UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN CRISTÓBAL DE HUAMANGA

FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Y METALURGIA

ESCUELA DE FORMACIÓN PROFESIONAL DE INGENIERÍA QUÍMICA

ASIGNATURA: QU-243

Laboratorio de Química orgánica

PRÁCTICA N° 06

IDENTIFICACIÓN Y REACCIONES DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

PROFESOR DE TEORÍA: M.SC. Ing. CORDOVA MIRANDA,

Alcira

PROFESOR DE PRÁCTICA: M.SC.Ing. CORDOVA MIRANDA, Alcira

ALUMNO(S):

RODRÍGUEZ CÁRDENAS ,Luis adolfo

ATAUCUSI CURI, Hernán

ARANGO ATAUCUSI, Cesar junior

DIA DE PRÁCTICAS: martes HORA: 2-5 pm

MESA: “D”

FECHA DE EJECUCIÓN: 19/05/15 FECHA DE

ENTREGA: 26 /05/15

AYACUCHO PERÚ

2015

IDENTIFICACIÓN Y REACCIONES DE AMINOÁCIDOS Y

PROTEÍNAS

I. OBJETIVOS

Identificar los aminoácidos y proteínas mediante diferentes

reacciones.

II. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA

LOS AMINOÁCIDOS:

Son sustancias cristalinas, tienen carácterácido como propiedad básica y actividad óptica;químicamente son ácidos carbónicos con, por lomenos, un grupo amino por molécula, 20aminoácidos diferentes son los componentesesenciales de las proteínas. Aparte de éstos, seconocen otros que son componentes de las paredescelulares. Las plantas pueden sintetizar todoslos aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catalizando las proteínas dentro

del propio cuerpo.Un aminoácido: Es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres. Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característica de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente.

Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa. Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Cα) en un aminoácido son:

Un grupo carboxilo Un grupo amino Un átomo de hidrógeno Una cadena lateral R, que es característica de cada AA

Constituye una excepción el AA prolina: con un anillo pirrolidínico, que puede considerarse como un α-aminoácido que estáN-sustituido por su propia cadena lateral (Figura de la izquierda).

En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), el carbono es asimétrico y

por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L. Los AA proteicos son invariablemente de la serie L. En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serieD: en los peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos péptidos con acción antibiótica y en péptidos opioides de anfibios y reptiles.

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultanindispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requierenser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, conmás razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más

problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. El déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.

Existen 20 aminoácidos diferentes y todos ellos tienen una parte común en su molécula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo ácido, (COOH) como puede verse en el dibujo de los aminoácidos, que aparece a continuación: En este dibujo puede verse la fórmula de ellos, en color negro la parte común, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos distinto comportamiento, la clave de colores esla siguiente:

Aminoácidos hidrófobos. Aminoácidos polares.

Aminoácidos ácidos.Aminoácidos básicos.

Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a

diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.

Lista de Aminoácidos (Esenciales y no esenciales) y función de cada una de ellos:

L - Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.

L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistemainmunológico.

L - Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

Acido L - Aspártico: Función: Es muy importante para la desintoxicacióndel Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico secombina con otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

L - Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.

L - Cistina: Función: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muyimportante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.

L - Cisteína: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteína está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

L - Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.

Acido L - Glutáminico: Función: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.

L - Glicina: Función: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

L - Histidina: Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimientoy reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

L - Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

L - Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, está implicada en la regulaciónde la presión sanguínea, fortalece el músculo cardiaco y vigorizael sistema nervioso.

L - Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.

L - Ornitina: Función: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza enel organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

L - Prolina: Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

Los Ocho (8) Esenciales:

L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona delCrecimiento intervienen en la formación y reparación del tejidomuscular.

L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona delCrecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación deltejido muscular.

L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque,en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversasfunciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos,anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas yconstituye el principal limitante en las proteínas de la dieta.El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento queva a utilizarse a nivel celular.

L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno,fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejidoconectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.

L - Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en laproducción hormonal, especialmente en la función de las glándulasde secreción adrenal. También interviene en la síntesis de laserotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.

L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L-Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales dedesintoxicación.

L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de lostejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance denitrógeno.

Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos),mientras otros nunca se encuentran en ellas. Todos losaminoácidos que componen proteínas presentan un carbonoasimétrico denominado alfa (por ser el carbono adyacente al grupo

carboxilo). La unión entre aminoácidos se produce mediante unenlace peptídico.

Algunos de ellos pueden ser sintetizados por el cuerpo humano.Los que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano deben seringeridos en los alimentos. No hacerlo limita el desarrollo delcuerpo, ya que éste no es capaz de reponer las células de lostejidos que mueren o de crear tejidos nuevos, en el caso delcrecimiento.

LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son los compuestos nitrogenados más abundantes delorganismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto,debido a la gran variedad de proteínas existentes y comoconsecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funcionessumamente diversas, participando en todos los procesos biológicosy constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos. Deeste modo, actúanacelerandoreacciones químicasque de otro modo nopodrían producirseen los tiemposnecesarios para lavida (enzimas),transportandosustancias (como lahemoglobina de lasangre, quetransporta oxígeno alos tejidos),

cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del pelo),sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.Las proteínas son biopolímeros de los alfa aminoácidos; laspropiedades físicas y orgánicas de una proteína estándeterminadas por los aminoácidos que las constituyen. Lassubunidades individuales de aminoácido se unen por enlaces amida,llamadas enlaces peptídico la figura que más adelante se muestra;Muestra la estructura general de un alfa aminoácido y de unaproteína.

Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero talesproteínas no se absorben normalmente en tal constitución sinoque, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causadopor el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal enforma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo quese denomina " circulación entero hepática".

Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneoy, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que lasnecesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclovital.

Los péptidos: son cadenas lineales de aminoácidos enlazados porenlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina EnlacePeptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se vanenlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuenciavariable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijosconvencionales como:

a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueletodel péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidosa otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlacepeptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste enun mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye en sucomposición al azufre y en algunas se observa además la presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista estructural, los elementos químicos que constituyen alas proteínas se encuentran distribuidos en bloques o unidadesestructurales que son los aminoácidos, que unidos entre si integran una estructura polimérica; las proteínas son fundamentalmente polímeros de aminoácidos.

Hay dos tipos principales de proteínas: las simples que están constituidas únicamente por aminoácidos, y las proteínas conjugadas que son las que tienen en su composición otras moléculas diferentes además de aminoácidos.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:

La organización de una proteína viene definida por cuatro nivelesestructurales denominados: estructura primaria, estructura

secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cadauna de estas estructuras informa de la disposición de la anterioren el espacio.

El primer nivel estructural que se puede delimitar en unaproteína, está constituido tanto por el número y la variedad deaminoácidos que entran en su composición, como por el ordentambién llamado secuencia en que se disponen éstos a lo largo dela cadena polipeptídica, al unirse covalentemente por medio desus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se lellama estructura primaria.

El segundo nivel estructural se refiere a la relación espacialque guarda un aminoácido con respecto al que le sigue y al que leantecede en la cadena polipeptídica; en algunos casos elpolipéptido entero, o algunas zonas de éste se mantienenextendidas, mientras que en otros casos se enrollan en formahelicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel sele llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructurasecundaria:

1. la a(alfa)-hélice 2. la conformación beta

3. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobresí misma la estructura primaria. Se debe a la formación deenlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH-del cuarto aminoácido que le sigue.

4. En esta disposición los aa. no forman una hélice sino unacadena en forma de zigzag, denominada disposición en láminaplegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda ofibroína.

El tercer nivel estructural se refiere a la relación espacial que guardan entre sí

las diferentes zonas o áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. A este nivel se le llama estructura terciaria. En una proteína compuesta de una sola cadena polipeptídica, el nivel máximo de estructuración corresponde precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una proteína oligomérica, que es aquel tipo de proteína que está compuesta de más de una cadena polipeptídica, se puede considerarun siguiente nivel de organización, que se refiere a la manera enque cada cadena polipeptídica en la proteína se arregla en el espacio en relación con las otras cadenas polipeptídicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria. La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funcionesde transporte , enzimáticas, hormonales. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidosque tiene azufre. 2. los puentes de hidrógeno 3. los puentes eléctricos 4. las interacciones hifrófobas.

III. MATERIALES Y REACTIVOS:

Materiales:

Seis tubos de ensayo. Rejilla. Piseta Pinza para tubo de ensayo Baño de María

Reactivos: Hipoclorito de sodio 10%

NaClO

Etanol. C2H6O Ácido clorhídrico HCl Ácido nítrico HNO3

Hidróxido de sodio al 40 , 10 ,5% NaOH Sulfato cúprico al 1%. CuSO4

Nitrato de sodio. NaNO3

Alfa – naftol 1%

NINHIDRINA.

MILLON.

Albúmina.Clara de huevo

Glicina.

Asparagina.H2NCOCH2CH (NH2) COOH

Lisina.

leucina

serina

BIURET

IV. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

ENSAYO N01: REACCIÓN DE LA NINHIDRINA.

Disponer de tubos de ensayos limpios, echar 1 ml de cada una de las soluciones de aminoácidos o proteínas, en los diferentes tubos de ensayo, agregar 0.5 ml de solución de ninhidrina al 0.1% a cada tubo. Calentar en un baño de agua hirviente por unos minutos, luego retirar los tubos del baño María y dejar enfriar en la gradilla. Anotar sus observaciones y resultados.

Glicina leucina serina lisina asparagina albumina

Glicina leucina serina lisina asparagina albumina

OBSERVACIÓN:A los tubos 1, 2, 3, 4, 5 y 6 conteniendo glicina, leucina, serina, lisina asparagina y albumina respectivamente, se leañadió el reactivo de ninhidrina y se calentó a ebullición. Todas estas soluciones (enfriadas) dieron soluciones en tonalidades violetas, con excepción de la asparagina que da una un color rojo, que significa que no reacciono.

ENSAYO NO2: REACCIÓN DE BIURET.

En tubos de ensayo limpios echar 1 ml de cada una de las soluciones de aminoácidos o proteínas, en los diferentes tubos agregar 0.5 ml de NaOH al 40% a cada tubo. Agregar 3 gotas de solución de sulfato cúprico al 1 % a cada tubo de ensayo. Agitarcada tubo de ensayo y observar si se desarrolla algún color. Anote sus observaciones y resultados.

Albumina glicina leucina serina asparagina lisina

Albumina glicina leucina serina asparagina lisina

Asparagina

Glicina

CuSO4NO REACCIONA

NaOH

Leucina

CuSO4 NO REACCIONA

NaOH

Lisina

CuSO4

NO REACCIONA NaOH

OBSERVACIÓN:La albumina, serina y asparagina reaccionan con el sulfatode cobre en medio alcalino, dando soluciones en diferentestonos azules. El resto de las muestras (glicina, leucina ylisina) no reaccionan con el sulfato de cobre quedandosoluciones de color en tonos celestes.

ENSAYO NO 3: REACCIÓN XANTOPROTEICA.

Disponer de tubos de ensayos limpios y echar 1 ml de cada una delas soluciones de aminoácidos o proteínas, en los diferentes tubos agregar 0.5 ml de HNO3 concentrado a cada tubo. Calentar los tubos en un baño de agua hirviente por 3-5 min. Retirar los tubos del baño y dejar enfriar agregar lentamente 1 ml de NaOH al 40% y observar el cambio de color de amarillo a anaranjado. Anotar sus observaciones y resultados.

Albumina leucina serina asparagina lisina glicina

Albumina leucina serina asparagina lisina glicina

Gl icina:

Observación: La solución es incolora.

Serina:

Observación: La solución se muestra incolora.

Leucina:

OBSERVACIÓN:La albúmina con ácido nítrico en presencia de calor (Baño deMaría) coagula de color amarillo, al enfriar se le agregaNaOH precipitando de color naranja. La leucina más el ácidonítrico en presencia de calor no reacciona observándose unasolución incolora, la que se enfría, y con la adición delNaOH, nos da un precipitado amarillo, concluyendo que laleucina solo reacciona en medio alcalino. La glicina con elácido nítrico en presencia de calor no reacciona, estasolución incolora se enfría, luego se adiciona NaOH, dandouna solución incolora. La serina no reacciona con el ácidonítrico en presencia de calor, esta solución incolora seenfría, luego se adiciona NaOH dando una coloración deamarillo tenue. La asparagina mas ácido nítrico en presenciade calor no reacciona, esta solución incolora se enfría y aladicionar NaOH reacciona violentamente liberando calor,quedando una solución incolora y la lisina más ácido nítrico enpresencia de calor no reacciona, esta solución incolora seenfría y al adicionar NaOH reacciona liberando un gas decolor blanco, quedando una solución incolora.

ENSAYO NO4: REACCIÓN DE MILLON.

Disponer de tubos de ensayos limpios y echar 1ml de cada una de las soluciones de aminoácidos o proteínas, en diferentes tubos de ensayos, agregar 5 gotas del reactivo de millón a cada tubo, calentar los tubos en un baño de agua hirviente por unos 10 min.Retirar los tubos de ensayo del baño maría ponerlos en la gradilla, dejar enfriar y agregar 5 gotas de solución de nitratode sodio. La aparición de un color rojo ladrillo indica un resultado positivo. Anotar sus observaciones y resultados.

Glicina leucina serina asparagina lisina albumina

Glicina leucina serina asparagina lisina albumina

OBSERVACIÓN:

La albúmina es la que reacciona dando un color de rojo

ladrillo, los demás permanecen iguales sin cambios.

ENSAYO NO5: REACCIÓN DE SAKAGUCHI.

Disponer de tubos de ensayo limpios y echar 1ml de cada una de las soluciones de aminoácidos o proteínas, en diferentes tubos de ensayo, agregar 0,5 ml de NaOH al 5% a cada tubo de ensayo y 2 gotas de alfa-naftol al 1%.agregar 2 gotas de hipoclorito de sodio al 10 % a cada tubo. Anote sus observaciones y resultados.

0.5 ml NaOH5%

Glicina leucina serina asparagina lisina albumina

Glicina leucina serina asparagina lisina albumina

OBSERVACIÓN:La albumina es la que da positivo esta reacción, dando una coloraciónroja

ENSAYO NO6: COAGULACIÓN

Disponer de 6 tubos de ensayo, a cada tubo echar 1 ml de la solución de clara de huevo .el primer tubo calentar lentamente yobservar. Al segundo tubo agregar 1ml de etanol, al tercer añadir gotas de HCl concentrado, al cuarto agregar HNO3 concentrado y al quinto agregar 1ml de NaOH al 40% el sexto tubose usa para comparar. Observar y anotar en qué casos se ha formado coagulación.

OBSERVACIÓN:

La albúminaen el primertubo deensayoreacciona en

presencia de calor, formando un coagulo de color BLANCO, enel segundo tubo reacciona con el etanol formando una ligeraturbidez, en el tercer tubo reacciona con ácido clorhídricogenerando una ligera turbidez, en el cuarto tubo reacciona

con ácido nítrico forma un precipitado BLANCO, en el quintotubo con el hidróxido de sodio solo da una ligera turbidez.

ENSAYO NO7: PRECIPITACIÓN DE PROTEÍNAS

Disponer de 6 tubos de ensayo , al primero echar 5 ml de agua, al segundo 5 ml de la solución de clara de huevo, al tercero5 mlde agua y 4 gotas de HCl al 10%, al cuarto 5ml de solución de clara de huevo y 4 gotas de HCl al 10 %, al quinto 5ml de agua y4 gotas de solución de NaOH al 10% , al sexto 5ml de solución declara de huevo y 4 gotas de NaOHal 10%. A cada tubo agregar 2ml de solución de sulfato de cobre al 1% y observar los resultados.

OBSERVACIÓN: La reacción de la albúmina frente al CuSO4 (tubo 2) nos dioun precipitado de color celeste, frente al HCl (tubo 4)precipitó de color azul claro, y frente al NaOH (Tubo 6) precipito de color violeta. De esto deducimos que las proteínas precipitan en tono azul- violeta con CuSO4 en medio ácido y básico respectivamente,caracterizando este ensayo para la identificación. De lasproteínas.

V.CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES:

Aprendimos a diferenciar y reconocer las proteínas y aminoácidos

en las distintas reacciones realizadas.

Pudimos observar las diferentes reacciones que se realizaron para

el tratamiento específico de las proteínas (albúmina).

La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se

debe a su desnaturalización por los agentes indicados, que al

actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción de su

estructura terciaria y cuaternaria.

Las proteínas están constituidos por aminoácidos, por los cuales

los métodos se basan en el reconocimiento de los aminoácidos

Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con

el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar

con formación de coágulos al ser calentadas a temperaturas

superiores a los 70 °C o al ser tratadas con soluciones salinas,

ácidos, alcohol, etc.

En la reacción con la ninhidrina se forma la purpura de Ruhemann.

La albumina contiene arginina y esta presenta al grupo guanidina

que es este grupo el q reacciona dando una coloración roja.

RECOMENDACIONES

Tener en cuenta las explicaciones del profesor en las distintas

prácticas que se realiza en el laboratorio.

Tener en cuenta que la temperatura es bastante importante en la

coloración y reacción

Realizar con cuidado los ensayos de la práctica y utilizar

guardapolvo en todo momento ya que puede ocasionar quemaduras u

otros daños.

VII.CUESTIONARIO;

1.- ¿Qué grupos funcionales se revelan en la reacción de la Ninhidrina?

Grupos –OH, oxo

2.- ¿es adecuada la reacción de la ninhidrina para distinguir aminoácidos de proteínas?

Si es adecuada porque es una de las reacciones más sensibles para identificar aminoácidos en general, ya que detecta una parte de aminoácido en 1 500 000 partes de agua. Aminoácidos y muchas aminas primarias dan un color violeta característico

3.-explique el uso y la importancia de la reacción de Biuret.

la reacción o prueba de BIURET es un método que detecta lapresencia de compuestos con dos o más enlaces peptídicos y, por tanto, sirve para todas las proteínas y péptidos cortos. El reactivo del biuret (sulfato de cobre en una base fuerte) reacciona con los enlaces del péptido y cambia el color cuando entra en contacto con otra sustancia, tornándose VIOLETA. Mientras más cantidad de proteína estépresente en la solución, más oscuro es el color.

4.- ¿con que reacción distinguiría usted, un aminoácido de una proteína?

Para mí la mejor reacción de identificación es la de la ninhidrina ya que esta reacción detecta una parte de aminoácido en 1 500 000 partes de agua y da una coloraciónpurpura llamada purpura de Ruhemann.

5.- escribe la formula estructural de la tirosina e identifique el grupo responsable de la reacción de Millón.

Reacciona con el grupo -OH  del fenol de la tirosina produciendo una coloración roja característica.

6.- ¿Qué otros aminoácidos dan positiva la reacción de Millón?

solo la tirosina ya que tiene un grupo fenólico y reacciona con el-OH dando un color de rojo ladrillo, este

aminoácido está presente en la albumina y en otras proteínas.

7.- ¿la lisina podría dar positiva a la reacción xantoproteica?

La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar paradeterminar la presencia de proteínas solubles en una solución,empleando ácido nítrico concentrado. La prueba da resultadopositivo en aquellas proteínas con   aminoácidos   portadores de grupos   aromáticos , especialmente en presencia de tirosina. Si unavez realizada la prueba se neutraliza con un álcali, se torna coloramarillo oscuro.

la lisina, no presenta ningún anillo aromático por esa razón no daríapositivo esta reacción.

8.- describa la formula estructural de la arginina y señale el grupo guanidina.

GRUPO GUANIDINA

VIII.BIBLIOGRAFIA:

http://catedras.quimica.unlp.edu.ar/qo3/Apuntes/Biuret.pdf MORRISON Y BOYD. Química Orgánica. 5ta Edición. L. D. WADE, Jr. “QUÍMICA ORGÁNICA”. Volumen 2. Séptima

Edición. Pearson Educación, México. 2011 (Página: 1188).