tugas enzim

18
ENZIM HIDROLASE Novian Agni Y 1406504371 Biokimia Pembimbing : Prof. DR.dr. Mohamad Sadikin, Dsc. PROGRAM MAGISTER ILMU BIOMEDIK FAKULTAS KEDOKTERAN UNIVERSITAS INDONESIA 2015

description

sub kelas hidrolase

Transcript of tugas enzim

Page 1: tugas enzim

ENZIM HIDROLASE

Novian Agni Y

1406504371

Biokimia

Pembimbing : Prof. DR.dr. Mohamad Sadikin, Dsc.

PROGRAM MAGISTER ILMU BIOMEDIK

FAKULTAS KEDOKTERAN

UNIVERSITAS INDONESIA

2015

Page 2: tugas enzim

ENZIM KELAS HIDROLASE

I. PENDAHULUAN

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel.

Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis

oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi

metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.

Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/

nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel, memperoleh energi

Kimia yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain

dengan secara cepat dan efisien bagi sel tersebut.Karena begitu banyak jenis enzim

yang telah diketahui dari waktu ke waktu dan sangat diperlukan penamaan agar tidak

jadi kerancuan dalam mempelajari keperluannya, maka dilakukan klasifikasi enzim

berdasarkan sifat katalisisnya.

Prinsip umum penamaan enzim adalah menamakannya sesuai reaksi yang

dikatalisis dan dengan menambahkan akhiran –ase, misalnya permease, translocase,

reparase, dan lainnya. Pada suatu sistem metabolisme, akan banyak enzim yang

digunakan, sehingga penamannya kadang akan lebih banyak dan hampir serupa. Oleh

karena itu, dibuatlah tata nama enzim oleh IUB (International Union of

Biochemistry )tahun 1964 sekarang menjadi IUNMB (International Union of

Biochemistry and Molecular Biology). Penamaan enzim dibuat dengan penomoran

empat angka. Angka pertama menunjukkan kelas enzim, angka kedua subkelas

(substrat atau jenis reaksi), ketiga subsubkelas (jenis reaksi yang lebih detail atau

koenzim), serta angka keempat urutan seri enzim. Kelas enzim terbagi menjadi enam

kelas, yaitu oksidoreduktase, transferase, hydrolase, lyase, isomerase, dan ligase.

Oksidoreduktase adalah kelas enzim yang mengkatalisis reaksi oksidoreduksi.

Substrat yang dioksidasi disebut hidrogen donor. Nama sistematik didasarkan pada

donor: acceptor oxidoreductase. Subkelas didasarkan kepada jenis gugus yang

dioksidasi ataupun direduksi, yaitu EC 1.1 untuk gugus alkohol, EC 1.2 untuk gugus

aldehid atau karboksilat, dan lainnya. Angka ketiga (sub-subkelas) menunjukkan tipe

Page 3: tugas enzim

akseptor yang terlibat, misalnya 1 menunjukkan NAD(P)+, 2 menunjukkan sitokrom.

Pada presentasi, tiga enzim dari kelas ini yang dibahas adalah AcylCoA dehidrogenase

(EC 1.3.99.3), Stearoyl-CoA Desaturase (EC 1.14.19.1), dan Cyclooxygenase (EC

1.14.99.1).

Transferase adalah enzim yang membantu transfer gugus, misalnya gugus metil

dari suatu senyawa (biasa disebut donor) ke senyawa lain (disebut dengan akseptor).

Nama sistematiknya adalah donor: acceptor grouptransferase. Nama umumnya adalah

acceptor grouptransferase atau donor grouptransferase. Subkelas mengindikasikan

gugus yang ditransfer, misalnya EC 2.1 transfer satu gugus karbon, EC 2.2 transfer

gugus aldehid atau keton. Sub-subkelas menunjukkan informasi lebih jauh mengenai

transfer gugus tersebut, misalnya EC 2.1.1 gugus hidroksi metil dan EC 2.1.1

formiltransferase. Enzim pada kelas ini yang dipresentasikan adalah ATCase (EC

2.1.3.2), Hexokinase (EC 2.7.1.1), dan Gliserol Kinase (EC 2.7.1.30).

Kelas hidrolase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis pemutusan ikatan C-

O, C-N, C-C dan ikatan lainnya secara hydrolytic. Nama sistematiknya mengandung

kata hidrolase sedangkan nama umumnya berdasarkan nama substrat yang diberi

akhiran -ase. Beberapa hidrolase bekerja pada gugus ester, glycosil, peptida, amida,

dan ikatan lainnya, tidak hanya mengkatalisis perpindahan gugus ini tetapi juga

mentransfer gugus ini menjadi molekul akseptor yang sesuai. Pada dasarnya, enzim

hidrolitik dapat diklasifikasikan sebagai transferase karena hidrolisis dapat dikategorikan

sebagai pemindahan gugus ke air. Namun, reaksi dengan air sebagai akseptor telah

ditemukan lebih awal dan dipertimbangkan sebagai fungsi fisik utama dari enzim. Hal ini

yang menjelaskan mengapa enzim terklasifikasi sebagai hydrolase dibandingkan

transferase. Subkelas menjelaskan ikatan yang dihidrolisis, misalnya EC 3.1 adalah

esterase, EC 3.2 adalah glycosylase, dst. Sub-subkelas menunjukkan substrat yang

dihidrolisis, misalnya EC 3.1.1 thiolester hydrolase. Enzim dari kelas ini yang

dipresentasikan adalah Xylanase (EC 3.2.1.8) , Kitinase (EC 3.2.1.14), dan Papain (EC

3.4.22.2).

Lyase adalah enzim yang memutuskan ikatan C-C, C-O, C-N dan ikatan lainnya

dengan cara eliminasi, penghilangan ikatan rangkap, atau menambahkan gugus lain

Page 4: tugas enzim

pada ikatan rangkap. Nama sistematiknya adalah dengan pola susbtrate group-lyase.

Angka kedua (subkelas) menunjukkan ikatan yang terputus, misalnya EC 4.1 carbon-

carbon lyase, EC 4.2 carbon-oxygen lyase, dst. Sub-sub kelas meunjukkan informasi

lebih lanjut mengenai gugus yang tereliminasi, misalnya EC 4.1.1 menunjukan CO2 dan

EC 4.2.1 H2O. Enzim dari kelas lyase yang dipresentasikan adalah Pyruvat

Decarboxylase (EC 4.1.1.1), Fumarate Hydratase (EC 4.2.1.2), dan Heparin Lyase (EC

4.2.2.7).

Isomerase adalah enzim yang mengkatalisis perubahan geometri atau struktur

pada suatu molekul. Berdasarkan tipe isomerase, enzim dinamakan racemase,

epimerase, cis-trans-isomerase, tautomerase, mutases, atau cycloisomerase. Subkelas

didasarkan pada tipe isomerasi yang terjadi dan sub-subkelas dibagi berdasarkan tipe

substrat. Enzim dari kelas isomerase yang dipresentasikan adalah Glucose Isomerase

(EC 5.3.1.5), L-Rhamnose Isomerase (EC 5.3.1.14), dan DNA Topoisomerase (EC

5.99.1.2).

Kelas enzim yang terakhir adalah ligase. Enzim ini bekerja mengkatalisis

penggabungan dua molekul dengan hidrolisis ikatan difosfat pada ATP atau trifosfat

lainnya. Nama sistematik adala X:Y ligase. Angka kedua (subkelas) menunjukkan

ikatan yang terbentuk, EC 6.1 untuk ikatan C-O, EC 6.2 untuk ikatan C-S. Sub-

subkelas hanya terdapat pada C-N ligase. Enzim dari kelas ini yang dipresentasikan

adalah CoA Ligase (EC 6.2.1.33), Pyruvate Carboxylase (EC 6.4.1.1), dan DNA-LIgase

(EC 6.5.1.2).

Dalam tulisan ini penulis mencoba membahas lebih jauh tentang klasifikasi enzim

hidrolase dan beberapa manfaat enzim tersebut.

Page 5: tugas enzim

A. Enzim Hidrolase.

Kelas hidrolase adalah kelompok enzim yang mengkatalisis pemutusan ikatan C-

O, C-N, C-C dan ikatan lainnya secara hydrolytic. Nama sistematiknya mengandung

kata hidrolase sedangkan nama umumnya berdasarkan nama substrat yang diberi

akhiran -ase. Beberapa hidrolase bekerja pada gugus ester, glycosil, peptida, amida,

dan ikatan lainnya, tidak hanya mengkatalisis perpindahan gugus ini tetapi juga

mentransfer gugus ini menjadi molekul akseptor yang sesuai. Pada dasarnya, enzim

hidrolitik dapat diklasifikasikan sebagai transferase karena hidrolisis dapat dikategorikan

sebagai pemindahan gugus ke air. Namun, reaksi dengan air sebagai akseptor telah

ditemukan lebih awal dan dipertimbangkan sebagai fungsi fisik utama dari enzim. Hal ini

yang menjelaskan mengapa enzim terklasifikasi sebagai hydrolase dibandingkan

transferase. Secara umum enzim ini memberikan reaksi AB + H2O AH + BOH

Enzim hidrolase terbagi atas 13 subkelas berdasarkan ikatan yang diputus secara

hidrolisis, yaitu;

1. Bekerja pada ikatan ester

Sub kelas ini berisi enzim esterase. Para esterase dibagi lagi menjadi: hidrolase

karboksilat-ester (EC 3.1.1), thioester hidrolase (EC 3.1.2), hidrolase fosfat-monoester,

para fosfatase (EC 3.1.3),fosfat diester-hidrolase (EC 3.1.4), hidrolase triphosphoric-

monoester (EC 3.1.5), hidrolase ester sulfat-, para sulfatases (EC 3.1.6),

monoesterases diphosphoric (EC 3.1.7) dan hidrolase fosfat-triester (EC 3.1.8).

2. Bekerja pada ikatan glikosil

Subkelas ini berisi glycosylases, yang diklasifikasikan sebagai hidrolase,

meskipun beberapa dari mereka juga dapat mentransfer glikosil residu untuk

oligosakarida, polisakarida dan akseptor beralkohol lainnya. Para glycosylase dibagi

lagi menjadi glycosidase, yaitu, enzim yang menghidrolisis O dan senyawa S-glikosil

(EC 3.2.1) dan orang-orang yang menghidrolisis N- glikosil senyawa (EC 3.2.2). Nama

umum untuk enzim yang bekerja pada D-gula atau turunannya biasanya tidak

Page 6: tugas enzim

mengandung 'D', kecuali ambiguitas akan dihasilkan dari keberadaan umum yang

sesuai L-gula. Enzim yang menghidrolisis terminal, non-pereduksi-end glycose (atau

didefinisikan dengan baik di-, tri- atau oligosakarida) nama sistematik dari glycan, yaitu

exoenzymes, diberikan berdasarkan 'Glycohydrolase'; enzim yang menghidrolisis ikatan

glikosidik internal, yakni endoenzymes, diberi nama sistematis berdasarkan

'Glycanohydrolase'. Struktur yang sama sering digunakan ketika memberikan nama

yang diterima untuk enzim tersebut.

3. Bekerja pada ikatan eter

Subklas ini dibagi menjadi dua sub kelas besar 3.3.1 memutus ikatan eter (R-O-

R’) dan memutus ikatan tio –eter, sebagai contoh isochorismatase yang mereaksikan

isochorismate ditambah H2O menjadi 2,3-dihydroxy-2,3-dihydrobenzoate dan piruvat.

4. Bekerja pada ikatan peptide (C-N)

Direkomendasikan bahwa istilah "peptidase" digunakan sebagai sinonim dengan

"peptida hidrolase" untuk setiap enzim yang menghidrolisis ikatan peptida. Peptidase

direkomendasikan untuk dibagi lagi menjadi "exopeptidases" yang bertindak hanya

dekat ujung dari rantai polipeptida dan "endopeptidases" yang bertindak secara internal

dalam rantai polipeptida. Penggunaan "peptidase", yang sekarang dianjurkan, identik

dengan "protease" . pada awalnya kelas ini digunakan sebagai istilah umum untuk

kedua enzim exopeptidases dan endopeptidases, untuk konsistensi Nomenklatur

peptidase yang merepotkan. Kekhususan mereka umumnya sulit untuk menentukan,

tergantung pada sifat beberapa residu asam amino di sekitar ikatan peptida akan

dihidrolisis dan juga pada konformasi substrat yang rantai polipeptida. Oleh karena

Klasifikasi melibatkan kriteria tambahan mekanisme katalitik digunakan.

Dua set sub-subclass dari peptidase yang diakui, exopeptidases (EC 3.4.11 dan EC

3.4.13-19) dan endopeptidases (EC 3.4.21-25). Para exopeptidases bertindak hanya

dekat ujung rantai polipeptida, dan mereka yang bertindak di bebas N-terminus

membebaskan sebuah asam amino tunggal residu (aminopeptidases; EC 3.4.11), atau

dipeptida atau tripeptide sebuah (dipeptidylpeptidases dan tripeptidyl-peptidase; EC

3.4.14). Para exopeptidases yang bertindak di C-terminus bebas membebaskan residu

Page 7: tugas enzim

tunggal (Karboksipeptidase, EC 3.4.16-18), atau dipeptida (peptidil-dipeptidases;

EC.4.15).

Karboksipeptidase dibagi tiga kelompok berdasarkan situs katalitik:

Karboksipeptidase jenis serin (EC 3.4.16) sebagai contoh karboksipeptidase c, atau

nama luas kata lainnya Karboksipeptidase Y; serine Karboksipeptidase I; cathepsin A;

lysosomal protective protein; deamidase; lysosomal Karboksipeptidase A; phaseolin,

yang berfungsi melepas asam amino C- terminal dengan sensitifitas yang luas.

Metallokarboksipeptidase (EC 3.4.17) sebagai contoh karboksipeptidase A atau

karboksipolipeptidase atau pancreas karboksipeptidase A, yang berfungsi merilis asam

amino C- terminal tetapi tidak ada reaksi pemutusan –Asp, -Glu -Arg dan –Lys dan –

Pro. Karboksipeptidase jenis sistein (EC 3.4.18) sebagai contoh Cathepsin X atau nama

lainnya cathepsin B2; cysteine-type Karboksipeptidase; cathepsin IV; cathepsin Z; asam

Karboksipeptidase; lysosomal Karboksipeptidase B yang berfungsi melepaskan residu

asam amino C-terminal dengan spesifisitas yang luas, tetapi tidak memiliki tindakan

pada prolin C-terminal dan menunjukkan aktivitas endopeptidase lemah.

Exopeptidases lainnya khusus untuk dipeptides (dipeptidases, EC 3.4.13), atau

untuk menghilangkan residu terminal yang diganti, disiklisasi atau dihubungkan oleh

ikatan isopeptide (hubungan peptida selain yang dari alpha-karboksil kelompok alpha-

amino) (peptidase omega ; EC 3.4.19). Pada endopeptidases dibagi menjadi sub-

subclass berdasarkan situs katalitik, dan spesifisitas.. Sub-Subklas ini adalah:

endopeptidases serin (EC 3.4.21) contohnya chemotripsin A dan B, tripsin, trombin.

endopeptidases sistein (EC 3.4.22) contohnya cathepsin B, Papain, facain.

endopeptidases aspartat (EC 3.4.23) contohnya pepsin A dan Pepsin B.

metalloendopeptidases (EC 3.4.24) contohnya atrolisin A, microbial colagenase. dan

endopeptidases treonin (EC 3.4.25) contohnya proteasome endopipdase kompleks. .

5. Bekerja pada ikatan C-N yang bukan peptide

Subkelas ini memotong gugus ikatan amida sebagia contoh asparaginase, yang

mereaksikan L-asparagine dan H2O menjadi L-aspartate dan NH3.

Page 8: tugas enzim

6. Bekerja pada ikatan asam anhidrida

Subkelas ini memotong ikatan baik anhidrida asetat maupun anhidrida posfat,

contohnya adenosinetriphosphatase yang merubah ATP danH2O menjadi ADP dan

Posfat.

7. Bekerja pada ikatan C-C

Umumnya bekerja memutus ikatan keton, contoh oxaloacetase yang merubah

oxaloacetate dan air menjadi oxalat dan asetat

8. Bekerja pada ikatan halida

Subkelas ini bekerja dalam memutuskan ikatan antar halida

9. Bekerja pada ikatan Posfor dan Nitrogen

Subkelas yang bekerja dalam memutuskan ikatan antara P dan N.

10. Bekerja pada ikatan nitrogen sulfat

Subkelas yang bekerja dalam memutuskan ikatan antara N dan SO42-

11. Bekerja pada ikatan karbon fosfat

Subkelas yang bekerja dalam memutuskan ikatan antara C dan P

12. Bekerja pada ikatan sulfur-sulfur

Subkelas yang bekerja dalam memutuskan ikatan antara S dan S.

13. Bekerja pada ikatan karbon-sulfur

Subkelas yang bekerja dalam memutuskan ikatan antara C dan S.

Page 9: tugas enzim

B. Manfaat enzim

1. Bidang Farmasi dan kedokteran

Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik

yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai determinan

yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologik, enzim

memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit. Pemecahan

makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur kimia pembangunan tubuh (building

blocks); perakitan building blocks tersebut menjadi protein, membran sel, serta DNA

yang mengkodekan informasi genetik; dan akhirnya penggunaan energi untuk

menghasilkan gerakan sel, semua ini dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim

yang terkoordinasi secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua proses

fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta teratur dan

homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat mengalami gangguan berat pada

keadaan patologis. Sebagai contoh, cedera jaringan hebat yang mencirikan penyakit

sirosis hepatis dapat menimbulkan gangguan berat pada kemampuan sel membentuk

enzim-enzim yang mengatalisis berbagai proses metabolisme penting seperti sintesis

ureum. Ketidakmampuan mengubah ammonia yang toksik menjadi ureum yang

nontoksik sebagai akibat dari penyakit tersebut akan diikuti dengan intoksikasi

ammonia, dan akhirnya koma hepatikum. Suatu spektrum penyakit genetik langka

tetapi yang sering sangat menurunkan keadaan umum penderitanya dan kerap fatal,

memberi contoh-contoh tambahan dramatis tentang konsekuensi fisiologis drastis yang

dapat menyertai gangguan terhadap aktivitas bahkan hanya satu enzim. Menyusul

suatu cedera jaringan berat (misal, infark jantung atau paru, cedera remuk pada

anggota gerak) atau pertumbuhan sel yang tidak terkendali (misal, karsinoma prostat),

enzim yang mungkin khas bagi jaringan tertentu akan dilepas ke dalam darah. Dengan

demikian, pengukuran terhadap enzim intrasel ini didalam serum dapat memberikan

informasi diagnostik dan prognostic yang tidak ternilai bagi dokter.Dalam bidang

farmasi, Sebagai contoh enzim protease digunakan untuk pengobatan dan luka bakar

serta sebagai bahan aktif dalam sediaan kosmetik.

2. Bidang pangan dan industri

Page 10: tugas enzim

Tidak hanya dalam bidang farmasi dan kedokteran enzim sangat penting bagi

keberlangsungan suatu industri sebagai biokatalis, Sebagai contoh protease digunakan

pada pembuatan roti, biskuit, keju, bir dan alkohol. Penambahan protease pada adonan

roti dimaksudkan untuk mengubah elastisitas serta tekstur dari gluten, sehingga volume

roti dapat ditingkatkan. Selain itu, waktu pembuatan roti dapat direduksi sekitar 30%.

Dalam pembuatan biskuit, protease digunakan untuk menghasilkan adonan dengan

ekstensibilitas dan kekuatan yang seimbang, sehingga adonan dapat dibentangkan

dengan tipis. Dalam industri bir, protease berfungsi sebagai penjernih. Pada industri

alkohol, enzim ini digunakan untuk menghidrolisis protein yang menyelubungi pati,

sehingga mudah dipecah menjadi alkohol oleh khamir. Dalam industri pangan lainnya,

protease digunakan untuk pengempukkan daging, pembuatan kecap dari kedelai, dan

menghidrolisis protein pada ikan untuk menghasilkan minyak ikan. Dalam industri non

pangan, protease banyak digunakan pada industri kulit (pembersih bulu), tekstil, bahan

tambahan pada deterjen (pembersih protein pada lensa kontak, penghilang noda

pakaian) dan pasta gigi. Dalam industri film dan fotografi, protease digunakan untuk

memperoleh kembali komponen perak.

C. Beberapa contoh spesipik enzim hidrolase.

1. PAPAIN

Di dalam getah pepaya terkandung enzim papain. Kata papain berasal dari

bahasa Inggris yang tersusun dari dua kata, yaitu papa (ya) dan in. Artinya kira-kira

suatu substansi di dalam buah pepaya (getah) yang memiliki enzimatis berupa daya

katalis untuk mengurai atau memecah protein. Enzim pemecah protein disebut

protease, proteinase, atau proteolitik, dan papain tergolong enzim protease.

Sebagai enzim proteolitik, papain mempunyai nilai ekonomi tinggi dan banyak

digunakan dalam berbagai industri besar. Papain merupakan enzim yang paling banyak

dan paling sering digunakan. Oleh krena itu potensi pasar papain dalam perdagangan

masih cukup besar.Manfaat getah pepaya sebagai pelunak dahing telah lama diketahui.

Hingga kini selain kebutuhan dan permintaan enzim papain semakin meningkat,

pemanfaatannya pun kian berkembang dan tidak hanya terbatas sebagai pelunak

Page 11: tugas enzim

daguing saja. Berbagai industri makanan dan minuman, industri farmasi, serta industri

lainnya mulai menggunakan papain atau enzim sejenis lainnya. Prospek pemasaran

papain tampaknya kian cerah.

Di Indonesia pemanfaatan getah pepaya sebagai pelunak daging sudah dikenal

sejak dulu. Cara yang umum dilakukan adalah dengan membungkus daging tersebut

beberapa saat dengan daun-daun pepaya yang telah dicacah. Setelah itu barulah

daging dimasak. Saat ini enzim papain sebagai pelunak daging mudah dibeli di pasar,

terutama di pasar swalayan. Cara pemakaian papain sangat mudah. Setelah ditusuk

tusuk dengan garpu, daging ditaburi dengan tepung papain dan baru kemudian

dimasak. Cara lain yang dapat dilakukan adalah dengan merendam daging dalam

larutan papain. Penusukan dengan garpu atau perendaman dimaksudkan agar papain

dapat meresap ke dalam daging.Penggunaan papain pada daging akan menambah

nikmat rasa daging. Daging akan menjadi empuk sehingga mudah dipotong, digigit, dan

dikunyah. Selain itu daging akan mudah dicerna sehingga nilai gizi protein daging yang

diserap tentunya akan meningkat.Industri minuman dan makanan banyak yang

menggunakan enzim papain. Diantaranya industri-industri pembuatan keju,

pengembang kue, biskuit, dan roti. Industri makanan ternak menggunakan papain untuk

menghasilkan konsentrat protein ikan. Industri farmasi menggunakan papain untuk

pengobatan penderita gangguan saluran pencernaan, penderita dispepsia, dan

gastritis.

2. BROMELIN

Bromelin adalah salah satu enzim proteolitik atau protease yaitu enzim yang

mengkatalisasi penguraian protein menjadi asam amino dengan membangun blok

melalui reaksi hidrolisis. Dalam pencernaan protein,ikatan peptide terputus dengan

penyisipan komponen air, -H dan -OH, pada rantai akhir .Enzim bromelin merupakan

suatu enzim endopeptidase yang mempunyai gugus sulfhidril (-SH) pada lokasi aktif.

Pada dasarnya enzim ini diperoleh dari jaringan-jaringan tanaman nanas. Enzim ini

dihambat oleh senyawa oksidator, alkilator dan logam berat. Enzim bromelin banyak

digunakan dalam bidang industri pangan maupun nonpangan seperti industri daging

kalengan, minuman bir dan lain-lain. Enzim bromelin dari jaringan-jaringan tanaman

Page 12: tugas enzim

nanas memiliki potensi yang sama dengan papain yang ditemukan pada pepaya yang

dapat mencerna protein sebesar 1000 kali beratnya. Bromelin dapat diperoleh dari

tanaman nanas baik dari tangkai, kulit, daun, buah, maupun batang dalam jumlah yang

berbeda. Kandungan enzim lebih banyak di bagian daging buahnya, hal ini ditunjukkan

dengan aktivitasnya yang lebih tinggi dibandingkan dengan aktivitas pada bagian

batangnya. Sementara menurut Herdiyastuti (2006) kandungan enzim bromelin lebih

banyak terdapat pada bagian batang yang selama ini kurang dimanfaatkan. Distribusi

bromelin pada batang nanas tidak merata dan tergantung pada umur tanaman.

Kandungan bromelin pada jaringan yang umurnya belum tua terutama yang bergetah,

sangat sedikit sekali bahkan kadang-kadang tidak ada sama sekali.

Nanas mengandung enzim bromelain yang dapat digunakan untuk membantu

melunakan makanan di dalam lambung. Enzim ini juga berfungsi sebagai antiradang

dan penghambat pertumbuhan sel kanker. Bromelin adalah enzim proteolitik yang

ditemukan pada bagian batang dan buah nanas (Ananas comosus). Enzim ini

diproduksi sebagai hasil sampingan dari pabrik jus nanas. Dalam memproduksi

bromelin, beberapa senyawa yang dapat digunakan untuk presipitasi (pengendapan)

enzim ini adalah amonium sulfat dan alkohol. Beberapa kegunaan dari enzim ini adalah

mengurangi rasa sakit dan pembengkakan karena luka atau operasi, mengurangi

radang sendi, menyembuhkan luka bakar, meningkatkan fungsi paru-paru pada

penderita infeksi saluran pernapasan, dan lain-lain

Page 13: tugas enzim

II. DAFTAR PUSTAKA

Aldrich, Inc. 2015. Proteinase K. On line at www.sigmaaldrich.com/lifescience/

metabolomics/enzyme-explorer/analytical-enzymes/protease-k.html

[accessed 24 April 2015].

Herdyastuti N. 2012. Isolasi dan Karakterisasi Ekstrak Kasar Enzim Bromelin dari

Batang Nanas (Ananas comusus L.merr). Berk. Penel. Hayati vol. 12: 75–77.

Hideko I, T Noriko, O Shigeyuki, & T Setsuzo. 1979. Complete Structure of the

Carbohydrate Moiety of Stem Bromelain. The Journal Of Biological Chemistry

Vol. 254 (21): 10715-10719.

NC-IUMB, 2010. Data base nomenclature of enzim. On line accessed 24 April 2015

Sadikin, Mohamad. 2002. Biokimia Enzim.Jakarta :Widya Medika