati perubahan warna yang terjadi

- Dinginkan dengan cepat, tambahkan NaOH 10 % setetes demi

setetes melalui dinding tabung, sehingga terbentuk lapisan. Amati

perubahan warna yang terjadi.

7. Uji denaturasi protein

Tujuan :

- Mengamati peristiwa denaturasi.

- Mengetahui faktor-faktor yang dapat menimbulkan perubahan

struktur pada protein.

Reagen dan bahan :

a. Albumin

b. Susu


36



c. Minyak

d. Larutan pati

e. Alkohol 70 % dan 95 %

f. Asam asetat 1 M

g. NaOH 0,1 M

h. Detergen

i. Buffer asetat 1M

j. Pereaksi millon

Prosedur :

- Siapkan 4 tabung reaksi yang bersih, masukkan ke dalam masing-

masing tabung reaksi larutan albumin, susu, minyak, larutan pati

masing-masing sebanyak 2 ml

- Tambahkan pada semua tabung alkohol 70 %. Amati perubahan

yang terjadi.

- Dengan cara yang sama, ganti pereaksi dengan alkohol 95 %. Amati

perubahan yang terjadi

- Untuk bahan yang menimbulkan endapan, lakukan percobaan

dengan mengganti alkohol dengan asam asetat, NaOH, buffer asetat

1 M, pemanasan dengan air mendidih, penambahan detergen dan

pengguncangan intesif. Amati yang terjadi.

8. Uji Intensitas Lemak


36



Reagen dan bahan

a. Susu A

b. Susu B

c. Susu C

d. Minyak

e. Kertas saring

Prosedur :

• Siapkan 4 tabung reaksi. Isilah masing-masing tabung reaksi

dengan susu sampel A, susu sampel B , susu sampel C dan

minyak

•Teteskan masing-masing 1 ml

• Kemudian teteskan masing – masing sampel A, sampel B,

sampel C dan minyak 3 tetes pada kertas saring.

• Biarkan kering sehingga akan tertinggal bercak-bercak lemak

pada kertas saring.

• Bandingkan secara relaatif besar dan intensitas bercak


36



BAB IV

HASIL PRAKTIKUM

1. Uji Susunan Elementer Protein

A. Uji unsure C, H, dan O

No. Zat uji Hasil pengamatan (+/-)

Pengarangan Bau rambut Pengembunan


36



(C) terbakar (N) (H dan O)

1 Albumin + + +

2 Gelatin + + +

B. Uji adanya atom N

No. Zat Uji

Hasil pengamatan

Bau amoniak (N)Kertas lakmus

merah (N)

1 Albumin + +

2 Gelatin _ _

C. Uji adanya atom S

No. Zat UjiHasil pengamatan

PbS Belerang (S)

1 Albumin Menghitam Berbau Belerang

2 Gelatin Bening Tidak Berbau

2. Uji Biuret

Tabung 1 2 3 4 5 6

Sampel A 1 ml - - - - -

Sampel B - 1 ml - - - -

Sampel C - - 1 ml - - -


36



Air liur - - - 1 ml - -

Larutan

Pati- - - 1 ml -

Air Suling - - - - - 1 ml

NaOH 1 ml 1 ml 1ml 1ml 1ml 1ml

Larutan

CuSO43-5 tetes 3-5 tetes 3-5 tetes 3-5 tetes 3-5 tetes 3-5 tetes

Warna

lembayung + + + + _ _

Intensitas

warna

lembayung

++ + +++ ++ _ _

3. Uji Millon

Tabung 1 2 3 4

Putih telur 1 ml - - -

Susu A - 1 ml - -

Susu B - - 1 ml -

Gelatin - - - 1 ml

Reagen millon 3-4 tetes 3-4 tetes 3-4 tetes 3-4 tetes

Endapan putih + + + -

Panaskan dalam penangas

HasilGumpalan

putih

Gumpalan

putih

Gumpalan kuning

kecoklatan

Bening


36



4. Pengendapan Protein dengan Logam Berat

Tabung 1 2 3 4

Putih telur 2 ml 2 ml - -

Susu - - 2 ml 2 ml

Larutan

HgCl2

Bbrp tetes - Bbrp tetes -

Pb-asetat - Bbrp tetes - Bbrp tetes

Kocok setiap tabung dan amati perubahan yang terjadi

Endapan ada /

tidak Tidak Ada Ada Tidak Ada Ada

5. Pengendapan Protein dengan Garam-garam Anorganik

Tabung 1 2 3

Larutan protein 2 ml 2 ml 2 ml

Larutan (NH4)2SO4

tetes demi tetes sp

jenuh

2 ml 2 ml 2 ml

Endapan : ada /

tidak Ada Tidak Ada Tidak Ada

Pisahkan endapan dengan menyaring

Lakukan uji biuret :

- Filtrat

- Endapan

- Endapan

putih

- Endapan

putih

- Tidak ada

endapan

- Endapan

putih

Tidak ada

endapan

Uji Millon

- Filtrat

- Endapan

putih

- Endapan

putih

Tidak ada

endapan


36



- Endapan- Endapan

putih

- Endapan

putih

6. Uji Xantoprotein

Tabung 1 2 3

Putih telur 2 ml - -Susu - 2 ml -

Gelatin - - 2 ml

Larutan HNO3 1 ml 1 ml 1 ml

Pb-asetat - Bbrp tetes -

Terbentuk

endapan putih

(+/-)

Ada Ada Tidak

Panaskan selama 1 menit,amati perubahan warna

Warna yang

terbentuk Kuning orange Kuning keputihan

Tidak berwarna

(bening)

Dinginkan dengan cepat, tambahkan NaOH 10% setetes demi setetes melalui

dinding tabung, sehingga terbentuk lapisan

Perubahan warna Kuning muda Kuning Kuning terang

7. Uji Denaturasi Protein

Tabung 1 2 3 4

Larutan albumin

(putih telur)2 ml - - -

Susu - 2 ml - -

Minyak - - 2 ml -

Larutan pati - - - 2 ml


36



Alkohol 70% 2 ml 2 ml 2 ml 2 ml

Dengan cara yang

sama, ganti dengan

alkohol 95%

Amati yang terjadi

Endapan (++/+/-)

- Alkohol 70%

- Alkohol 95%

+

-

-

-

-

-

-

-

I. (endapan) +

air suling

II. (endapan) +

pereaksi

millon

-+

-+

--

--

Catatan :

Untuk bahan yang menimbulkan endapan, lakukan percobaan dengan mengganti

alohol dengan asam asetat, NaOH, buffer asetat 1 M, pemanasan dengan air

mendidih, penambahan deterjen dan penguncangan intensif

Hasil :

BahanAsam

Asetat NaOH

Buffer

Asetat

Air

MendidihDeterjen Guncangan

Albumin + + + - + +

Susu

A

B

+

+

+

+

+

+

-

-

+

+

+

+


36



8. Uji intensitas lemak

Tabung 1 2 3 4

Susu A 1ml - - -

Susu B - 1ml - -

Susu C - - 1ml -

Minyak - - - 1ml

Teteskan masing - masing 3 tetes pada kertas saring

Biarkan hingga kering, sehingga akan tertinggal bercak-bercak lemak pada kertas

saring, bandingkan secara relatif besar dan intensitas bercak !

Besar dan intensitas bercak (

dalam urutan angka : 1, 2,

dst)2 4 3 1

Nb :

Susu A : 4,3 cm

Susu B : 3,3 cm

Susu C : 3,7 cm

Minyak : 6,3 cm


36



BAB V

PEMBAHASAN

A. Uji Susunan Elementer Protein

Protein merupakan molekul polimer yang tersusun karbon, hidrogen dan

oksigen juga nitrogen serta banyak diantaranya mengandung belerang, fosfor dan

unsur lainnya. Komposisi dasar protein meliputi sekitar sekitar 55% karbon, 7%

hidrogen, 23% oksigen, 16% nitrogen, 1% sulfur dan kurang 1% fosfor.


36



1. Uji Unsur C, N, H, dan O

Albumin

Pada saat percobaan dilakukan dengan albumin, terjadi

pengembunan pada obyek glass yang dipanaskan, ini menunjukkan

terdapat unsur hidrogen (H) dan oksigen (O) dalam albumin yang

muncul dalam bentuk uap air (H2O). Kemudian dalam obyek glass

tercium bau rambut terbakar, yang merupakan bau dari adanya unsur

nitrogen (N) dalam albumin. Terjadi pengarangan juga yang

menunjukkan adanya unsur karbon (C) pada albumin yang melekat pada

objek glass sebagai arang saat pemanasan.

Gelatin

Percobaan dengan gelatin juga terdapat hal yang sama seperti pada

albumin. Pada obyek glass yang dipanaskan terdapat pengembunan. Hal

ini menunjukkan terdapat unsur hidrogen dan oksigen yang muncul

dalam uap air (H2O). Tercium juga bau rambut terbakar yang merupakan

bau khas dari unsur nitrogen. Adanya pengarangan juga menunjukkan

bahwa gelatin memiliki juga unsur karbon.

2. Uji Adanya Atom N

• Pada uji ini albumin memberikan hasil positif (+) yang ditandai

dengan munculnya bau amoniak setelah albumin ditambahkan dengan

NaOH 10 % kemudian dipanaskan. Bau amoniak yang terjadi

menandakan terbentuknya NH4OH yang menguap dalam bentuk gas

NH3. Bau amoniak yang tercium disebabkan karena NH3 terurai karena


36



bereaksi dengan NaOH yang dipanaskan. Uji kertas lakmus juga

menunjukkan hal yang positif .

• Pada uji ini kelompok kami memberikan hasil negatif (-). Berbeda

dengan teori yang seharusnya karena seharusnya uji gelatin dengan

penambahan NaOH 10 % yang dipanaskan seharusnya positif. Hal ini

disebabkan terbentuknya NH4OH yang menguap dalam bentuk gas

NH3. uji kertas lakmus juga bernilai negative.

3. Uji Adanya Atom S

• Pada albumin saat ditambahkan NaOH dan beberapa tetes Pb-asetat

kemudian dipanaskan terjadi perubahan warna dari kuning menjadi

coklat dan akhirnya hitam. Perubahan warna ini menunjukan hasil

positif yang berarti PbS mengendap sebagai koloid. Albumin yang

mengandung unsure S ditambah NaOH dipanaskan, maka H2S dapat

diuraikan dan dalam larutan Alkalis membentuk Na2S. dalam larutan

Pb-asetat berubah menjadi PbS. Hal ini disebabkan albumin terdiriatas sistin (cystin) sehingga menunjukan hasil positif pada

pengamatan PbS. Kemudian ditambahkan beberapa tetes HCL pekat

maka timbul bau belerang karena terjadi peristiwa oksidasi dari atom

S pada unsur PbS.

• Pada uji adanya atom S, gelatin negatif (-) terhadap timbulnya

endapan hitam saat penambahan Pb Asetat dan tidak mengalami

perubahan warna, hal ini disebabkan kandungan protein dan unsur Syang terdapat dalam gelatin sangat sedikit sehingga sukar untuk

bereaksi dengan Pb-asetat untuk membentuk PbS. Karena tidak

terbentuknya PbS sehingga pada penambahan beberapa tetes HCl

pekat tidak menimbulkan bau belerang.


36



B. Uji Biuret

Biuret adalah senyawa dengan 2 ikatan peptida yang terbentuk pada

pemanasan molekul urea. Uji ini dilakukan untuk mengetahui adanya ikatan peptida

pada suatu senyawa. Pada uji biuret, suspensi protein dibuat alkalis dengan larutan

NaOH lalu ditambahkan larutan CuSO4.

Ion Cu2+ dari pereaksi biuret dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida

atau sejumlah ikatan peptida yang menyusun protein dan membentuk senyawa

kompleks berwarna lembayung (ungu). Hal ini menunjukkan terjadi koordinasi

atom hidrogen pada ikatan peptida dengan ion Cu2+. Jumlah atau intensitas warna

lembayung yang dihasilkan bergantung dari konsentrasi protein yang dikandung

oleh suatu zat. Reaksi ini positif untuk zat yang mengandung dua atau lebih ikatan

peptida, dan negatif untuk asam amino yang tidak memiliki ikatan peptida atau

yang mengandung hanya satu ikatan peptida.

• Pada sampel A yang merupakan susu merek “x” merupakan susu yang

mengandung protein dengan intensitas warna lembayung yang sedang

dibanding kedua sampel susu lainnya. Hal ini menandakan konsentrasi

protein yang dikandung pada sampel A termasuk sedang (tidak tinggi

dan tidak kecil) dibanding susu sampel B dan susu sampel C.


36



• Pada sampel B yang merupakan susu merek “B” merupakan susu yang

mengandung protein dengan intensitas warna lembayung yang palingrendah dibanding kedua sampel lainnya. Ini menandakan bahwa

konsentrasi protein dari susu sampel B memiliki konsentrasi yang

kecil dibanding susu sampel A dan susu sampel C

• Pada sampel C yang merupakan susu low fat dengan merek “H”

merupakan susu yang mengandung protein dengan intensitas warna

lembayung yang tinggi dibanding kedua sampel lainnya. Dapat

dikatakan bahwa konsentrasi protein dari susu low fat sampel C

memiliki konsentrasi protein tinggi dibandingan dengan susu sampel

A dan sampel B.

• Pada percobaan yang dilakukan terhadap air liur pun membentuk

warna lembayung. Hal ini dikarenakan pada air liur terdapat enzim,

yang merupakan salah satu jenis protein. Enzim yang terdapat dalam

air liur adalah ptyalin (α-amilase saliva) dan musin, yakni glikoprotein

yang mengandung lebih dari satu ikatan peptida.

• Pada percobaan terhadap larutan pati, tidak terbentuk warna

lembayung. Hal ini disebabkan larutan pati bukan protein, melainkan

suatu karbohidrat yang tidak memiliki ikatan peptida.

• Pada percobaan dengan air suling tidak terbentuk warna lembayung.

Hal ini dikarenakan air suling tidak mengandung suatu protein yang

mempunyai ikatan peptida.

C. Uji Millon

Pereaksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam

nitrat. Uji Millon dilakukan untuk identifikasi asam amino yang mengandung

monohidroksi benzen (adanya triptopan dalam molekul protein). Reaksi ini

positif untuk fenol karena terbentuk senyawa merkuri dengan gugus

hidroksifenil yang berwarna. Tirosin adalah asam amino yang mengandung

gugus fenol, sehingga protein yang mengandung tirosin akan menghasilkan


36



reaksi positif. Suatu protein yang mengandung monohidroksi benzen bila

ditambahkan reagen millon akan membentuk suatu endapan putih dan oleh

pemanasan berubah menjadi merah. Pereaksi millon mengandung raksa yang

dilarutkan dalam asam nitrat, membentuk campuran garam raksa (I) dan raksa

(II). Bila pereaksi millon ditambahkan ke dalam protein terbentuk endapan

putih. Endapan putih ini akan berwarna merah pada pemanasan. Reaksi millon

spesifik untuk asam amino tirosin.

• Pada percobaan yang dilakukan, pada putih telur dan susu yang

ditambahkan pereaksi millon terbentuk endapan putih susu. Hal ini

disebabkan putih telur merupakan suatu protein albumin, dan susu

mengandung protein dalam jumlah besar, khususnya kasein.

Setelah dipanaskan di penangas air pada data kelompok kami

tidak berwarna merah muda baik putih telur maupun pada susu

sebab kesalahan praktikan karena waktu pemanasan yang kurang

lama, suhunya terlalu rendah, atau warna dasar susu yang putih,

sehingga sulit untuk diamati. Padahal secara teori seharusnyaendapan pada putih telur menjadi berwarna pink (merah muda). Hal

ini disebabkan karena terbentuk senyawa raksa dengan hidroksifenil,

yang menunjukkan bahwa putih telur mengandung asam amino

tirosin.

• Sedangkan pada gelatin tidak tampak terbentuk endapan putih.

Hasil yang kami dapat bening. Padahal seharusnya terdapat

endapan putih. Karena seharusnya pada teorinya gelatin terdapatstruktur asam amino yang memiliki rantai samping.

4. Uji pengendapan protein dengan logam berat

Hasil uji yang kita lakukan pada putih telur dan susu yang diberi beberapa

tetes Pb-Asetat menghasilkan endapan. Sedangkan hasil uji putih telur dan

susu yang ditetesi oleh beberapa tetes HgCl2 tidak menghasilkan endapan.


36



Dilihat secara teoritis, seharusnya perlakuan pada putih telur dan susu yang

ditetesi Pb Asetatat maupun HgCl2 harus menghasilkan endapan. Hal tersebut

disebabkan protein yang terkandung dalam putih telur dan susu dapat

diendapkan dengan adanya ion logam pada HgCl2 dan Pb-asetat yaitu ion

Hg2+ dan Pb2+ .

Semakin banyak larutan yang mengandung ion logam diberikan semakin

banyak pula endapan yang terbentuk. Pada pH di atas titik isoelektrik protein

bermuatan negatif sehingga keadaan seperti inilah yang dibutuhkan untuk

mengendapkan protein dengan ion logam berat. Ion-ion positif yang dapat

mengendapkan protein ialah Ag+, Ca2+, Zn2+, Hg2+, Fe2+, Cu2+, dan Pb2+ .

Dengan adanya logam-logam berat tersebut, protein mengalami denaturasi

irreversible sehingga mudah mengendap dan tidak dapat lagi berubah menjadi

larutan atau keadaan semula. Endapan yang timbul inilah yang merupakan

hasil dari proses denaturasi pada putih telur dan susu oleh ion logam berat.

Namun seperti yang telah dipaparkan diatas susu dan putih telur yang

ditambahkan HgCl2 pada data kami tidak mengalami pengendapan. Hal

tersebut dikarenakan karena mungkin penambahan HgCl masih kurang

sehingga nilai keelektronegatifanya kecil yang membuat masih belum

terbentuk endapan.

5. Pengendapan protein oleh garam –garam anorganik

Pengaruh penambahan garam juga tergantung pada kelarutan protein yang berbeda

dengan konsentrasi garam yang berbeda pula. Peristiwa pemisahan atau

pengendapan protein oleh garam berkonsentrasi tinggi ini disebut salting out.

Peristiwa salting out tersebut pada dasarnya untuk menurunkan kelarutan protein

Pada titik isoelektrik kelarutan protein kecil sehingga mudah menguap. Hal ini

berarti saat Protein mengendap seluruhnya berarti protein tersebut berada pada titik

isoelektrik.


36



- Pada susu saat ditambahkan (NH4)2SO4 terbentuk endapan. Hal ini

disebabkan larutan garam dapat mengendapkan protein, semakin tinggi

konsentrasi dan jumlah muatan ion garam, semakin efektif garam dalam

mengendapkan protein.

- Pada saat albumin ditambahkan (NH4)2SO4 seharusnya terbentuk endapan

sama seperti yang terjadi pada susu . karena garam juga dapat

mengendapkan protein termasuk albumin. Namun dalam praktek kami

terdapat kesalahan yaitu penambahan (NH4)2SO4 tidak tetes demi tetes,

tetapi langsung dituang dalam tabung reaksi.

- Pada gelatin saat ditambahkan (NH4)2SO4 tidak terbentuk endapan karena

pada gelatin tidak terdapat gugus hidrofobik dan hidrofilik yang

menggulung seperti protein globular pada putih telur dan susu, tapi berupa

struktur fiber yang membentuk ikatan hidrogen. pengaruh penambahan

garam juga tergantung pada kelarutan protein yang berbeda dengan

konsentrasi garam.

- Pada filtrat dan endapan dari putih telur dan susu yang dilakukan uji biuret,

menunjukkan warna lembayung (ungu) yang menunjukkan adanya

polipeptida atau ikatan-ikatan peptida pada masing-masing sample yang

bereaksi dengan Cu2+ dari pereaksi biuret. Hal ini mungkin disebabkan

karena penyaringan yang kurang sempurna sehingga masih ada molekul

protein yang tersisa pada filtrat, atau karena proses pengendapan yangkurang sempurna.

- Uji millon yang dilakukan pada filtrat putih telur menghasilkan endapan

putih susu, dan filtrat susu menghasilkan warna keruh. Hal ini menunjukkan

pada filtrat masih tersisa tirosin dari molekul protein yang tidak tersaring

sempurna atau tidak terendapkan seluruhnya. Sedangkan pada endapan


36



putih telur dan susunya keduanya berwarna putih kekuningan, menunjukkan

adanya tirosin.

6. Uji xantoprotein

Uji ini dilakukan untuk identifikasi asam amino tirosin, triptofan, atau fenilalanin.

Penambahan larutan asam nitrat pekat pada asam amino (tirosin, triptofan, atau

fenilalamin) menunjukkan hasil positif jika membentuk endapan putih yang jika

dipanaskan akan berubah warna menjadi kuning. Endapan putih dihasilkan karena

adanya proses nitrasi terhadap cincin benzena (gugus fenil yaitu tirosin, triptofan,

dan fenilalamin). Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana basa akan terionisasi

dan berubah warna menjadi jingga.

Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin, dan triptofan.

Bila asam nitrat pekat terpercik mengenai tangan, maka segera terbentuk warna

kuning yang dihasilkan oleh reaksi asam nitrat dengan protein yang terdapat pada

kulit.

• Pada percobaaan yang dilakukan, putih telur yang ditetesi HNO3

pekat dan susu yang ditetesi HNO3 pekat ditambah Pb-asetat

membentuk endapan berwarna putih yang kemudian menjadi kuning

setelah dipanaskan. Kemudian setelah didinginkan dan ditetesi NaOH

10%, putih telur membentuk dua lapisan, dimana bagian atasnya

berwarna kecoklatan dan endapannya berwarna kuning. Hal ini

menunjukkan bahwa pada putih telur dan susu terdapat tirosin,

fenilalanin, dan triptofan yang mengalami nitrasi pada inti benzena

pada molekul protein. Senyawa nitro yang terbentuk dalam suasana

basa akan terionisasi dan warnanya berubah menjadi kuning jingga.


36



• Pada gelatin saat dilakukan uji xantoprotein menunjukkan hasil

negatif yaitu tidak terjadi perubahan, gelatin tetap bening dan tidak terjadi endapan. Hal ini dikarenakan dalam gelatin terdapat glisin yang

tidak terdapat inti benzen pada strukturnya sehinnga tidak dapat

melakukan nitrasi dengan HNO3 pekat yang menyebabkan tidak

terbentuk senyawa nitro. Hal ini menyebabkan saat ditambahkan

NaOH tidak dapat memberikan reaksi positif.

7. Uji Denaturasi protein

Denaturasi adalah perubahan konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang

tidak menentu. Denaturasi protein dapat diartikan sebagai suatu perubahan atau

modifikasi terhadap struktur sekunder, tersier, dan kuarterner molekul protein tanpa

terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovalen. Protein yang mengalami denaturasi

berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein bagian dalam yang bersifat

hidrofobik berbalik keluar, sedangkan bagian luar yang hidrofil terlipat ke dalam.

Pelipatan atau pembalikan terjadi khususnya bila larutan protein mendekati pH

isolistrik, yang akhirnya protein akan menggumpal dan mengendap.

• Pada percobaan yang dilakukan, saat putih telur(albumin) ditambah

dengan alcohol terbentuk endapan. Hal ini terjadi karena putih telur

merupakan protein yang mengalami denaturasi oleh alkohol, karena

alkohol sanggup membentuk ikatan hidrogen intermolekuler dengan

molekul protein dan memutuskan ikatan hidrogen intramolekul.

Begitupun dengan susu namun pada praktikum yang kami lakukan

susu tidak mengendap saat penambahan alkohol dikarenakan kurang

ketelitian praktikan dalam pengamatan atau kurangnya penambahan

alkohol sehingga tidak ada endapan yang terjadi.

• Minyak yang ditetesi alkohol tidak menimbulkan endapan, karena

minyak merupakan lipid yang tidak mengandung protein yang dapat


36



terdenaturasi. Dan begitu pula pada protein. Larutan pati juga

demikian tidak menimbulkan endapan dengan alkohol karena larutan

pati bukan suatu protein melaikan karbohidrat dimana tidak memiliki

ikatan peptida.

• Saat endapan putih telur dan susu diberi air suling, endapannya

berkurang karena kencenderungan larutan bertambah, sedangkan saat

diberi pereaksi millon, endapannya bertambah karena tirosin pada

putih telur yang ikut mengendap

• Asam asetat dan NaOH menimbulkan endapan pada albumin dan

susu. Hal ini disebabkan pereaksi asam atau basa memecah ikatan ion

intramolekul menyebabkan koagulasi protein. Asam dan basa dapat

mengacaukan jembatan garam karena ada muatan ionik. Suatu reaksi

pergantian ganda terjadi sewaktu ion positif dan negatif yang berasal

dari asam atau basa yang ditambahkan.

• Buffer asetat secara teori tidak menyebabkan terjadinya pengendapan

pada albumin dan susu. Hal ini disebabkan buffer asetat tidak

menyebabkan denaturasi karena buffer asetat memiliki pH yang

mendekati normal, justru buffer asetat digunakan untuk pemurnian

protein. Namun pada percobaan yang kami lakukan penambahan

buffer ini menyebabkan pengendapan pada susu. Hal ini mungkin

terjadi karena kekurangantelitian praktikan.

• Secara teori, Pemanasan dengan air menyebabkan albumin dan susu

mengendap hal ini disebabkan karena Suhu tinggi dapat meningkatkan

energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak

atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul,

mengganggu interaksi hidrofobik dan ikatan hidrogen dengan

molekul-molekul bergetar terlalu keras, serta memutuskan ikatan

hydrogen sehingga terjadi denaturasi yang pada akhirnya akan


36



mengendap. Namun data yang kami dapat justru sebalikknya tidak

sama dengan teori yaitu tidak mengendap . mungkin kesalahan

disebabkan oleh kekurang telitiannya praktikan.

• Penambahan detergen pada albumin dan susu, menghasilkan endapan

karena denaturasi protein. Hal ini disebabkan karena senyawa ini

mempengaruhi ikatan hidrogen serta dapat membentuk jembatan

antara gugus hidrofobik dan hidrofilik sehingga terjadi denaturasi.

• Pengguncangan intensif dapat menyebabkan denaturasi karena

biasanya akan terbentuk busa sebagai tanda telah terjadi denaturasi.

Pengguncangan intensif dapat menyebabkan molekul protein dalam

bentuk globular meluas memanjang dan kemudian menyusut dan yang

pada akhirnya hal ini dapat menyebabkan terjadinya denaturasi pada

protein.

8. Uji Intensitas Lemak

Pada intensitas, semua bahan di teteskan di atas kertas saring masing –

masing 1 ml (3 tetes). Kemudian di biarkan hingga kering, maka akan

tertinggal bercak – bercak lemak pada kertas saring. Laldan mu

bandingkan secara relative dan intensitas bercak. Bercak yang

diameternya terbesar merupakan bahan yang banyak mengandung

intensitas lemak.

Pada hasil percobaan yang kita lakukan, susu A dalam hal ini kita

gunakan susu murni diukur diameter bercak sebesar 5,3 cm, susu C

dalam hal ini kita gunakan susu low fat diukur diameter bercak sebesar 3,17 cm, susu c dalam hal ini kami menggunakan susu indomilk diukur

diameter bercak sebesar 4,23 cm, dan minyak yang diukur bercaknya

sebesar 4,6 cm. Dengan demikian dapat disimpulkan diameter bercak

diameter bercak dari yang terkecil-terbesar, yaitu : susu B,susu C,susu A

dan minyak.


36



BAB VI

KESIMPULAN

• Protein memiliki unsur-unsur C, H, O, N, dan S

• Uji biuret dapat dilakukan untuk mengetahui adanya dua atau lebih ikatan

peptida pada protein

• Uji millon dapat dapat digunakan untuk mengidentifikasi adanya tirosin pada

protein.

• Adanya logam berat menyebabkan protein denaturasi irreversible. Sehingga

protein dapat digunakan sebagai antidotum pada orang yang mengalami

keracunan akut.


36



• Semakin tinggi konsentrasi dan jumlah ion garam yang ditambahkan, semakin

efektif garam dalam mengendapkan protein, dimana protein-protein tersebutmemiliki kelarutan yang berbeda-beda pada konsentrasi garam yang berbeda

pula.

• Denaturasi dapat disebabkan oleh penambahan alkohol, aseton, deterjen,

perubahan PH yang disebabkan penambahan asam atau basa, pemanasan atau

perubahan suhu, dan gerakan mekanik berupa guncangan intensif. Denaturasi

adalah peristiwa perubahan atau modifikasi pada struktur molekul protein yang

biasanya ditandai dengan berkuyrangnya daya larut protein (mengendap).

• Uji xantoprotein dapat dilakukan untuk membuktikan adanya asam amino

tirosin, triptopan atau penilalanin yang terdapat pada protein.

DAFTAR PUSTAKA

1. Nursanti,Lisda.dkk.2006. Penuntun Praktikum Biokimia Untuk

Mahasiswa Analis.Gresik: Penerbit Andi.

2. Poedjiadi,Anna.1994. Dasar-Dasar Biokimia.Jakarta: Universitas

Indonesia.

3. Yuniastuti,Ari.dkk.2006. Biokimia.Yogyakarta: Graha Ilmu.


36



4. Lehninger.1928. Dasar-dasar Biokimia jilid 1. Erlangga : Jakarta

LAMPIRAN

1. Tuliskan logam-logam berat yang menjadi pencemar utama lingkungan

dan jelaskan mengapa logam tersebut berbahaya?


36



Jawab :

Cu2+, Hg2+, Pb2+, Ag+. Karena terjadi keracunan logam berat dan

penyakit lain seperti kanker karena bersifat karsinognik

2. Jelaskan mengapa susu atau putih telur dapat digunakan sebagai antidotum

pada keracunan logam berat?

Jawab:

Untuk mengendapkan protein dengan ion logam, diperlukan pH larutan di

atas titik isolistrik, sedangkan pengendapan oleh ion negatif memerlukan pH

di bawah titik isolistrik.Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein

antara lain ialah Ag+, Ca2+,Zn2+,Hg2+,Fe2+,Cu2+ dan Pb2+, sedangkan ion-ion

negatif yang dapat mengendapkan protein ialah ion

salisilat,trikloroasetat,pikrat, tanat dan sulfosalisilat.Bedasarkan sifat

tersebut putih telur atau susu dapat disunakan sebagai antidotum atau penawar racun apabila orang keracunan logam berat.

3. Apakah yang dimaksud dengan denaturasi?

Jawab :

Perubahan konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang tidak

menentu.

Apakah yang dimaksud dengan denaturasi irreversible protein?

Jawab :

Denaturasi irreversible protein adalah proses denaturasi yang tidak dapat

berubah kembali ke keadaan semula.


36



4. Apakah yang dimaksud dengan isoelektrik protein?

Jawab :

Adalah daerah pH tertentu dimana protein tidak mempunyai selisih muatan

atau jumlah muatan positif dan negatifnya sama, sehingga tidak bergerak

bila diletakkan dalam medan listrik.

5. Apakah konsentrasi alkohol berpengaruh terhadap peristiwa denaturasi?

Jelaskan!

Jawab :

Iya, karena semakin tinggi konsentrasi alkohol yang digunakan sebagai

pelarut maka semakin besar terjadinya denaturasi terhadap zat yang

mempunyai kandungan protein.


36




36

Protein F3 Zella Fix Setengah

Documents

Transcript of Protein F3 Zella Fix Setengah