MAKALAH

PROTEIN

DISUSUN

OLEH :

1. Denny Hartanto (28)

2. Diana La Rose (29)

3. Didi Kurniawan (30)

4. Dodi Prasetya (31)

5. Dwi Andi Prasetya (32)

6. Egi Barban Nugraha (33)

7. Eko Firly Firmansyah (34)

8. Eko Waluyo (35)

9. EkoYudi Anto (36)

3 TPTL 1

SMK WIWOROTOMO PURWOKERTO

2011/2012

Kata Pengantar

Puji syukur penulis panjatkan kehadirat Allah SWT, yang telah

memberi rahmat, hidayah, serta karuniaNya kepada kelompok kami

sehingga kami dapat menyelesaikan makalah yang berjudul PROTEIN

tepat pada waktunya. Makalah ini ditulis untuk memenuhi tugas kelompok

KIMIA yang di berikan pada tanggal 25 juli 2011

Kelompok kami menyadari bahwa makalah ini masih belum

sempurna dan banyak kesalahan, oleh karena itu kelompok kami

mengharapkan saran dan kritik yang membangun demi kesempurnaan

makalah ini.

Purwokerto, Agustus

2011

( team Penulis )

DAFTAR ISI

2

KATA PENGANTAR 1

DAFTAR ISI 2

BAB 1 PENDAHULUAN 3

1.0 LATAR BELAKANG 3

1.1 TUJUAN 3

1.2 METODE PENULISAN 3

BAB 2 PEMBAHASAN 4

2.1.PENGERTIAN 4

2.2.KOMPOSISI PROTEIN 5

2.3.STRUKTUR PROTEIN 25

2.4.KLASIFIKASI PROTEIN 27

2.5.PENCERNAAN PROTEIN 28

2.6.PENYERAPAN PROTEIN 31

2.7.METABOLISME PROTEIN 34

2.8.METODE PENILAIAN KUALITAS PROTEIN 37

2.9.SUMBER- SUMBER PROTEIN TERBAIK 38

2.10.AKIBAT KELEBIHAN DAN KEKURANGAN PROTEIN 42

BAB 3 PENUTUP 46

3.1.KESIMPULAN 46

3.2.SARAN 47

DAFTAR PUSTAKA 48

BAB 1

PENDAHULUAN

3

10 Latar Belakang

Protein merupakan komponen penting atau komponen utama

sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk

tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi

sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh.

Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan

atau tumbuhan .

1.1 Tujuan

a. Tujuan Umum.

Agar mahasiswa dan pembaca mengerti tentang

pentingnya protein untuk tubuh kita.

b. Tujuan Khusus.

Mengemukakan permasalahan tentang protein

♣ Menjabarkan kadar dan fungsi protein bagi manusia

♣ Memberitahu kepada mahasiswa sumber protein

♣ Menjelaskan akibat dan kekurangan protein

♣ Dl

1.2 Metode Penulisan

Penulis mempergunakan metode observasi dan kepustakaan.

Cara-cara yang digunakan pada penyusunan makalah sendiri

menggunakan :

Studi Pustaka dan browsing dari internet.

Dalam metode ini team penulis membaca buku-buku yang berkaitan

denga penulisan makalah i

BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian

4

Protein (akar kata protosdari bahasa Yunani yang berarti

"yang paling utama") adalahsenyawa organik kompleks berbobot

molekul tinggi yang merupakan polimer darimonomer-monomer

asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan

ikatanpeptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,

oksigen, nitrogen dan beberapasulfur serta fosfor. Protein berperan

penting dalam struktur dan fungsi semua selmakhluk hidup dan

virus.

Protein memiliki berbagai fungsi seperti:

1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal

ribonuklease, tripsin

2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis,

misal protein yangmembentuk batang dan sendi

sitoskeleton

3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun)

sebagai antibodi, misalTrombin

4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon,

misal insulin, hormontumbuh (auksin),

5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal

kasein(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan

transportasi hara di tumbuhan

6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan

sebagai sumber asam aminobagi organisme yang tidak

mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).

7. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti

Monelin

,pada suatutanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang

amat manis ataupun protein antibeku pada ikan.

5

Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik

polifungsional. Gugusfungsional tersebut biasanya mempunyai

interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada padakarbohidat dan

antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino.

Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan

begitu banyak dijumpai didalam makhluk hidup mempunyai fungsi

yang sangat mengagumkan. Proteinberdasarkan bentuk, dibedakan

menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular.

Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi

asam amino. Hal inimembuktikan bahwa molekul penyusun protein

adalah asam amino.

Ciri – ciri utama molekul protein yaitu :

1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan

secara kovalen dalam variasi urutan yang bermacam – macam,

membentuk suatu rantai polipeptida.

2. Terdapat ikatan kima lain yang menyebabkan terbentuknya

lengkungan – lengkungan rantai polopeptida menjadi struktur

tiga dimensi protein.

3. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa factor seperti pH, dll

4. Umumnya reaktis sangat spesifik hal ini disebabkan karena

adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur

makromolekulnya.

2.2 Komposisi Protein

Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan,

dalam beberapa kasus,belerang. Protein adalah satu-satunya

senyawa organic yang mengandung nitrogen,sebuah fakta yang

menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun.

Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari

asam amino ini dapatsynthesized lain dari asam amino (disebut

6

sebagai nonessential asam amino), sementarabeberapa harus

diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial)

1. Asam Amino .

a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein

Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein

mempunyaigugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang

terikat pada atom yangsama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh

karena itu asam amino ini disebut asam-amino dan secara umum

rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini

Struktur asam amino α

Suatu asam amino- α terdiri atas:

a. Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus

karboksil (asam)

b. Atom H yang terikat pada atom C α.

c. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α.

d. Gugus amino yang terikat pada atom C α.

7

e. Gugus R yang juga terikat pada atom C α

Contoh struktur dari beberapa asam amino

Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino

yang lain disebabkanoleh perbedaan gugus R yang disebut

rantai samping.

Ada 20 asam amino yangbertindak sebagai pembangun

molekul protein, rumus strukturnya, nama umumdan

singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini

N

oNama

Singkat

anSturktur

Sifat gugus

rantai

samping

1 Alanin Ala hidropibik

2

Valin* Val Polar tak

bermuatan

8

3 Leusin* Leu

4Triptofan

*Trp

5 Metionin

*

Met

9

6Isoleusin

*Ile

7 Prolin Pro

8Fenilalan

in*Phe

9 Serin Ser Polar tak

bermuatan

10

10 Glisin Gly

11Threonin

*Thr

12 Sistein Cys

13 Asparagi

n

Asn

11

14 Glutamin Gln

15 Tirosin Tyr

16 Asam

aspartat

Asp Bermuatan

negative

pada PH 7

(asam)

12

17

Asam

glutamat

e

Glu

18 Arginin Arg Bermuatan

positif pada

PH 7 (basa)

13

19 Lisin* Lys

20 Histidin His

Catatan : tanda *) Asam Amino esensial

Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok,

asam amino non-enensial dan asam amino esensial. 12 jenis

asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Sedangkan

8 sisanya, berupa asam amino esensial yang harus

didapatkan melalui makanan.

Fungsi Asam Amino antra lain :

1. Penyusun protein, termasuk enzim.

14

2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam

metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam

nukleat)

3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi

enzimatik (kofaktor).

Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur

umum L-α asam amino sebagai berikut. Satu dengan yang

lainnya dibedakan dengan gugus samping R.Terdapat 4

golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan

gugus R:

1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau

hidrofobik.

2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan

3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif

4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative

Asam amino dengan gugus samping R

non polar atau

hidrofobik

polar tak

bermuatan

bermuatan

positif

bermuatan

negatif

Alanin

Isoleusin

Leusin

Metionin

Fenilalanin

Prolin

Triptofan

Valin

Asparagin

Sistein

Glutamin

Glisin

Serin

Treonin

Tirosin

Arginin

Histidin

Lisin

Asam Aspartat

Asam glutamat

15

a. Asam amino esensial

Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada delapan

diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa

sehingga diperoleh melalui makanan. Asam amino semacam

ini dikenal dengan asam amino esensial.

Ciri – cirri Asam amino essensial :

1. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut

dalam air.

2. mempunyai nama umum (trivial).

3. Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana)

pertama kali protein tersebut ditemukan. Sebagai

contoh, asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus,

asam glumatat diisolasi dari gandum, glisin berasal dari

bahasa yunani yang artinya manis.

Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh,

antara lain sebagai berikut:

a. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat.

Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim, pisang,

susu, dan keju.

b. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging,

ikan ,dan biji wijen.

c. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan,

daging (ayam, sapi, ikan,susu (susu murni, beberapa jenis

keju), sayuran (bayam, bawang putih, jagung), serta

kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang

merah, tahu tempe).

d. Lisin: terdapat dalam protein kedelai, biji polong-polongan,

dan ikan. Rata-rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.

16

e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein,

seperti daging, susu, beras merah dan kacang kedelai.

Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui

kandungan leusin.

f. Isoleusin;

g. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan

katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat

kewaspadaan penting bagi tranmisi impuls saraf.

Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan, telur,

dan kedelai.

h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti

daging, telar, susu dan keju. Selain itu, asam amino

esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung

minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil.

a. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara

lain:

a. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju.

Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin

oleh enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang

dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan

Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia

obat stimulan dan penenang yang eektif untuk

meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan,

tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam,

keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging.

b. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan

metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan

17

seperti cabai, bawang putih, bawang bombai, brokoli,

haver, dan inti bulis gandum.

c. Serin

d. Prolin

e. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen, hamper 2 per

tiga.

f. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri

penyedap rasa. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk

garam turunan yang di sebut sebagai monosodium

glutamat atau MSG.

g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit

neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga

dimungkinkan berperan dalam daya tahan terhadap

kepenatan.

h. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan

mamalia lain, tetapi ariginin dapat di katakan sebagai

asam amino setengah esensial karena produksinya sangat

bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi

kesehatan. Pada anak-anak, arginin sangatlah penting.

Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produk-

produk peternakan seperti daging, susu, telur, dan

berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan,

ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang

tanah.

i. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti

daging, ikan, susu, telur, dan kacang-kacangan.

j. Histidin: bagi manusia, histidin merupakan asam amino

yang esensial bagi anak-anak.

k. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula

dengan sebutan asam glumatik. Asam amino ini berfungsi

18

OHH2NCH

2CH C

CNHCH2CH

2COHOOCHOCH

2CCH

2OHCH

3

sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan

amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses

biokimia. Secara alami, glutamin di temukan dalam

gandum dan kedelai.

l. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga

kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi

asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging

(segala macam sumber), telur dan susu (serta produk

turunannya).

a. Asam amino non protein

Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam

makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan

strukturnya bukan asam α-amino. Beberapa di antaranya

sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam

metabolism sel. Sebagai contoh, asam 3-amino propinoat

adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin. Asam

pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam

jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf).

Asam 3-amino propionate Asam 4-amino butanoat

(β-alanin) (γ-amino butirat)

19

OOHH

2NCH

2CH

2

CH2

O

H

OOHH3CCH

2CH

2NH

2

Asam pentotenat

Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam α-

amino yang bukan penyusun protein. Senyawa ini merupakan

senyawa di dalam biosintesis metionina

Homosisteina Homosirena

b. Pengaruh gugus samping

Berdasarkan atas struktur rantai samping, asam amino

dibedakan menjadi asam amino asam, asam amino basa dan

asam amino netral.

Beberapa contoh sebagai berikut:

Asam

glutamat

Suatu asam

amino asam

Lisina

Suatu asam

amino basa

Valin

Suatu asam

amino netral

Serina

Suatu asam

amino netral

20

OOHHOCH

2C

H2

NH2

CH C

CH C

Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino

menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino

asam, sedangkan kelebihan gugus –NH2 menjadikan asam

amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam

amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi

asam amino netral. Reaksi-reaksi terhadap protein juga dapat

terjadi pada rantai samping. Misalnya hemoglobin adalah

suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit)

terdiri atas 146 unit asam amino. Salah satu dari unit asam

amino itu adalah asam glutamate.

c. Asam amino sebagai ion dipol

Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan

data pKb = 12 dan pKa=10. Harga-harga ini adalah sesuai

dengan pKa dari –NH3 dan pKb dari gugus –COO-. Atas dasar

itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub

berikut:

21

C

COO-

HH3N

R

ASAM BASABASA ASAM

BASA ASAM ASAM BASA

H2O +

Gambar 1.3 asam amino netral

Pada struktur di atas terlibat adanya satumuatan positif dan

satu muatan negative pada satu molekul ion. Struktur

semacam ini dinamakan ion dipole atau “zwitterions”.

Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa,

maka asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan

basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah.

CH3OH H+ + CH3O-

H2O H+ + OH-

CH3COOH H+ + CH3COO-

H2O + RNH2 OH- + RNH3+

RNH3 + CI- RNH3 + CI-

RNH3+ + H2O RNH2 + H3O+

RNH3+ + H2O RNH3OH + H+

Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas

yaitu:

22

a. Gugus –COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan

dengan gugus –NH2.

b. Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan

dengan gugus –COOH.

Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai

titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam

pelarut organik. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada

persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat

perubahan pH.

Dalam pelarut air, asam amino berupa “Zwiter ion” sehingga

dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa

(proton aseptor)

Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- ↔ H2NCH(CH3)COO- + H+

Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH

Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino

disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid )

Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam

bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif

amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai

sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya

dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu

yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino

menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan

23

gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif

(terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung

pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam

amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion

dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur

kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya.

Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-

ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral

a. Sifat-sifat asam dan basa amino

Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus

karboksil (COOH) di dalam satu molekul, maka asam amino

mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan sifat ion

karboksilat (COO-), dengan perkataan lain dapat bersifat

amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton

pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada

asam kuat.

Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino

dapat dilukiskan sebagai berikut;

R CH CO2H R CHCOO- R

CH COO-

Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino.

Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+

menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan

24

+NH3

+ OH-

H+

+NH3

H+

+ OH- OH-

NH2

Asam amino pada pH rendah

(bersifat asam)

Bentuk ion dipole (netral)

(1)

Asam amino pada pH tinggi 9bersifat

basa)

(3)pH makin tinggi

dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OH-

menghasilkan anion (3), sehingga (1) bersifat asam.

Keasaman gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus

COO-, maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation,

sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto

adalah negative.

b. Stereokimia asam amino

Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan

pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi

L. secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan

sebagai berikut:

L-asam amino (S-asam)

Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi

gliseraldehid, yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer.

Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut

25

N2

H

HCOOHRCNHHCOOHR

atau atauCN2 H

COOH

RProyeksi ficscher

proyeksi fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus

amina (NH2) terletak disebelah kiri.

L (-) – gliseraldehid L-asam amino

Setiap asam α- amino mempunyai satu atau lebih atom karbon

tak simetris, kecuali glisin, tetapi semuanya mempunyai

konfigurasi L, karena itu disebut asam amino L-alfa. Jumlah

stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom

karbon tak simetris yang dimilikinya. Misalnya treonina atau

isoleusina, masing-masing mempunyai dua atom karbon tak

simetris.

c. Reaksi asam amino

Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus

karbosilat, semua asam amino akan memberikan reaksi positif

dari gugus-gugus fungsi ini. Sebagai contoh, gugus amino

dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan.

Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia

dari asam amino, hanya akan dijelaskan dua reaksi yang

26

N2

H

HCOOHR

HO

H

CHO

CH2OH

cukup penting saja, yang bisa dipakai secara luas untuk

identifikasi dan kuantitasi asam amino.

• Reaksi asam amino

Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus α-

karboksil, α- amino, dan gugus yang terdapat pada rantai

samping (R). Enyawa amida, aster dan asilhalida dapat

terbentuk dari asam amino ini.

• Reaksi ninhidrin

Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif

asam amino. Dengan memanaskan campuran asam amino

dan nihidrin, terjadilah larutan berwarna biru yang

intensitasnya dapat ditentukan dengan cara

spektrofotometri. Semua asam amino dan peptide yang

mengandung, gugus α- amino bebas memberikan reaksi

nihidrin yang positif. Prolina dan hidroksi prolina yang

gugus asam aminonya tersubsitusi, memberikan hasil

reaksi lain yang berwarna kuning.

• Reaksi sanger

Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α- amino

dengan l-fluoro-2, 4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan

basa lemah, FDNB bereaksi dengan α- asam amino

membentuk derivate 2, 4-dinitrofetil, disebut DNP- asam

amino.

Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung

suatu rantai polipedtida.

FDNB juga bereaksi dengan gugus α- amino dan derivate

gugus α- amino yang terjadi, diidentifikasi dengan cara

kromatografi.

• Reaksi dansil klorida

27

Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam

amino denagn l-dimetil-amino naftalena-5-sulfonil klorida

(dansil klorida).

Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang

tinggi, maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan

dengan cara flourometri.

• reaksi edman

reaksi edman merupakan reaksi antar α- asam amino

dengan fenilisotio-sianat, yang menghasilkan derivate

asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam dalam

pelarut nitrometana, yang terakhir ini mengalami siklisasi

membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin.

Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi

dengan cara kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai

untuk penentuan asam amino N-ujung suatu reaksi rantai

polipeptida.

• reaksi basa Schiff

reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus α-

amino dengan gugus aldehida. Basa Schiff biasanya terjadi

sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara α-

asam amino dan substrat.

• reaksi gugus R

gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan

guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang

biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfihidril

pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan

menghasilkan merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan

adanya ion besi, memberikan hasil senyawa disuffida, dan

sistina.

• analisia asam amino

28

prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat

dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi

juga peptide, protein, asam nukleat, nukleotida, lipida dan

campuran karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan

elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan

sifat-sifatnya.

a. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer

optis asam amino alanin

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda,

maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: L

dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari

gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H

ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah

putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan

karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini

terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu

adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan

nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota

merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan

tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino

tipe D

2.3. Struktur Protein

Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur

sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener.

1. Struktur primer

29

Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang

membentuk rantai polipeptida.

Struktur primer protein

2. Struktur sekunder

Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang

dari rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan

beta sheet. Lihat Gambar 2.6.

Gambar 2.6

Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein

Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

• alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-

asam amino berbentuk seperti spiral;

• beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-

lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino

yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-

H);

• beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan

30

• gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").

1. Struktur

tersier

Struktur

tersier protein

adalah

lipatan

secara

keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk

struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier

enzim sering padat, berbentuk globuler. Lihat contoh Gambar

2.7.

Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)

2. Struktur kuartener

Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida.

Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang

berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein.

31

Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang

tersusun atas 4 subunit, yang dipaparkan pada Gambar 2.8.

Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein

2.4. Kasifikasi Protein

1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok

utama yaitu ;

a. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya

menghasilkan asam amino.

b. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak

hanya menghasilkan asam amino.

2. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi 3

golongan utama, yaitu :

1. Protein Bentuk Serabut (fibrous)

Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida

berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga

menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein

serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyaikekuatan

mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim

32

pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur

struktur tubuh (kolagen, elastin, keratin, dan myosin).

2. Protein Globular

Protein globular berbentuk bola, terdapat dalam cairan

jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan

asam encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu. Yang

termasuk dalam protein globular adalah (Albumin, Globulin,

Histon, dan Protamin).

3. Protein Konjugasi

Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat

dengan bahan-bahan non asam asam amino. Yang

termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein,

Lipoprotein, Fosfoprotein dan Metaloprotein)

2.5. Pencernaan Protein

Di dalam rongga mulut, protein makanan belum mengalami

proses

pencernaan.Pencernaan protein dimulai di lambung.

1 . Lambung merupakan suatu tempat yang pada berbagai

spesies, protein mula-mula dicerna. Langkah pertama

dalam pencernaan protein terjadi, bila pakan

berhubungan dengan enzim pepsin dari getah lambung.

Pepsin memecah protein menjadi gugusan yang lebih

sederhana, yaitu proteosa dan pepton. Getah pankreas

yang mengandung enzim tripsin, khimotripsin, dan

karboksipeptidase dialirkan ke duodenum. Enzim-enzim

tersebut meneruskan pencernaan protein, yang dalam

33

lambung dimulai oleh pepsin, memecah zat-zat lebih

rumit menjadi peptida dan akhirnya kedalam asam-asam

amino (Anonim, 2007). Asam klorida lambung membuka

gulungan protein (proses denaturasi), sehingga enzim

pencernaan dapat memecah ikatan peptide. Asam klorida

mengubah enzim pepsinogen tidak aktif yang dikeluarkan

oleh mukosa lambung menjadi bentuk aktif pepsin.

Karena makanan hanya sebentar saja tinggal di dalam

lambung, pencernaan protein hanya terjadi hingga

dibentuknya campuran polipeptida, proteose dan pepton

(Almatsier, 2001). Di lambung, Hydrochloric acid (HCL)

menguraikan rangkaian protein (denaturasi protein) dan

mengaktifkan enzim pepsinogen menjadi pepsin. Pepsin

lalu menguraikan protein menjadi polipeptida kecil dan

beberapa asam amino bebas.

2 . Pencernaan protein dilanjutkan di dalam usus halus oleh

campuran enzim protease. Pankreas mengeluarkan cairan

yang bersifat sedikit basa dan mengandung berbagai

prekursorp r o te a s e , sepertitr ip s in o g e n ,

kimotripsinogen, prokarboksipeptidase,d a n proelastase.

Enzim-enzim ini menghidrolisis ikatan peptide tertentu. Di

usus halus, polipeptida diuraikan menjadi asam amino dengan

menggunakan enzim pankreas dan intestinal protease:

a. Trypsin -> menguraikan ikatan peptida menjadi asam amino

lysine dan arginine.

b. Chymotrypsin -> menguraikan ikatan peptoda menjadi

asam amino phenylalanine, tyrosine, tryptophan, methionine,

asparagine, dan histidine.

c. Carboxypeptidase -> menguraikan asam amino dari ujung

karboksil polipeptida.

34

d. Elastase dan collagenase -> menguraikan polipeptida

menjadi polipeptida yang kebih kecil dan tripeptida.

Dan enzim yang ada di permukaan sel dinding usus halus:

a. Intestinal tripeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi

dipeptida dan

asam amino.

b. Intestinal dipeptidase -> menguraikan tripeptida menjadi

asam amino.

c. Intestinal aminopeptidase -> menguraikan asam amino dari

ujung

amino polipeptida kecil.

Sentuhan kimus terhadap mukosa usus halus

merangsang dikleuarkannya enzime n t e r o k i n a s e yang

mengubaht r i p s i n o g e n tidak aktif yang berasal dari

pancreas menjadi tripsin aktif. Perubahan ini juga dilakukan

oleh tripsin sendiri secara otokatalik. Disamping itu tripsin

dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik lain berasal dari

pancreas. Kimotripsinogen diubah menjadi beberapa jenis

kimotripsina k t i f ; prokarboksipeptidased a n proelastase

diubah menjadi karboksipeptidase dan elastase aktif. Enzim-

enzim pankreas ini memecah protein dari polipeptida menjadi

peptide lebih pendek, yaitu tripeptida, dipeptida, dan

sebagian menjadi asam amino. Mukosa usus halus juga

mengeluarkan enzim-enzim protease yang menghidrolisis

ikatan peptide. hanya sedikit senyawa yang peka terhadap

aksi proteinase. Akan tetapi keadaan asam proventrikulus dan

empedal berguna untuk memecah protein sedemikian rupa

sehingga sebagian besar senyawa peptida yang peka terhadap

pepsin menjadi terurai.

Sekali proteolisis telah dimulai oleh pepsin maka akan

terjadi peningkatan yang cepat dalam kepekaan senyawa

35

peptida terhadap hidrolisis oleh enzim-enzim proteolitik usus

halus. Polipeptida hasil pencernaan pepsin dalam

proventrikulus dan empedal kemudian dipecah oleh tripsin,

khimotripsin dan elastase di usus halus. Aksi enzim-enzim

tersebut membebaskan banyak sekali senyawa peptida

terakhir yang dicerna oleh aminopeptidase, karboksipeptidase

dan peptidase khusus lainnya yang terdapat dalam rongga

atau mukosa usus kecil. Setiap enzim harus memainkan

peranannya dalam urutan hidrolisis protein. Dalam banyak hal,

hidrolisa hasil kegiatan satu enzim melengkapi substrat untuk

enzim berikutnya. Jadi hambatan setiap enzim proteolitik,

terutama dari enzim permulaan, pepsin atau tripsin akan

mengakibatkan penurunan yang nyata dalam pencernaan

protein.

2.6 Penyerapan Protein

Di dalam usus halus protein makanan dicerna total

menjadi asam – asam amino, yang kemudian diserap melalui

sel – sel epithelium dinding usus. Semua asam amino larut di

dalam air sehingga dapat berdifusi secara pasif melalui

membran sel. Ternyata bahwa kecepatan dan mudahnya asam

amino menembus membran sel melebihi hasil difusi pasif, dan

untuk berbagai asam amino tidak sama, ada yang lebih mudah

dan cepat, tetapi ada yang lebih lambat penyerapannya.

Bahkan asam – asam amino tersebut dapat diserap menentang

suatu gradient konsentrsi ( concentration gradient), yang tidak

mungkin terjadi pada difusi pasif.

Penyerapan asam – asam amino telah banyak sekali

dipelajari, baik in vivo maupun in vitro, ( metoda cincin usus,

36

kantong intestine bagi penelitian in vitro; intestinal loop,

balance technique bagi in vivo). Penelitian – penelitian

tersebut menunjukkan bahwa asam – asam amino diserap

secara aktif. Ada tanda – tanda bahwa masing – masing

kelompok asam amino (asm amino netral, asam amino basa

dan asam amino asam), diserap secara aktif mempergunakan

satu transport carrier untuk masing – masing kelompok

tersendiri – sendiri.

Akibat adanya kompetisi di antara sesama anggota satu

kelompok, maka penyerapan suatu asam amino murni berbeda

dengan penyerapannya bila di dalam suatu kelompok.

Beberapa sifat terdapat pada suatu mekanisme penyerapan

aktif:

a) Aliran zat yang diserap dapat menentang gradien konsentrasi.

b) Memerlukan energi.

c) Menunjukkan fenomena jenuh pada ketinggian konsentrasi tertentu.d) Menunjukkan gejala persaingan antara para anggota dari satu 2e) Dihambat oleh zat – zat penghambat oksidasi.

Pada umumnya protein dicerna dan diserap secara

sempurna, sehingga di dalam tinja praktis tak tersisa protein

makanan. Memang di dalam tinja ada protein, tetapi bukan

berasal dati makanan, melainkan dari cairan pencernaan, dari

sel – sel epithel usus yang terlepas dan sebagian besar dari

mikroflora usus yang terbawa ke dalam tinja tersebut.

Pada gangguan pencernaan dan penyerapan, protein

makanan dapat terbawa ke dalam colon dan dipecah oleh

mikroflora usus. Pemecahan protein oleh mikroflora usus

37

menimbulkan proses pembusukan (putrefaction); hasil

pemecahan protein dan asam amino di anataranya gas H2S,

indol dan skatol yang berbau busuk. Dekarboksilasi asam –

asam amino menghasilkan berbagai ikatan amino yang toksik.

Kumpulan ikatan – ikatan ini diberi nama ptomaine; dua

anggota ptomaine ialah putrescine dan cadaverine. Zat – zat

toksik ini dapat diserap oleh tubuh dan memeberikan keluhan

– keluhan, seperti demam dan gatal – gatal.

Ada pula polypeptida atau molekul protein dengan berat

molekul rendah yang dapat menenmbus lapisan epitel usus

dan masuk diserap ke dalam cairan tubuh dan aliran darah.

Polypeptida dan protein asing ( bukan asli dibuat dalam

metabolisme tubuh itu sendiri) yang masuk ke dalam milieu

interieur, bersifat antigenik, merangsang alat pertahanan

tubuh untuk menggerakkan upaya – upaya perlawanan,

diantaranya dengan membuat badan – badan anti (antibodies).

Antibody bereaksi melawan antigen, dan reaksi demikian

disebut reaksi allergik, menimbulkan gejala – gejala alergik.

Pada dasarnya gejala – gejala ini menyangkut pembuluh darah

dan otot – otot polos. Manifestasi reaksi allergik dapat berupa

kontraksi otot – otot polos pada saluran pernapasan, sehingga

terjadi serangan asmatik. Dapat pula reaksi tersebut berupa

permeabilitas kapiler darah meningkat, sehingga terjadi

oedema lokal, terutama pada permukaan kulit, sehingga

terjadi urticaria (biduran). Atas dasar – dasar inilah terdapat

orang – orang yang alergi terhadap beberapa jenis makanan

sumber protein, terutama jenis ikan laut, kerang atau udang.

Malah ada pula kasus alergi terhadap air susu.

38

Setelah asam – asam amino diserap ke dalam jaringan

dinding usus, terus dialirkan ke dalam kapiler darah dan

melalui Vena portae ke dalam hati. Postprandial kadar asam

amino di dalam darah arterial meningkat lebih tinggi daripada

di dalam darah vena. Kenaikan kadar asam amino di dalam

plasma darah ini tidak menyolok, karena asam – asam amino

sangat cepat ditangkap oleh sel – sel tubuh, sehingga

kadarnya di dalam aliran darah tidak sampai memuncak

tinggi. Meskipun demikian dengan teknik penentuan yang

cukup sensitif dapat diperlihatkan kadar asam – asam amino

yang berbeda antara darah arterial dan darah vena. Kadar

protein 7% di dalam makanan sudah sanggup menyebabkan

perbedaan kadar asam amino dalam darah, sebelum dan

setelah pemberian dosis.

Di dalam rongga intestine, campuran asam – asam

amino hasil pencernaan protein makanan itu ditambah dengan

asam – asamamino endogen sehingga konsentrasinya menjadi

3-4 kali yang berasalo dari makanan. Penambahan ini

menyebabakan komposisi asam – asam amino menjadi lebih

seimbang, yang meningkatkan penyerapan.

Dalam aliran darah, asam amino ditransport bersama

albumin, tetapi ikatannya sangat longgar, sehingga dianggap

sebagai asam amino bebas. Dengan menambahkan alkohol

kepaa sampel plasma, ikatan asam amino dengan albumin ini

terputus dan terdapat asam amino bebas di dalam plasma

tersebut, yang dapat ditentukan kuantitasnya. Plasma amino

acid pattern dapat ditentukan dengan metoda khormatographi

kertas atau TLC. Khromatogram yang terdapat demikian

39

disebut fingerprinting dari asam amino bebas di dalam

plasma.

Top of Form

Bottom of Form

2.7. Metabolisme Protein

Protein dalam makanan nabati terlindung oleh dinding sel

yang terdiri atas selulosa, yang tidak dapat dicerna oleh cairan

pencernaan kita, sehingga daya cerna sumber protein nabati

pada umumnya lebih rendah dibandingkan dengan sumber

protein hewani. Memasak makanan dengan memanaskannya

akan merusak dan memecahkan dinding sel tersebut, sehingga

protein yang terdapat di dalam sel menjadi terbuka dan dapat

dicapai oleh cairan pencernaan saluran gastrointestinal.

Protein hewani pada umumnya mempunyai kualitas (nilai

gizi) lebih tinggi dibandingkan dengan protein nabati. Namun

demikian, campuran beberapa bahan makanan sumber protein

nabati dapat menghasilkan komposisi asam amino yang secara

keseluruhannya mempunyai kualitas cukup tinggi. Bahan

makanan sumber protein hewani pada umumnya lebih mahal

dibandingkan dengan sumber protein nabati.

Campuran nasi dengan kacang kedelai atau hasil olah

kedelai, memberikan komposisi asam – asam amino yang

bernilai gizi tinggi, karena pengaruh saling suplementasi. Juga

bubur kacang hijau dengan ketan hitam yang banyak dijual di

warung – warung di tepi jalan di kota – kota di pulau Jawa,

adalah komposisi yang baik untuk mendapatkan campuran

40

asam – asam amino bernilai protein tinggi. Juga mie bakso

merupakan makanan rakyat yang bernilai protein tinggi,

karena protein terigu di dalam mie campur dengan protein

daging atau ikan di dalam baksonya. Kedua jenis makanan

tersebut disukai rakyat dan dijual dengan harga yang

terjangkau oleh daya beli masyarakat banyak yang

membutuhkannya. Sebaiknya kedua jenis makanan rakyat itu

digalakkan dan disebrkan lebih meluas lagi ke segala bagian

tanah air kita ini.

a. Penggunaan Protein Untuk Membentuk Protein atau Asam Amino Tidak

Esensial.

Bila sel membutuhkan protein tertentu, sel tersebut akan

membentuknya dari asam amino yang tersedia. Bila sel

membutuhkan asam amino tidak esensial tertentu utnuk

pembentukan protein, sel akan membutanya dengan cara

memecah asam amino lain yang tersedia dan menggabungkan

gugus aminonya dengan unit- unit karbon-karbon fragmen

yang berasal dari glukosa.

b. Penggunaan Asam Amino untuk Membentuk Ikatan-ikatan Lain

Sel juga dapat membentuk ikatan-ikatan lain dari asam

amino. Misalnya, asam aminotirosin merupakan precursor

pengantar saraf neropinefrin dan epinefrin yang mengantarkan

pesan-pesan saraf ke seluruh tubuh. Tirosin juga dapat diubah

menjadi melanin yaitu pigmen tubuh, atau menjadi tiroksin,

hormone yang mnegatur laju metabolisme. Triptofan

41

merupakan prekursor pengantar saraf serotonin dan vitamin

niasin.

c. Penggunaan Asam Amino sebagai Energi

Walaupun fungsi utama protein adalah untuk

pertumbuhan, bilamana tubuh kekurangan zat energy fungsi

protein untuk menghasilkan energy atau untuk membentuk

glukosa akan didahulukan. Bila glukosa atau asam lemak di

dalam tubuh terbatas, sel terpaksa menggunakan protein

untuk membentuk glukosa dan energy. Glukosa dibutuhkan

sebagai sumber energy sel-sel otak dan system saraf.

Pemecahan protein tubuh guna memenuhi kebutuhan energy

dan glukosa pada akhirnya akan menyebabkan melemahnya

otot-otot. Oleh karena itu, dibutuhkan konsumsi karbohidrta

dan lemak yang cukup tiap hari sehingga protein dapat

digunakan sesuai fungsi utamanya. Kelebihan asam amino

dalam tubuh, setelah terlebih dahulu melepas gugus NH2-nya

melalui proses deaminasi, akan memasuki jalur metabolisme

yang sama dengan yang digunakan oleg karbohidrat dan lipida.

a. Deaminase Asam Amino

Deaminasi atau melepasnya gugus amino (NH2) dari

asam amino akan menghasilkan sisa berupa ammonia dalam

sel. Ammonia yang bersifat racun akan masuk dalam

peredaran darah dan dibawa ke hati. Hati akan mengubah

ammonia menjadi ureum yang sifat racunnya lebih rendah,

dan mengembalikannya ke peredaran darah. Ureum

dikeluarkan dari tubuh melalui ginjal dan urine. Ureum

diproduksi dari asam amino bebas di dalam tubuh yang tidak

digunakan dan dari pemecahan protein jaringan tubuh.

e. Penggunaan Kelebihan Protein untuk Pembentukan Lemak

42

Dalam keadaan berlebihan, protein akan mengalami

deaminase. Nitrogen dikeluarkan dari tubuh dan sisa-sisa

ikatan karbon akan diubah menjadi lemak dan disimpan di

dalam tubuh. Dengan demikian, maka protein secara

berlebihan dapat menyebabkan kegemukan.

f. Persediaan Metabolik Asam Amino

Di dalam tubuh tidak ada persediaan besar asam amino.

Kelebihan asam amino untuk keperluan sintesis protein dan

berbagai ikatan nitrogen bukan ikatan protein akan

dimetabolisme. Akan tetapi di dalam protein sel-sel ada

persediaan metabolic asam amino yang berada dalam

keseimbangan dinamis yang dapat setiap waktu digunakan.

Perubahan protein secara terus-menerus pada orang dewasa

diperlukan untuk memelihara persediaan asama amino untuk

memenuhi kebutuhan segera asam amino oleh berbagai sel

dan jaringan guna pembentukan protein. Jaringan yang paling

aktif dalam perubahan protein adalah protein plasma, mukosa

saluran cerna, pankreas, hati, dan ginjal. Jaringan otot dan

kulit biasanya tidak terlalu aktif.

2.8. Metode penilaian kualitas protein

Lima metode yang dijelaskan di bawah ini adalah yang

paling sering digunakan untuk menilai kualitas protein.

1.Protein mudah dicernakan sudah dikoreksi Asam amino Skor

* (PDCAAS):

43

The Skor Asam amino dengan tambahan mudah

dicernakan komponen. PDCAAS yang diterima saat ini adalah

mengukur kualitas protein karena erat determinations

dilakukan untuk membandingkannya dengan hewan.

Sejumlah ahli gizi merasa metode ini perlu dipelajari lebih

lanjut perbaikan dan tambahan perubahan dapat dilihat pada

masa depan.

2.Asam amino Skor (AAS)

Bahan kimia teknik dianggap cepat, konsisten, dan

murah. Alat tersebut yg harus ada asam amino yang hadir

dalam protein dan membandingkannya dengan nilai referensi

protein. Itu protein adalah berdasarkan nilai yang paling

membatasi asam amino yg diperlukan. Nilai lebih besar dari

1,0 untuk kedua AAS dan PCDAAS dianggap menunjukkan

bahwa protein mengandung asam amino esensial yang

melebihi kebutuhan manusia. Oleh karena itu, pada tahun

1990 di FAO / WHO pertemuan itu diputuskan bahwa protein

memiliki nilai lebih tinggi dari 1,0 akan dibulatkan ke bawah

1.0. Jalur ini sedang dalam perdebatan sebagai ahli merasa

bahwa pembulatan bawah berkualitas tinggi protein gagal

untuk mencerminkan kemampuan dari protein untuk

melengkapi nilai gizi yang lebih rendah protein dengan

berkualitas.

3.Efisiensi Protein Ratio (PER)

Ukuran kemampuan protein untuk mendukung

pertumbuhan yang weanling tikus. Ini mewakili rasio berat

untuk mendapatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Metode

ini memiliki dua keprihatinan utama. Pertama adalah

44

perhatian yang tidak dapat diaplikasikan untuk pertumbuhan

bayi dan anak-anak sebagai asam amino pertumbuhan

persyaratan untuk bayi kurang dari orang-orang untuk tikus.

Kedua, PER langkah-langkah pertumbuhan tetapi tidak

pemeliharaan sehingga Anda mungkin menggunakan

keterbatasan dalam menentukan kebutuhan protein pada

orang dewasa.

4.Biologi Nilai (BV)

Ukuran jumlah nitrogen tetap dibandingkan dengan

jumlah nitrogen diserap. The BV dan NPU metode keduanya

mencerminkan ketersediaan dan mudah dicernakan dan

mereka memberikan yang akurat kajian kebutuhan

pemeliharaan. 5.Nitrogen Pemanfaatan Protein (NPU): yang

rasio nitrogen yang digunakan untuk pembentukan jaringan

dibandingkan dengan jumlah nitrogen dicerna.

2.9. Sumber – Sumber Protein Terbaik

1. Ayam

Ayam adalah makanan yang

sering kali kita nikmati.

Selain enak ,ayam juga

mengandung protein yang

sangat tinggi tersebar di

berbagai tubuhnya.

- Bagian payudara, 3,5 oz -

30 gram protein

- Bagian paha - 10 gram

protein

- Bagian Sayap - 6 gram

protein

45

- Daging ayam dimasak (4

oz) - 35 gram protein

*(untuk ukuran rata-rata)*

2. Ikan

Ikan adalah binatang

yang memiliki daging

putih seperti ayam.

Selain sehat untuk

tubuh ikan juga

memiliki protein yang

tinggi.

-Kebanyakan ikan fillet

atau steak adalah

sekitar 22 gram protein untuk 100 gram ikan yang dimasak.

-Tuna (6 oz) - 40 gram protein

3. Telur Ayam

Telur mungkin

sudah cukup

sering kita

dengar sebagai

sumber protein

46

yang tinggi.

-1 Telur besar - 6 gram protein

4. Susu

Susu memiliki

protein yang

tinggi selain

telur. Susu juga

bagus untuk

pertumbuhan

tubuh dan juga

untuk kekuatan

tulang dengan

mengandung

kalsium yang

tinggi.

-Susu, 1 cangkir - 8 gram protein

-Susu kedelai, 1 cangkir - 6 -10 gram protein

47

5. Yogurt

Yogurt

adalah

semacam

makanan

buah2an

yang

diolah

menjadi

eskrim

nikmat seperti Sour-Sa**y dan Red M*ngg*. Selain

rasanya yang nikmat, mereka juga mengandung

protein yang cukup tinggi.

1 cangkir yogurt - 8-12 gram protein

6. Keju

Keju banyak disukai orang dan

juga terkenal untuk kalsium

48

dan protein yang dikandungnya.

-Cheddar - 7 atau 8 gram per 28gram protein

-Parmesan - 10 gram per 28gram protein

7. Kacang

Bermacam-macam kacang

yang mengandung protein

tinggi

kacang polong, dimasak ½

cangkir - 8 gram protein

Kacang mentega, 2 sendok

makan - 8 gram protein

Almond, ¼ cangkir - 8 gram

protein

Kacang tanah, ¼ cangkir - 9

gram protein

Mete, ¼ cangkir - 5 gram

protein

Biji bunga matahari, cangkir

¼ - 6 gram protein

49

8. Tahu

Ini dia makanan favorit

orang Indonesia selain

tempe.

-1 ons tahu = 2,3

gram protein.

2.10.Akibat kelebihan dan kekurangan protein

• Akibat kekurangan protein.

Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial

ekonomi rendah. Kekurangan protein murni pada stadium

berat menyebabkan Kwasiorkor pada anak-anak dibawah lima

tahun (balita). Kekurangan protein sering ditemukan secara

bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan

kondisi yang dinamakan Marasmus.

1. Kwasiorkor.

Istilah kwashiorkor pertamakali diperkenalkan

oleh Dr. Cecily Williams pada tahun 1933, ketika ia

menemukan keadaan ini di Ghana, Afrika. Dimana

dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang

50

diperoleh anak pertama,bila anak kedua sedang ditungu

kelahirannya.Kwashiorkor lebh banyak terdapat pada

usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada

anak yang terlambatmenyapih, sehingga komposisi gizi

makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein.

Kwashiorkor dapat terjadipada konsumsi energi yang

cukup atau lebih.

Gejalanya :

- pertumbuhan terhambat.

- Otot-otot berkurang dan lemah.

- Edema.

- Muka bulat seperti bulan (moonface)

- Gangguan psikimotor.

Ciri khas dari kwashiorkor yaitu terjadinya edema

di perut, kaki dan tangan. Kehadiran kwashiorkor erat

kaitannya dengan albumin serum. Pada kwashiorkor

gambaran klinik anak sangat berbeda.

Berat badan tidak terlalu rendah, bahkan dapat

tertutup oleh adanya udema, sehingga penurunan berat

badan relatif tidak terlalu jauh, tetapi bila pengobatan

odema menghilang, maka berat badan yang rendah

akan mulai menampakkan diri. Biasanya berat badan

tersebut tidak sampai dibawah 60 % dari berat badan

standar bagi umur yang sesuai.

Ciri-ciri:

-Rambut halus, jarang, dan pirang kemerahan kusam.

- Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar

dengan garis-garis permukaan yang jelas.

- Didaerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit

yang menunjukkan hyperpigmentasi dan kulit dapat

mengelupas dalam lembar yang besar, meninggalkan

51

dasar yang licin berwarna putih mengkilap.

- Perut anak membuncit karena pembesaran hati.

- Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan

sel-sel hati.

2.Marasmus.

Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti

wasting merusak. Marasmus umumnya merupakan

penyakit pada bayi (12 bulan pertama), karena

terlambat diberi makanan tambahan. Hal ini dapat

terjadi karena penyapihan mendadak, formula

pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau

sering terkena infeksi.

Marasmus berpengaruh dalam waku yang panjang

terhadap mental dan fisik yang sukar diperbaiki.

Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat

banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di

sebagian besar negara sedang berkembang dan lebih

banyak dari kwashiorkor.

Gejalanya :

- Pertumbuhan terhambat.

- Lemak dibawah kulit berkurang.

- Otot-otot berkurang dan melemah.

- Erat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran

kerangka, seperti : panjang, lingkar kepala dan lingkar

dada.

- Muka seperti orang tua (oldman’s face).

Pada penderita marasmus biasanya tidak ada

pembesaran hati (hepatomegalia) dan kadar lemak

serta kholesterol didalam darah menurun. Suhu badan

juga lebih rendah dari suhu anak sehat, dan anak

52

tergeletak in-aktif, tidak ada perhatian bagi keadaan

sekitarnya.

• Akibat Kelebihan Protein.

Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh.

Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga

dapat menyebabkan obesitas. Diet protein tinggi yang sering

dianjurkan untuk menurunkan berat badan kurang beralasan.

Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain, terutama pada bayi.

Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang

harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen.

Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare,

kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam.

Ini dilihat pada bayi yang diberi susu skim atau formula dengan

konsentrasi tinggi, sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg

BB. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua

kali angaka kecukupan gizi AKG) untuk protein.

• Upaya Penanggulangan.

Untuk menanggulangi kekurangan / kelebihan protein, maka

dapat dilakukan upaya penanggulangan sebagai berikut :

- pemantauan status gizi (PSG) masyarakat.

- Pemberian makanan tambahan (PMT).

- Pemantauan garam beryodium.

- Pemberian kapsul vit. A

- Pemberian tablet Fe.

- Pengumpulan data KADARZI.

53

BAB 3PENUTUP

1.1KESIMPULAN

1. Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot

molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer

asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan

peptida.

2. Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen,

dan, dalam beberapa kasus, belerang.

3. Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa

struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier

(tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat)

4. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi

menjadi 3 golongan utama, yaitu :

a.Protein Bentuk Serabut (fibrous)

b.Protein Globular

c.Protein Konjugasi

5.Fungsi Protein :

• Pertumbuhan (untuk anak) dan pemeliharaan (untuk orang

dewasa)

• Pembentukan ikatan-ikatan essensial tubuh

• Mengatur keseimbangan air

• Memelihara netralitas tubuh

• Pembentukan antibody

• Mengangkut zat-zat gizi

54

• Sumber energy

6.Protein dapat kita bagi menjadi 2 kelas utama, yaitu Protein

Kasar (Crude Protein) dan Protein Sejati (True Protein)

3.2 SARAN

a. Diharapkan kepada seluruh masyarakat untuk dapat

memenuhi asupan protein, agar dapat tumbuh dengn sehat.

b. Agar seluruh ibu-ibu memperhatikan gizi anak, terutama

asupan proteinnya, agar tidak ada lagi penderita gizi buruk.

c. Kepada tenaga kesehatan untuk dapat mengadakan

penyuluhan kepada masyarakat tentang gizi, terutama

tentang protein.

d. Diharapkan masyarakat atau pun pembaca mau ikut serta

menggalakkan program tentang pemberantasan gizi buruk,

untuk mencapai Indonesia sehat 2011

55

DAFTAR PUSTAKA

Lehningger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Jakarta: Erlangga

Muhamad Wirahadi Kusumah. 1977. Biokimia (protein, enzim, dan asam nukleat). Bandung: ITB

Purwo Arbianto. 1994. Biokimia (konsep-konsep dasar). Jakarta : Departemen pendidikan dan kebudayaan

Sabirin Matsjeh, dkk. 1994. Kimia Organik II. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan kebudayaan

Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC

2003, The Biology Project-Biochemistry, Edisi: 28 Januari 2003

Almatsier, S. ”Prinsip Dasar Ilmu Gizi”. Penerbit : PT. Gramedia Pustaka

Utama. Jakarta : 2006. Sediaoetama, Drs. Ahmad Djaeni. ”Ilmu Gizi”.

Penerbit : Dian Rakyat. Jakarta : 2006.

Moehdi, S. ” Ilmu Gizi”. Penerbit : Papasinar Sinanti. Jakarta : 2002.

Kartasapoetra, Drs.G. ”Ilmu Gizi”. Penerbit : Rineka Cipta. Jakarta : 2003.

56

57