PROTEINAS

• La palabra proteína viene del griego protos que significa

"lo más antiguo, lo primero”.

• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas

orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos

químicos muy complejos que se encuentran en todas las

células vivas.

• Están constituidas básicamente por carbono

(C)(H)(O)(N)

Pueden contener también azufre (S)(P)

en menor proporción (Fe)(Cu)(Mg)(Y)

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• Las proteínas son las moléculas orgánicas más

abundantes en las células.

• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas

diferentes, pero en una célula humana puede haber

10.000 clases de proteínas distintas.

• Químicamente, las proteínas están formadas por la

unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no

hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).

• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos.

Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos,

formados por no más de 10 Aa y polipéptidos,

constituidos por más de 10 Aa.

• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido

tiene una estructura tridimensional específica, entonces

se habla propiamente de proteínas.

2

BIOMOLÉCULAS

PROTEINAS

Constituidos CHON y

AMINOACIDOS

Estructura: Primaria,

Secundaria, Terciaria,

Cuaternaria

Propiedades: Clasificación Funciones

Biopolímeros (macromoléculas

orgánicas) de elevado peso molecular muy

complejos que se encuentran en todas las

células vivas.

Glúcidos

Lípidos

3

4

• Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular. Están

compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros

elementos.

En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:

• Un grupo amino –NH2

• Un grupo carboxilo –COOH

• Un hidrógeno

• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.

C H2N COOH

H

CH3

Monómero

AMINOÁCIDO

Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

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Aminoácidos

Según la polaridad del radical

Hidrófobos

Hidrófilos

Ácidos

Básicos

Según la estructura del radical

Alifáticos

Ácidos

Básicos

Neutros Aromáticos

Heterocíclicos

Clasificación de aminoácidos

• Son aquellos que los

organismos heterótrofos deben

tomar de su dieta ya que no

pueden sintetizarlos en su

cuerpo (los autótrofos pueden

sintetizarlos todos)

• Las rutas metabólicas para su

obtención suelen ser largas y

energéticamente costosas, por

lo que los vertebrados las han

ido perdiendo a lo largo de la

evolución (resulta menos

costoso obtenerlos en los

alimentos).

• EN ADULTOS: 8

– Fenilalanina

– Isoleucina

– Leucina

– Lisina

– Metionina

– Treonina

– Triptófano

– Valina

• EN NIÑOS los anteriores y:

– Arginina

– Histidina

Aminoácidos Esenciales

Unión de los aminoácidos.

Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan

enlaces peptídicos y a las cadenas formadas,

péptidos.

Si el número de aminoácidos que forma un péptido es

dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.

Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de

oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina

polipéptido.

Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más

de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de

su peso molecular excede de 5 000 se habla de

proteína.

7

8

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para

formar cadenas lineales no ramificadas.

C

H

R

C

O

OH

N

H

H

C

H

R

C

O

OH

N

H

H

C N

=

O

H

C

H

R

N

H

H

C

H

R

C

O

OH

+ H2O

Unión Peptídica

Unión Peptídica entre Aminoácidos

CONDENSACIÓN

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles

estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

3. ESTRUCTURA TERCIARIA

4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en

el espacio.

Estructura de las proteínas

9

10

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el

orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos

desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

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La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de

aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la

síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus

enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura

secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice

de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura

secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que

la forman.

12

Estructura secundaria

13

• Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los

aminoácidos dan origen a la estructura secundaria.

• Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno

intercatenarios.

• La estructura secundaria puede ser:

– Conformación ɑ (Hélice)

– Conformación β (Hoja plegada)

• Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen

otras menos frecuentes.

• Existen sectores de los polipéptidos cuya estructura no está bien

definida: los enroscamientos aleatorios o “ad-random”.

Conformación β

Conformación ɑ

Estructura secundaria

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•Esta estructura se

forma al enrollarse

helicoidalmente sobre sí

misma la estructura

primaria. Se debe a la

formación de enlaces

de hidrógeno entre el -

C=O de un aminoácido

y el -NH- del cuarto

aminoácido que le sigue

α-hélice

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• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

•Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada

Conformación-β

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• La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado.

• Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son:

• Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares.

• Uniones de Van der Waals.

• Puentes de Hidrógeno.

• Interacciones salinas.

• Puentes Disulfuro.

• Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten.

• Esta estructura está altamente influenciada por la estructura primaria.

Estructura terciaria

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• La estructura cuaternaria es la unión

mediante enlaces débiles (no covalentes)

de varias cadenas polipeptídicas con

estructura terciana, idénticas o no, para

formar un complejo proteico.

• Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones débiles:

• Interacciones hidrofóbicas.

• Puentes de hidrógeno.

• Interacciones salinas.

• Fuerza de Van der Waals.

• En algunas ocasiones puede haber

enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,

en el caso de las inmunoglobulinas.

Estructura cuaternaria

18

19

En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Secuencia Conformación Asociación

Hélice

Hoja Plegada

Globular

Fibrosa

Subunidades iguales

Subunidades distintas

Combinación

ilimitada de

aminoácidos.

Unión

Peptídica

Puente de

Hidrógeno

Puente de Hidrógeno,

Interacciones hidrofóbicas,

salinas, electrostáticas.

Fuerzas diversas no

covalentes.

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Propiedades de las proteínas

Solubilidad Desnaturalización y renaturalización

Especificidad

De función De especie

Capacidad amortiguadora

Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo

que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.

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Solubilidad

La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A

pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son

impermeables al paso de proteínas.

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a

un polímero con estructura primaria.

Desnaturalización y renaturalización

Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se

desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos

Todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes

2. Urea y guanidina a altas concentraciones

3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4. Reactivos de grupos -SH

La especificidad es doble:

De especie: En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos

tipos de sectores: Sectores estables y sectores variables:

.

De función: Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente,

por ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no

sobre otro.

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Especificidad

Capacidad amortiguadora

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un

comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del

medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto,

liberar o retirar protones (H+) del medio

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:

• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por

un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.

Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

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PROTEÍNAS

Holoproteínas

Proteínas filamentosas

Proteínas globulares

Heteroproteínas

Cromoproteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Globulares:

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),

lactoalbúmina (leche)

4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina

5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

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HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas.

Forman estructuras compactas, casi

esféricas, solubles en agua o

disolventes polares. Son

responsables de la actividad celular

Fibrosas:

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,

cuernos.

3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos

4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

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HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares.

Forman estructuras alargadas,

ordenadas en una sola dimensión,

formando haces paralelos. Son

responsables de funciones

estructurales y protectoras

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona

luteinizante

2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan

lípidos en la sangre.

3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas

y protaminas de eucariotas.

4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:

a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan

oxígeno, citocromos, que transportan electrones

b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio

de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene

cobre)

5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de

la leche.

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HETEROPROTEÍNAS

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1. Estructural

2. Enzimática

3. Hormonal

4. Defensiva

5. Transporte

6. Reserva

7. Función

homeostática

8. Anticongelante

9. Actividad contráctil

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.

Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)

2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del

huso, de los cilios y flagelos.

3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas

eucariotas.

4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los

tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.

5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de

vasos sanguíneos).

6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,

uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.

7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una

disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

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Estructural

• Es la función más importante.

• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y

actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen

el metabolismo celular.

• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las

enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los

sustratos que intervienen en ellas.

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Insulina y glucagón

Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis

Calcitonina

Enzimática

Hormonal

Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno

Defensiva

• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen

otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes

del organismo.

• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo

estriado.

• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria

(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis

(cloroplastos).

• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos

tóxicos por la sangre.

• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos

por la sangre.

31

Transporte

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En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de

energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara

de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de

trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como

nutrientes.

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el

mantenimiento del equilibrio osmótico.

Reserva

Función homeostática

Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.

El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares

dependen de las proteínas contráctiles:

• la dineína, en cilios y flagelos,

• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

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Anticongelante

Función contráctil