BAB III

PRINSIP DAN METODE PRAKTIKUM

A. Prinsip

Amilase saliva adalah enzim yang terdapat dalam air ludah. Enzim ini

bekerja pada pati dan dekstrin (atau juga Glikogen ) dan mengubahnya menjadi

maltosa, dengan hasil antara amilo dekstrin, eritrodekstrin, dan aktrodekstrin.

B. Alat dan bahan

Alat Bahan

1. Plat Tetes 1. Saliva

2. Pipet Tetes 2. Amilum

3. Beaker Glass 3. Iodium

4. Gelas ukur 4. Aquadest

5. Labu Erlenmeyer

6. Stopwatch

Cara Praktikum

Pengumpulan Saliva

Probandus berkumur dengan menggunakan aquadest, setelah itu keluarkan saliva

dan tempatkan pada gelas beker. Ambil saliva yang telah terkumpul sebanyak 1

ml dan encerkan dengan aquadest dalam labu ukur 25 ml.

Pengukuran aktivitas amilase saliva

Siapkan 3 buah Erlenmeyer dan beri tanda (a) untuk suhu 270C (b) untuk suhu

370C dan (c) untuk suhu 1000C. Kemudian masukkan 5 ml larutan kanji ke dalam

masing-masing erlenmeyer, lalu tambahkan 2 ml buffer fosfst Ph 7. Lalu diamkan

12

selama 2 menit. Setelah itu, tambahkan 1 ml saliva yang telah diencerkan dan

nyalakan stopwatch. Ambil 2 tetes larutan dan tempatkan pada plat tetes.

Tambahkan 1 tetes larutan iod. Jika larutan berwarna biru, ulangi lagi percobaan

tersebut. Caranya dengan mengambil kembali 2 tetes larutan kemudian

menempatkannya pada plat tetes dan ditambahkan 1 tetes larutan iod. lLlanjutnya,

masukkan gelas beker tersebut ke dalam waterbath suhu 38º C Ulangi cara

tersebut setiap menit, sampai warna biru hilang. Jika warna biru hilang, matikan

stopwatch dan catat waktu yang dipergunakan. Ulangi cara kerja di atas untuk

menentukan waktu (dalam detik) hingga warna biru tersebut hilang. Contoh :

andaikan waktu yang diperoleh pada percobaan adalah 6 menit, maka

sesungguhnya waktu yang dipergunakan oleh enzim amilase untuk mengkatalisis

terletak pada menit 5 sampai 6. Dengan demikian, pada saat menit ke 5,

pengambilan larutan dilakukan setiap 10 detik sekali. Jadi waktu yang digunakan

adalah 5 menit y detik.

Perhitungan

380 = ml larutan kanji 30 menit d X

30’ ml saliva t (dalam menit)

Keterangan :

Satu unit aktivitas amilase adalah banyaknya milligram amilum yang dipecah oleh

1 ml cairan (saliva) selama 30 menit pada suhu 38 derajat.

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

A.HASIL PRAKTIKUM

Identitas Probandus

Nama : Anes Fikri HaikalJenis Kelamin : Laki-lakiUmur : 19 TahunSuku : JawaBangsa : Indonesia

Hasil PraktikumHasil praktikum biokimia berjudul: Pengaruh Suhu Terhadap Aktivitas Enzim

Suhu (C) Menit ke Warna Unit Aktivitas

27 0 Kuning ~

37 1 Kuning ~

100 Biru ~

Perhitungan

(a) suhu 270

380C 5 30 menit d = ml X unit = ~ unit 30’ 1 0 menit

(b) suhu 370

380C 5 30 menit d = ml X unit = 150 unit 30’ 1 1 menit

(c) suhu 1000

380C = 5 30 menit d ml X unit = ~ unit 30’ 1 ~ menit

14

B. Pembahasan

Praktikum kali ini adalah mengenai pengaruh suhu terhadap aktivitas

enzim amilase saliva dengan metode Wohlgemut’s. Adapun tujuan dari praktikum

ini adalah untuk melihat pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim amilase saliva

dengan metode Wohlgemut’s. Sesuai judul dan tujuan praktikum kali ini akan

dibahas lebih lanjut mengenai suhu yang merupakan salah satu faktor yang dapat

mempengaruhi kecepatan proses enzimatik. Enzim yang digunakan adalah enzim

amilase.

Enzim merupakan polimer biologik yang mengkatalis lebih dari satuproses

dinamik yang memungkinkkan kehidupan seperti yang kita kenal seperti sekarang

ini. Sebagai determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai

peristiwa fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan

dan penyakit. Pemecahan makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur

kimia pembangun tubuh (building blocks); perakitan building blocks tersebut

menjadi protein, membran sel, serta DNA yang mengkodekan informasi genetik;

dan akhirnya penggunaan energi untuk menghasilkan gerakan sel, semua ini

dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim yang terkoordinasi secara

cermat [3].

Semua enzim diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama

substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak

(Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease

menghidrolisis protein.[1] Semua enzim yang telah dikenal adalah protein. Suatu

enzim dalam bentuk aktif tersusun dari bagian protein (apoenzim) dan bagian lain

yang terdiri dari ion atau molekul-molekul dari jenis lain (kofaktor). Asam-asam

amino penyusun enzim hamper selalu yang berbentuk L, dan urutannya

menentukan bentuk primer dari protein. Data kinetik dan termodinamik dari

reaksi enzim pada umumnya menunjukkan adanya : (1) pembentukan kompleks

antara enzim (tempat aktif) dan reagen (substrat dan kofaktor); (2) terjadinya

reaksi dan kemudian pembentukan kompleks enzim-produk; (3) disosiasi dari

kompleks produk-enzim, dan regenerasi tempat aktif menjadi bentuk yang sesuai

untuk menerima reagen kembali. Empat faktor terpenting yang dapat

mempengaruhi kecepatan dari proses enzimatik adalah : (1) suhu, (2) pH, (3)

adanya aktifator dan (4) adanya inhibitor [1].

Ada beberapa faktor yang mempengaruhi reaksi enzimatik, yaitu :

1. Suhu

Kecepatan reaksi mula-mula meningkat dengan kenaikan suhu disebabkan oleh

peningkatan energi kinetik pada molekul-molekul yang bereaksi. Akan tetapi,

pada akhirnya energi kinetik enzim akan mengalami/melampaui batas

rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang

lemah, yang mempertahankan struktur sekunder dan tersiernya. Pada suhu ini

terutama terjadi denaturasi disertai dengan hilangnya aktivitas katalitik [1]..

2. pH

Kegiatan suatu enzim juga dinisbahkan ke keadaan ion dari molekul protein

enzim tersebut, karena rantai polipeptida yang membentuk protein enzim

tersebut mengandung berbagai gugus yang dapat terionisasi, tergantung pH

lingkungan [1].

Kebanyakan enzim menunjukkan aktivitas maksimum pada pH sekitar 7, yaitu

pH cairan tubuh pada umumnya. pH pada saat terjadi aktivitas maksimum

disebut pH optimum enzim tersebut [1].

3. Konsentrasi enzim

Kecepatan awal suatu reaksi merupakan kecepatan yang diukur sebelum

produk terbentuk dalam jumlah yang cukup untuk memungkinkan terjadinya

reaksi balik. Kecepatan awal reaksi yang dikatalisis enzim selalu sebanding

dengan konsentrasi enzim [1].

4. Konsentrasi substrat

Kecepatan dan percepatan reaksi meningkat dengan meningkatnya konsentrasi

substrat hingga mencapai suatu keadaan enzim jenuh terhadap substrat, karena

substrat terdapat dalam jumlah molar yang berlebih sehingga melampaui

jumlah molar enzim [1].

5. Inhibitor

Inhibitor merupakan senyawa yang memiliki struktur yang mirip dengan

substrat sehingga dapat berikatan pada sisi aktif enzim [1].

Amilase saliva adalah enzim terdapat di dalam air ludah. Enzim ini bekerja

pada pati dan dexztrin (atau juga glikogen) dan mengubahnya menjadi maltosa,

dengan hasil antara yang larut yaitu amilo dekstrin, eritrodekstrin, dan

akrodekstrin.[4] Karbohidrat adalah zat makanan yang mengandung satu sumber

kaya dari zat hara mikro, kanji, butiri, buah, dan sayuran.[5]

Peninggian suhu reaksi akan meninggatkan jumlah molekul yang dapat

bereaksi, baik dengan meningkatkan energi kinetiknya maupun dengan

peningkatan frekuensi benturannya. Setiap kenaikan suhu meningkatkan gerakan

molekul dan dengan demikian menaikkan frekuensi benturan. Kenyataan ini

hanya berlaku pada isaran suhu yang sangat terbatas. Kecepatan reaksi mula-mula

meningkat seiring meningkatnya suhu akibat peningkatan energi kinetik pada

molekul-molekul yang bereaksi.[1]

Saliva membantu ke arah melindungi sel reseptor rasa dari mekanika,

agresi yang berkenaan dengan panas, karena virus dan hasil bakteri, serta

pengangkutan-pengangkutan molekul-molekul yang peka rangsangan. Di dalam

hal-hal manusia, pengeluaran yang fundamental saliva melembagakan suatu

lingkungan acuan untuk mana sel reseptor rasa diadaptasikan. Dengan demikian,

konsentrasi-konsentrasi stimulus harus melebihi konsentrasi air liur untuk

menimbulkan suatu tanggapan.[6]

Pada akhirnya energi kinetik enzim akan melampaui rintangan energi untuk

memutuskan ikatan hydrogen dan hidrofobik yang lemah, yang mempertahankan

struktur sekunder-tersiernya. Pada suhu ini terutama terjadi denaturasi, disertai

hilangnya aktivitas katalitik secara cepat. Kisaran suhu yang suatu enzim akan

mempertahankan konfirmasi yang stabil serta memiliki kemampuan katalisis

umumnya akan bergantung pada suhu sel tempat enzim itu terdapat dan sedikit

melebihi suhu sel tersebut. Enzim dari manusia, yang mempertahankan suhu

tubuh pada 370, umumnya memperlihatkan stabilitas hingga suhu setinggi 45-

550C.[1] Sebagai tambahan, hasil laporan memperlihatkan bahwa terdapat sebuah

lebar variagelatinisation berjalan (VG2D) yang ditemukan secara negatif tion di

dalam distribusi ukuran butir halus dari golongan pati. Ini berhubungan dengan

taraf penambahan dari jumlah amylase.[7]

Pada suhu 1000C kerja enzim bersifat inaktif dan irreversibel karena pada

suhu ini enzim telah terdenaturasi. Dalam hal ini pengaruh suhu dapat dijelaskan

sebagai berikut : kecepatan reaksi mula-mula meningkat dengan kenaikan suhu

dan peningkatan kecepatan reaksi ini disebabkan oleh peningkatan energi kinetik

pada molekul-molekul yang bereaksi (tiap naik 10’ celcius, kecepatan reaksi naik

2x; P2 = 2,0 ). Akan tetapi pada akhirnya energi kinetik enzim akan melampaui

rintangan energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang lemah,

yang merusak struktur sekunder dan tersiernya. Pada suhu ini terjadi denaturasi

dengan disertai hilangnya aktivitas katalitik enzim, dengan demikian enzim

menunjukkan suhu optimal. Semakin lama enzim dipertahankan pada suhu di

mana strukturnya tidak begitu stabil, semakin besar kemungkinan enzim

denaturasi. Suhu kritis enzim umumnya antara 55-60 0 celcius.

Dari hasil praktikum memperlihatkan hasil yang sangat berlawanan

dengan teori yang ada. Pada suhu 1000C justru kecepatan laju reaksi sangat cepat,

enzim amilase tidak terdenaturasi oleh suhu yang tinggi, dan aktivitas katalitik

tetap ada. Hal ini mungkin dikarenakan beberapa faktor, antara lain setiap

kecepatan hidrolisis amilum oleh enzim amilase yang dimiliki setiap orang

berbeda-beda, praktikan yang kurang teliti dalam mengamati setiap perubahan

yang terjadi maupun dalam melakukan percobaan.

Saliva merupakan cairan esensial untuk kesehatan jaringan mulut. Saliva

terdiri atas komponen spesifik dan karakteristik cairan. Karakteristik cairannya

berfungsi untuk membersihkan rongga mulut, membentuk bolus,

membersihkan bakteri dan sisa-sisa makanan. Sedangkan komponen saliva

berperan dalam sistem penyangga mulut dan mencegah aksi mikroorganisme

[1].

Berikut adalah beberapa enzim yang berada di sistem pencernaan manusia:

Enzim Ptialin

Enzim pencernaan manusia ini berada di dalam rongga mulut, tepatnya di

kelenjar ludah. Enzim ptialin dihasilkan oleh glandula parotis yang juga

beradadi sekitar kelenjar ludah. Enzim ptialin memiliki fungsi mengubah

amilum atau zat tepung menjadi glukosa sebagai bahan dasar energi manusia.

Enzim Pepsin

Enzim pepsin berada di dalam lambung (ventrikulus) manusia. Enzim pepsin

memiliki fungsi merubah protein yang diserap tubuh menjadi pepton.

Enzim Renin

Sama seperti enzim peptin, enzim renin juga berada di dalam lambung. Enzim

renin memiliki fungsi untuk mengendapkan kasein yang ada di dalam susu.

Enzim Lipase

Enzim lipase juga dihasilkan melalui dinding lambung yang bersifat sangat

asam. Enzim ini dikeluarkan bersama dengan pepsin dan renin. Enzim

pencernaan manusia ini berfungsi dalam proses katabolisme, yaitu memecah

lemak menjadi asam lemak dan gliserol.

Enzim Amilase

Enzim ini dihasilkan oleh getah pankreas, bersama dengan enzim lipase dan

tripsin. Enzim amilase memiliki kemampuan untuk mempercepat reaksi

perubahan amilum menjadi maltosa.

Enzim Tripsin

Enzim tripsin dapat mengubah pepton menjadi senyawa dipeptida, yang lebih

mudah diserap tubuh dan dicerna.

Enzim Sakrase

Berperan dalam mengubah atau menguraikan sukrosa menjadi glukosa dan

fruktosa. Enzim sakrase dikeluarkan melalui getah usus halus manusia.

Enzim Maltase

Memasuki usus halus, yang kondisinya sangat berbeda dengan lambung

membuat sifat enzim yang berada di dalamnya juga tidak sama. Enzim

maltase mempunyai kemampuan mengubah maltosa menjadi glukosa,

sehingga lebih mudah direaksikan secara kimiawi oleh tubuh untuk diserap

sebagai sumber energy.

Enzim Isomaltase

Selain maltase, adapula enzim isomaltase, yang juga dihasilkan melalui getah

usus. Enzim isomaltase mempunyai kelebihan khusus, yaitu mengubah zat

maltosa menjadi komaltosa yang susunannya lebih sederhana.

Enzim Laktase

Enzim mengubah laktosa menjadi glukosa dan galaktosa. Kedua zat yang

dihasilkan tersebut, struktur kimianya lebih simpel dan lebih mudah diterima

sebagai nutrisi tubuh manusia.

Enzim Peptidase

Dikeluarkan bersama getah usus halus (intestinum), peptidase mampu

menguraikan ikatan peptida yang cukup kokoh menjadi asam amino (protein).

Enzim Ribonuklease

Berperan dalam proses replikasi DNA. Enzim ribonuklease dapat

menghidrolisis RNA. Enzim ribonukease juga dapat memisahkan ikatan fosfat

yang saling menghubungkan nukleotida.

Hidrolisis amilum oleh enzim amilase akan menghasilkan maltosa.

Hidrolisis amilum oleh pengaruh enzim amilase menjadi molekul-molekul

maltosa yang tidak berjalan spontan tetapi bertahap dengan hasil-antara berupa

dekstrin. Tiga buah dekstrin yang penting sebagai hasil-antara hidrolisis

amilum adalah amilodekstrin yang dengan iodium akan menghasilkan warna

ungu, eritrodekstrin dengan iodium menghasilkan warna merah, dan

akrodekstrinyang dengan iodium tidak menghasilkan warna. Tidak seluruh

amilum dapat di ubah menjadi maltosa oleh pengaruh enzim amilase.

Amilum

Maltosa Amilodekstrin

(dengan I2 warna ungu)

Maltosa Eritrodekstrin

(dengan I2 warna merah)

Maltosa Akrodekstrin

(dengan I2 tidak berwarna)

Maltosa Dekstrin-dekstrin sederhana

Maltosa

maltase

Glukosa

Air liur (saliva) disekresi oleh tiga pasang kelenjar besar yaitu parotis,

submaksilaris dan sublingualis. Saliva adalah cairan yang lebih kental daripada air

biasa dan mengandung enzim amilase. Sifat dan susunan saliva ditentukan dengan

berbagai macam uji untuk karbohidrat (uji Yodium dan uji Benedict), uji bobot jenis,

uji garam anorganik (uji Klorida, uji Sulfat, dan uji Fosfat), uji protein ( uji Biuret, uji

Molisch, dan uji Milon), dan uji pH (uji FF dan uji MO). Penentuan suhu optimum

dan pH optimum enzim amilase juga ditentukan melalui pengujian serangkaian

suhu dan pH yang berbeda-beda. Kecepatan hidrolisis pati mentah dan pati matang

ditentukan dengan metode titik akhromatik. Bobot jenis saliva adalah 1.008 g/mL.

Saliva bersifat agak sedikit asam. Saliva menunjukkan hasil positif terhadap uji

protein, uji karbohidrat, dan uji garam anorganik. Suhu optimum saliva adalah 37oC

dan pH optimum sebesar 5 padahal seharusnya 7. Kecepatan hidrolisis pati matang

lebih cepat daripada kecepatan hidrolisis pati mentah/ hal tersebut dapat dilitinjau

dari titik akhromatik pati matang pada menit ke-24 (diukur tiap 5 menit sekali)

sedangkan titik akhromatik pati mentah pada menit ke-5 (diukur tiap 0.5 menit

sekali).

Kenaikan suhu akan menyebabkan kecepatan suatu reaksi kimia pada

umumnya menjadi bertambah besar, ditambahkan karena energy kinetic dari

molekul-molekul yang bereaksi menjadi semakin besar, di lain pihak, enzim

adalah suatu protein. Suhu yang tinggi menyebabkan berubahnya struktur

molekul protein. Karena itu suatu reaksi yang menyangkut suatu enzim akan

dipengaruhi oleh kedua efek yang bertentangan dari suhu tersebut [4].

Enzim Kinetik

Semua faktor mayor yang mempengaruhi kecepatan reaksi yang

dikatalisis enzim (konsentrasi enzim,kosentrasi substrat,suhu ,pH dan

keberadaaan inhibitor) mempunyai makna klinis yang penting.kecepatan

beberapa reaksi yang

dikatalisis oleh enzim merupakan respona terhadap pergeseran-pergeseran

halus dalam pH intrasel yang mencirikan asidosisatau alkalosis metabolic.

Karena kecepatan katalisis enzimatik mengalami kenaikan dan penurunan

yang bersesuaian sebagai respons terhadap fluktuasi suhu, keadaa febris dan

hipotermia akan mengganggu homeostatis dengan mengubah kecepatan

banyak reaksi yang dikatalisis enzim [2,5].

Di kelenjar saliva (liur), granula sekretorik (zimogen) yang mengandung

enzim-enzim saliva dikeluarkan dari sel-sel asinar ke dalam duktus. Sekitar

1500 air liur disekresi per hari. pH saliva saat kelenjar istirahat sedikit lebih

rendah dari 7,0, tetapi selama sekresi aktif, pHnya mencapai 8,0. Air liur

mengandung dua enzim pencernaan: lipase lingual, yang disekresi oleh

kelenjar di lidah, dan α-amilase saliva, yang disekresi oleh kelenjar-kelenjar

saliva. Saliva juga mengandung musin, yaitu glikoprotein yang melumasi

makanan, mengikat bakteri, dan melindungi mukosa mulut. Saliva juga

mengandung immunoglobulin sekretorik IgA; lisozim, yang menyerang

dinding kuman; laktoferin, yang mengikat besi dan bersifat bakteriostatik;

dan protein kaya-plorin yang melindung email gigi dan mengikat tannin yang

toksik.

Ludah manusia mengandung komponen yang dapat digunakan sebagai

penanda diagnostik untuk penyakit manusia [6].

Ludah kelenjar punya darah tinggi alir, dan kimia dan metabolisme

mereka dibagikan di air liur oleh beberapa mekanisme, meliputi difusi pasif,

pengangkut aktif, dan ultrafiltration. Pembahasan sebelumnya pada

penggunaan dari air liur untuk biosmonitoring telah fokuskan pada herbisida,

obat pembasmi serangga, pimpinan, cadmium, phthalate, dan pukau

konsentrasi di model manusia atau binatang. konsentrasi dari zat-pencemar

kimia di yang air liur punya telah diperlihatkan untuk mencerminkan

konsentrasi mereka di plasma [7]..

Faktor Yang Mempengaruhi Kecepatan Reaksi

Kinetik kimia menggunakan dua konsep penting:

1. Hanya molekul yang saling membentur, yaitu yang berada dalam jarak

pembentukan ikatan antara satu sama lain, yang dapat bereaksi.

2. Untuk setiap reaksi kimia terdapat rintangan energi yang harus diatasi agar

reaksi terjadi.

Pada percobaan kali ini, hasil dari praktikum tidak sesui dengan teori,

yaitu apabila semakin tinggi suhu seharusnya semakin cepat reaksi

berlangsung, tapi praktikkan mendapatkan hasil sebaliknya yaitu semakin

tinggi suhu semakin lambat reaksi. Ini disebabkan oleh beberapa faktor :

1. Kesalahan dalam praktikum, baik dalam mereaksikan bahan atau bahan yang

digunakan terkontanimasi denan lingkungan dan menggunakan alat-alat

praktikkum.

2. Adanya kemungkinan terjadinya gangguan atau adanya penyakit pada

probandus yang mempengaruhi saliva yang digunakan.

Selain itu hasil percobaan ini dipengaruhi oleh sterilitas alat-alat yang

digunakan saat praktikum, keadaan probandus (probandus yang tidak makan,

ini mempengaruhi kerja enzim dalam bereaksi). Kelalaian praktikan dalam

melakukan percobaan, seperti kurang teliti dalam waktu penetesan larutan,

praktikan yang bekerja sambil bercanda.

PENUTUP

A. Simpulan

Dari praktikum ini dapat diambil simpulan sebagai berikut:

1. Semakin banyak amilum yang digunakan maka laju reaksi akan semakin

cepat.

2. Iodium mengabsorpsi amilum sehingga menyebabkan warna larutan menjadi

biru

3. Enzim merupakan polimer biologik yang mengkatalisis lebih dari proses

dinamik yang memungkinkan kehidupan. Enzim memainkan peranan sentral

dalam masalah kesehatan dan penyakit.

4. Suhu merupakan faktoryang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim (amilase

saliva) dengan kecepatan reaksi mula-mula meningkat dengan kenaikan suhu,

kemudian pada akhirnya energi kinetik enzim akan mengalami/melampaui

batas rintang energi untuk memutuskan ikatan hidrogen dan hidrofobik yang

lemah, sehingga terjadi denaturasi disertai dengan hilangnya aktivitas

katalitik.

B. Saran

Praktikan harus teliti dalam mengamati perubahan warna dan waktu, agar

hasil yang didapat lebih akurat. Praktikan harus memahami cara kerja percobaan

agar praktikum menjadi lebih efektif dan efisien.

DAFTAR PUSTAKA

2. Koensoemardiyah. Biosintesis Produk Alami. 1992. Semarang : IKIP Semarang Press.

3. Murray, Robert K, dkk. 2003. Biokimia Harper Edisi 24. EGC, Jakarta.

4. Bagian Biokimia FK UNLAM. 2010. Petunjuk Praktikum Biokimia Keperawatan. Banjarbaru: FK UNLAM Banjarbaru.

5. Griel, Amy E, et al. The Changing Roles of Dietary Carbohydrates: From Simple to Complex. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2006;26:1958-1965.

6. O.Lugaz, A.M.Pillias, N.Boireau-Ducept, et al. Time-Intensity Evaluation of Acid Taste in Subjects with Saliva High Flowand Low Flow Rates for Acids of Various Chemical Properties. Chem. Senses. 2005; 30 : 89-103.

7. Declan L. Goode , Helge M. Ulmer , Elke K. Arendt. Model Studies to Understand the Effects of Amylase Additions and pH Adjustment on the Rheological Behaviour of Simulated Brewery Mashes. J. Inst. Brew. 2005; 111(2): 153–164.

1. Murray, Robert K, dkk. 2003.Biokimia Harper Edisi 25. Jakarta: EGC.

2. Koensoemardiyah. Biosintesis Produk Alami. 1992. Semarang : IKIP Semarang Press.

3. Murray, Robert K, dkk. 2003. Biokimia Harper Edisi 24. EGC, Jakarta.

4. Bagian Biokimia FK UNLAM. 2010. Petunjuk Praktikum Biokimia Keperawatan. Banjarbaru: FK UNLAM Banjarbaru.

5. Griel, Amy E, et al. The Changing Roles of Dietary Carbohydrates: From Simple to Complex. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2006;26:1958-1965.

6. O.Lugaz, A.M.Pillias, N.Boireau-Ducept, et al. Time-Intensity Evaluation of Acid Taste in Subjects with Saliva High Flowand Low Flow Rates for Acids of Various Chemical Properties. Chem. Senses. 2005; 30 : 89-103.

7. Declan L. Goode , Helge M. Ulmer , Elke K. Arendt. Model Studies to Understand the Effects of Amylase Additions and pH Adjustment on the Rheological Behaviour of Simulated Brewery Mashes. J. Inst. Brew. 2005; 111(2): 153–164.

Banjarbaru, 24 Februari 2010

Ketua Kelompok Dosen Praktikum

Muhammad Sujana Drs. H. Eko Suhartono, M.Si

NIM. I1B109012 NIP. 19680907 199303 1 004