PROTEIN DAN ASAM AMINO

a.Kelarutan asam amino

Setelah melakukan percobaan pada uji kelarutan asam amino maka didapat hasilnya yaitu setelah etanol, HCl, NaOH, dan air dicampurkan dengan asam amino yaitu lisin sebanyak 60 tetes maka senyawa pada pencampuran zat tersebut tetap seperti semula tidak ada perubahan warna tetapi pada saat asam amino diteteskan sebanyak 60 tetes kedalam tabung yang berisi HCl, NaOH, etanol, dan air terjadi suatu pelarutan sehingga pencampuran kedua tersebut tampak berminyak.Itu terjadi karena adanya proses pelarutan antara larutan asam amino lisin dengan HCl, NaOH, air,dan etanol.Namun pada tabung hasil pencampuran air dengan lisin, permukaan larutantersebut berwarna biru kehijauan.Hal ini juga disesuaikan denagan pendapat Arbianto (1993)yang menyatakan bahwa asam amino yang dalam larutan air akan mengion dan dapat bersifat asam dan basa

b. Uji Ninhidrin

Pada percobaan ninhidrin didapat hasil yaitu asam aminon berupa ahnin setelah di panaskan dengan campuran ninhidrin pada penangas air warnanya berubah menjadi biru pekat.Hal ini juga disesuaikan dengan pendapat Conway (1992) yang me4nyatakan bahwa asam amino yang dipisahkan direaksikan dengan ninhidrin untuk mengahsilkan warna biru – ungu.

c. Uji Pauly

Selanjutnya adalah pada percobaan 1 – 4 yaitu uji pauly hasil yang didapat dari pengamatan yang dilakukan dalam pencampuran tidak mengalami perubahan warna.Hal ini juga di sesuaikan dengan pendapat Purba (1999) yang menyatakan bahwa senyawa diazodium hanya terbentuk pada keadaan dingin dengan es sebelum diazitasi.

d. Uji Millon

Pada percobaan uji millon sebelum ditambahkan pereaksi millon asam amino (glisin, histidin, arginin, triptofan berwarna kuning) sedangkan tirosin berwarna keruh.Setelah diberi pereaksi millon pada zat triptofan terjadi perubahan warna yaitu menjadi kuning, pada zat histidin menjadi putih, pada zat tirosin menjadi merah maron, pada glisin dan arginin tidak terjadi peubahan warna.Dan setelah dididihkan (triptofan berubah menjadi warna coklat), (histidin tidak terjadi perubahan warna), (tirosin berubah

menjadi warna merah maron), (glisin dan arginin tidak tidak terjadi perubahan warna).Setelah ditambahkan NaNO3 pada zat triptofan terjadi pengendapan sedangkan warna tidak berubah warna,pada zat histidin terjadi pengendapan dan warna tidak berubah, pada zat tirosin terjadi pengendapan warna dan warna tidak berubah, sedangkan pad zat arginin dan glisin tidak terjadi pengendapan dan warna tidak berubah.Hal ini juga di sesuaikan dengan pendapat Rahman (1992) yang menyatakan bahwa saat dicampur dan dipanaskan, endapan putih segera timbul yang dengan pelan – pelan berubah menjadi merah dan reaksi tidak dapat berlangsng jika protein tidak mengendap dengan asam pekat.

KARBOHIDRAT

a. Peragian

Setelah dilakukan percobaan maka diperolkeh hasil yaitu saat glukosa (warna jernih) ditambahkan ragi (putih susu), NaOH warnanya putih pekat.Saat fruktosa ditambah ragi dan ditambah lagi dengan NaOH warna putih,jadi sedikit memudar lama – lama ada CO2,dan bagian atasnya putih.

Hal ini disesuaikan dengan pendapat Rahman (1992) yang menyatakan bahwa fermentasi mediun cair lebih memungkinkan untuk mengendalikan faktor – faktor fisik dan kimia yang mempengaruhi proses fermentasi seperti suhu, pH dan kebutuhan oksigen.

b. Uji Iod

Setelah dilakukan percobaan maka diperoleh hasil yaitu adapun warna awal dari pada larutan ialah selulosa (putih keruh), iod (kuningkemerahan), HCl (bening), dan akuades (bening).

Setelah dicampur selulosa dan HCl warna tetap masih keruh dan setelah ditambahkan iod dan diaduk warna menjadi putih kebiru – biruan, kemudian warna akuades awalnya bening dan setelah di campur dengan larutan HCl warnaq berubah menjadi warna kuning.

Hal ini disesuaikan dengan pendapat Arbianto (1993)yang menyatakan bahwa bila pati diekresikan dengan iodine akan terlihat warna biru yang cukup jelas yang di sebabkan dengan terjadinya koordinasi antar iodida diantar heliks.Intesitas warna biru yang dihasilkan tergantung dari kandungan amilosa relatif.

c. Uji Molisch

Setelah 2 ml sari jeruk, sari nenas, sari tebu, sari ubi kayu, air cucian beras, dan akuades yang ada didalam tabung reaksi masing – masing di tambahkan 2 tetes alfanaftol dan H2SO4 i ml maka yang terjadi pada masing – masing tabung reaksi adalah

Tabung 1: sari nenas

Awalnya warnanya kuning muda setelah ditambah alfanaftol hasilnya warn bintik – bintik merah dan tidak menyatu, warna kuning yang semula menjadi lebih pekat, kemudian setelah di tambah H2SO4 warnanya bagian bawah menjadi coklat,dan bagian atas coklat tua.

Tabung 2: sari tebu

Awalnya berwarna putih kekuningan (keruh) saat ditambahkan alfanaftol warnanya makin keruh, kemudian ditetesi H2SO4 maka warnanya coklat, sebelumnya ada warna ungu tercampur kemudian menjadi coklat muda serta tidak ada lapisan.

Tabung 3: sari jeruk

Warnanya kuning tua,ketika ditambahkan alfanaftol warna tetap.Setelah ditetesi H2SO4 warnanya menjadi kuning tua kecoklatan dan terdapat endapan.

Tabung 4: air beras

Awalnya berwarna putih ada endapan dibawah, kemudian ditambah dengan alfanaftol warnanya tetap ada bintik – bintik merah ditambah H2SO4 warnanya menjadi keruh ada endapan dibawahnya, diatasnya warna ungu.

Tabung 5: ubi kayu

Warnanya keruh, ditambah alfanaftol warnanya tetap ada bintik – bintik, setelah ditambah H2SO4 warnanya menjadi keruh ada biontik – bintik mearh di tengahnya.

Tabung 6: akuades

Warnanya jernih ketika ditambah alfanaftol tidak menyatu denada bintik – bintik merah, kemudian ditambahkan H2SO4 warnanya menjadi kecoklatan diatasny ada warna hijau.

Respati (1996) menyatakan bahwa campuran ubi kayu dan alfanaftol dan air cucian beras dengan alfanaftol akan terjadi campuran dan ada endapannya.Hal ini dibuktikan dengan adanya kandungan karbohidrat pada campuran.

d. Uji Seliwanof

Setelah melakukan percobaan uji seliwanof maka didapat hasil yaitu pada tabung reaksi I dimasukkan 2 ml (40 tetes) larutan pereaksi seliwanof yang berwarna bening lalu ditambahkan 2 tetes

fruktosa hasilnya tetap bening.Dan setelah dipanaskan selama 8:53: 52 detik setelah itu terjadilah perubahan warna yaitu menjadi merah.

Kemudian pada tabun reaksi II dimasukkan 2 ml pereaksi seliwanof yang berwarna kuning lalu ditambahkan 2 tetes glukosa hasilnya tetap tidak barubah.

D.    Denaturasi ProteinDenaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur

sekunder, tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovelen. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan aterbukanya lipatan atau wiru molekul protein (Winarno, 1992).

Protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul bagian dalam yang ersifat hidrofobik akan keluar sedangkan bagian hidrofilik akan terlipat ke dalam. Pelipatan atau pembakikkan akan terjadi bila protein mendekati pH isoelektris lalu protein akan menggumpal dan mengendap. Viskositas akan bertambah karena molekul mengembang menjadi asimetrik, sudut putaran optis larutan protein juga akan meningkat (Winarno, 1992).

Denaturasi protein meliputi gangguan dan kerusakan yang mungkin terjadi pada struktur sekunder dan tersier protein. Sejak diketahui reaksi denaturasi tidak cukup kuat untuk memutuskan ikatan peptida, dimana struktur primer protein tetap sama setelah proses denaturasi. Denaturasi terjadi karena adanya gangguan pada struktur sekunder dan tersier protein. Pada struktur protein tersier terdapat empat jenis interaksi yang membentuk ikatan pada rantai samping seperti; ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida dan interaksi hidrofobik non polar, yang kemungkinan mengalami gangguan. Denaturasi yang umum ditemui adalah proses presipitasi dan koagulasi protein (Ophart, C.E., 2003).

Denaturasi dapat terjadi karena panas, Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan. Beberapa makanan dimasak untuk mendenaturasi protein yang dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan dalam mencerna protein tersebut (Ophart, C.E., 2003).

Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga kemampuan mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Proses ini biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit (Ophart, C.E., 2003).

DAFTAR PUSTAKA

Sastrohamidjojo, H. 2005. Kimia Organic ( Streokimia, Karbohidrat, Lemak dan Protein). Penerbit Gadjah Mada University Press: Yogyakarta.

Schumm, Dorothy E. 1993. Intisari Biokimia, Penerbit Binarupa Aksara: Jakarta.

Saleh E. Dasar Pengolahan Susu dan Hasil Ikutan Ternak . Program Studi Produksi Ternak Fakultas Pertanian Universitas Sumatera Utara.

 Aak. 1995. Petunjuk Praktis Beternak Sapi Perah. Yogyakarta: Kanisius.Sirait, C. H. 1986. Telur dan Pengolahannya. Pusat Penelitian dan Pengembangan Peternakan, Bogor.

Gilvery, et al. 1996. Biokimia suatu pendekatan fungsional. Edisi 3. Airlangga University Press: Surabaya

www.chem-is-try.org/kata_kunci/ denaturasi - protein /com  .(http://sukarno.web.ugm.ac.id/index.php/category/perunggasan, 2008).