d013_tps08317p_kimia Protein Dan Asam Amino Bebe
-
Upload
shofwatur-rohman -
Category
Documents
-
view
39 -
download
0
description
Transcript of d013_tps08317p_kimia Protein Dan Asam Amino Bebe
-
KIMIA PROTEIN DAN ASAM AMINO
Kimia Pangan dan Hasil Pertanian
Bambang Kun
bambang Kun
-
Berasal dari bahasa Greek (1844) berarti proteios (primary, utama)atau protos (first, pertama).
suatu bahan yang menduduki tempat (posisi) utama
Molekul yg sangat vital untuk organisme terdapt di semua sel
disusun oleh 20 mcm asam amino standar
Rantai asam amino dihubungkan dg iktn kovalen yg spesifik
Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan
asam amino
Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino
menduduki 50-75 % dari berat kering sel
Tumbuhan mensintesa protein melalui akar dan daun dari bahan-
bahan anorganik seperti nitrogen, air dan karbondioksida.
Kandungan utama protein : nitrogen, karbon, hidrogen, oksigen.
Juga mengandung sulfur dan fosfat.. Kadang juga dijumpai unsur
zink, iron, cooper.
bambang Kun
-
Molekul protein mengandung nitrogen 16%, karbon 50%,hidrogen 7%, oksigen 22% dan sulfur 0,5-3%.
Fungsi protein dalam sel hidup :
1) Zat pembangun tubuh
2) Memperbaiki sel yang rusak
3) Sumber energi
4) Zat pembawa
5) Zat pelindung
6) Sebagai biokatalisator.
PROTEIN
bambang Kun
-
Protein merupakan senyawa makromolekul yangtersusun atas asam amino-asam amino yangdihubungkan melalui ikatan peptida. Senyawa ini jugadisebut sebagai polipeptida.
Asam amino merupakan asam organik yang bersifatamfoter yang mengandung gugus amino (NH2), guguskarboksil (COOH), atom hidrogen dan gugus R (rantaicabang).
Ikatan peptida (--CONH--) merupakan ikatan yangterbentuk antara gugus -karboksil suatu asam aminodengan gugus -amino dari asam amino lainnya.
Hal-hal yang perlu diperhatikan :Protein merupakan polimer asam aminoBersifat amfoterHasil hidrolisa sempurna dari protein adalah asam
amino
bambang Kun
-
Asam Amino dan Ikatan Peptida Asam amino adalah asam organik yang bersifat amfoter yang
mengandung gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom
hidrogen dan gugus R (rantai cabang).
Satu asam amino, kecuali glisin, memiliki paling tidak satu atom Casimetris (atom C mengikat empat gugus yang berbeda).
Ikatan peptida : ikatan antara -karboksil (COOH) satu asam aminodengan -amino (NH2) dari asam amino lainnya.
Satu ikatan peptida menghubungkan 2 asam amino
Dua peptida (dipeptida) menghubungkan 3 asam amino
Polipeptida menghubungkan banyak asam amino
Rangkaian polipeptida membentuk protein
bambang Kun
-
Asam Amino
Struktur:
satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent:
gugus amino,
gugus karboksil,
satu atom H dan
rantai samping (gugus R)
bambang Kun
-
Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur-. Ukuran-. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air
bambang Kun
-
Asam amino standar Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20 macamdisebut sebagai asam amino standar
Diketahui asam amino ke 21 disebutselenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim sepertigluthatione peroxidase
bambang Kun
-
Berdasarkan kesepakatan internasional, penulisan
urutan asam amino dalam rangkaian polipeptida
dimulai dari ujung -amino (N-terminal, ujung N)yang dtulis di sebelah kiri, dan diakhiri pada ujung -karboksil (C-terminal, ujung C) di sebelah kanan
bambang Kun
-
Ikatan peptida
Relatif tidak mudah terhidrolisa, kecuali bila ada aktivitas enzim peptidase Bila tidak ada peptidase, maka untuk memecah ikatan peptida diperlukan pemanasan
dalam suasana sangat asam/basa dengan waktu yang lama.
Protein
Untuk menghidrolisa protein diperlukan enzim protease. Enzim ini terbagi 2, yaitu :
1) Endopeptidase (memecah ikatan peptida yang terletak di antara ujung C dan ujung
N)
2) Eksopeptidase (memecah ikatan peptida mulai dari ujung N atau C).
Asam amino
Pembeda asam amino satu dengan lainnya terletak pada gugus R-nya Gugus R ini pula yang membedakan sifat fungsional asam amino satu dengan
lainnya
Berdasarkan perbedaan senyawa yang ada pada gugus R-nya, maka asam aminodibagi menjadi 20 macam asam amino yang berbeda dalam ukuran, bentuk, muatan
dan reaktivitasnya.
bambang Kun
-
Berdasarkan struktur atau berdasarkan jumlah amino atau
karboksil yang dimilikinya, asam amino dibagi atas :
1) Asam amino non-polar atau hidrofobik
Kelarutannya dalam air kecil/rendahSemakin banyak R jenis alifatik, maka akan semakin
hidrofobik
Contoh : Ala, Ile, Leu, Phe, Pro,Trp, Val2) Asam amino polar, hidrofilik, tidak bermuatan
Polar, netralContoh : Ser, Thr, Tyr, Asp, Glu, Cys
3) Bermuatan positif (pada pH 7.0). Contoh : Lys, Arg, His
4) Bermuatan nrgatif (pada pH 7.0). Contoh : Aspartic, Glutamic
KLASIFIKASI ASAM AMINO
bambang Kun
-
ASAM AMINO NON POLAR
Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a spt Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm protein.
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi denganlipid
bambang Kun
-
bambang Kun
-
ASAM AMINO POLAR Memiliki gugus R yang tidak bermuatan
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin, glutamin
Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide
(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)
bambang Kun
-
bambang Kun
-
ASAM AMINO DENGAN GUGUS R AROMATIK
Fenilalanin, tirosin dan triptofan
Bersifat relatif non polar hidrofobik
Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg hidrofobik
Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol
Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen penting untuk menentukan struktur ensim
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV 280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein
bambang Kun
-
ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN POSITIF
Lisin, arginin, dan histidin
Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai sampingnya
Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat mengikat air.
Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd gugus imidazol) dibanding lisin gugus amino
arginin gugus guanidino
Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton
bambang Kun
-
ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF
Aspartat dan glutamat
Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnyabermuatan (-) / acid pada pH 7
bambang Kun
-
bambang Kun
-
ASAM AMINO NON STANDAR
Merupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar
Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein.
Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel
modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase
bambang Kun
-
modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase.
Ditemukan pada kolagen untuk menstabilkan struktur
Dari modifikasi Glu oleh vit K.
karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah.
Ditemukan pd protein protombin
bambang Kun
-
Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida
Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
bambang Kun
-
SIFAT FISIK DAN KIMIA ASAM AMINO
Sifat mengion (ionic properties) : satu asam amino dapat
bertindak sebagai akseptor proton (pada gugus amino) maupun
donor proton (pada gugus karboksil)
Asam amino maupun protein dapat bereaksi dengan senyawa
tertentu yang memberikan warna spesifik.
Ada dua kelompok reaksi pewarnaan asam amino/protein :
1) Reaksi pewarnaan yang melibatkan rantai samping (gugus R)
tertentu
2) Reaksi umum yang terjadi pada gugus amino atau gugus
karboksisl.
Reaksi pewarnaan ini dapat digunakan untuk mendeteksi kadar
asam amino atau protein secara kualitatif maupun kuantitatif.
bambang Kun
-
STRUKTUR DAN KLASIFIKASI PROTEIN
Berdasarkan struktur konformasi: struktur primer,
sekunder, tertier dan kuartener
Berdasarkan komposisi kimia penyusun asam amino:
protein sederhana, protein terkonyugasi, protein turunan.
Berdasarkan dasar kelarutannya: albumin, globulin,
histone, prolamine, protamine, skleroprotein.
Berdasarkan bentuknya: fibrous protein, globular protein.
bambang Kun
-
SIFAT FISIK DAN KIMIA PROTEIN
Sifat Fisikawi
merupakan senyawa makromolekul dengan beratmolekul yang besar.
Sifat Kimiawi
Sangat reaktif karena memiliki sifat :o Amphoter
o Mengikat ion
o Mengikat air
Sifat ini disebabkan protein dapat bermuatan negatif,positif dan keduanya pada lingkungan pH tertentu
bambang Kun
-
Amphoter Protein mempunyai dua sifat yang berlawanan yaitu dapat bersifat asam
atau basa, atau dapat bereaksi dengan asam atau basa, atau dapat
memberi dan menerima proton secara bersamaan.
Sifat ini dipengaruhi pH lingkungan dimana protein tersebut berada. pH < titik isoelektrik, protein akan cenderung bermuatan (+) (kationik) pH > titik isoelektrik, protein cenderung bermuatan (-) (anionik). pH = titik isoelektrik, protein memiliki muatan (+) dan (-), bersifatzwitter ion.
Catatan :
Zwitter ion = senyawa yang memiliki dua kutub yang berlawanan
(dipolar ion)
Titik isoelektrik (isoelectric point, pl) = suatu nilai pH, dimana protein
memiliki muatan elektrik total sama dengan nol dalam suatu larutan
bambang Kun
-
Kekuatan mengikat ion (binding of ion)
Tergantung pada pH lingkungan
pH > pl, protein/asam amino bersifat anionik(bersifat negatif, COO-), sehingga akan mudah
mengikat ion bermuatan (+) (cation).
pH < pl, protein/asam amino bersifat kationik(bersifat positif, NH3+), sehingga akan mudah
mengikat ion bermuatan (-) (anion).
campuran protein akan memiliki pl yang berbeda-beda, sehingga campuran protein tersebut akan
memiliki muatan yang bervariasi pula dan dapat
mengikat berbagai macam ion.
bambang Kun
-
Kekuatan mengikat molekul air
(hydration of protein)
Timbul karena adanya
Gugus nitrogen, baik yang ada pada N-terminal maupun N padarantai peptida
Gugus karboksil (COOH, pada C-terminal)Gugus karbonil (CO, dalam rantai peptida); ergantung pada pH
lingkungan
pH > pl dan pH < pl, protein memiliki kemampuan mengikat air yanglebih besar dibandingkan pH = pl
Tergantung pada konsentrasi protein, pH, suhu dan adanya senyawalain.
Semakin tinggi konsentrasi protein, semakin banyak mengikat air.Semakin jauh dari pl, kemampuan mengikat air semakin tinggi, dan
sebaliknya semakin mendekati pl, kemampuan mengikat air akan
menurun dan mencapai minimal pada pl
bambang Kun
-
Struktur konformasi alami protein dapat mengalami perubahan
sebagai respons terhadap adanya perlakuan panas, pH, garam,
pelarut organik atau berbagai macam perlakuan fisik dan kimia
lainnya.
Denaturasi:
setiap perubahan struktur protein dari bentuk konformasi
alaminya (struktur sekunder, tertier, kuartener) yang tidak
disertai dengan terputusnya ikatan peptida dalam
struktur primernya.
Dapat disebabkan :
Pengaruh fisikawi (suhu, mekanis, tekanan, iradiasidan interface)
Pengaruh kimiawi (asam, basa, ion logam, pelarutorganik alkohol, larutan organik lain seperti urea,
detergen, dan lain-lainbambang Kun
-
Ada 2 jenis perubahan struktur konformasi protein :
1) Interaksi antara gugus rantai samping antar polipeptida
Dapat mengakibatkan penggabungan, agregasi, flokulasi, koagulasi,
presipitasi protein
2) Interaksi antara gugus rantai cabang dengan pelarut
Dapat mengakibatkan terjadinya pelarutan, pemisahan,
penggembungan dan denaturasi
Suhu tinggi akan membuat protein terdenaturasi sehingga
kemampuan mengikat airnya menurun.
Karena energi panas akan mengakibatkan terputusnya
interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami
protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang
berupa ikatan peptida.
bambang Kun
-
SIFAT FUNGSIONAL PROTEIN
Merupakan sifat fisik dan kimia protein yang memungkinkan proteinmemberi kontribusinya terhadap sifat-sifat bahan pangan yang diinginkan.
Umumnya mempengaruhi sifat sensoris bahan pangan, khususnya tekstur. Protein mempengaruhi sifat fungsional bahan pangan seperti viskositas,
kelarutan, elastisitas, emulsi, dan sebagainya.
Bahan pangan Sifat fungsional
Minuman Viskositas, kelarutan, stabilitas panas
Sup, saos Viskositas, emulsi, water retention
Adonan (roti) Pembentukan matriks dan film
Dairy products (es krim,
dll)
Emulsi, fat retention, viskositas, foaming,
gelation, koagulasi
Egg substitutes Foaming, gelation
Meat products (sosis, dll) Emulsi, gelation, kohesi, dllbambang Kun
-
Kelarutan protein dalam air dipengaruhi oleh : pH, kekuatan ion, suhu dan
solvent organik.
pH > pl (bermuatan (+) atau pH < pl (bermuatan (-), protein berinteraksi
dengan air sehingga dapat larut.
pH = pl, muatan protein = 0,, protein tidak dapat berinteraksi dengan air dan
mengendap.
Kekuatan ion berbanding lurus dengan konsentrasi dan valensi ion.
Dalam larutan garam 0,5-1 M, kelarutan protein akan naik sehingga protein
larut dalam larutan garam (Salting in)
Konsentrasi garam > 1 M, kelarutan protein menurun (Salting out)
INTERAKSI PROTEIN-AIR
bambang Kun
-
Pada suhu 0-40 C, kelarutan protein akan naik.
Pada suhu > 40 C, protein tidak larut.
Dengan pelarut organik, protein yang larut dapat mengendap.
Pengaruh protein terhadap sifat fisik bahan pangan (viskositas, gelation,
tekstur, dsb) dipengaruhi oleh faktor internal (komposisi asam amino) dan
faktor eksternal (pH, suhu dan kekuatan ion)
INTERAKSI PROTEIN-LEMAK
Dalam makanan, interaksi protein-lemak sering dijumpai pada sistem emulsi.
Adanya lemak dapat berfungsi melindungi protein dari denaturasi akibat panas.
bambang Kun
-
Sifat fungsional lain :
Sifat mengemulsi, membentuk gel, dan membentuk buih.
Dalam sistem emulsi dan buih yang distabilkan oleh protein terjadi karena protein
memiliki gugus hidrofobik dan hidrofilik.
Faktor-faktor yang berpengaruh dalam pembentukan gel :
panas, pH, kekuatan ion, dan konsentrasi protein.
bambang Kun
-
PERUBAHAN PROTEIN
SELAMA PENGOLAHAN PANGAN
Dapat berupa nilai gizi maupun sifat fungsionalnya.
Perubahan nilai giziDenaturasi yang diakibatkan :
panas hilang atau rusaknya asam amino terjadi interaksi protein-protein, protein-karbohidrat, protein-oxidizing
agents, protein-bahan lain (nitrit, sulfit, dsb)
Perubahan sifat fungsional modifikasi pada struktur sekunder, tersier, dan kuartener reaksi enzimatis Modifikasi secara kimia spesifik
bambang Kun
-
Modifikasi pada strutur sekunder, tersier, dan kuartener
Terjadi karena pH, bahan kimia, dehidrasi, perlakuan
mekanis maupun perlakuan panas
Perubahan secara enzimatis
Dikarenakan hidrolisis protein oleh enzim protease
(proteolisis) maupun modifikasi yang terjadi
secara in vivo
Modifikasi secara kimia spesifik
Berlangsung pada rantai cabang, atau karena
adanya pembentukan ikatan silang kovalen
bambang Kun
-
REAKSI PROTEIN DENGAN KOMPONEN LAIN
reaksi antara gugus amino pada protein dengan gula reduksi (ReaksiMaillard)
reaksi pembentukan basa Schiff yang terjadi antara komponen aldehid danketon rantai pendek dari hasil oksidasi lemak dengan gugus amino
Adanya maloaldehid yang dapat menyebabkan terjadinya ikatan silang(cross-linking) antar molekul protein
Reaksi antar molekul protein dengan senyawa hasil oksidasi lemak (misal
hidroperoksida) dapat menyebabkan perubahan struktur dan sifat fungsional
protein/asam amino.
Kerusakan protein oleh lemak yang teroksidasi melalui 3 tahap :
1) Pembentukan protein radikal
2) Pembentukan ikatan silang antar protein radikal dengan lemak
3) Polimerisasi lemak-protein
bambang Kun
-
SISTIM PROTEIN
DALAM BAHAN PANGAN
Protein daging berpengaruh terhadap tekstur daging.
Tingkat kelunakan daging ditentukan oleh tingkat
kerusakan protein daging
Protein dalam susu dibagi menjadi 2 fraksi utama :
1) Casein
o merupakan phosphoprotein
o dapat diekstrak dari susu dengan perlakuan
pengasaman (pH 4,6 dan suhu 20 C
o Mencapai 80 % dari total protein dalam susu
o Terdiri atas -casein, -casein dan -casein2) Whey protein
bambang Kun
-
Protein gandum dikelompokkan berdasarkan kelarutannya :Albumin (larut dalam air)
Globulin (larut dalam 10 % NaCl, tidak larut dalam air)
Gliadin (larut dalam 70-90 % alkohol
Glutelin (tidak larut dalam air, alkohol tapi larut dalam larutan asam/basa
Kolagen Merupakan protein berbentuk benang (fibrous), banyak terdapat pada hewan pada
bagian kulit, tendon, tulang dan kartilage.
dapat diolah menjadi gelatin dengan tahapan :oPre-treatment (rendam dalam larutan kapur 2-5 %, 8-12 minggu, suhu 15-20 C
atau direndam larutan asam encer selama 24-48 jam
o Pencucian dengan air
oDiekstrak dengan asam/basa encr pada suhu 50-60
oPenyaringan
oPenguapan
oSterilisasi
oPengeringan
oPenggilingan dalam bentuk bubukbambang Kun