1. Sebutkan faktor-faktor yang mempengaruhi kinerja enzim?

Jawab :

- Suhu

- pH (tingkat keasaman)

- Konsentrasi substrat

- Konsentrasi enzim

- Adanya aktivator

- Adanya inhibitor

10. Apa yang dialami enzim pada pH rendah?

Jawab :

Enz- + SH

+ → EnzSH

Pada pH yang rendah, Enz- mengalami protonasi dan kehilangan muatan negatifnya.

11. Apa yang dialami enzim pada pH tinggi?

Jawab :

Enz- + H+ → EnzH

Sedangkan, pada pH yang tinggi, SH+ mengalami ionisasi dan kehilangan muatan

positifnya.

12. Apa yang dimaksud dengan pH optimum kerja enzim?

Jawab :

pH dimana enzim dapat bekerja dengan maksimal sesuai dengan fungsi enzimnya masing-

masing.

13. Apa yang dimaksud dengan inaktif enzim?

Jawab :

Dimana enzim sedang tidak aktif/ tidak bekerja dikarenakan suasana lingkungan yang tidak

sesuai, dapat juga dipengaruhi oleh pH.

14. Melalui apakah pengaruh pH pada aktivitas enzim?

Jawab :

Kondisi pH dapat mempengaruhi aktivitas enzim melalui pengubahan stuktur atau

pengubahan muatan pada residu yang berfungsi dalam pengikatan substrat.

15. Tuliskan persamaan Michaelis-Menten (MM) pada laju reaksi enzim?

Jawab :

𝑣 =𝑉 𝑆

𝐾𝑚 + 𝑆

16. Uraikan peranan dan manfaat dari penggunaan inhibitor dalam reaksi yang menggunakan

enzim?

Jawab :

Peran inhibitor sendiri adalah untuk menghambat kerja enzim. Oleh karena itu, inhibitor

ini dimanfaatkan untuk mengurangi reaksi enzimatis yang tidak diinginkan. Contohnya,

enzim fenol oksidase pada proses browning (pencoklatan) makanan, dapat dihambat

kinerjanya dengan menggunakan antioksidan.

17. Sebutkan beberapa contoh enzim beserta dengan pH optimumnya?

Jawab :

Enzim pH optimum

Sukrase 6,2

Amilase 5,6-7,2

Lipase 7,0

Pepsin 1,5-2,5

Tripsin 8-11

18. Jelaskan manfaat dari mengetahui kenetika dan laju reaksi suatu enzim?

Jawab :

Enzim terdiri dari banyak jenis dengan kecepatan reaksi yang berbeda satu dengan lainnya.

Untuk mencapai kesetimbangan reaksi, suatu enzim harus memiliki kecepatan pada

ambang tertentu. Oleh karena itu, kinetika dan laju reaksi suatu enzim perlu diketahui.

Selain itu, banyak juga kelainan atau penyakit metabolisme tubuh yang muncul akibat satu

atau beberapa jenis enzim yang menyalahi aturan laju reaksi tersebut.

19. Gambarkan contoh kurva Michaelis-Menten (MM)?

Jawab :

20. Jelaskan perbedaan antara persamaan Michaelis-Menten (MM) dan Lineweaver-Burk

(LB)?

Jawab :

Michaelis-Menten (MM) ini menjelaskan bagaimana hubungan konsentrasi substrat

dengan laju reaksi. Dalam keadaan sebenarnya, pada makhluk hidup dalam suatu saat

tertentu jumlah enzim nisbi tetap, sedangkan jumlah substrat yang diolah berubah-ubah

sesuai dengan proses metabolisme. Dengan mengetahui persamaan Michaelis-Menten

(MM) ini maka dapat memperlihatkan atau menunjukan hubungan antara perubahan

konsentrasi substrat dengan laju reaksi enzimatis. Sedangkan Lineweaver-Burk (LB)

merupakan persamaan Michaelis-Menten (MM) yang telah dimodifikasi. Dengan

mengetahui Lineweaver-Burk ini maka dapat menghitung bilangan pergantian (kkat atau k3)

suatu enzim. Persamaan Lineweaver-Burk merupakan garis lurus biasa dengan bentuk

umum, 𝑦 = 𝑎𝑥 + 𝑏 . Dalam persamaan Lineweaver-Burk ini, 𝑦 adalah 1

𝑣 , 𝑥 adalah

1

𝑆 .

21. Tuliskan persamaan Michaelis-Menten (MM), jika diketahui v = 1

2 V?

Jawab :

1

2𝑉 =

𝑉 𝑆

𝐾𝑚 + 𝑆

sehingga

1

2=

𝑆

𝐾𝑚 + 𝑆

* Ini berarti 2 [S] = Km + [S], sehingga Km = [S]

22. Kurva Michaelis-Menten (MM) dapat dibagi menjadi dua, apa saja? Jelaskan!

Jawab :

- Daerah dengan harga [S] <<< Km

Harga [S] dapat diabaikan terhadap Km sehingga : Km + [S] = Km

𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠𝑖𝑚𝑢𝑚 =𝑉 𝑆

𝐾𝑚

Pada konsentrasi substrat yang sangat rendah → kecepatan reaksi berbanding lurus

dengan konsentrasi substrat → reaksinya orde pertama.

- Daerah dengan harga [S] >>> Km

Harga Km dapat diabaikan terhadap [S] sehingga : Km + [S] = [S]

𝑉𝑚𝑎𝑘𝑠𝑖𝑚𝑢𝑚 =𝑉 𝑆

[𝑆] = 𝑉

Pada konsentrasi substrat yang sangat tinggi jauh melampaui Km → penambahan

konsentrasi substrat tidak lagi menyebabkan kenaikan laju reaksi → reaksinya orde

nol.

23. Bagaimana pengaruh konsentrasi enzim terhadap efektifitas kerja enzim?

Jawab :

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim

makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus

dengan kecepatan reaksi.

24. Apakah kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim bergantung pada konsentrasi

enzim tersebut?apa alasannya?

Jawab :

Iya, karena Pada suatu konsentrasi tertentu, Kecepatan reaksi bertambah dengan

bertambahnya konsentrasi enzim. Semakin besar volume atau konsentrasi enzim, semakin

tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalis.

25. Apa yang terjadi apabila enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak?

Jawab :

Reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak terkatalisasi

26. Gambarkan grafik kecepatan reaksi enzim dengan pH yang berbanding lurus!

Jawab :

27. Gambarkan grafik kecepatan reaksi enzim dengan konsentrasi enzim !

Jawab :

28. Kecepatan reaksi enzimatis bertambah pada saat?

Jawab:

Bertambahnya konsentrasi enzim dan akan konstan pada konsentrasi enzim tertentu.

29. Apa yang dimaksud dengan aktivator enzim ?

Jawab :

Suatu senyawa, unsur atau ion yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim.

30. Sebutkan contoh aktivator enzim beserta fungsinya ?

Jawab :

(a) pepsin dapat mengubah pepsinogen menjadi pepsin.

(b) enterokinase dan tripsin dapat mengubah tripsinogen menjadi tripsin.

(c) tripsin dan kimotripsin dapat mengubah kimotripsinogen menjadi kimotripsin.

(d) Ion Klorida, berfungsi sebagai pengaktif enzim amilase.

31. Sebutkan contoh aktivator yang berasal dari ion-ion ?

Jawab :

Kebanyakan aktivator adalah ion-ion anorganik, terutama ion logam atau kation.

Contohnya ion logam Co, Mg, Ni, Mn, dan Ci.

32. Sebutkan enzim yang di aktivasi oleh aktivator yang berasal dari ion-ion ?

Jawab :

a) ion-ion Mn+2

, Co+2

dan Fe+2

aktivator yang baik untuk enzim deoksiribonuklease

sedangkan aktivator yang lemah untuk enzim ini adalah ion-ion Ca+2

, Ba+2

, Sr+2

dan

Cd+2

.

b) ion Mg+2

Aktivator untuk enzim trombiokinase dan enzim plasma fosfa lase.

33. Sebutkan contoh aktivator yang berasal dari zat-zat kimia ?

Jawab :

Terdapat zat kimia tertentu yang dapat meningkatkan aktivitas enzim.Misalnya, garam-

garam dari logam alkali dalam konsentrasi encer (2% - 5%) dapat memacu kerja enzim.

34. Jelaskan cara kerja aktivator enzim ?

Jawab :

Biasanya zat aktivator enzim bergabung dengan enzim pada tempat yang disebut sisi

alosterik. Adapun zatnya lazim dinamakan efektor alosterik. Dengan adanya penggabungan

antara efektor alosterik dan enzim, terjadi perubahan pada bentuk molekul enzim yang

menyebabkan sisi aktif enzim pas dengan substrat. Akibatnya, kerja enzim lebih efektif.

35. Apakah setiap enzim harus diberi zat aktivator ?

Jawab :

Tidak, hanya beberapa enzim yang dihasilkan dalam bentuk tidak aktif (inaktif) atau biasa

disebut proenzim atau zimogen.

36. Apa yang dimaksud dengan inhibitor?

Jawab:

Inhibitor adalah zat yang menghambat atau menurunkan laju reaksi kimia. Sifat inhibitor

berlawanan dengan katalis, yang mempercepat laju reaksi.

37. Apa yang dimaksud inhibitor kompetitif?

Jawab:

Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing dengan substrat untuk

mendapatkan sisi aktif enzim. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara dan

dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi subsrat.

38. Sebutkan contoh inhibitor kompetitif!

Jawab:

Contoh inhibitor kompetitif adalah sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan

hemoglobin dalam rantai respirasi terakhir. Contoh inhibitor kompetitif lainnya adalah

malonat terhadap kerja enzim suksianat dehidrogenase.

39. Apa yang dimaksud inhibitor nonkompetitif?

Jawab:

Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang bekerja dengan cara

melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Sehingga, bentuk enzim berubah dan sisi aktif

enzim tidak dapat berfungsi. Hal ini menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif

enzim. Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat dipengaruhi

oleh konsentrasi substrat.

40. Sebutkan contoh inhibitor nonkompetitif!

Jawab:

Sianida yang mengikat ion Fe pada sitokrom.

41. Apa yang dimaksud inhibitor unkompetitif?

Jawab:

Inhibitor unkompetitif tidak menghalangi pembentukan kompleks enzim substrat, tetapi

menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Pada inhibitor

uncompetitive, inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompleks enzim substrat.

Inhibitor jenis ini adalah jarang, tetapi dapat terjadi pada enzim multimerik.

42. Bagaimana kerja dari inhibitor irreversible?

Jawab:

Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat enzim,

inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak

dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi

katalitik molekul enzim.

43. Bagai mana kerja dari inhibitor reversible?

Jawab:

Inhibitor reversibel atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui reaksi

reversibel dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali dari ikatannya.

44. Apakah yang menyebabkan penghambatan umpan balik?

Jawab:

Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik

yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.

45. Apa keuntungan dari hambatan umpan balik?

Jawab:

Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan sensitif

untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir, karena hambatan

umpan balik ini hanya akan terjadi jika produk akhir tersebut mulai terakumulasi karena

telah melampaui tingkat kebutuhan sel, kemudian jika senyawa produk akhir ini telah

berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang dan enzim dapat aktif

kembali.