Asam amino, protein dan enzim

Created by Nor Hidayati

ASAM AMINO

DAN

PROTEIN

Nor Hidayati Biology 4B


ASAM AMINO

Asam amino adalah unit terkecil yang menyusunprotein. Asam amino mempunyai satu gugus karboksildan satu gugus amino. Pada umumnya gugus aminoterikat pada posisi dari gugus karboksil.

Struktur asam amino


Asam Amino Berdasarkan Rantai Samping

1. Asam Amino Polar

2. Asam amino nonpolar /Hidrofobik

3. Asam Amino dengan R bermuatan negatif pada Ph 7 (bersifat

asam)

4. Asam Amino dengan R bermuatan positif pada Ph 7 (bersifat

basa)

Asam Amino Berdasarkan dapat – tidaknya disentesis olehtubuh manusia atau hewan

a. Esensial: Asam amino yang diperlukan oleh tubuh dan harusdiperoleh dari makanan sehari-hari

b. Non esensial: Asam amino yang diperlukan oleh tubuh tetapitubuh dapat mensintesa sendiri dalam jumlah yang diperlukan


Macam-Macam Asam Amino


Sifat-Sifat Asam Amino

• Umumnya larut dalam air dan tidak larut dalampelarut organik non-polar seperti eter, aseton dankloroform

• Asam amino memiliki titik lebur yang tinggidibandingkan asam karboksilat atau amina

• Asam amino bersifat amfoter yang dapat bereaksidengan asam dan basa

• Memiliki titik titrasi yang khas• Asam amino mempunyai dua daerah berdaya

bufer


Titik Isolistrik

Yaitu pH dimana asam amino bermuatan netral.

Tabel titik isolistrik beberapa asam amino:

Asam Amino Titik Isolistrik

Arginin 10.76

Asam aspartat 2.77

Glisin 5.97

Lisin 9.74

Fenilalanin 5.48

Triptofan 5.89

Valin 5.96


IKATAN PEPTIDA

+H3N CH2 C O-

O

+H3N CH CO

OCH3

glysin alanin

+

+H3N CH2

CHN

O

C C O-

O

+ H2O

CH3

ikatan peptida

gly - ala(glysinalanin)

C-terminalN-terminal

Ikatan peptida merupakan ikatan yangmenghubungkan antara gugus karboksil asamamino yang satu dengan gugus amino dari asamamino yang lain.

Contoh ikatan peptida


Lanjutan...

• Berdasarkan konvensi ikatan peptida ditulisdengan asam amino yang mempunyai NH3

+

bebas (sebelah kiri) dan as. Amino dg gugusCOO- bebas (sebelah kanan)

• Molekul yang mengandung 2 asam aminodengan 1 ikatan peptida disebut dipeptida

• Molekul mengandung 3 asam amino disebuttripeptida. Ada tetrapeptida, pentapeptida,dst.


PROTEIN

• Senyawa organik kompleks berbobot molekultinggi yang merupakan polimer darimonomer-monomer asam amino yangdihubungkan satu sama lain dengan ikatanpeptida.

• Beberapa protein merupakan komponenutama dalam jaringan struktur (otot, rambut,kuku, kulit)


Berdasarkan bentuknya protein dikelompokkansebagai berikut:

1. Protein bentuk serabut (fibrous)

Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptidaberbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain sehinggamenyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentukserabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatanmekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzimpencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringanikat. Elastin terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluhdarah) dan jaringan elastis lain. Keratin adalah proteinrambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama seratotot.


2. Protein globular

Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringantubuh. Protein ini larut dalam larutan garam danencer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu,konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albuminterdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin.Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur,dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalamjaringan-jaringan seperti timus dan pancreas.Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.


3. Protein konjugasi

Merupakan protein sederhana yang terikat denganbaha-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdapatdalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA danRNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengankarbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapatdalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan esterdengan asam fosfat sepertu kasein dalam susu.Metaloprotein adalah protein yang terikat denganmineral seperti feritin dan hemosiderin adalah proteindimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.


Struktur Protein

N C C

O

H

RH

N C C

O

H

RH

N C C

O

H

RH

N C C

O

H

RH

1. Struktur PrimerUrutan asam amino dalam struktur protein yang

dihasilkan dari ikatan kovalen antar asam amino dalamrantai (ikatan peptida).

Panjang rantai (jumlah asam amino), urutan asamamino, jenis asam amino menentukan : sifat fisikokimia,struktur, sifat biologis dan fungsi protein.

Urutan asam amino berfungsi sebagai kode untukpembentukan struktur sekunder dan tersier


Lanjutan...2. Struktur Sekunder

Adalah susunan dalam ruangatom-atom tulang punggung dari suaturantai polipeptida yang berikatansecara periodik. Struktur ini adalah alfaheliks dan beta sheet

Alfa heliks = dibangun oleh ikatanhidrogen antara suatu N-H pada ikatanpeptida dan oksigen karbonil darigugus ikatan peptida lain dalam rantaipeptida yang sama.

Beta sheet = terdiri dari rantai-rantaipeptida yang tersusun bersisianmembentuk struktur yang menyerupailembaran yang berlipat akibat adanyaikatan hidrogen antara suatu N-H padaikatan peptida dan oksigen karbonildari gugus ikatan peptida lain dalamrantai peptida yang tidak sama


3. Struktur Tersier.Terjadi karena pelipatan struktur sekunder

akibat adanya interaksi hidrofobik, ionik, hidrogendan jembatan disulfida membentuk konformasi tigadimensi.


3. Struktur KuartenerInteraksi antara sub unit atau polipeptida


Sifat-sifat protein• Ionisasi

Seperti asam amino, protein yang larut dalam air akanmembentuk ion positif atau negatif. Pada suasana asam,molekul protein akan membentuk ion positif sedangkan padasuasana basa, molekul protein akan membentuk ion negatif

• Denaturasi

Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan ataumodifikasi terhadap struktur sekunder, tertier dan kuartenermolekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatankovalen. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu prosesterpecahnya ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, ikatangaram dan atau terbukanya lipatan molekul protein.


Teknik Pemisahan Asam Amino dan Protein

• Elektroferesis Kertas

Merupakan metode yang paling sederhana dengancara meneteskan larutan dari campuran asam aminopada selembar kertas filter yang sudah dibahasi olehbuffer pada pH tertentu. Medan istrik dengan tegangantinggi diberikan pada kertas tersebut. Karenaperbedaan nilai pK’, asam amino akan bermigrasimenuju arah yang berbeda pada kecepatan yangberbeda disepanjang kertas tergantung pH sistimbuffer dan tegangan listrik yang digunakan.


Lanjutan...

• Kromatografi Penukar Ion

Metode ini paling banyak digunakan untukmemisahkan, mengidentifikasi dan menghitung jumlahtiap-tiap asam amino pada suatu campuran. Kolomkromatografi terdiri dari tabung panjang yang diisi olehgranula resin sintetik yang mengandung gugus yangbermuatan tetap. Resin dengan gugus anion tertentudisebut resin penukar kation, sedangkan resin dengangugus kation tertentu disebut resin anion. Pengikatan asamaminio oleh resin pergantian ion juga dipengaruhi olehtingkat penyerapan atau kelarutannya pada partikel lain.


ENZIM


Enzim

• Enzim merupakan biokatalisator, yaitu zat yang terdapat dalam tubuhmakhluk hidup yang berfungsi mempercepat reaksi, tetapi zat itusendiri tidak ikut bereaksi.

• Dari hasil penelitian para ahli biokimia ternyata enzim mempunyaigugus bukan protein, jadi temasuk golongan protein majemuk.

• Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dansuatu gugus bukan protein. Gugus bukan protein dinamakankofaktor.

• Suatu kofaktor yang membentuk ikatan dengan apoenzim dan tidakdapat dilepaskan tanpa denaturasi, diistilahkan sebuah gugusprostetik; umumnya gugus yang berisi suatu atom metal seperticopper atau iron (Fe). Suatu kofaktor yang mengelilingi apoenzimdan dapat dipisahkan dari apoenzim disebut koenzim.


Enzim memiliki sisi aktif enzim (active site) yaitubagian dari molekul enzim tempat berikatannyasubstrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat,dan selanjutnya membentuk produk akhir.


Klasifikasi dan Tatanama Enzim

• Klasifikasi

Commision on Enzyme of International Union ofBiochemistry telah menetapkan tatanama yang sistematikberdasarkan pada fungsinya.

1. Oxidoreduktase, terkait dalam transfer elektron

2. Transferase, mentransfer suatu kelompok kimia dari suatuzat ke zat lainnya.

3. Hidrolase, memotong substrat dengan mengambil suatumolekul air (hidrolisis) Liase, membentuk ikatan gandayang menambahkan/ memindahkan suatu kelompok kimia


Lanjutan..

4. Isomerase, memindahkan satu kelompok didalam suatumolekul untuk membentuk isomer

6. Ligase atau Sintetase, menggandakan pembentukan berbagaiikatan kimiasampai pada gangguan ikatan pirofosfat didalamtrifosfat adenosin atau sebuah nukleotida yang sama.

• Tata nama Enzim

- Nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnyadengan penambahan ase di belakangnyaContoh : sukrase

urease- Kelompok enzim yang mempunyai fungsi yang sama diberinama menurut fungsinyaContoh : hidrolase


Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

1. Konsentrasi enzim dan substrat

- jika konsentrasi enzim menjadi dua kali lipat, maka produkyang dihasilkan juga menjadi dua kali lipat

- Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasisubstrat tertentu, enzim di dalam mengikat molekul substratmempunyai kemampuan terbatas yaitu menjadi jenuh.

2. pH

pH yang ekstrim dapat merusak enzim, sehingga enzim hanyabekerja pada pH-pH tertentu

3. Suhu

Suhu tinggi dapat merusak enzim karena terjadi denaturasi.

Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C.


Fungsi Enzim

• Sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi di dalam maupun luar sel

• Mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali dibanding tanpa menggunakan katalis.

• Menurunkan energi aktivasi suatu reaksi


Cara Kerja Enzim

1) Model kunci – dan anak kunci

Pada tahun 1894 Emil Fisher, yang menyatakan bahwa bentukmolekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kuncidengan kuncinya.

2) Induced-fit model

Pada tahun 1958 oleh Daniel E. Koshland, Jr. yangmenyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahankonformasi pada bagian sisi aktif enzim.


Kinetika Reaksi Enzimatis

K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplekK2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke PK-1 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebas

Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi,steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapaiapabila : Kecepatan pembentukan ES komplek samadengan kecepatan pemecahannya

E + S ES E + Pk1

K-1

k2


Grafik Michaelis-Menten

K-1 + K2

= Km konstanta MichaelisK2

Vmax [S]

V = Persamaan Michaelis-MentenKm + [S]


Grafik Lineweaver-Burk


Inhibitor

1. Inhibitor kompetitif :Senyawatertentu yang mempunyaistruktur mirip dengan substrat saatreaksi enzimatik akan terjadi.

Contoh : asam malonat . Inhibitorini dapat diatasi denganmenambah jumlah substrat sampaiBerlebihan.

Inhibitor enzim = zat atau senyawa yang dapat menghambat enzim


Lanjutan...

2. Inhibitor non kompetitif : Zat-zatkimia tertentu mempunyai afinitasyang tinggi terhadap ion logampenyusun enzim.Senyawa penghambat untuk enzimyang mengandung Fe, yaitu denganterjadinya reaksi antara senyawa-senyawa tersebut dengan ion Fe yangmenyebabkan enzim menjadi tidakaktif. Merkuri (Hg) dan perak (Ag)merupakanpenghambat enzim yangmengandung gugusan sulfhidril (-SH).


Isoenzim

Isoenzim atau isozim merupakan enzimyang memiliki bentuk yang berbeda tetapimengkatalisis reaksi yang sama serta memilikiperbedaan fisik dan kinetik seperti titikisoelektrik, pH optimum, afinitas terhadapsubstrat dan efek terhadap inhibitor.


Lanjutan...

Terdapat 5 tetramer dari enzim ini : H4, H3M1,H2M2, H1M3 dan M4 .

Analisis isoenzim seringkali dipergunakan dalamdiagnosis medis. Isozim LDH (laktat dehidrogenase)yang terdapat dalam jaringan jantung H4 meningkatpesat di dalam plasma darah pada saat terjadiserangan jantung.

Pada beberapa penyakit hati seperti infeksihepatitis, isozim LDH yang khas pada hati, H1M3 danM4 meningkat di dalam darah.


Aplikasi Enzim dalam Bidang Medis

• Enzim tripsin, khimotripsin : penyembuhan luka

• Enzim protease, plasmin, streptokinase : menguraikan gumpalan darah

• Enzim PQQGDH (Piroloquinoline Quinone Glucose Dehidroginase) : digunakan sebagai biosensor gula pada pengobatan diabetes mellitus.


Terimakasih.....

Asam amino, protein dan enzim

Education

Transcript of Asam amino, protein dan enzim