LAPORAN PRAKTIKUM

REAKSI ASAM-ASAM AMINO DAN PROTEIN

NAMA : IMELDA SUNARYO

NIM : H311 08 258

KELOMPOK : I (SATU)

HARI / TANGGAL : SENIN/22 SEPTEMBER 2010

ASISTEN : YUSTIN

LABORATORIUM BIOKIMIAJURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS HASANUDDIN

MAKASSAR2010

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Protein merupakan salah satu kelompok bahan makronutrien. Tidak seperti

bahan makronutrien yang lain protein ini berperan lebih penting dalam

pembentukan biomolekul daripada sebagai sumber energi. Namun demikian,

apabila organisme sedang kekurangan energi, maka protein ini dapat digunakan

sebagi sumber energi.

Asam amino adalah monomer protein yang mempunyai dua gugus fungsi

yaitu gugus amino dan gugus hidroksil. Jumlah asam amino yang terdapat di alam

ada beratus-ratus jumlahnya, namun yang diketahui ikut membangun protein

hanya sekitar 20 macam. Sifat asam amino antara lain memiliki titik leleh di atas

200 °C, larut dalam senyawa polar dan tidak larut dalam senyawa nonpolar serta

memiliki momen dipol yang besar.

Sifat reaksi asam amino dan protein adalah sangat ditentukan oleh gugus

-karboksil, -amino, dan gugus-gugus yang terdapat pada rantai samping

molakulnya. Gugus -karboksil dan gugus -amino bereaksi sebagaimana

lazimnya reaksi organik lainnya untuk membentuk amida, ester dan asil halida

lainnya. Asam amino dan protein dapat bereaksi dengan beberapa pereaksi

tertentu, seperti pereaksi Millon, Hopkins-Cole, Biuret, dan masih banyak lagi.

Oleh karena itu, protein dapat didentifikasi melalui beberapa uji test dengan

menggunakan beberapa pereaksi tertentu. Berdasarkan teori tersebut di atas,

maka dilakukanlah percobaan ini.

1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

1.2.1 Maksud Percobaan

Maksud dari percobaan ini adalah untuk memahami dan mempelajari reaksi-

reaksi spesifik dari asam amino dan protein.

1.2.2 Tujuan Percobaan

Tujuan dari percobaan ini yaitu sebagai berikut:

1. Menentukan adanya asam amino dan protein yang mengandung gugus

α-amino bebas melalui tes ninhidrin.

2. Menentukan adanya gugus sulfuhidril spesifik pada asam amino sistein

dengan nitroprussida dalam amonium hidroksida.

3. Menentukan adanya ikatan peptida pada asam amino dan protein melalui

tes biuret.

4. Menentukan adanya gugus indol spesifik pada asam amino dan protein

melalui tes Hopkins-Cole.

5. Menentukan adanya gugus hidroksi-fenil pada asam amino dan protein

melalui tes Millon.

1.3 Prinsip Percobaan

Mengidentifikasi asam amino dan protein dengan beberapa pereaksi tertentu

yang digunakan melalui beberapa tes yaitu tes ninhidrin, reaksi gugus rantai

samping, tes biuret, tes Hopkins–Cole, dan tes Millon yang ditandai dengan

adanya perubahan warna dan endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji

positif pada asam amino dan protein.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Protein merupakan komponen penting atau komponen utama sel hewan

atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein

yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan

dan pertumbuhan tubuh. Proses kimia dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik

karena adanya enzim, suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalis. Di samping

itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang berfungsi

sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh bagian tubuh, adalah salah

satu jenis protein (Poedjiadi, 1994).

Asam amino dapat dibagi menjadi empat golongan berdasarkan relatif

gugus R-nya, yaitu sebagai berikut (Syahrul, 2007):

a. Asam amino dengan gugus R nonpolar (tak mengutub)

Gugus nonpolar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak

mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan

ini terdiri dari lima asam amino yang mengandung gugus alifatik (alanin, leusin,

isoleusin, valin dan prolin), dan satu mengandung atom sulfur (meteonin).

Pada umumnya golongan asam amino ini kurang larut dalam air dibanding

dengan golongan asam amino yang mengutub.

b. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan

Golongan ini lebih larut dalam air, karena gugus R mengutub dapat

membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Serin, treonin dan tirosin yang

kekutubannya disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam

amino yang termasuk golongan ini. Selain itu yang termasuk golongan ini juga

adalah asparagin dan glutamin yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida

(-CONH2) serta sistein oleh gugus sulfuhidril (-SH). Asparagin dan glutamin,

masing-masing merupakan bentuk senyawa amida dari asam aspartat dan asam

glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam atau basa. Sistein yang mengandung

gugus tiol dan tirosin yang mengandung gugus hidroksil fenol bersifat paling

mengutub dalam golongan asam amino ini.

c. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif (asam amino asam)

Golongan asam amino ini bermuatan negatif pada pH 6,0-7,0 dan terdiri

dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai gugus

karboksil (-COOH).

d. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (asam amino basa)

Golongan asam asam amino ini bermuatan positif pada pH 7,0 terdiri dari

lisin, histidin, arginin dan hidroksilisin.

- Lisina mengandung satu lagi gugus amino pada posisi e dari rantai R alifatik.

- Histidin, mengandung gugus basa lemah imidazolium, pada pH 6,0 lebih dari

50% molekul histidin bermuatan positif, sedangkan pada pH 7,0 kurang dari

10% bermuatan positif.

Asam amino dapat dikelompokkan ke dalam dua kelompok berdasarkan

dapat tidaknya dibentuk dalam tubuh manusia, yaitu sebagai berikut (Lehninger,

1982) :

1. Asam amino esensial ( yang tidak dapat dibentuk dalam tubuh)

Asam amino yang termasuk dalam kelompok esensial adalah isoleusin,

leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan dan valin.

2. Asam amino nonesensial ( yang dapat dibentuk dalam tubuh )

Asam amino yang termasuk dalam kelompok nonesensial adalah arginin,

histidin, asam glutamate, asama aspartat, glutamine, prolin, asparagin, alamin,

glisin, serin dan sistein.

Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder,

tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis dan urutan

asam amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan antara asam amino ialah

ikatan peptida, maka struktur primer protein juga menunjukkan ikatan peptida

yang urutannya diketahui. Untuk mengetahui jenis, jumlah dan urutan asam amino

dalam protein dilakukan analisis yang terdiri dari beberapa tahap yaitu (Poedjiadi,

1994):

1. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri.

2. Pemecahan ikatan antara rantai polipeptida tersebut.

3. Pemecahan masing-masing rantai polipeptida, dan

4. Analisis urutan asam amino pada rantai polipeptida.

. Tidak semua asam amino yang terdapat dalam molekul protein dapat

dibuat dalam tubuh kita. Jadi apabila ditinjau dari segi pembentukannya asam

amino dapat dibagi dalam dua golongan, yaitu asam amino yang tidak dapat

dibuat atau disintesis dalam tubuh dan asam amino yang dapat dibuar dalam tubuh

kita. Asam amino yang tidak dapat dibuat dalam tubuh disebut asam amino

esensial dan harus diperoleh dari makanan sumber protein. Asam amino yang

dapat dibuat dalam tubuh disebut asam amino nonesensial (Poedjiadi, 1994).

Asam amino yang pertama kali ditemukan adalah asparagin pada tahun

1806. yang paling akhir adalah treonin, yang belum teridentifikasi sampai tahun

1928. semua asam amino mempunyai nama atau nama umum yang kadang-

kadang diturunkan dari sumber pertama-tama molekul ini diisolasi. Seperti dapat

diduga asparagin pertama-tama ditemukan pada asparagus, asam glutamat

ditemukan dalam gluten gandum, dan glisin (bahasa yunani, glycos, manis)

dinamakan karena rasanya yang manis (Lehninger, 1997).

Asam-asam amino beraksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk

yang disebut ungu ruhenann. Reaksi ini biasa digunakan sebagai uji bercak untuk

mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi

itu kuantitatif, reaksi ini digunakan sebagai penganalisis asam amino yang

diotomasi, instrumen-instrumen yang menetapkan persentase asam-asam amino

yang ada dalam suatu contoh (Fessenden dan Fessenden, 1994).

Nitroprussida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah

dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang

mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus –S-S- pada sistein

apabila direduksi terlebih dahulu dapat juga memberikan hasil positif (Poedjiadi,

1994).

Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam

nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan

endapan putih yang dapat berubah merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi

ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus

hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan

hasil positif (Poedjiadi, 1994).

Urutan asam amino pada rantai polipeptida dikenal sebagai struktur utama.

Bentuk ini secara genetik ditentukan dan bertanggung jawab tidak hanya untuk

bentuk akhir pada protein tetapi juga merupakan karakteristik fisik dan fungsi

biologis. Protein dibuat dari 20 jenis asam amino yang dihubungkan melalui

ikatan peptida, yaitu sebuah hubungan amida melibatkan gugus amino dari satu

asam amino dan gugus karboksil lain (Holme and Peck, 1998).

Asam amino memiliki peranan yang penting bagi makhluk hidup.

Misalnya penggunaan asam amino dalam elemen penyaring buah pada tumbuhan

Arabidopsis thaliana(L). Penggunaan asam amino dalam elemen penyaring air

buah dibentuk menjadi faktor pembatas terbesar untuk pertumbuhan dan

reproduksi kutu daun. Elemen penyaring air buah dikumpulkan dari operasi kutu

daun dan diperoleh dari asam amino yang disebabkan oleh proses pembungaan

(Hunt dkk., 2009).

BAB III

METODE PERCOBAAN

3.1 Bahan Percobaan

Bahan yang digunakan pada percobaan ini yaitu: larutan ninhidrin 0,1 %,

larutan protein (albumin), larutan alanin, larutan asam aspartat, larutan serin,

larutan glisin, kristal cysteina hydroklorida, larutan natrium nitroprussida 1%,

NH4OH, NaOH 2,5 M, CuSO4 0,01 M, asam sulfat pekat, larutan glioksilik

(pereaksi Hopkins), pereaksi Millon, akuades, kertas label, tissue roll, dan sabun.

3.2 Alat Percobaan

Alat yang digunakan dalam percobaan ini antara lain: tabung reaksi, pipet

tetes, rak tabung reaksi, gegep, sendok tanduk, penangas air, botol semprot dan

sikat tabung.

3.3 Prosedur Kerja

3.3.1 Tes Ninhidrin

Disiapkan 5 buah tabung reaksi yang bersih. Tabung reaksi (1) diisi

dengan albumin, tabung (2) diisi dengan alanin, tabung (3) diisi dengan asam

aspartat, tabung (4) diisi dengan glisin, tabung (5) diisi dengan serin. Kemudian

ditambahkan 1 ml larutan ninhidrin 0,1 % dan diamati perubahan warnanya.

Kemudian dipanaskan hingga mendidih dan diamati perubahannya.

3.3.2 Reaksi gugus rantai samping (gugus R)

Disiapkan tabung reaksi yang bersih. Beberapa kristal cystein hidroklorida

dimasukkan ke dalam tabung reaksi kemudian dilarutkan dengan 5 mL akuades.

Ke dalam campuran tersebut ditambahkan 0,5 mL larutan natrium nitroprussida

1% dan 0,5 mL larutan NH4OH dan dicatat perubahannya.

3.3.3 Reaksi Biuret

Disiapkan 5 buah tabung reaksi yang bersih. Tabung reaksi (1) diisi

dengan albumin, tabung reaksi (2) diisi dengan alanin, tabung reaksi (3) diisi

dengan asam aspartat, tabung reaksi (4) diisi dengan glisin, tabung reaksi (5) diisi

dengan serin masing-masing 3 mL. Kemudian ditambahkan 1 mL NaOH 2,5 M.

Dikocok dengan baik lalu ditambahkan setetes CuSO4 0,01 M, dan dikocok dan

ditambahkan lagi setetes atau lebih CuSO4 dan dicatat perubahannya.

3.3.4 Reaksi Hopkins-Cole

Disiapkan 5 buah tabung reaksi yang bersih, masing-masing diisi dengan 3

mL larutan glioksilik (reagen Hopkins). Kemudian masing-masing tabung reaksi,

ditambahkan 2 mL albumin, alanin, asam aspartat, glisin, dan serin . Dikocok dan

diamati perubahan yang terjadi. Kemudian diambil dengan pipet dan ditambahkan

H2SO4 setetes demi setetes sampai terjadi perubahan. Diamati dan dicatat

perubahan yang terjadi.

3.3.5 Reaksi Millon

Disiapkan 5 buah tabung reaksi yang bersih. Tabung reaksi (1) diisi

dengan albumin, tabung reaksi (2) diisi dengan alanin, tabung reaksi (3) diisi

dengan asam aspartat, tabung reaksi (4) diisi dengan glisin, tabung reaksi (5) diisi

dengan serin masing-masing 5 mL. Setelah itu ke dalam masing-masing tabung

ditambahkan 4 tetes pereaksi millon. Dikocok lalu diamati perubahan warna yang

terjadi. Masing-masing tabung reaksi dipanaskan. Setelah dipanaskan diamati

kembali. Kemudian ditambahkan pereaksi Millon berlebih lalu dipanaskan lagi.

Setelah itu diamati dan dicatat perubahan yang terjadi.

CC

C

O

O

OH

OH

ninhydrin

+ R-CH-COOH

NH2

C

CC

O

O

H

HO

+

R CH

O

+ NH3+ + CO2

hydrindantin

ninhydrin

CC

C

O

O

OH

OH+

hydrindantin

C

CC

O

O

H

HO

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Tes Ninhidrin

Tes ninhidrin merupakan suatu uji yang dilakukan untuk menentukan ada

tidaknya gugus asam amino bebas dalam suatu larutan sampel, dengan hasil uji

positif timbulnya warna ungu pada larutan, karena terbentuknya senyawa

kompleks diketohidrindilendiketohidrindamin, dari reaksi oksidasi oleh larutan

ninhidrin terhadap asam amino itu sendiri.

Dari percobaan yang telah dilakukan didapatkan data sebagai berikut :

Tabel 1. Data hasil pengamatan untuk tes ninhidrin

No. Larutan contohWarna

Dengan Ninhidrin Setelah pemanasan

1. Albumin Keruh Coklat

2. Alanin Bening Coklat

3. Asam aspartat Bening Ungu

4. Glisin Bening Coklat

5. Serin Bening Coklat

Adapun reaksi yang terjadi digambarkan secara garis besar seperti berikut

ini :

CC

C

O

O

OH

OH

ninhydrin

+ R-CH-COOH

NH2

C

CC

O

O

H

HO

+

R CH

O

+ NH3+ + CO2

hydrindantin

ninhydrin

CC

C

O

O

OH

OH+

hydrindantin

C

CC

O

O

H

HOReaksi-reaksi yang terjadi :

Reaksi dengan Alanin

Reaksi dengan Glisin

Pada percobaan ini, asam aspartat memberikan reaksi positif dengan

timbulnya warna ungu pada sampel setelah penambahan ninhidrin disertai dengan

pemanasan. Hal ini sesuai dengan teori dimana ninhidrin akan bereaksi dengan

gugus alfa bebas pada asam amino dengan memberikan warna ungu. Sebaliknya

memberikan reaksi negatif pada alanin, albumin, glisin, dan serin dimana setelah

pemanasan warnanya berubah menjadi coklat dan yang seharusnya adalah warna

ungu. Hal ini mungkin disebabkan oleh kesalahan atau ketidaktelitian pada saat

melakukan prosedur percobaan, kurang bersihnya alat yang digunakan, selain itu

mungkin disebabkan karena bahan-bahannya yang sudah kurang baik.

4.2 Reaksi gugus rantai samping (gugus R)

Reaksi ini dgunakan untuk identifikasi asam amino yang mengandung

gugus sulfuhidril. Reaksi positif dari pereaksi ini ditandai dengan adanya

perubahan warna larutan menjadi merah bata dan terbentuknya endapan putih.

Adapun data yang diperoleh dari percobaan ini adalah sebagai berikut :

Tabel 2. Data hasil pengamatan untuk tes gugus rantai samping

No

.Larutan contoh

Warna

Dengan

natrium nitroprussida

Dengan

amonium hidroksida

1.Kristal cystein

hydroklorida

Bening dan ada

endapan putih

Merah bata (ada endapan

putih)

Adapun reaksi yang terjadi adalah sebagai berikut:

O

H S CH 2 CH C OH + Fe(CN)5 NO Na + NH4OH →

NH2

O

NH4 Fe(CN)5 NO S CH2 CH C OH + NaOH

NH2

Dari hasil percobaan diperoleh bahwa ketika cystein hydroklorida

direaksikan dengan natrium nitroprussida, maka larutan asam amino ini berubah

menjadi tidak berwarna dan terdapat endapan putih. Setelah ditambahkan dengan

amonium hidroksida makan warnanya berubah menjadi warna merah bata. Warna

merah bata ini menunjukkan uji positif adanya asam amino sisrein dalam sampel

tersebut yang mengandung gugus rantai samping sulfuhidril.

4.3 Reaksi Biuret

Reaksi biuret dapat digunakan untuk mengidentifikasi ada tidaknya

protein, dengan hasil uji yang menunjukkan warna pink bagi senyawa yang

memiliki ikatan peptida pendek dan warna ungu bagi senyawa yang memiliki

ikatan peptida panjang. Dari percobaan yang telah dilakukan didapatkan data

sebagai berikut :

Tabel 3. Data hasil pengamatan untuk tes biuret

NoLarutan contoh

Warna

NaOH 2,5 M CuSO4 0,01 MCuSO4 0,01 M berlebih

1. Albumin Bening Ungu muda Ungu

2. Alanin Bening Bening Bening

3. Asam aspartat Bening Bening Bening

4. Glisin Bening Bening Bening

5. Serin Bening Bening Bening

Albumin

Alanin

2CH3 – CHNH2 – COOH + NaOH + CuSO4

Glisin

2H – CHNH2 – COOH + NaOH + CuSO4

Asam aspartat

H3C – CH(OH) – CHNH2 – COOH + NaOH + CuSO4

Berdasarkan hasil percobaan diperoleh bahwa yang memberikan hasil uji

positif hanyalah albumin. Hal ini disebabkan albumin merupakan suatu protein

yang di dalamnya terdapat ikatan peptida yang cukup panjang sehingga dapat

menimbulkan warna ungu dengan pereaksi biuret. Sementara asam amino tidak

memiliki ikatan peptida sehingga tidak menimbulkan warna ungu.

4.4 Reaksi Hopkins-Cole

Reaksi ini digunakan untuk mengidentifikasi ada tidaknya gugus indol

spesifik pada asam amino triptofan. Reagen Hopkins merupakan pereaksi spesifik

untuk asam amino triptofan yang reaksi uji positifnya ditunjukkan dengan adanya

cincin berwarna ungu. Hasil dari percobaan dapat dilihat pada tabel berikut ini :

Tabel 4. Data hasil pengamatan untuk tes Hopkins-Cole

No. Larutan contohWarna

Dengan glioksilik Dengan asam sulfat

1. Albumin Bening Bening

2. Alanin Bening Bening dan ada endapan

2. Glisin Bening Bening dan ada endapan

4. Asam aspartat Bening Bening dan ada endapan

5. Serin Bening Bening dan ada endapan

Reaksi yang terjadi adalah sebagai berikut :

N

CH2

NH2

COOH

Albumin

O O O O—SO3H ׀ ║ ║ ║

H – C – C – OH + HO – S – OH CH – C –OH║ ׀ ║ O O O O – SO3H

H – C – C – OH + H2SO4

O O

Alanin

2CH3 – CHNH2 – COOH + Pereaksi Hopkins

Dari hasil percobaan tidak diperoleh hasil yang sesuai dengan teori.

Albumin tidak membentuk cincin ungu melainkan berwarna bening. Hal ini

mungkin disebabkan karena rusaknya sebagian bahan yang digunakan serta

kurangnya ketelitian dalam mengamati perubahan warna atau adanya penambahan

larutan yang berlebih pada protein.

4.5 Reaksi Millon

Reaksi Millon digunakan untuk mengidentifikasi adanya triptopan dalam

molekul protein. Pada percobaan ini sampel yang digunakan ditambahkan

pereaksi Millon dan dipanaskan agar reaksi berjalan lebih cepat. Adapun hasil

dari percobaan dapat dilihat pada tabel berikut ini :

Tabel 5. Data hasil pengamatan untuk tes millon

No. Larutan contoh

Warna

Dengan MillonSetelah

pemanasan

Millon berlebih

dipanaskan

1. Albumin Endapan putih Endapan merah Endapan merah

muda bata

2. Alanin Bening Bening Bening

3. Glisin Bening Bening Bening

4. Asam aspartat Bening Bening Bening

5. Serin Bening Bening Bening

Adapun reaksi yang terjadi adalah sebagai berikut ini :

o Albumin

o Alanin

2CH3 – CHNH2 – COOH + Hg(NO3)2

Hasil tersebut menunjukkan bahwa hanya albumin yang bereaksi positif

dengan menghasilkan endapan warna merah bata. Pereaksi Millon adalah larutan

merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan

pada larutan protein, akan dihasilkan endapan putih yang berubah merah setelah

pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena

terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.

Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif.

BAB V

KESIMPULAN DAN SARAN

5.1. Kesimpulan

Dari percobaan yang telah dilakukan, maka kesimpulan yang diperoleh

adalah :

1. Pada tes ninhidrin, asam aspartat bereaksi positif dengan berubah warna

menjadi ungu yang menandakan adanya gugus amino bebas kecuali pada

albumin.

2. Pada reaksi gugus rantai samping (gugus R) cystein hidroklorida bereaksi

positif dengan nitroprusida dan ammonium hidroksida dengan perubahan

warna menjadi warna merah bata.

3. Pada reaksi biuret, albumin bereaksi positif yang ditandai dengan timbulnya

warna ungu, hal ini menandakan bahwa pada albumin mengandung protein.

4. Pada reaksi Hopkins-Cole, albumin bereaksi negatif dengan reagen glioksilik

membentuk larutan tidak berwarna (bening).

5. Pada reaksi Millon larutan albumin bereaksi positif dengan pereaksi Million

membentuk endapan merah bata yang menunjukkan adanya gugus

hidroksifenil spesifik pada albumin.

5.2. Saran

Adapun saran untuk laboratorium adalah sebaiknya alat dan bahan

diperbanyak serta memperhatikan kualitasnya agar dapat ditingkatkan sehingga

praktikum berjalan lancar dan sebagaimana mestinya.

Adapun saran untuk asisten adalah cara memberi penjelasan pada saat

asistensi sudah bagus, agar dipertahankan.

DAFTAR PUSTAKA

Fessenden, R.J. dan Fessenden, J.S., 1994, Kimia Organik, Erlangga, Jakarta.

Holme, D.J. and Peck Hazel, 1998, Analytical Biochemistry, Third Edition, Pearson Education limited, England.

Hunt, E., dkk., 2009, A Mutation In Amino Acid Permease AAP6 Reduces The Amino Acid Content Of The Arabidopsis Sieve Elements But Leaves Aphid Herbivores Unaffected, Journal of Experimental Botany, 61(55), hal 55-64

Lehninger, A.L., 1997, Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, Jakarta.

Poedjiadi, A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, UI-Press, Jakarta.

Syahrul, M., 2007, Kimia Organik, Unhas, Ujung Pandang.

Lampiran

Bagan kerja

1. Tes ninhidrin 0,1%

o Ditambahkan 0,5 larutan ninhidrin 0,1%

o Dipanaskan hingga mendidih

o Diamati perubahan yang terjadi

2. Tes gugus rantai samping (gugus R)

3 mL albumin

3 mL asam aspartat

3 mL glisin

3 mL alanin

hasil

3 mL serin

Dilarutkan dengan 5 mL akuades

Ditambahkan 0,5 mL natrium nitroprussida 1%

Ditambahkan 0,5 mL NH4OH

Dicatat dan diamati perubahan yang terjadi

3. Tes Biuret

Ditambahkan 1 mL NaOH 2,5 M

Dikocok dengan baik

Ditambahkan setetes CuSO4 0,01 M

Dikocok dan diamati

Jika timbul warna ditambahkan CuSO4 berlebih lalu

dikocok

Dicatat dan diamati perubahan yang terjadi

Kristal cysteina hydroklorida

Hasil

3 mL albumin

3 mL alanin

3 mL asam aspartat

3 mL glisin

hasil

3 mL serin

4. Tes Hopkins-Cole

Ditambahkan 2 mL larutan glioksilik

Dikocok

Diambil dengan pipet lalu dimasukkan ke dalam tabung

reaksi yang berisi 4 mL H2SO4 pekat

Dicatat dan diamati perubahan yang terjadi

5. Tes Millon

Ditambahkan 4 tetes pereaksi Millon

Dikocok lalu diamati

Dipanaskan

Diamati perubahan yang terjadi

Ditambahkan pereaksi millon berlebih

Dipanaskan lalu diamati dan dicatat perubahan yang

terjadi

3 mL albumin

3 mL alanin

3 mL asam aspartat

3 mL glisin

3 mL serin

hasil

3 mL albumin

3 mL alanin

3 mL asam aspartat

3 mL glisin

3 mL serin

hasil

LEMBAR PENGESAHAN

Makassar, 22 September 2010

Asisten Praktikan

(YUSTIN) (IMELDA SUNARYO)