LAPORAN PRAKTIKUM FISIOLOGI HEWANENZIM DAN KERJA ENZIM

I. JUDUL : ENZIM DAN KERJA ENZIMII. TUJUAN : Mengetahui kerja eznim pada proses pencernaan didalam mulut dan Mengukur keja enim amylase dalam beberapa suhu yang berbedaIII. TANGGAL : 02 OKTOBER 2009III. PENDAHULUANEnzim merupakan biomolekul yang mengkalis reaksi kimia, dimana hampir semua enzim adalah protein. pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali reaksi disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. cara kerja enzim dalam mengkatalis reaksi kimia dalam subtansi lain tidak merubah atau merusak reaksi lain.htpp://sectidacdaveris.wordpress.com/ artikel-kedokteran-peran-enzim-dalam-metabolisme-dan-manfaatnya-dalam-bidang- diagnosis-dan-pengobatan. 12 September 2009.Enzim bekerja dengan cara menempel pada molekul permukaan at-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepar proses reaksi. percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan dan dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. sebagian besar enzim bekerja dengan khas, yang artinya setiap enzim hanya dapat bekerja dengan satu macan senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan oleh perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor terutama subtrat, suhu, kofaktor dan inhibitor. Setiap enzim memerlukan suhu dan pH optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktifitas, sedangkan aktifator adalah yang meningkatkan aktifitas kerja enzim. http://id.wikipedia.org/ wiki/enzim 12 September 2009Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim: Konsentrasi enzimSeperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergatung, pada konsentrasi enzim tersebut. pada suatu konsentarsi subtract tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim (Anna Poedjiani, FM Titin Suryatin 2005) Konsentrasi substratPeningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksienzimselanjutnya.http://www.edukasi.net/mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html 07 September 2009 Suhu Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi. apabbila proses

denaturasi, maka bagian aktif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun menurun. (Anna Poedjiani, FM Titin Suryatin 2005)IV. ALAT DAN BAHANALAT JUMLAH BAHANTabung reaksi 18 Larutan amilum 20 mlGelas ukur 2 Label namaRak tabung 2 Larutan IodKompor spirtus 1 Larutan BenedictLumpang+alu porselin 1 pasang Biskuit CreakerPlat tetes 1 Air Baki 1 Saliva 10 mlBunsen 1 Pengaduk kaca 1 Thermometer 1 Tusuk gigi 5 Penjepit 1 Pipet tetes 2 CARA KERJA1. Cara kerja amylase pada proses pencernaan didalam mulutCreaker

Kunyah

Ditumbuk

Masukan plat

tetes Masukan plat tetes

Tambahkan 5 tetes Iod

Pada waktu 30 detik, 1,2,3,4,5, dan 10 menit

Amati perubahannya

Tutup selama 30 menit

Deskripsikan hasil pengamatan2. Cara kerja amylase pada beberapa suhu lingkunganSiapkan alat dan bahan

Bua larutan amilum

Masukan kedalam tabung 20 ml

Gelas ukur isi air, masukan tabung

Panaskan sampai 550C, jaga agar suhu konstan

Biarkan selama 10 menit

Masukan 10 tetes saliva

Jaga suhu agar tetap konstan selama 30 memnit

Tambahkan Iod pada plat tetes, Benedict pada tabung reaksi

Secara bersamaa, dengan interval waktu 2 menit

Uji Iod ditutupi, uji Benedict dipanaskan

Amati perubhanya warnanya, catat hasil pengamatan.

V. HASIL PENGAMATAN1. Tabel pengamatan kerja enzim amylase didalam mulutWaktu (menit) DIKUNYAH DITUMBUKAWAL AKHIR GAMBAR AWAL AKHIR GAMBAR30 detik +6 +6 +6 +6 1 +6 +6 +6 +6 2 +6 +6 +6 +6 3 +6 +5 +6 +6 4 +6 +4 +6 +6 5 +6 +3 +6 +6

10 +6 +1 +6 +6 Keterangan: Tanda + menunjukan warna, semakin besar angkanya maka semakin gelap warnanya, (+6: Biru kehitaman)2. Tabel pengamatan kerja amylase pada suhu 550CWAKTU UJI BENEDICT UJI IOD0 +5 +32 +5 +34 +6 +46 +5 +38 +4 +410 +5 +312 +2 +214 +3 +216 +2 +418 +3 +220 +3 +322 +2 +324 +2 +226 +2 +228 +2 +230 +2 +2Keterangan: Tanda + menunjukan warna, semakin besar angkanya maka semakin gelap warnanya, (+6: Biru kehitaman)VI. PEMBAHASAN Dilihat dari hasil tabel pengamatan terdapat perbedaan yang sangat jelas sekali untuk pengujian Iodium pada Creaker yang dikunyah dan yang ditumbuk. Creaker yang dikunyah mengalami beberapa perubahan warna, hal tersebut terjadi disebabkan karena kerja enzim amilase di dalam mulut. Sedangkan Creaker yang ditumbuk tidak mengalami perubahan warna disebabkan karena tidak adanya kerja enzim amilase. Perubahan warna Creaker yang dikunyah terjadi pada menit ke 3, 4, 5, dan menit ke 10, karena pada menit-menit tersebut larutan Iod dan enzim amilase bereaksi, sehingga terjadi perubahan warna pada Creaker yang di kunyah dan merubah kandungan polisakarida menjadi amilum. Sedangkan pada Creaker yang di tumbuk tidak mengalami perubahan warna karena kandungan pada Creaker tetap yaitu masih berbentuk Poli sakarida, walapun telah bercampur dengan larutan Iod yaitu biru kehitaman, hal tersebut disebabkan karena tidak adanya kerja enzim amilase yang merubahnya. Anna Poedjiani, FM. Titin Suryatin. 2005.Kegunaan uji Iod adalah untuk mengatahui kandungan amilum (polisakarida) pada makanan atau karbohidrat kandungannya. Begitupula dengan kegunaan uji Benedict mengetahui

kandungan glukosa (monosakarida)pada karbohidrat yang akan di uji. Selain itu uji benedict juga di gunakan untuk pemeriksaan glukosa dalam urine. Anna Poedjiani, FM. Titin Suryatin. 2005.Dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebagian kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah amylum menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya.Air liur atau saliva sebagian besar diproduksi oleh tiga kelenjar utama yakni kelenjar parotis, kelenjar sublingual dan kelenjar submandibula. Volume air liur yang diproduksi bervariasi yaitu 0,5 – 1,5 liter setiap hari tergantung pada tingkat perangsangannya. http://www.jakartapress.com/news/id/8350/Manfaat-Air-Liur.jp 07/10/09Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi, dengan demikian mempercepat reaksi ini. (http://andhikse.blogspot.com/2008/11/peran-enzim-amilase-pada-tubuh-manusia.html. 07/10/09.Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor diantaranya adalah :1. Suhu (temperatur) Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 300 – 40 0C.2. Derajat keasaman (pH) Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).

3. Aktivator dan InhibitorAktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor4. Konsentrasi Enzim Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan

kecepatan reaksi. 5. Konsentrasi Substrat Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzimselanjutnya.http://www.edukasi.net/ mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html 07/10/09Jika dilihat dari hasil pengamatan dan percobaan pada beberapa suhu, maka akan dihasilkan titik akromatis pada menit ke 14 untuk suhu 350C dan pada menit ke 2 untuk suhu 450C pada uji Benedict dan Iod. Tapi jika yang di gunakan adalah suhu 550C, maka titik akromatisnya adalah pada ke 24. Titik akromatis adalah dimana enzim tidak bereaksi lagi atau tidak terjadi lagi perubahan warna.

GRAFIK HASIL PERCOBAAN

Karena enzim tersusun oleh protein, maka enzim sangat peka terhadap suhu. suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. suhu yang terlalu rendah dapat menghambat reaksi. pada umumnya enzim bekerja pada suhu 350-C-450C. Jika dibandingkan dengan lilteratur lain, kerja enzim pada kisaran suhu tersebut memang sama atau mencapai titik optimum pada kisaran suhu tersebut (suhu antara 350-450C)Grafik Perbandingan

Reversible.http://images.google.co.id/imgres?imgurl=http://risnawatiku.blog.friendster.com/files/enzim.jpg&imgrefurl=http://sahrulcau.blog.friendster.com/2008/12/enzim/&usg=__0071bUW81FF_9qibIq7j3x4g2Ms=&h=202&w=320&sz=6&hl=id&start=4&um=1&tbnid

=W8gmb2ItWrxENM:&tbnh=74&tbnw=118&prev=/images%3Fq%3Dsuhu%2Benzim%26hl%3Did%26sa%3DN%26um%3D1 07 Oktober 2009Jadi berdasarkan hasil percobaan suhu optimum untuk kerja enzim amylase adalah kisaran suhu 300C-450C dan pada kisaran suhu tersebut juga dapat terjadi titik akromatis. Karena jika melebihi suhu tersebut dapat menyebabkan denaturasi dan suhu yang terlalu rendah juga dapat menghanbat reaksi enzim.Akan tetapi kami yang melakukan pengamatan mendapat beberapa kendala diantaranya adalah ketidak fokusan dalam bekerja kelompok, kurangna waktu untuk praktikum, kurangnya kerja sama antara kelompok praktikum yang satu dengan lainnya sehingga menyebabkan ketidak sesuaian antara teori dengan hasil praktikum yang diinginkan.Enzim yang termauk dalam kelompok hidrolase bekerja sebagai katalis sbagai reaksi hidrolisis. ada tiga jenis hidrolase yaitu pemecah ikatan ester, pemecah glikosida dan yang memecah ikatan peptide. Sebagai contoh fosfatase adalah eznim yang dapat memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa, misalnya glukosa-6-fosfat dapat dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat. Enzim amylase dapat memecah ikatan-ikatan amilum hingga terbentuk maltose. Ada tiga macam enzim amylase, yaitu α-amilase, β-amilase dan γ-amilase. α-amilase terdapat pada saliva (ludah) dan pancreas. enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat pada amilum dan disebut endoamilase sebab enzim ini memecah bagianbagian dalam atau bagian tengah molekul amilum. ( Anna Poedjiani, FM Titin Suryatin. 2005).

VII. DAFTAR PUSTAKADarmadi Goenarso, dkk. 2005. Fisiologi Hewan. Penerbit Universitas Terbuka. JakartaAnna Poedjiani, FM Titin Suryati. 2005. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press, Jakartahtpp://sectidacdaveris.wordpress.com/artikel-kedokteran-peran-enzim-dalam-metabolisme-dan-manfaatnya-dalam-bidang-diagnosis-dan-pengobatan. 12 September 2009http://images.google.co.id/imgres?imgurl=http://risnawatiku.blog.friendster.com/files/enzim.jpg&imgrefurl=http://sahrulcau.blog.friendster.com/2008/12/enzim/&usg=__0071bUW81FF_9qibIq7j3x4g2Ms=&h=202&w=320&sz=6&hl=id&start=4&um=1&tbnid=W8gmb2ItWrxENM:&tbnh=74&tbnw=118&prev=/images%3Fq%3Dsuhu%2Benzim%26hl%3Did%26sa%3DN%26um%3D1 07 Oktober 2009http://www.edukasi.net/mapok/mp_full.php?id=372&fname=materi3.html 07/10/09(http://andhikse.blogspot.com/2008/11/peran-enzim-amilase-pada-tubuh-manusia.html. 07/10/09http://www.jakartapress.com/news/id/8350/Manfaat-Air-Liur.jp 07/10/09http://id.wikipedia.org/wiki/enzim 12 September 2009

Laporan Praktikum EnzimPosted by: ayurosnadijufri on: December 28, 2010

In: Uncategorized Comment!

BAB I

PENDAHULUAN

Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimonologi berkembang dengan cepat. Dari hasil penenlitian para ahli biokimia ternyata banwa banyak enzim mempunyai bukan gugus protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein. Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan logam. Misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.

Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein oleh Summer pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari “kara pedang” (jack bean). Urease adalah  enzim yang dapat menguraiakan urea menjadi CO2 dan NH3. beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapat mengisolasi pepsin, ipsin, kimotripsin. uatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang ilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit sebab, didalamnya terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat terdapat pada makanan kita, penggunaan hasil uaraian untuk memperoleh energi, penggabungan kembali hasil uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta banyak macam reaksi lain apabila dilakukan dalam laboratorium atau in vitro membutuhkan keahlian khusus serta waktu yang lama, dapat berlangsung dengan baik didalam tubuh atau in vivo tanpa memerlukan suhu yang tinggi dan dapat terjadi dalam waktu yang relatif singkat. Reaksi yang berlangsung dengan baik dalam tubuh ini karena adanya ktalis yang disebut enzim.

Dalam percobaan ini akan ditinjau mengenai sejauh mana pengaruh temperature terhadp aktivitas suatu enzim. Untuk mengetahui pengaruh pH terhadap keaktifan enzim maka dilakukan percobaan ini dengan menggunakan enzimamilase yang terdapat pada saliva.

1. Maksud

Untuk mempelajari dan memahami cara menentukan pengaruh temperature dan pH terhadap keaktifan suatu enzim.

1. Tujuan

1.    Untuk mengetahui pengaruh pH terhadap keaktifan enzim amilase dengan menggunakan saliva sebagai sampel.

2.    Untuk mengetahuimpengaruh temperature terhadap keaktifan enzim amilase dengan menggunakan saliva sebagai sampel.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini memungkinkan karena adanya katalis yang disebut dengan enzim (1).

Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein oleh Summer pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari “kara pedang” (jack bean). Urease adalah  enzim yang dapat menguraiakan urea menjadi CO2 dan NH3. beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapat mengisolasi pepsin, ipsin, kimotripsin. uatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang ilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit sebab, didalamnya terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam (1).

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksim biokimia, yang secara kolektif membentuk metabolisme perantara dari sel (2).

Reaksi-reaksi yang terjadi dalam sel hidup berlangsung sangat cepat berkat adanya enzim. Enzim disintesa diaktivitasnya. Karena enzim terdiri dari protein, maka sifat-sifat kimia dan fisika protein pada umumnya berlaku juga untuk enzim. Dan juga golongan enzim dapat mengkatalisis beberapa reaksi, seringkali hanya satu reaksi saja. Ini merupakan salah satu sifat enzim . ada juga golongan enzim yang dapat mengkatalisis jenis reaksi yang sama, misalnya pemindahan fosfat, oksidasi reduksi, dan sebagainya. Jadi ada suatu kespesifikan (2).

Efisiensi daya katalis enzim sangat tinggi, satu molekul enzim dapat megubah sebanyak 10.000-1.000.000 molekul substrat permenit. Daya katalis enzim dapat bekerja pada temperature rendah. Salah satu sifat dari kebanyakan enzim adalah kekhususan. Maksudnya mengkatalis satu reaksi kimia dengan hanya satu jenis substrat (3).

Derajat kekhususan enzim dapat dibedakan menjadi (3):

1. Kekhususan stereokimia.

Banyak enzim menunjukkan kesukaan mengkatalisis bentuk isomer optik tertentu.

1. Kekhususan rendah.

Enzim tidak membedakan jenis substrat tetapi khusus pada ikatan yang akan dipecah.

1. Kekhususan kelompok

Enzim bekerja khusus pada pemutusan dan pengikatan suatu ikatan yang mengikat suatu gugus tertentu. Misal tripsin kerjanya khusus pada ikatan peptida pada sisi karboksil dari arginin dal lisin.

1. Kekhususan Absolut.

Enzim hanya menyerang sejenis substrat tunggla. Kebanyakan enzim termasuk dalam kategori ini.

Aktivitas enzim didefinisikan sebagai laju reaksi kimia berkatalis enzim dalam mengubah substrat menjdau produk. Aktivitas bergantung pada konsentrasi enzim dan keadaan reaksi seperti pH, suhu. Aktivitas enzim sering diukur dengan mengikuti munculnya produk berwarna atau menghilangnya substrat warna dalam waktu beberapa waktu (4).

Penamaan dan klasifikasi enzim secara sistematik telah ditentukan oleh suatu badan internasional bernama commision on Enzymes of the internasional union of biochemistry (CEIUB). Dalam sistem yang baru ini enzim dibagi menjadi enam kelas utama. Dan setiap kelas dibagi lagi menjadi sub kelas. Dalam bebrapa hal tertentu, penamaan trivial masih dipakai, yaitu bila nama sistematiknya terlalu panjang. Klasifikasi enzim  secara internasional meliputi nama kelas, nomor kelas, dan macam reaksi yang dikatalisisnya. Tiap kelas utama terbagilagi menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang diserangnya (4).

Keenam kelas tersebut adalah (4) :

1. Oksidai reduktase yang berperan dalam reaksi oksidasi dan reduksi.2. Transferase : berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu.3. Hidrolase : berperan  reaksi hidrolisis4. Liase : mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua.5. Isomerase : Mengkatalisis reaksi isomerasi.6. Ligase : Mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan/ senyawa dengan bantuan pemecahan

ikatan dalam ATP.

Cara kerja enzim pada dasarnya ada dua yaitu (1) :

1. Metode kunci gembok ( Lock and Key)

Dalam metode ini substrat akan masuk berikatan sengan situs aktif dari enzim.

1. Metode Pas (Inducid fit)

Pada  model ini, bagian situs aktif dari enzim akan dapat merubah dirinya untuk disesuaikan dengan substrat yang akan dikatalisnya.

Enzim air liur = Amilase (ptialin) (2) :

Air liur terdiri dari 99,5 % air dan kra-kira 0,55 zat padat dua pertiga dari benda padat tadi yang terdiri dari bahan-bahan organik terutama ptialin dan musim. Benda padat lainnya adalah  ion-ion organik seperti sulfat, fosfat, bikarbonat, klorida, kalsium, magnesium, natrium, dan kalium. Musim dalam air berperan sebagai pelumas dalam rongga mulut dan membasahi makanan sewaktu dikunyah dan memudahkan ditelan. pH air liur biasanya sedikit asam, kira-kira 6,8. ptialin adalah enzim amilase yang memecah pati menjadi tidak aktif pada pH 4 atau lebih rendah.

BAB III

METODE KERJA

1. ALAT 1. Batang pengaduk2. Botol semprot3. Gelas piala4. Gegep Kayu5. Pipet tetes6. Pipet skala7. Plat tetes8. Rak tabung9. Stopwatch10. Tabung reaksi11. Termometer12. Water bath (penangas air 38o)

2. BAHAN 1. Larutan Amilum 1 %2. Larutan Kanji 1 %3. Larutan Buffer pH 4, 6, 7, 84. Asam Asetat 0,1 M5. Air suling6. NaCl 0,01 M7. Iodine 0,01 M8. saliva

BAB IV

CARA KERJA

1. Pengaruh Temperature Terhadap Keaktifan Enzim 1. Disiapkan alat dan bahan yang akan digunakan2. Disiapkan 4 tabung reaksi masing-masing dimasukkan 5 ml larutan kanji 1 %.3. Tabung I dicelupkan kedalam air es4. Tabung II disimpan pada suhu kamar.5. Tabung III dicelupkan di dalam air panas dengan suhu 38oC

6. Tabung IV ditambahkan dengan saliva yang telah dipanaskan.7. Setelah interval waktu 5 menit diambil sebanyak 2 tetes larutan contoh pada

masing-msing tabung kemudian diteteskan pada plat tetes.8. Ditambahkan 1 tetes Iodine 0,01 M9. Dilakukan percobaan pada interval waktu 10, 15, 20, 25, 30, 35, dan 40 menit.

2. Pengaruh pH Terhadap Keaktifan Enzim 1. Disiapkan alat yang akan digunakan2. Masukkan kedalam tabung 10 ml larutan buffer pada pH 4, 6, 7, 8.3. Ke dalam larutan buffer masing-masing ditambahkan larutan kanji 1 %, 2 ml

NaCl 0,1 M, dan 2 ml saliva encer pada tiap tabung.4. Semua tabung reaksi dimasukkan pada penangas air.5. Setelah mencapai chromic point, diambil sebanyak 2 tetes dari larutan contoh

pada masing-masing tabung, kemudian diteteskan pada plat tetes.6. Khusus untuk pH 7 dan 8 terlebih dahulu dengan asam asetat.7. Kemudian pada masing-masing sampel yang diteteskan pada plat tetes

ditambahkan lagi iodine 0,01 M sebanyak 1 tetes.8. Diamati perubahan warnanya.9. Dilakukan percobaan tersebut pada interval waktu 5, 10, 15, 20, 25, 30, dan 35

menit.

BAB V

HASIL PENGAMATAN

1. HASIL

Pengaruh Temperature Terhadap Keaktifan Enzim

Waktu  

(Menit)

WarnaTabung I Tabung II Tabung III Tabung IV

5 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning10 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning15 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning20 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning25 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning30 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning35 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning40 Biru Tua Kuning Biru Tua Kuning

Pengaruh pH Terhadap Keaktifan Enzim

Waktu 

(Menit)

WarnaTabung I  Tabung II  Tabung III  Tabung IV  Tabung V 

pH 4 pH 5 pH 6 pH 7 pH 85 Kuning Biru Kuning Kuning Biru 10 Kuning Biru Kuning Kuning Biru15 Kuning Biru Kuning Kuning Biru20 Kuning Biru Kuning Kuning BiruKecoklatan25 Kuning Biru Kuning Kuning Biru kecoklatan30 Kuning Biru Kuning Kuning Biru kekuningan35 Kuning Biru Kuning Kuning Biru kekuningan

BAB VI

PEMBAHASAN

Enzim adalah senyawa organik yang tersusun atas protein yang dalam peristiwa metabolisme bertindak sebagai katalisator. Artinya zat yang mampu mempercepat reaksi kimia tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Katalisator sadalah zat yang mampu mempercepat reaksi kimia terhadap zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Kondisi dalam suhu yang direndam dalam air es berada dalam suhu yang rendah maka enzim tidak dapat bekerja dengan baik namun tidak rusak akan tatpi suhunya kembali normal dan enzimnya tetap bekerja.

Penambah iodine berfungsi sebagai indikator terhadap reaksi yang terjadi dimana akan tampak perubahan warna dari tak berwarna menjadi biru. Warna biru yang tampak terjadi ikatan antara iodine dengan amilum. Pada reaksi selanjutnya yaitu penguraian amilum dengan enzim, ikatan semu antara iodine dengan amilum akan putus dan warna biru yang dihasilkan tadi akan hilang. Percobaan ini juga menggunakan kanji karena kanji adalah senyawa amilum sedangkan enzim amilase adalah enzim yang berfungsi untuk mengkatalisis reaksi hidrolisa amilum menjadi monomer glukoa, NaCl yang ditambahkan merupakan garam yang bersifat netral yang tidak berpengaruh terhadap pH yang termasuk asam dan berfungsi sebagai aktifator.

Peristiwa chromic point merupakan peristiwa dimana enzim berada pada titik dimana zat yang satu tidak dapat dibedakan dengan yang lain atau dengan kata lain homogen, hal ini dapat terjadi melalui proses pemanasan tetapi pemanasan yang berlebihan akan menyebabkan enzim tersebut rusak dan tidak dapat bekerja dengan baik.

Dalam percobaan pengaruh temperatur terhadap keaktifan enzim digunakan larutan kanji, dimana larutan tersebut merupakan amilum. Dengan demikian kita dapat melihat reaksi enzim pada suhu tertentu dapat menghancurkan amilum. Pada suhu kamar mengalami perubahan dari warna kuning menjadi kecoklatan hal ini menandakan bahwa enzim yang terdapat dalam saliva tersebut itu aktif, pada tabung I,III dan IV tidak mengalami perubahan ini menandakan bahwa enzim yang terdapat dalam saliva tersebut tidak aktif pada saat waktu interval 5 menit hingga 40 menit.

Pada percobaan pengaruh pH terhadap keaktifan enzim menunjukkan bahwa pada tabung I dengan pH 6 menunjukkan warna kuning dan selanjutnya tidak mengalami perubahan warna

pada interval waktui 5 menit hingga 40 menit sama halnya  terhadap tabung IV tetap berwarna kuning. Lain halnya dengan tabung V dengan pH 8 pada menit pertama mengalami perubahan warna, dan dilanjutkan dengan interval kedua dan ketiga berwarna biru dan pada interval waktu 20 dan 25 menghasilkan warnma biru kecoklatan dan pada waktu interval waktu 30 hingga 40 menghasilkan warna biru kekuningan. Hal ini membuktikan bahwa pada pH 8 enzim tersebut masih aktif.

BAB VII

PENUTUP

1. KESIMPULAN 1. Pada percobaan ini enzim bekerja secara optimal pada suhu kamar yaitu 38o C2. Enzim bekerja sebagai katalisator yaitu enzim mempercepat reaksi tetapi tidak

ikut bereaksi.3. Enzim bekarja secara optimal pada pH 5- 7.

2. SARAN

Sebaiknya asisten dapat meluangkan waktunya untuk memberikan arahan dan penjelasan tentang percobaan yang telah dilakukan agar kami sebagai praktikan dapat mengerti dan paham tentang percobaan tersebut.

DAFTAR PUSTAKA

1.    Poedjadi, Anna.1994. “Dasar-dasar Biokimia”. Universitas Indonesia.Jakarta.

2.    Bagian Biokimia Fakultas Kedokteran UMI,1995.”Penuntuin Praktikum Biokimia I”. UMI Makassar.

3.    Murray, Robbert K,MD,PhD,dkk.1995. “Biokimia Harper Edisi 22” Penerbit Buku Kedokteran EGC.Jakarta.

4.    Tim Dosen Kimia,2001. “Kimia dasar II” UNHAS. Makassar.