MÓNICA MUÑOZ 1200012QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

MONOGRAFÍA DE PROTEÍNAS

INTRODUCCIÓNLas proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de otras sustancias más simples llamadas aminoácidos, formadas de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHONS). El nombre proviene de la palabra griega πρωτα (prota), que significa “lo primero” o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Los vegetales sintetizan las proteínas a partir de los nitratos ylas sales amoniacales del suelo; los animales herbívoros las reciben de las plantas; y el hombre puede obtenerlas tanto de lasplantas como de los animales. Las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales, y esto se debe a que,de los 24 aminoácidos conocidos, 9 son imprescindibles para la vida, y se encuentran mayormente en las proteínas animales.

Las proteínas constituyen, junto con los ácidos nucleicos, las moléculas de información en los seres vivos. Juegan un papel central en los sistemas biológicos. Los microorganismos tienen unnúmero mínimo cercano a 3,000 clases de proteínas que abarcan todo tipo de funciones: estructura, transporte, movilidad, defensa, reconocimiento, almacenamiento y la función catalítica que llevan a cabo las enzimas. De sus componentes se obtienen moléculas nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el crecimiento de quien las consume.

AMINOÁCIDOSLas unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas son los aminoácidos. Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entreel grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina peptídico; estos dos "residuos" forman un dipéptido,

pero pueden llegar a conformar cadenas polipeptídicas, alcanzandoaltos pesos moleculares, a lo cual se denomina proteína.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno yuna cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos.

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo(rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul). La "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.

A pH bajo, los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica, mientras que a pH alto están en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, propios de los medios biológicos, habitualmente adquieren una forma de ion dipolar llamado zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).

A los aminoácidos que deben ser obtenidos mediante los alimentos se les llama esenciales debido a que el organismo no puede sintetizarlos por sí mismo; la carencia de estos aminoácidos no permite reponer las células o crear tejidos nuevos. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

Valina (Val, V)Leucina (Leu, L)Treonina (Thr, T)Lisina (Lys, K)Triptófano (Trp, W)Histidina (His, H)Fenilalanina (Phe, F)Isoleucina (Ile, I)Arginina (Arg, R)Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se les conoce como no esenciales y son:Alanina (Ala, A)Prolina (Pro, P)Glicina (Gly, G)Serina (Ser, S)Cisteína (Cys, C) Asparagina (Asn, N)Glutamina (Gln, Q)Tirosina (Tyr, Y) Ácido aspártico (Asp, D)Ácido glutámico (Glu, E)

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Según su forma

- Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura atípica. Son insolubles en agua. Ejemplos: queratina, colágeno y fibrina.

-Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compactada, dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína, y los grupos hidrófilos hacia afuera, lo que les confiere solubilidad en

disolventes polares como el agua. Ejemplos: enzimas, anticuerpos, hormonas, etc.

- Mixtas: posen una parte fibrilar (comúnmente el centro) y otra parte globular (los extremos).

Según su composición química

- Simples: producen solo aminoácidos al ser hidrolizadas. También se les llama holoproteínas.

- Proteínas conjugadas: contienen partes no proteicas, llamadas grupo prostético. Son globulares, y se clasifican según grupo prostético y componentes en fosfoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas y cromoproteínas.

CONJUGADASNOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas Acidos nucléicosLipoproteínas LípidosFosfoproteínas Grupos fosfatoMetaloproteínas MetalesGlucoproteínas Monosacáridos

ESTRUCTURALa organización de una proteína viene definida por cuatro nivelesestructurales. Su función depende de la secuencia y la forma que adopte.

Esquema de las estructuras de las proteínas

- Estructura primaria: es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos en la proteína, indicando de cuáles de ellos componen su cadena; es decir, determina cuál será la estructura secundaria y por tanto la terciaria.

- Estructura secundaria: es la ordenación regular y periódica de la cadena polipeptídica en el espacio. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. Durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, se generan los siguientes arreglos:

o Hélice α: la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma. Se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios, formados entre elgrupo el grupo -C=O del aminoácido "n" y el -NH del "n+4".

o Lámina β: sucede cuando la cadena principal se estira al máximo. Está formada por dos o más cadenas paralelaso antiparalelas. Adopta estructura en zigzag o de acordeón mediante puentes hidrógeno intercatenarios o diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Es muy estable.

Hélice alfa y lámina beta, respectivamente, de la estructura secundariade las proteínas.

o Giros 𝜷: son secuencias cortas de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas mediante giros bruscos de 180 grados ala cadena principal de un polipéptido.

- Estructura terciaria: la cadena polipeptídica se pliega para formar estructuras compactas como las proteínas globulares. Aquí participan atracciones intermoleculares y puentes de hidrógeno. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Ejemplo de una estructura terciaria

- Estructura cuaternaria: conforma la estructura global e informa de la unión, mediante enlaces iónicos de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar complejos proteicos llamados protómeros, que varían desde dos a muchas unidades. Esta estructura es responsable de la funcionalidad y no existe en todas las proteínas.

- Estructuras supramoleculares: se dan cuando las proteínas asociadas aotras moléculas se ensamblan formando estructuras más complejas; así ofrecen ventajas funcionales, al manifestar una complejidad intermedia entre las proteínas oligoméricas y los lisosomas o las mitocondrias por otro.

PROPIEDADES:A continuación se muestran algunas de las propiedades que tienen las proteínas.

Solubilidad: se pierde al aumentar la temperatura y el pH.

Capacidad electrolítica: se determina a través de la electroforesis.

Especificidad: varía en cada proteína y depende de su estructura primaria.

Amortiguador: funcionan como sustancias tampón debido su carácter anfótero; se comportan como ácidos o bases.

Catalizadores: a través de las enzimas, las proteínas logranacelerar las reacciones que se llevan a cabo en un sistema.

FUNCIONESLas proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Sus funciones son específicas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc. Realizan sus funciones por unión selectiva a moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor; sin embargo, pueden también unirse a moléculas distintas, por ejemplo los anticuerpos se unen a antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, etc. En seguida se describen algunas de sus funciones:

- Función estructural: forman parte de las membranas celulares, actúan como receptores, facilitan el transporte de sustancias, confieren elasticidad y resistencia a órganosy tejidos.

- Función enzimática: las proteína con esta función son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadoresde las reacciones químicas del metabolismo celular.

- Función hormonal: algunas hormonas son de naturaleza protéica, así pueden regular diversos procesos del organismo, como la glucosa en sangre o el metabolismo del calcio.

- Función reguladora: regulan la expresión de ciertos genes y la división celular.

- Función homeostática: mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantenerconstante el pH del medio interno.

- Función defensiva: actúan como anticuerpos frente a posiblesantígenos, contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos, tienen efecto germicida y protegen las mucosas.

- Función de transporte: transportan oxígeno y lípidos en la sangre lípidos por la sangre; y electrones en los sistemas.

- Función contráctil: son responsables de la contracción muscular y el movimiento de cilios y flagelos.

- Función de reserva: constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo de los embriones.

Funcionalidad en alimentosEste comportamiento depende de las propiedades físicas y químicasque se afectan durante el procesamiento, almacenamiento, preparación y consumo de un alimento. A continuación se muestra un cuadro descriptivo de dichas funcionalidades.

PRUEBAS BIOLÓGICASExisten dos factores que determinan el valor nutricional de fuentes proteínicas en cuanto a que éstas cubran los requerimientos de nitrógeno y aminoácidos garantizando un crecimiento y mantenimiento adecuado del individuo, que son: el contenido proteínico y la calidad de la proteína. Respecto al primero se ha sugerido que en los alimentos que forman la base dela dieta, el porcentaje debe asemejarse al de los cereales (8-10%) para satisfacer las necesidades proteínicas de los adultos en tanto se consuma una cantidad adecuada para cubrir los requerimientos energéticos.

En lo referente a la calidad de la proteína, ésta depende tanto de la proporción de aminoácidos indispensables que contiene en relación con los requerimientos humanos, como de la biodisponibilidad de los mismos, término que se refiere a la capacidad para incorporar los aminoácidos de la dieta a las estructuras corporales y que puede verse afectada tanto por una mala digestión como por una absorción incompleta.

El primer objetivo al evaluar la calidad de una proteína es otorgarle una calificación con base en su valor nutritivo potencial, de esta manera se puede construir un registro de las proteínas y en el caso de que la proteína o el alimento sufran cambios en el valor nutritivo a través del proceso y almacenamiento será más fácil detectar el cambio en su calificación.

La medición más exacta de la calidad de nuevas fuentes proteínicas para uso humano se obtiene mediante estudios clínicosrealizados en sujetos, miembros de una población dada en los que se mide ya sea el crecimiento u otros indicadores metabólicos, como es el caso del Balance de Nitrógeno (NB) en que se evalúa elnitrógeno retenido.

Los bioensayos se basan ya sea en la determinación del crecimiento o en la retención de nitrógeno, en función del consumo de proteína, en donde las ratas son los animales experimentales más utilizados. Los métodos químicos por su parte miden el contenido de aminoácidos indispensables y lo comparan con los patrones de referencia establecidos por instituciones internacionales. Los métodos enzimáticos estiman la digestibilidad de la proteína in vitro mediante la acción de proteasas. Los métodos microbiológicos evalúan el crecimiento de microorganismos cuyos requerimientos de aminoácidos indispensables son similares a los del ser humano.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNASCuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Sellama desnaturalización a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin estructura

tridimensional fija. Implica modificaciones que resultan en la alteración o desaparición de funciones como viscosidad, velocidad de difusión, cristalización y reversibilidad de la desnaturalización, dependiendo qué tan fuertes sean los agentes desnaturalizantes.

Este fenómeno genera rupturas en los enlaces disulfuro y los puentes de hidrógeno, y se puede producirse por una diversidad defactores, ya sean físicos como el calor, las radiaciones ultravioleta y las altas presiones; o químicos como los ácidos, las bases y las sustancias con actividad detergente.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

- Cambios en las propiedades hidrodinámicas: aumento de viscosidad y disminución del coeficiente de difusión.

- Minimización de la solubilidad, pues los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie.

- Pérdida de las propiedades biológicas.

Reversibilidad e irresversibilidad de la desnaturalizaciónEn muchas proteínas la desnaturalización no es reversible; esto depende del grado de modificación de su estructura. Aunque al remover el agente desnaturalizante se logra la reversibilidad, esto puede tardar varias horas, incluso días, debido a que la proteína no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen productos distintos al inicial con características diferentes, por ejemplo otro grado de insolubilidad. Recientemente se ha descubierto que, para una correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del agentedesnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción de que toda la información necesaria para quela proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.

Estructura nativa y desnaturalización reversible de una proteína.

Factores desnaturalizantesLos agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

- La polaridad del disolvente. Disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como etanol o acetona. Con ello se reduceel grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

- La fuerza iónica. Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato de amonio, urea o cloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que los solutos compiten por el agua y rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan, lo que algunas veces es reversible. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizarse cuando se restaura la fuerza iónica original.

- El pH. Los iones H+ y OH- del agua afectar la envoltura acuosa de las proteínasy a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerzade repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

- La temperatura. Si se incrementa la energía cinética de las moléculas aumenta, desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

ENZIMASLas enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas. No alteranel balance energético, ni modifican el equilibrio, pero consiguenacelerar el proceso incluso millones de veces. Actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, que se convierten en otras denominadas productos. A las reacciones mediadas por enzimas se les denomina enzimáticas.

Las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Su actividad puede ser afectada por inhibidores que la disminuyen o impiden, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad, la cual también es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propiaenzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos. Una grancantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.

EJEMPLOS DE PROTEÍNASPara finalizar, se nombran algunos ejemplos de proteínas con algunas funciones y fuentes de obtención:

GlucoproteínasRibonucleasa

MucoproteínasAnticuerposHormona luteinizante

NucleoproteínasNucleosomas de la cromatinaRibosomas

CromoproteínasHemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno.Citocromos, que transportan electrones.

GlobularesProlaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada).Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropinaEnzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas.

FibrosasColágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos.Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos). 

BIBLIOGRAFÍA:Química de los alimentos. Cuarta Edición. Salvador Baudi Dergal. Pearson Educación, México, 2006.

REFERENCIAS: http://www.slideshare.net/tabareto/introduccion-proteinas#http://es.wikipedia.org/wiki/Albúminahttp://www.monografias.com/trabajos13/prote/prote.shtml#ixzz2z5sHbI1Nhttp://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml#ixzz2z5zRc56Shttp://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_terciaria_de_las_proteínashttp://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_secundaria_de_las_proteínas

http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htmhttp://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml#ixzz2zB6DB9mjhttp://es.wikipedia.org/wiki/Aminoácido