Kuliah Enzim Dan Koenzim 22 Nov 13
-
Upload
api-rosela-alfi -
Category
Documents
-
view
250 -
download
8
description
Transcript of Kuliah Enzim Dan Koenzim 22 Nov 13
ENZIM DAN KO-ENZIMdr. Prima Maharani Putri, MH.BAGIAN BIOKIMIA FK UMP
reaksi kimia organik: butuh katalisatorpercepat proses reaksi
Enzim: biokataliskatalisator yang disintesis oleh organisme hidup.
Katalisator :katalisator protein (enzim)katalisator nonprotein(H, OH, dan ion logam).
Enzim: sifat-sifat protein termolabil, bisa rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), dan dapat terganggu oleh perubahan pH
1. Pengertian Enzim dan Koenzim 2. Sifat Kinetik Enzim 3. Nomenklatur Enzim 4. Struktur Enzim 5. Sifat Umum Enzim 6. Klasifikasi Enzim 7. Factor yang mempengaruhi Enzim
8. Koenzim 9. Fungsi Khusus Enzim 10. Regulasi dan Aktivitas Enzim
ENZIMbiokatalisator yg mengatur kecepatan
berlangsungnya semua proses fisiologis (reaksi kimia dalam tubuh)
sifat penting: memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik.
semua reaksi kimia dalam tubuh perlu enzim
Kegagalan tubuh mensintesa enzim dapat menimbulkan penyakit bahkan kematian Contoh: perubahan amoniak urea
NB: Katalis adalah molekul yang berfungsi mempercepat reaksi kimia.
ENZIM yang dikeluarkan dari dalam sel: EKSO-ENZIM
Apoenzim: komponen protein penyusun Enzim
Beberapa enzim memerlukan komponen non protein yang disebut kofaktor
Holoenzim: Enzim yang terikat dengan kofaktor
Isoenzim: suatu zat yang bentuk molekulnya berbeda dengan enzim, tetapi fungsinya sama dengan enzim
Koenzim: substrat yang mengaktifkan kerja enzim
Koenzim banyak yang merupakan derivat vitamin B
ENZIM yang tetap tersimpan dalam sel disebut ENDO-ENZIM
ENZIM dalam melaksanakan fungsinya sering butuh KO-FAKTOR.
KO-FAKTOR berikatan dengan enzim.
GUGUS PROSTETIK: IKATAN ko-faktor dengan enzim yang bersifat TIDAK TETAP
KO-ENZIM: IKATAN ko-faktor dengan enzim yang bersifat TETAP
ENZIM tersusun atas dua komponen:BAGIAN YANG TERMOLABIL (APO-ENZIM)
BAGIAN YANG AKTIF (PROSTETIK/KO-ENZIM)
KLASIFIKASI ENZIM Dahulu: substansi atau substrat yang
dihidrolisis + akhiran aseEx. lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein.
tidak memadai krn banyak enzim mengkatalisis substrat yg sama tetapi dg reaksi yg berbeda. Ex. ada enzim yg megkatalisis reaksi
reduksi thd fungsi alkohol gula dan ada pula yg mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yg sama.
Sekarang: jenis reaksi yang dikatalisis + aseContoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu.
International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi
6 JENIS ENZIM
1.OKSIDOREDUKTASE: Untuk reaksi-reaksi oksidasi dan reduksi: Dehidrogenase, Oksidase
2.TRANSFERASE: Untuk pemindahan gugus fungsional: Transaminase, Kinase
3.HIDROLASE: Untuk reaksi hidrolisis : Esterase, Peptidase, Fosfatase
4.LIASE: Untuk penambahan ikatan rangkap: Fumarase
5.ISOMERASE: Untuk reaksi isomerasi (pembuatan senyawaan padanan): Alanin rasemase
6.LIGASE: Untuk penempelan ikatan/senyawaan dengan pembelahan ATP: Alanin sintetase
SIFAT KINETIK ENZIM 1. sebagai katalisator 2. Mrp protein3. spesifik (khusus) 4. Mrp suatu koloid 5. dapat bekerja bolak-balik 6. jumlahnya cukup (tidak perlu
banyak) 7. tidak tahan panas 8. bekerja baik pada pH tertentu
NOMENKLATUR ENZIMnama substrat atau nama reaksi yang dikatalisis + akhiran –aseMisal : selulase, dehidrogenase, urease
Daftar Istilah Kimia Organik (1978), akhiran -ase tersebut diganti dengan -asa
STRUKTUR ENZIMenzim yang hanya tersusun dari protein saja: pepsin dan tripsin.
enzim-enzim yang juga memerlukan komponen selain protein (kofaktor).
Kofaktor dapat merupakan ion logam/ metal, atau molekul organik (koenzim)
Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim.
Metaloenzim: Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
BEBERAPA ENZIM YANG MENGANDUNG ION LOGAM SEBAGAI KOFAKTORNYA
Ion Logam EnzimZn ²⁺ Alkohol dehidrogenaseMg²⁺ Karbonat anhidrasaFe²⁺/ Fe³⁺ Karboksipeptidasa Cu²⁺/ Cu⁺ Fosfohidrolasa K⁺ Fosfotransferasa Na⁺ Sitokrom
Peroksida Katalasa Feredoksin Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg²⁺) Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K⁺ dan Mg²⁺)
SIFAT UMUM ENZIMproteinbekerja secara spesifiksbg biokatalis diperlukan dalam jumlah sedikit dapat bekerja secara bolak-balik dipengaruhi faktor lingkungan (suhu, pH, aktivator, inhibitor, konsentrasi substrat)
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
Temperatur, makin tinggi makin cepat, sampai suhu optimum, diatas suhu optimum menurunkan kecepatan
pH, optimum pada pH: 5 - 9 Konsentrasi enzim: penambahan
kosentrasi tidak menambah kecepatan (yang penting ada)
Konsentrasi substrat: makin tinggi makin cepat
Inhibitor: menghambat reaksi
KO-ENZIM memperbesar kemampuan katalitik suatu
enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai katalisator
Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik
Reaksi-reaksi yang memerlukan koenzim: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen
KO-ENZIMidentik dengan VITAMIN. Sebagai Ko-faktor ada unsur yang dapat diperoleh/disusun dari dalam tubuh, tetapi tak sedikit yang tidak dapat disusun tubuh hewan/manusia sehingga perlu memasukkan dari luar berupa vitamin
NO KO-ENZIM VITAMIN FUNGSI
1. Nikotinamida Adenin Dinukleotida (NAD)
Asam Nikotinat (NIASIN)
REDOKS
2. Nikotinamida Adenin Dinukleotida Phospat (NADP)
Asam Nikotinat (NIASIN)
REDOKS
3. Flanin Adenin Dinukleotida (FAD)
Riboflavin REDOKS
4. Flavin Mononukleotida (FMN)
Riboflavin REDOKS
5. Tiamin Pirofosfat (TPP)
Tiamin Oksidatif Dekarboksilasi
NO KO-ENZIM VITAMIN FUNGSI
6. Piridoksal Fosfat
Pirodoksin (vitamin B6)
Transaminasi dan Rasemase
7. Koenzim A Asam Pantotenat
Transfer Gugus Asli
8. Biotin Biotin Transfer CO2
9. Koenzim B12 Kobalamin (vitamin B12)
Transfer Gugus Fungsional
FUNGSI KHUSUS ENZIM 1. Menurunkan energi aktivasi
zat A oleh fungsi enzim mendapatkan energi yang cukup aktif zat B
2. Mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang optimal TANPA mengubah besarnya tetapan keseimbangannya: kecepatan reaksi enzim diukur dari jumlah substrat yang dapat diubah dalam waktu tertentu. Penghitungan kecepatan reaksi enzim digunakan tetapan MICHAELIS-MENTEN.
3. Mengendalikan reaksi : tanpa enzim tidak ada reaksi biokimia lebih lanjut
Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh
(1) pH, (2) suhu, (3) konsentrasi enzim maupun substrat,
dan (4) adanya inhibitor/PENGHAMBAT.
INHIBITOR ada 2 macam yaitu : inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Contoh inhibitor adalah Racun Cyanida dan Sulfida
REGULASI DAN AKTIVITAS ENZIM
Aktivitas EnzimSeperti halnya katalisator, enzim dapat
mempercepat reaksi Kimia dengan menurunkan energi aktivasinya.
Enzim tersebut akan bergabung sementara dengan reaktan sehingga mencapai keadaan transisi dengan energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi aktivasi yang diperlukan untuk mencapai keadaan transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.
Enzim bekerja dengan regulasi tertentu. Regulasi enzim dilakukan dengan dua cara :
(1)Mekanisme umpan balik, (2)Pengendalian genetic mll
SINTESIS PROTEIN dlm sel
NEGATIVE-POSITIVE MECHANISM
SINTESIS PROTEIN: CENTRAL