Perbedaan Koenzim Dan Kofaktor

3
PERBEDAAN KOENZIM DAN KOFAKTOR Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan gugus protetik berupa non protein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. KOENZIM Gugus koenzim tersusun dari senyawa organik nonprotein yang tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Fungsi koenzim adalah membantu proses katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yang penting. Koenzim digunakan untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Contoh koenzim adalah NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup : - Ionhidrida(H –) yang dibawa olehNAD atau NADP+ - Gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A -Formil, metenil dibawa oleh asam folat - Gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Ada beberapa koenzim lain seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin. Koenzim merupakan senyawa organik yang diperlukan untuk aktifitas suatu enzim tertentu yang bersifat termostabil dan memiliki berat molekul rendah. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang menyusun massa enzim tersebut. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat), membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut sebagai substrat sekunder.

description

Perbedaan Koenzim Dan Kofaktor

Transcript of Perbedaan Koenzim Dan Kofaktor

Page 1: Perbedaan Koenzim Dan Kofaktor

PERBEDAAN KOENZIM DAN KOFAKTOR

Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan gugus protetik berupa non protein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor.

KOENZIM

Gugus koenzim tersusun dari senyawa organik nonprotein yang tidak melekat erat pada bagian

protein enzim.  Fungsi koenzim adalah membantu proses katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yang penting. Koenzim digunakan untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa.

Contoh koenzim adalah NADH, NADPH dan adenosina trifosfat.

Gugus kimiawi yang dibawa mencakup :

- Ionhidrida(H –) yang dibawa olehNAD atau NADP+

- Gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A

-Formil, metenil dibawa oleh asam folat

- Gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.

Ada beberapa koenzim lain seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.

Koenzim merupakan senyawa organik yang diperlukan untuk aktifitas suatu enzim tertentu yang bersifat termostabil dan memiliki berat molekul rendah. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang menyusun massa enzim tersebut. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat), membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut sebagai substrat sekunder.

Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidasireduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen (kelas IUB 1,2,5, dan 6).

KOFAKTOR

Kofaktor berfungsi sama dengan gugus prostetik, tetapi berikatan secara reversible

Dapat berupa zat anorganik

-ion logam (Metal- activated enzymes)

Dapat berupa zat organik

-flavin dan heme

Page 2: Perbedaan Koenzim Dan Kofaktor

Contoh enzim yg mengandung kofaktor;

- karbonat anhidrase dg kofaktor Zn terikatsbg bgn dari tapak aktifnya ->katalitik

Pembagian Kofaktor;

a.Aktivator

ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim

Contoh; Cu,Fe,Mn,Zn.Ca,K dan Co

B. Ggs Prostetik -> ikatan kovalen

dapat berupa senyawa,organik ttt,vitamin / ionlogam

Contoh:

-FAD -> Vit,B2/Riboflavin -> menerima atom hidrogen

-Ion Logam: Sitokrom ->sebagai pembawa elektron pada Fe

Koenzim berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide ).

Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+

Kofaktor adalah komponen enzim yangbersifat non-protein yang berfungsimengaktifkan enzim.

Sifatnya stabil terhadap perubahan suhuatau suatu reaksi.

Kofaktor dibedakan menjadi tiga tipe yaitu, aktivator, gugus prostetik dan ko-enzim

(1) Aktivator

Aktivator adalah ion - ion anorganik yangbiasanya berikatan lemah dengan suatuenzim. Contoh beberapa logam berperansebagai aktivator dalam sistem enzimadalah Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K dan Co.

(2) Gugus Prostetik

Gugus prostetik berikatan erat denganenzim (protein) oleh ikatan kovalen.Gugus prostetik dapat berupa senyawaorganik tertentu, vitamin atau ion logam.Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin

B2) yang merupakan bagian FADyang menerima atom Hidrogen.

(3) Koenzim

Enzim yang tidak mempunyai gugusprostetik, memerlukan senyawa organiklain untuk aktivitasnya juga disebutkoenzim. Koenzim tidak melekat erat padabagian protein enzim.

Komponen non-protein yang membantu aktivitas katalitik dapat berupa kofaktor,koenzim, dan gugus protetis.

Ketiganya mempunyai persamaan yaitu :

a. Membantu enzim dalam melakukanfungsi katalitik, tetapi tidak mempunyai kemampuan katalitik.

Page 3: Perbedaan Koenzim Dan Kofaktor

Dafpus

Kepustakaan

Marks, DB., Marks, AD., Smith CM. Basic medical biochemistry: a clinical approach . 1996. Dalam: B.U.Pendit, penerjemah. Biokimia Kedokteran Dasar:Sebuah Pendekatan Klinis. Eds. J. Suyono., V. Sadikin.,L.I. Mandera. Jakarta: EGC, 2000

Murray R.K., Granner D.K,. Mayes P.A., Rodwell V.W. (2006). Harper’s Biochemistry. 27th ed. New York: McGraw-HillCompanies