Aktivitas Enzim Amilase

IJPST Volume 4, Nomer 4, 16 April 2015

1

UJI AKTIVITAS AMILASE

Abdurrahman Ridho, Resha Gilar Tamara, Mega Hijriawati, Kurnia Megawati, Imas

Laili Lestari

Fakultas Farmasi Universitas Padjadjaran

2015

[email protected]

ABSTRAKSI

Amilase adalah enzim yang berfungsi memecah zat tepung dan polisakarida lainnya menjadi

monosakarida, bentuk gula yang dapat diserap tubuh. Penentuan aktivitas amilase pada penelitian ini

dilakukan dengan metode Caraway-Somogyi menggunakan indikator Kalium Iodida. Metode ini

menggunakan spektrofotometer yang mengukur penurunan absorbansi pati yang terjadi karena aktivitas

amilase yang mendegradasi pati pada ikatan glikosidiknya. Penelitian dilakukan dengan cara gelatinasi

pati larut; Pembuatan kurva standar pati; Uji aktivitas amilase fraksi pisang pada variasi suhu dan pH.

Nilai absorbansi pH 5,6 suhu 27oC fraksi campuran 3 dan 7 : 1,500 ; fraksi 4 : 0,402 ; fraksi 6 : 1,285.

Suhu 57o C fraksi campuran 3 & 7 : 1,437 ; fraksi 4 : 0,489 ; fraksi 6 : 0,729. pH 4,5 suhu 37oC fraksi

campuran 3 dan 7 : 1,500 ; fraksi 4 : 1,859 ; fraksi 6 : 1,999. pH 5,6 suhu 37oC fraksi campuran 3 dan 7 :

1,658 ; fraksi 4 : 1,474 ; fraksi 6 : 1,323. Aktivitas amilase paling tinggi ada pada fraksi 4 pada pH 5,6

dan suhu 27oC karena nilai absorbansinya paling rendah.

Kata Kunci: Absorbansi, Amilase, Metode Caraway-Somogyi, Spectrofotometer ABSTRACT

Amylase is an enzyme that serves to break down starch and other polysaccharides into monosaccharides ,

the form of sugar that can be absorbed by the body . Determination of amylase activity in this study

conducted with Caraway - Somogyi method using potassium iodide indicator . This method uses a

spectrophotometer which measures the absorbance decrease in starch that occurs due to the activity of

amylase which degrades starch at glikosidiknya bond . Research done by gelatinasi soluble starch ;

manufacture of starch standard curves ; amylase activity test from bananas fraction in variation

temperature and pH . Value of absorbance on pH 5.6 temperature 27oC of the mixture fraction 3 and 7 :

1,500 ; fraction 4 : 0.402 ; fraction 6 : 1,285 . pH 5,6 temperature 57C of the mixture fraction 3 & 7 :

1.437 ; fraction 4 : 0.489 ; fraction 6 : 0,729 . pH 4.5 temperature 37oC of the mixture fraction 3 and 7 :

1,500 ; fraction 4 : 1.859 ; fraction 6 : 1,999 . pH 5.6 temperature 37oC of the mixture fraction 3 and 7 :

1.658 ; fraction 4 : 1.474 ; fraction 6 : 1,323 . The highest of amylase activity in fraction 4 at pH 5.6 and

temperatre 27oC because it has the lowest absorbance value..

Keywords: Absorbance , Amylase, Caraway - Somogyi method, spectrofotometer


2

PENDAHULUAN

Praktikum ini bertujuan untuk

menentukan aktivitas amilase dari fraksi

protein yang berasal dari buah pisang.

Pengujian aktivitas amilase ini

berprinsip pada metode Caraway-

Samogyi dengan cara mengukur

absorbasi pati yang terjadi karena

aktivitas amilase yang mendegradasi

pati pada ikatan gilosidik dengan

penambahan indikator Kalium Iodida.

Absorbansi diukur dengan alat HPLC.

Absorbansi terjadi pada saat foton

masuk bertumbukan langsung dengan

atom atom material dan menyerahkan

energinya pada elektron atom.

Hidrolisis pati oleh enzim amilase

menghasilkan glukosa (Afiukwa, et. al

(2009).

Enzim adalah sekelompok

protein yang berfungsi sebagai

katalisator untuk berbagai reaksi kimia

dalam sistem biologik. Hampir tiap

reaksi kimia dalam sistem biologis

dikatalisis oleh enzim. Sintesis enzim

terjadi didalam sel dan sebagian besar

enzim dapat diekstraksi dari sel tanpa

merusak fungsinya (Sadikin, 2001).

Enzim adalah bahan yang dapat

atau memang bertugas untuk

mempercepat suatu reaksi bahan seperti

halnya memecah bahan tertentu menjadi

bahan lain secara kimia, sedangkan

enzim itu sendiri tidak berubah dari

aslinya. Enzim-enzim lainnya adalah

lisozime, lipase, esterase, dan lain-lain.

Istimewa lisozime dapat membunuh

kuman, sebab enzim ini akan memecah

atau merusak dinding sel bakteri atau

kuman itu, sehingga dinding sel itu

mengalami lisis atau hancur

(Machfoedz, 2008).

Semua enzim pada hakikatnya

adalah protein. Beberapa diantaranya

mempunyai struktur yang sederhana,

sedangkan sebagaian besar lainnya

memiliki strruktur rumit. Namun,

kebanyakan enzim baru berfungsi

sebagai katalis apabila disertai zat yang

bukan protein, yang disebut kofator.

Suatu kafator dapat berupa ion logam

sederhana seperti Fe2+ atau Cu2+,

tetapi dapat pula berupa molekul

organik kompleks yang disebut koenzim.

Bagian protein dari enzim disebut

apoenzim. Kemudian, gabungan

apoenzim dan kofaktornya sehingga

enzim menjadi aktif disebut holoenzim

(Sirajuddin, 2011).

Sebagian besar protein dicerna

menjadi asam amino, selebihnya


3

menjadi tripeptida dan dipeptida.

Pencernaan atau hidrolisis protein di

mulai di dalam lambung. Asam klorida

lambung membuka gulungan protein

(proses denaturasi), sehingga enzim

pencernaan dapat memecah ikatan

peptida. Asam klorida mengubah enzim

pepsinogen tidak aktif yang dikeluarkan

oleh mukosa lambung menjadi bentuk

aktif pepsin. Makanan hanya sebentar

berada di dalam lambung, pencernaan

protein hanya terjadi hingga di

bentuknya campuran polipeptida,

protese dan pepton (Yuniastuti, 2007).

Amilase adalah enzim yang dapat

memecah (mencerna) zat tepung hidro

karbon (nasi, roti, singkong, jagung,

terigu, sagu, dan lain-lain) menjadi zat

tepung lain yang lebih halus dengan

tujuan mencernanya, sehingga nantinya

dapat diserap oleh dinding usus halus.

Hidro karbon seperti nasi, roti, singkong,

jagung, terigu, sagu, dan lain-lain itu

dalam ilmu kimia susunannya disebut

polisakarida. Setelah dicerna oleh

amilase akan berubah manjadi

disakarida, yakni zat tepung yang

susunan kimianya lebih sederhana. Bila

masuk lambung dan usus akan dicerna

lagi menjadi lebih sederhana lagi,

menjadi monosakarida, yakni glukosa

atau zat gula darah. Itulah sebabnya jika

kita makan singkong, dikunya agak

lama, akan terasa manis. Hal ini

disebabkan karena zat tepung bila

dicerna oleh amilase akan menjadi zat

yang makin manis rasanya (Machfoedz,

2008).

Fungsi suatu enzim adalah

sebagai katalis untuk proses biokimia

yang terjadi dalam sel maupun di luar

sel. Suatu enzim dapat mempercepat

reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat

daripada apabila reaksi tersebut

dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim

dapat berfungsi sebagai katalis yang

sangat efisien, di samping itu

mempunyai derajat kekhasan yang

tinggi.seperti juga katalis lainnya, maka

enzim dapat menurunkan energi

aktivitas suatu reaksi kimia. Reaksi

kimia ada yang membutuhkan energi

(reaksi endergonik) dan ada pula yang

menghasilkan energi atau mengeluarkan

energi (eksergonik) (Poedjiadi, 1994).

Telah dijelaskan bahwa enzim

mepunyai kekhasan yaitu hanya bekerja

pada satu reaksi saja. Untuk dapat

bekerja terhadap suatu zat atau substrat

harus ada hubungan atau kontak anatara

enzim dengan substrat. Suatu enzim

mempunyai ukuran yang lebih besar


4

daripada substrat. Oleh karena itu tidak

seluruh bagian enzim dapat

berhubungan dengan substrat.

Hubungan antara substrat dengan enzim

hanya terjadi pada bagian atau tempat

tertentu saja. Tempat atau bagian enzim

yang mengadakan hubungan atau

kontak dengan substrat dinamai bagian

aktif (active site). Hubungan hanya

mungkin terjadi apabila bagian aktif

mempunyai ruang yang tepat dapat

menampung substrat. Apabila substrat

mempunyaibentuk atau konfirmasi lain,

maka tidak dapat ditampung pada

bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini

enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap

substrat. Ini adalah penjelasan mengapa

tiap enzim mempunyai kekhasan

terhadap substrat tertentu. Hubungan

atau kontak antara enzim dengan

substrat menyebabkan terjadinya

kompleks enzim-substrat. Kompleks ini

merupakan kompleks yang aktif, yang

bersifat sementara dan akan terurai lagi

apabila reaksi yang diinginkan telah

terjadi (Poedjiadi, 1994).

Aktivitas amylase dapat ditentukan

dengan metode CarawaySomogyi

menggunakan iodin/kalium iodide.

Metode ini menggunakan

spektrofotometer yang mengukur

penurunan absorbansi pati yang terjadi

karena aktivitas amilase yang

mendegradasi pati pada ikatan

glikosidiknya. Metode Caraway-

Somogyi iodin/kalium iodida (IKI)

(1959) dalam Afiukwa, et. al (2009)

Tahap pertama metode ini adalah

gelatinisasi atau likuifikasi pati

sehingga menghasilkan larutan starch

yang baku. Larutan ini kemudian

digunakan sebagai substrat dalam

mereaksikan dengan sampel yang

mengandung enzim amilase. Enzim

amilase yang terdapat pada sampel akan

bereaksi dan menghidrolisis pati

menjadi monosakarida dalam waktu

tertentu dan suhu optimum 37oC. Reaksi

ini kemudian dhentikan dengan

menambahkan larutan HCl 10%.

Setelah itu ditambahkan indikator iodin-

kalium iodida.

METODE PENELITIAN

a) Pembuatan Pereaksi Pada pembuatan Larutan pati larut 1%, 1

g pati larut dilarutkan dengan aquadest

dalam labu ukur 100 mL(konsentrasi 10

mg/mL). Dibuat pereaksi larutan HCl

10% dengan cara dimasukkan 10 mL HCl

pekat ke dalam labu ukur 100 mL yang

telah berisi 50 mL aquades, volume

digenapkan hingga 100 mL dengan


5

aquades. Pereaksi selanjutnya dibuat

Larutan iodin-kalium iodida (iodin Lugol)

yang didalam larutan 5% terdiri atas iodin

5 % dan KI 10% dicampur dalam aquades

dan kandungan iodin total yang dimiliki

sebanyak 126,5 mg/mL. Pereaksi larutan

bufer fosfat 0,1 M pH 3,5 dibuat dengan

dilarutkan 13,6 g kalium dihidrogen fosfat

dalam 900mL aquades. Cek pH dan atur

pH hingga dicapai pH 3,5 dengan asam

fosfat, kemudian diencerkan hingga 1000

mL dengan aquades. Pereaksi larutan

bufer fosfat 0,1 M pH 4,5 dilakukan

dengan dilarutkan 13,6 g kalium

dihidrogen fosfat dalam 900 mL aquades.

Cek pH dan diatur pH hingga dicapai pH

4,5 dengan asam fosfat, kemudian

diencerkan hingga 1000 mL dengan

aquades. Kemudian pereaksi dapar fosfat

0,1 M pH 5,6 dibuat dengan dilarutkan

0,908 kalium dihidrogen fosfat dengan

aduades dalam labu ukur 100 mL dan

digenapkan hingga tanda batas (larutan I).

Larutkan 1,161 g dikalium hidrogen

fosfat dengan aquades dalam labu ukur

100 mL dan digenapkan hingga tanda

batas (larutan II). 94,4 mL larutan I dan

5,6 mL larutan II dicampurkan. Cek pH

dan diatur pH hingga dicapai pH 5,6.

Pereaksi larutan dapar fosfat 0,1 M pH

7,5 dibuat dan dilarutkan 13,6 g kalium

dihidrogen fosfat dalam 900

mL aquades. Cek pH dan atur pH hingga

dicapai pH 7,5 dengan larutan

kaliumhidroksida 300 g/L, encerkan

hingga 1000 mL dengan aquades. Dan

yang terakhir pereaksi larutan dapar

amonium klorida pH 9,5 dibuat dengan

dilarutkan 33,5 g amonium klorida dalam

150 mL aquades, ditambahkan amonia

pekat dan diencerkan hingga 250 mL

dengan aquades. Lalu disimpan dalam

wadah polietilen.

b) Gelatinisasi pati larut

Gelatinisasi pati larut dilakukan dengan

cara 40 mL pati larut 1% ditambahkan

pada 50 mL aquades mendidih dalam

beaker glass, sambil diaduk. Kemudan

digenapkan hingga 100 mL dengan air.

Larutan pati tergelatinisasi dibiarkan

dingin pada suhu kamar (konsentrasi pati

4mg/mL). Diambil 1 mL larutan pati

tergelatinisasi, diencerkan hingga 100 mL

dengan aquades. Larutan ini digunakan

sebagai larutan stok (substrat) yang

digunakan untuk pengujian (konsentrasi

0,04 mg/mL = 40 g/mL).

c) Pembuatan kurva standar pati

(duplo)

Kurva standar pati dilakukan dengan

tabung reaksi diisi 2,5 mL larutan stok,

1,75 mL dapar fosfat 0,1 M pH 5,6 dan

0,75mL aquades. Campuran reaksi

diambil (variasi volume, lihat tabel) dan


6

dipindahkan ke tabung reaksi lain berisi

1,5 mL HCl 10% untuk menghentikan

reaksi. Ditambahka 1,5 mL indikator

(larutan iodin-kalium iodida). Dilakukan

absorbansi dibaca pada 620 nm. Blanko

dibuat dengan komposisi yang sama

dengan campuran reaksi, kecuali tanpa

ditambahkan indikator.

d) Uji aktivitas amilase pada variasi

suhu (duplo)

Uji aktivitas amilase pada variasi suhu

Tabung reaksi diisi 0,5 mL larutan stok,

0,35 mL dapar fosfat 0,1 M pH 5,6 dan

0,15 mL ekstrak amilase. Campuran

reaksi diinkubasi pada 27 dan 57oC

selama 30 menit. diambil 0,2 mL

campuran reaksi dan dipindahkan ke

tabung reaksi lain berisi 0.6 mL HCl 10%

untuk menghentikan reaksi. Ditambahkan

0.6 mL indikator (larutan iodin-kalium

iodida). Dilakukan absorbansi yang

dibaca pada 620 nm, konsentrasi pati

terhidrolisis dikalikan dengan faktor

pengenceran. Dibuat blanko. Jumlah pati

terhidrolisis per satuan waktu ditentukan

dari kurva standar konsentrasi pati

(substrat) terhadap absorbansi.

Uji aktivitas amilase pada variasi pH

(duplo) Tabung reaksi diisi 0,5 mL larutan stok, 1,75 mL dapar pH 4,5 dan 5,6; dan 0,15 mL ekstrak amilase. Campuran reaksi

diinkubasi pada 37 oC selama 30 menit. diambil 0,2 mL campuran reaksi dan pindahkan ke tabung reaksi lain berisi 0,6 mL HCl 10% untuk menghentikan reaksi. ditambahkan 0,6 mL indikator (larutan iodin-kalium iodida). Dukur absorbansi pada 620 nm, jangan lupa konsentrasi pati terhidrolisis dikalikan dengan faktor pengenceran. Dibuat blanko. Jumlah pati terhidrolisis per satuan waktu ditentukan dari kurva standar konsentrasi pati (substrat) terhadap absorbansi. HASIL

Tabel 1. Absorbansi baku larutan pati

No. Konsentrasi

(g/ ml)

sumbu x

Absorbansi

sumbu y

1 0.4 1.183

2 0.6 1.2411

3 0.8 1.4075

4 1 1.7355


7

Grafik Kurva Baku 1

Persamaan garis y = 0.91195x + 0.75341

r = 0.949011

Tabel 2. Absorbansi Fraksi Protein

Variasi Suhu

Suhu

(oC) Fraksi Absorbansi

27oC

1 0.402

2 1.285

3 1.5

57oC

1 0.489

2 0.729

3 1.437

Perhitungan konsentrasi pati variasi

suhu

Suhu 27oC

Fraksi 1 (Fraksi ke 4) y = 0.402

y = 0.91195x + 0.75341

0.402= 0.91195x + 0.75341

x = -0.38534

Fraksi 2 (Fraki ke 6)

y = 1.285

y = 0.91195x + 0.75341

1.285 = 0.91195x + 0.75341

x = 0.582916

Fraksi 3 (Fraksi campuran 3

dan 7)

y = 1.5

y = 0.91195x + 0.75341

1.5 = 0.91195x + 0.75341

x = 0.818674

Suhu 57oC

Fraksi 1 (Fraksi ke 4)

y = 0.489

y = 0.91195x + 0.75341

0.489 = 0.91195x + 0.75341

x = -0.28994


y = 0.729

y = 0.91195x + 0.75341

0.729 = 0.91195x + 0.75341

x = -0.0267


dan 7)

y = 1.437

y = 0.91195x + 0.75341

1.437 = 0.91195x + 0.75341

1.183 1.2411 1.4075 1.7355

0 0.5 1

1.5 2

0.4 0.6 0.8 1


8

x = 0.74959

Grafik konsentrasi pati variasi suhu

Suhu 27oC

x y

fraksi 1 -0.38534 0.402 fraksi 2 0.582916 1.285 fraksi 3 0.818674 1.5

grafik variasi suhu 27oC 1

Persamaan garis y = 0.9120 x + 0.7533

r = 0,99

Suhu 57oC

grafik variasi suhu 57oC 1

Persamaan grafik y=0.9120 x + 0.7533 r = 0.99

Tabel 3. Absorbansi Fraksi Protein

Variasi pH

pH Fraksi Absorbansi

4.5

1 1.859

2 1.999

3 1.5

5.6

1 1.474

2 1.323

3 1.658

Perhitungan konsentrasi pati variasi

pH

pH 4.6


y = 1.859

y = 0.91195x + 0.75341

1.859 = 0.91195x + 0.75341

1.859 1.999 1.5 0 0.5 1 1.5 2 2.5

1.212336203 1.365853391 0.818674269

0.489 0.729 1.437

0 0.5 1 1.5 2

-0.289939141 -0.026766818 0.749591535

x y

fraksi 1 -0.28994 0.489 fraksi 2 -0.02677 0.729 fraksi 3 0.749592 1.437


9

x = 1.212336


y = 1.999

y = 0.91195x + 0.75341

1.999 = 0.91195x + 0.75341

x = 1.3658


dan 7)

y = 1.5

y = 0.91195x + 0.75341

1.5 = 0.91195x + 0.75341

x = 0.81867

pH 5.6


y = 1.474

y = 0.91195x + 0.75341

1.474 = 0.91195x + 0.75341

x = 0.790164


y = 1.323

y = 0.91195x + 0.75341

1.323 = 0.91195x + 0.75341

x = 0.62458


dan 7)

y = 1.658

y = 0.91195x + 0.75341

1.658 = 0.91195x + 0.75341

x = 0.991929

Grafik konsentrasi pati variasi pH

pH 4.5

x y

fraksi 1 1.212336 1.859 fraksi 2 1.365853 1.999 fraksi 3 0.818674 1.5

grafik variasi pH 4,5 1

Persamaan garis y = 0,91195x + 0,7534

r = 1

PEMBAHASAN

Pengujian aktivitas amilase ini

bertujuan untuk mengukur hasil

hidrolisis pati (substrat) atau sisa

substrat setelah kontak dengan enzim

amilase dalam waktu tertentu. Prinsip

yang mendasari praktikum ini adalah

Metode Caraway-Somogyi, Absorbans,

dan Hidrolisis glukosa.

Amilase merupakan salah satu

enzim yang diperlukan oleh tubuh.

1.859 1.999 1.5

0 0.5 1 1.5 2 2.5


10

Amilase merupakan enzim yang

merombak pati, Amilase memotong

rantai polisakarida yang panjang,

menghasilkan campuran glukosa dan

maltosa. Amilase merupakan

polisakarida yang terdiri dari 100-1000

molekul glukosa yang saling berikatan

membentuk rantai lurus. Dalam air,

amilosa bereaksi dengan iodin

memberikan warna biru yang khas.

Amilase terdapat di dalam mulut.

Tahap pertama dalam Metode

Caraway-Somogyi adalah gelatinasi pati.

Tujuan dari gelatinasi pati adalah untuk

menghasilkan larutan starch yang baku,

sehingga dapat digunakan sebagai

substrat untuk menguji enzim amylase

yang terkandung dalam sampel ekstrak.

Enzim amilase didapat dalam

sampel melalui proses fraksinasi,

dimana substrat yang terfraksinasi

adalah substrat-substrat yang bersifat

protein atau mengandung gugus asam

amino. Enzim merupakan suatau protein.

Proses hidrolisis pati dengan enzim

amilase terjadi pada saaat proses

inkubasi, dimana Amilase memotong-

motong ikatan glikosidik (14) pada

rantai polisakarida yang panjang,

menghasilkan campuran glukosa dan

maltose.

Reaksi hidrolisis ini dihentikan

dengan penambahan HCl 10%. HCl

menghentikan reaks imelalui proses

denaturasi protein. Protein memiliki

sifat zwitter ion dan titik isoelektrik

dimana jumlah muatan positif dan

muatan negatif pada protein adalah

sama. Mekanismenya adalah

penambahan asam dan basa dapat

mengacaukan jembatan garam yang

terdapat pada protein. Ion positif dan

negatif pada garam dapat berganti

pasangan dengan ion positif dan negatif

dari asam ataupun basa sehingga

jembatan garam pada protein yang

merupakan salah satu jenis interaksi

pada protein, menjadi kacau dan protein

dapat dikatakan terdenaturasi.

Penambahan KI berfungsi

sebagai indikator, dimana. Sisa pati

yang tidak terhidrolisis akan bereaksi

dengan indikator sehingga

menghasilkan warna tertentu (coklat).

Absorbansi sampel kemudian diukur

pada panjang gelombang 620 nm karena

menghasilkan warna coklat/merah.

Warna ini terbaca pada panjang

gelombang 620.

Faktor yang mempengaruhi

kerja enzim diantaranya suhu dan pH.

Dimana semakin tinggi suhu, maka


11

protein akan semakin mudah

terdenaturasi, semakin rendah suhu

enzim akan menjadi inaktif. Panas dapat

mengacaukan ikatan hidrogen dari

protein namun tidak akan mengganggu

ikatan kovalennya. Hal ini dikarenakan

dengan meningkatnya suhu akan

membuat energi kinetik molekul

bertambah. Bertambahnya energi

kinetik molekul akan mengacaukan

ikatan-ikatan hidrogen. Sedangkan pada

pH, semakin asam atau basa maka akan

menyebabkan enzim mengalami

denaturasi. Oleh sebab itu dalam reaksi

ini, perlu ditambahkan penyangga yaitu

dapar fosfat, untuk menjaga pH reaksi

agar tetap netral.

Nilai absorbansi yang diperoleh

pada pH 5,6 dengan suhu 27oC pada

campuran fraksi 3 dan 7 yaitu 1.500 ,

fraksi 4 yaitu 0.402 dan fraksi 6 yaitu

1.285. Pada variasi suhu 57oC fraksi

campuran 3 dan 7 menghasilkan nilai

absorbansi 1.431, fraksi 4 senilai 0.489

dan fraksi 6 senilai 0.729. Pada variasi

pH dilakukan di suhu yang sama yaitu

37oC dengan variasi pH yaitu 4,5 dan

5,6. Nilai absorbansi di pH 4,5 dari

fraksi campuran 3 dan 7 yaitu 1.500 ,

pada fraksi 4 yaitu 1.859 dan fraksi 6

yaitu 1.999. Sementara itu pada pH 5,6

fraksi campuran 3 dan 7 memberikan

nilai absorbansi 1.658 , fraksi 4 senilai

1.474 dan fraksi 6 yaitu 1.323.

Berdasarkan nilai absorbansi yang

diperoleh, aktivitas amilase terbesar

terkandung pada fraksi yang memiliki

nilai absorbansi terkecil, yaitu pada

fraksi 4 dalam kondisi pH 5.6 dan suhu

27oC. Artinya konsentrasi pati yang

terdapat di dalam fraksi tersebut sedikit

karena adanyanya aktivitas amilase

yang mampu merombak pati. Sehingga

aktivitas amilasenya paling tinggi.

SIMPULAN

Aktivitas amilase dari fraksi protein

yang terdapat dalam buah pisang dapat

ditentukan. Aktivitas amilase tertinggi

terdapat pada fraksi nomer 4 pada pH

5,6 dan suhu 27oC dengan konsentrasi

pati sebesar -0.38534 M

DAFTAR PUSTAKA

Afiukwa, et. al. 2009. Determination of

amylase activity of crude extract

from partially germinated mango

seeds (Mangifera oraphila).

Tersedia online di

http://www.academicjournals.org/

AJB (diakses pada 28 April 2015

pukul 21.58 WIB).


12

Machfoedz, Ircham. 2008. Gigi dan

Mulut.Yogyakarta: Fitramaya.

Poedjiadi, A. 1994. Dasar-Dasar

Biokimia. Jakarta: UI-Prees.

Sadikin, Mohammad, dkk. 2001.

Biokimia Eksperimen

Laboratorium. Jakarta :

Widya Medika.

Sirajuddin, Saifuddin. 2011. Penuntun

Pratikum Biokimia. Makassar:

UNHAS.

Yuniastuti, Ari. 2007. Gizi dan

Kesehatan. Yogyakarta: Graha

Ilmu.

Aktivitas Enzim Amilase

Documents

Transcript of Aktivitas Enzim Amilase