Biokimia

kuliah 9kuliah 9

E N Z I M

Enzim berbeda dengan katalis kimia biasa dalam:

• Laju reaksi lebih tinggi, 106 – 1012 KALI. Karbonik anhidrase 105 mol CO2 per detik

• Kondisi reaksi ‘mild’, tidak terlalu panas

• Spesifikasi lebihbesar, tidak ada produk • Spesifikasi lebihbesar, tidak ada produk samping

• Kapasitas untuk pengaturan

Feedback inhibition

Mekanisma pengontrolan enzim

• Feed back inhibition, produk akhir dalam suatu jalur menghambat enzim pertama dalam lintasan

• Fosforilasi residu threonin atau tyrosin

• Disintesis dam prekursornya, zimogen. • Disintesis dam prekursornya, zimogen. Pengaktifan terjadi melalui pemutusan ikatan peptida

Klasifikasi dan tata nama enzim

• Reaksi-reaksi dan enzim yang mengkatalisisnya dibagi dalam 6 kelas

• Nama enzim mempunyai 2 bagian

• Keterangan tambahan

• Masing-masing enzim mempunyai nomor kode sistematik (EC) nomor ini menyetakan ; jenis reaksi. Sub kelas dan sub sub kelas

Keenam kelas enzim tersebut adalah:

• Oksidoreduktase

S red + S’ oks ------ S oks + S’red

• Transferase

S—G + S’ ---- S’—G + S

X Y

S—G + S’ ---- S’—G + S

• Hidrolase

Asilkolin + H2O ----- kolin + asam

• LiaseC ---C ------ X---Y + C---C

ikatan rangkap

• Isomerase

• ligase

Spesifikasi substrat

tripsin trombin

Karakteristik sisi aktif enzim

• Bagian yang relatif kecil dibanding ukuran total enzim

• Struktur 3 dimensi dibentuk oleh gugus dari residu yang berlainan, berjauhan

• Berupa cekungan, daerah terbuka yang dangkal

• Spesifikasi ikatan tergantung pada pengaturan secara tepat sisi aktif enzim

2 model interaksi enzim dengan substrat

Model lock n key Induce fit model

Sifat kinetika enzim

1. Efek temperatur

menurut teori kinetika reaksi kimia:

- untuk bereaksi molekul harus saling membentur

- untuk benturan yang berhasil, harus mempunyai cukup energi untuk mengatasi energi penghalang, pembatas reaksi

Koefisien temperatur (Q10).

2. Pengaruh pH

• Denaturasi enzim pada pH ekstrim

• Pengaruh terhadap keadaan muatan listrik enzim dan substrat

3. Pengaruh konsentrasi reaktan

• Substrat

Pengaruh konsentrasi enzim

• Kecepatan reaksi tidak selalu sebanding dengan

[enzim]

• Bila reaksi yang dikatalisis enzim mengawali 1

atau lebih substrat menjadi produk (P), tidak ada

produk (P) untuk reaksi terbalik terjadiproduk (P) untuk reaksi terbalik terjadi

• Pada awal reaksi kecepatan awal (Vi) akan

berbanding langsung dengan [enzim]

• Enzim adalah reaktan yang bergabung dengan

substrat membentuk EnzS yang akan terurai

menghasilkan Produk dan enzim bebas

k1 k2

Enz + S EnzS Enz + P

k-1 k-2

Disederhanakan

k1

Enz + S Enz + P

k-2

Kec 1 = k1 [Enz] [S]

Kec 2 = k-2 [Enz] [P]

k1 [Enz] [P] [P]

Keq = = =

k-2 [Enz] [S] [S]

• Jadi: Enzim merubah jalan reaksi tetapi tidak mengubah konsentrasi reaktan dan produk pada awal dan akhir keseimbangan faktor-faktor yang keseimbangan faktor-faktor yang menentukan Keq

- Sifat irreversibel, inhibitor terurai sangat

lambat karena terikat kuat oleh ikatan

kovalen dan non kovalen dengan enzim

- Sifat reversibel, dapat dengan mudah terurai

4. Pengaruh inhibitor

- Sifat reversibel, dapat dengan mudah terurai

inhibitor kompetitif

inhibitor non kompetitif

Inhibitor kompetitif dan non kompetitif

Pengaruh inhibitor pada kecepatan reaksi

Pengaruh non kompetitif inhibitor