Protein ppt

26
P R O T E I N Oleh : Maya sari damanik 11.04.0.053

Transcript of Protein ppt

Page 1: Protein ppt

P R O T E I N

Oleh :Maya sari damanik

11.04.0.053

Page 2: Protein ppt

Pendahuluan

• Kata ‘Protein’ berasal dari bahasa Greek (1844) berarti proteios (primary, utama) atau protos (first, pertama). PROTEIN adalah suatu bahan yang menduduki tempat (posisi) utama atau pertama.

• Protein menduduki 50-75 % dari berat kering sel.• Tumbuhan mensintesa protein melalui akar dan daun

dari bahan-bahan anorganik seperti nitrogen, air dan karbondioksida.

• Kandungan utama protein : nitrogen, karbon, hidrogen, oksigen. Juga mengandung sulfur dan fosfat.. Kadang juga dijumpai unsur zink, iron, cooper.

Page 3: Protein ppt

Pendahuluan

• Secara umum, molekul protein mengandung nitrogen 16 %, karbon 50 %, hidrogen 7 %, oksigen 22 % dan sulfur 0,5-3 %.

• Fungsi protein dalam sel hidup :1) Zat pembangun tubuh2) Memperbaiki sel yang rusak3) Sumber energi4) Zat pembawa5) Zat pelindung6) Sebagai biokatalisator.

Page 4: Protein ppt

Definisi

• Protein merupakan senyawa makromolekul yang tersusun atas asam amino-asam amino yang dihubungkan melalui ikatan peptida. Senyawa ini juga disebut sebagai polipeptida.

• Asam amino merupakan asam organik yang bersifat amfoter yang mengandung gugus amino (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen dan gugus R (rantai cabang).

• Ikatan peptida (--CONH--) merupakan ikatan yang terbentuk antara gugus α-karboksil suatu asam amino dengan gugus α-amino dari asam amino lainnya.

• Hal-hal yang perlu diperhatikan : Protein merupakan polimer asam amino Bersifat amfoter Hasil hidrolisa sempurna dari protein adalah asam amino

Page 5: Protein ppt

Asam Amino dan Ikatan Peptida• Asam amino adalah asam organik yang bersifat amfoter

yang mengandung gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen dan gugus R (rantai cabang).

• Satu asam amino, kecuali glisin, memiliki paling tidak satu atom C asimetris (atom C mengikat empat gugus yang berbeda).

• Ikatan peptida : ikatan antara α-karboksil (COOH) satu asam amino dengan α-amino (NH2) dari asam amino lainnya.

• Satu ikatan peptida menghubungkan 2 asam amino• Dua peptida (dipeptida) menghubungkan 3 asam amino• Polipeptida menghubungkan banyak asam amino• Rangkaian polipeptida membentuk protein

Page 6: Protein ppt

Berdasarkan kesepakatan internasional, penulisan urutan asam amino dalam rangkaian polipeptida dimulai dari ujung α-amino (N-terminal, ujung N) yang dtulis di sebelah kiri, dan diakhiri pada ujung α-karboksil (C-terminal, ujung C) di sebelah kanan

Page 7: Protein ppt

Ikatan peptida Relatif tidak mudah terhidrolisa, kecuali bila ada aktivitas enzim peptidase Bila tidak ada peptidase, maka untuk memecah ikatan

peptida diperlukan pemanasan dalam suasana sangat asam/basa dengan waktu yang lama.

Protein Untuk menghidrolisa protein diperlukan enzim protease. Enzim ini terbagi 2, yaitu :

1) Endopeptidase (memecah ikatan peptida yang terletak di antara ujung C dan ujung N)

2) Eksopeptidase (memecah ikatan peptida mulai dari ujung N atau C).

Asam amino Pembeda asam amino satu dengan lainnya terletak pada gugus R-nya Gugus R ini pula yang membedakan sifat fungsional asam

amino satu dengan lainnya Berdasarkan perbedaan senyawa yang ada pada gugus R-

nya, maka asam amino dibagi menjadi 20 macam asam amino yang berbeda dalam ukuran, bentuk, muatan dan reaktivitasnya.

Page 8: Protein ppt

Berdasarkan struktur atau berdasarkan jumlah amino atau karboksil yang dimilikinya, asam amino dibagi atas :1) Asam amino non-polar atau hidrofobik

Kelarutannya dalam air kecil/rendah Semakin banyak R jenis alifatik, maka akan semakin

hidrofobik Contoh : Ala, Ile, Leu, Phe, Pro,Trp, Val

2) Asam amino plar, hidrofilik, tidak bermuatan Polar, netral Contoh : Ser, Thr, Tyr, Asp, Glu, Cys

3) Bermuatan positih (pada pH 7.0). Contoh : Lys, Arg, His4) Bermuatan nrgatif (pada pH 7.0). Contoh : Aspartic,

Glutamic

KLASIFIKASI ASAM AMINO

Page 9: Protein ppt

SIFAT FISIK DAN KIMIA ASAM AMINO

Sifat mengion (ionic properties) : satu asam amino dapat bertindak sebagai akseptor proton (pada gugus amino) maupun donor proton (pada gugus karboksil)

Asam amino maupun protein dapat bereaksi dengan senyawa tertentu yang memberikan warna spesifik.Ada dua kelompok reaksi pewarnaan asam amino/protein :1) Reaksi pewarnaan yang melibatkan rantai samping

(gugus R) tertentu2) Reaksi umum yang terjadi pada gugus amino atau gugus

karboksisl.Reaksi pewarnaan ini dapat digunakan untuk mendeteksi kadar asam amino atau protein secara kualitatif maupun kuantitatif.

Page 10: Protein ppt

STRUKTUR DAN KLASIFIKASI PROTEIN

Berdasarkan struktur konformasi : struktur primer, sekunder, tertier dan kuartener

Berdasarkan komposisi kimia penyusun asam amino : protein sederhana, protein terkonyugasi, protein turunan.

Berdasarkan dasar kelarutannya : albumin, globulin, histone, prolamine, protamine, skleroprotein.

Berdasarkan bentuknya : fibrous protein, globular protein.

Page 11: Protein ppt

SIFAT FISIK DAN KIMIA PROTEIN

Sifat Fisikawi merupakan senyawa makromolekul dengan berat molekul yang besar.

Sifat Kimiawi Sangat reaktif karena memiliki sifat :o Amphotero Mengikat iono Mengikat air Sifat ini disebabkan protein dapat bermuatan negatif,

positif dan keduanya pada lingkungan pH tertentu

Page 12: Protein ppt

Amphoter Protein mempunyai dua sifat yang berlawanan yaitu

dapat bersifat asam atau basa, atau dapat bereaksi dengan asam atau basa, atau dapat memberi dan menerima proton secara bersamaan.

Sifat ini dipengaruhi pH lingkungan dimana protein tersebut berada.

pH < titik isoelektrik, protein akan cenderung bermuatan (+) (kationik)

pH > titik isoelektrik, protein cenderung bermuatan (-) (anionik).

pH = titik isoelektrik, protein memiliki muatan (+) dan (-), bersifat zwitter ion.

Catatan :Zwitter ion = senyawa yang memiliki dua kutub yang berlawanan (dipolar ion)Titik isoelektrik (isoelectric point, pl) = suatu nilai pH, dimana protein memiliki muatan elektrik total sama dengan nol dalam suatu larutan

Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

Page 13: Protein ppt

Kekuatan mengikat ion (binding of ion)

Tergantung pada pH lingkungan pH > pl, protein/asam amino bersifat anionik (bersifat

negatif, COO-), sehingga akan mudah mengikat ion bermuatan (+) (cation).

pH < pl, protein/asam amino bersifat kationik (bersifat positif, NH3+), sehingga akan mudah mengikat ion bermuatan (-) (anion).

campuran protein akan memiliki pl yang berbeda-beda, sehingga campuran protein tersebut akan memiliki muatan yang bervariasi pula dan dapat mengikat berbagai macam ion.

Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

Page 14: Protein ppt

Kekuatan mengikat molekul air (hydration of protein)

Timbul karena adanya Gugus nitrogen, baik yang ada pada N-terminal

maupun N pada rantai peptida Gugus karboksil (COOH, pada C-terminal) Gugus karbonil (CO, dalam rantai peptida); ergantung

pada pH lingkungan pH > pl dan pH < pl, protein memiliki kemampuan

mengikat air yang lebih besar dibandingkan pH = pl Tergantung pada konsentrasi protein, pH, suhu dan

adanya senyawa lain. Semakin tinggi konsentrasi protein akan semakin

banyak mengikat air. Semakin jauh dari pl, kemampuan mengikat air

semakin tinggi, dan sebaliknya semakin mendekati pl, kemampuan mengikat air akan menurun dan mencapai minimal pada pl

Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

Page 15: Protein ppt

Struktur konformasi alami protein dapat mengalami perubahan sebagai respons terhadap adanya perlakuan panas, pH, garam, pelarut organik atau berbagai macam perlakuan fisik dan kimia lainnya.

Denaturasi : setiap perubahan struktur protein dari bentuk konformasi alaminya (struktur sekunder, tertier, kuartener) yang tidak disertai dengan terputusnya ikatan peptida dalam struktur primernya.

Dapat disebabkan : Pengaruh fisikawi (suhu, mekanis, tekanan, iradiasi dan

interface) Pengaruh kimiawi (asam, basa, ion logam, pelarut

organik alkohol, larutan organik lain seperti urea, detergen, dan lain-lain

Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

Page 16: Protein ppt

Ada 2 jenis perubahan struktur konformasi protein :1) Interaksi antara gugus rantai samping antar polipeptida

Dapat mengakibatkan penggabungan, agregasi, flokulasi, koagulasi, presipitasi protein

2) Interaksi antara gugus rantai cabang dengan pelarutDapat mengakibatkan terjadinya pelarutan, pemisahan, penggembungan dan denaturasi

Suhu tinggi akan membuat protein terdenaturasi sehingga kemampuan mengikat airnya menurun.

Karena energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida.

Lanjutan------Sifat Fisik & Kimia Protein

Page 17: Protein ppt

SIFAT FUNGSIONAL PROTEIN Merupakan sifat fisik dan kimia protein yang

memungkinkan protein memberi kontribusinya terhadap sifat-sifat bahan pangan yang diinginkan.

Umumnya mempengaruhi sifat sensoris bahan pangan, khususnya tekstur.

Protein mempengaruhi sifat fungsional bahan pangan seperti viskositas, kelarutan, elastisitas, emulsi, dan sebagainya.

Bahan pangan Sifat fungsional

Minuman Viskositas, kelarutan, stabilitas panas

Sup, saos Viskositas, emulsi, water retention

Adonan (roti) Pembentukan matriks dan film

Dairy products (es krim, dll) Emulsi, fat retention, viskositas, foaming, gelation, koagulasi

Egg substitutes Foaming, gelation

Meat products (sosis, dll) Emulsi, gelation, kohesi, dll

Page 18: Protein ppt

Kelarutan protein dalam air dipengaruhi oleh : pH, kekuatan ion, suhu dan solvent organik.

pH > pl (bermuatan (+) atau pH < pl (bermuatan (-), protein berinteraksi dengan air sehingga dapat larut.pH = pl, muatan protein = 0,, protein tidak dapat berinteraksi dengan air dan mengendap.

Kekuatan ion berbanding lurus dengan konsentrasi dan valensi ion.

Dalam larutan garam 0,5-1 M, kelarutan protein akan naik sehingga protein larut dalam larutan garam (Salting in)Konsentrasi garam > 1 M, kelarutan protein menurun (Salting out)

INTERAKSI PROTEIN-AIR

Lanjutan------Sifat Fungsional Protein

Page 19: Protein ppt

Pada suhu 0-40 °C, kelarutan protein akan naik.Pada suhu > 40 °C, protein tidak larut.

Dengan pelarut organik, protein yang larut dapat mengendap.

Pengaruh protein terhadap sifat fisik bahan pangan (viskositas, gelation, tekstur, dsb) dipengaruhi oleh faktor internal (komposisi asam amino) dan faktor eksternal (pH, suhu dan kekuatan ion)

INTERAKSI PROTEIN-LEMAKDalam makanan, interaksi protein-lemak sering dijumpai pada sistem emulsi.Adanya lemak dapat berfungsi melindungi protein dari denaturasi akibat panas.

Lanjutan------Sifat Fungsional Protein

Page 20: Protein ppt

Sifat fungsional lain :Sifat mengemulsi, membentuk gel, dan membentuk buih.

Dalam sistem emulsi dan buih yang distabilkan oleh protein terjadi karena protein memiliki gugus hidrofobik dan hidrofilik.

Faktor-faktor yang berpengaruh dalam pembentukan gel : panas, pH, kekuatan ion, dan konsentrasi protein.

Lanjutan------Sifat Fungsional Protein

Page 21: Protein ppt

PERUBAHAN PROTEIN SELAMA PENGOLAHAN

Dapat berupa nilai gizi maupun sifat fungsionalnya.

Perubahan nilai giziDenaturasi yang diakibatkan : panas hilang atau rusaknya asam amino terjadi interaksi protein-protein, protein-karbohidrat,

protein-oxidizing agents, protein-bahan lain (nitrit, sulfit, dsb)

Perubahan sifat fungsional modifikasi pada struktur sekunder, tersier, dan kuartener reaksi enzimatis Modifikasi secara kimia spesifik

Page 22: Protein ppt

Modifikasi pada strutur sekunder, tersier, dan kuartener

Terjadi karena pH, bahan kimia, dehidrasi, perlakuan mekanis maupun perlakuan panas

Perubahan secara enzimatisDikarenakan hidrolisis protein oleh enzim protease (proteolisis) maupun modifikasi yang terjadi secara in vivo

Modifikasi secara kimia spesifikBerlangsung pada rantai cabang, atau karena adanya pembentukan ikatan silang kovalen

Lanjutan------Perubahan Protein Selama Pengolahan

Page 23: Protein ppt

Reaksi Protein dengan komponen lain reaksi antara gugus amino pada protein dengan gula

reduksi (Reaksi Maillard) reaksi pembentukan basa Schiff yang terjadi antara

komponen aldehid dan keton rantai pendek dari hasil oksidasi lemak dengan gugus amino

Adanya maloaldehid yang dapat menyebabkan terjadinya ikatan silang (cross-linking) antar molekul protein

Reaksi antar molekul protein dengan senyawa hasil oksidasi lemak (misal hidroperoksida) dapat menyebabkan perubahan struktur dan sifat fungsional protein/asam amino.

Kerusakan protein oleh lemak yang teroksidasi melalui 3 tahap :1) Pembentukan protein radikal2) Pembentukan ikatan silang antar protein radikal dengan

lemak3) Polimerisasi lemak-protein

Lanjutan------Perubahan Protein Selama Pengolahan

Page 24: Protein ppt

SISTIM PROTEIN DALAM BAHAN PANGAN

Protein daging berpengaruh terhadap tekstur daging. Tingkat kelunakan daging ditentukan oleh tingkat kerusakan protein daging

Protein dalam susu dibagi menjadi 2 fraksi utama :1) Casein

o merupakan phosphoproteino dapat diekstrak dari susu dengan perlakuan

pengasaman (pH 4,6 dan suhu 20°Co Mencapai 80 % dari total protein dalam susuo Terdiri atas α-casein, β-casein dan κ-casein

2) Whey protein

Page 25: Protein ppt

Protein gandum dikelompokkan berdasarkan kelarutannya :

Albumin (larut dalam air)Globulin (larut dalam 10 % NaCl, tidak larut dalam air)Gliadin (larut dalam 70-90 % alkoholGlutelin (tidak larut dalam air, alkohol tapi larut dalam larutan asam/basa

Kolagen Merupakan protein berbentuk benang (fibrous), banyak

terdapat pada hewan pada bagian kulit, tendon, tulang dan kartilage.

dapat diolah menjadi gelatin dengan tahapan :oPre-treatment (rendam dalam larutan kapur 2-5 %, 8-12

minggu, suhu 15-20 °C atau direndam larutan asam encer selama 24-48 jam

o Pencucian dengan airoDiekstrak dengan asam/basa encr pada suhu 50-60°oPenyaringanoPenguapanoSterilisasioPengeringanoPenggilingan dalam bentuk bubuk

Lanjutan------Sistim protein dalam bahan pangan

Page 26: Protein ppt