ASAM AMINO DAN PROTEIN

Monica Billy Oktifiasari

XII IPA 2

21

merupakan unit penyusun protein

Struktur: satu atom C sentral yang

mengikat secara kovalent: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus

R)

A. ASAM AMINO

• Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino

• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air

ASAM AMINO STANDAR Asam amino yang menyusun

protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standar

Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase

Selenenosistein mempy kode genetik: UGA biasa utk stop kodon tjd pd mRNA dgn struktur 2nd yg banyak.

KLASIFIKASI ASAM AMINO

Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)

Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK

POLAR

ACIDIC (-)BASIC (+)

NON POLAR Asam amino

ASAM AMINO NON POLAR

Memiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu a.a

spt Ile (I) biasa terdapat di bagian dlm protein. Prolin berbeda dgn a.a siklis. Tapi mempunyai

byk kesamaan sifat dgn kelompok alifatis ini. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi

dengan lipid

ASAM AMINO POLAR Memiliki gugus R yang tidak bermuatan Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,

glutamin Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air Cenderung terdapat di bagian luar protein Sistein berbeda dgn yg lain, karena ggs R

terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide

(-S-S-) sistin (tdk tmsk dlm a.a. standar karena selalu tjd dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)

ASAM AMINO DENGAN GUGUS R AROMATIK

Fenilalanin, tirosin dan triptofan Bersifat relatif non polar hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg

hidrofobik Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen

penting untuk menentukan struktur ensim Asam amino aromatik mampu menyerap sinar

UV λ 280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein

ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN POSITIF Lisin, arginin, dan histidin Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai

sampingnya Bersifat polar terletak di permukaan protein

dapat mengikat air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral

(pd gugus imidazol) dibanding lisin gugus amino arginin gugus guanidino

Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton

ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF

Aspartat dan glutamat Mempunyai gugus karboksil pada rantai

sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

ASAM AMINO NON STANDAR

Merupakan asam amino diluar 20 mcm as. Amino standar

Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein.

Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel

modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase

• modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase.

• Ditemukan pada kolagen untuk

menstabilkan struktur

• Dari modifikasi Glu oleh vit K.

• karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah.

• Ditemukan pd protein protombin

•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida

•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)

3. macam-macam Asam Amino

Ditemukan oleh Jons Jakob Berzelius pd tahun 1838. Merupakan zat terpenting penyusun sel hidup. Berasal dari kata protos (Yunani) yg artinya paling utama. Merupakan suatu polimer dg asam amino sbg monomer yg dihubungkan dg ikatan peptida, karena itu disebut juga polipeptida. Mempunyai berat molekul tinggi & bervariasi antara 5.000 sampai jutaan. Berperan penting dlm struktur & fungsi semua sel makhluk hidup & virus. Pada manusia terdapat pd bagian kuku, rambut, kulit, pembuluh darah, saraf, sel darah, hormon, dan enzim. Pada hewan dikenal dg protein hewani, pada tumbuhan dikenal dg protein nabati.

B. PROTEIN

Larut dalam air membentuk zwitter ion.Mengalami denaturasi protein(kerusakan struktur) disebabkan oleh;

1) Pemanasan suhu tinggi;2) Radiasi sinar ultraviolet;3) Perubahan pH yg sangat ekstrim (asam & basa kuat); 4) Pelarut organik (etanol, aseton,alkohol);5) Zat kimia tertentu(larutan urea,detergen);6) Gerakan mekanik (guncangan/penggocokan yg kuat);7) Adanya ion logam berat (Hg2+,Ag+,Pb2+)

Larutan protein dalam ar mempunyai viskositas/kekentalan yg lebih besar drpd air sbg pelarutnya. Viskositas tsb tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, konsentrasi, & suhu larutan.

Bersifat koloid. Dpt dikristalkan dg penambahan amonium sulfat,

natrium klorida, aseton, atau alkohol.

1. Sifat-Sifat protein

Protein nabati yaitu protein yg terdapat pada tumbuh-tumbuhan, contohnya; kedelai, dsb.Protein hewani yaitu protein yg terdapat pd hewan, contohnya; ikan, daging,dsb.

Protein globular(menggulung) Larut dalam air.Contohnya;albumin, globulin, histon, protamin, mioglobin. Terdapat pd telur.Protein fibrous(memanjang berupa serat/serabut) Protein ini tidak larut dlm air. Contoh;kolagen & keratin. Terdapat dlm kuku.

2. Pengelompokan protein

Berdasarkan sumber asal

Berdasarkan bentuknya

Protein majemuk yaitu protein yg hasil hidrolisisnya berupa asam amino & zat-zat lain, contoh; lemak, karbohidrat.Protein tunggal yaitu protein yg hasil hidrolisisnya berupa asam amino, contoh; provitamin, albumin, prolamin.

α kertin protein pd tanduk, rambut, kulit.β keratin serat pd kepompong ulat sutra, jaring laba-laba, paruh burung/unggas, kuku.Kolagen protein pd kulit, urat, tulang, & jar.penghubung.

Berdasarkan hasil hidrolisisnya

Berdasarkan gugus alkil pada rantai protein

o Enzim Yaitu protein yg berfungsi sbg biokatalis. Sampai saat ini, enzim yg telah ditemukan berjumlah lebih dr 2.000 jenis.o Protein Transpor Yaitu protein yg mengikat & mengangkut molekul/ion spesifik. Contohnya; hemoglobin mengikat oksigen dr paru-paru & membawanya ke jaringan periferi, lipoprotein dlm plasma darah memebawa lipid dr hati ke organ lain.o Protein Nutrien/Penyimpan/Cadangan ialah protein yg berfungsi sbg cadangan makanan. Contohnya protein yg terdapat pd biji-bijian, ovalbumin pd telur, kasein pd susu.

o Protein Kontraktil

Yaitu protein yg memberikan kemampuan pd sel & organisme utk mengubah bentuk/bergerak. Contohnya aktin & miosin.o Protein Struktur Yaitu protein yg berperan sbg penyangga utk memberikan struktur biologi kekuatan/perlindungan. Contohnya kolagen(komponen utama urat & tulang rawan), keratin, fibrion.o Protein Pertahanan/Pelindung(Antibodi) Yaitu protein yg melindungi organisme terhadap serangan organisme lain (penyakit). Contohnya imunoglobin/antibodi yg terdapat dlm vertebrata, fibrinogen & trombin, bisa ular, toksin bakteri.o Protein Pengatur/Hormon Yaitu protein yg berfungsi mengatur aktivitas seluler/fisiologi. Contohnya hormon, seperti insulin yg mengatur metabolisme gula darah, hormon pertumbuhan,hormon seks.

Berdasarkan fungsi biologisnya

Protein ditambah beberapa tetes CuSO4 dan NaOH akan berwarna merah dan ungu. Uji ini dilakukan untuk mengetahui adanya ikatan peptida.

ReaksiBiuret

Protein ditambah asam nitrat pekat dan dipanaskan akan berwarna kuning. Jika ditambah basa, larutan akan berwarna jingga. Uji ini untuk mengetahui protein yg mengandung inti benzena.

ReaksiXanto-protein

3. Identifikasi protein

Protein dipanaskan dg merkuri nitrat (Hg(NO3)2) kemudian ditambah asam nitrat akan terbentuk cincin yg berwarna merah. Uji ini untuk mengetahui adanya asam amino dg gugus fenil.

ReaksiMillon

Protein direaksikan dg NaOH lalu dipanaskan dan ditambah Pb (CH3COOH)2 atau Pb(NO3)2 akan terjadi endapan hitam yg berasal dari PbS. Uji ini untuk mengetahui adanya belerang dalam protein.

ReaksiUji

Belerang

Protein ditambah dengan pereaksi Sakaguchi(campuran naftol dan natrium hipobromit) akan menghasilkan warna merah. Uji ini untuk mengetahui adanya gugus guanidin dalam protein.

ReaksiSakaguchi

Protein dicampur dg pereaksi Hopkins-Cole kemudian ditambahkan asam sulfat perlahan-lahan. Campuran tersebut akan membentuk lapisan di bawah larutan protein hingga terjadi cincin antara kedua lapisan. Uji ini mengetahui adanya gugus indol dalam protein.

ReaksiHopkins-

Cole

Struktur primer - sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak dipengaruhi oleh : pH, pelarut.- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang

4. struktur protein

Struktur sekunder - Terbentuk karena ikatan hidrogen- Bentuk spiral (α helix)- Gugus karbonil dari setiap asam amino membentuk

ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam

amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida

Struktur tertier- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari asam – asam amino.- Hasil interaksi : pelipatan α – helix struktur globular, gugus R yang hidrofobik disembunyikan di dalam lipatan protein menjadi sangat larut dlm air.- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur- Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan hidrogen, atraksi hidrofobik.

Struktur tertier

Denaturasi protein ditandai dengan adanya endapan atau penggumpalan protein yg disebut koagulasi.Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/tertier protein Molekul protein dapat pula mengendap peristiwa koagulasi Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi. Potein dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke keadaan semula flokulasiFaktor-faktor penyebab denaturasi protein :

- perubahan pH : penggumpalan kasein- Panas : merusak ikatan hidrogen dan jembatan

garam- Radiasi : sinar X dan U.V- Pelarut organik : aseton, alkohol.- Garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+ - Pereaksi-pereaksi alkaloid : asam tannat, asam

pikrat bisa menggumpalkan protein menurunkan infeksi.- Pereduksi : thioglikolat

5. denaturasi protein