Makalah Biokatalis

Kelompok 2 :1. M. Alfan Nafiudin08.2012.1.015372. Wisnu Setyo Putranto 08.2012.1.015483. Ano Amastasya Palupi08.2012.1.015614. M. Agil

JURUSAN TEKNIK KIMIAFAKULTAS TEKNOLOGI INDUSTRIINSTITUT TEKNOLOGI ADHI TAMA SURABAYA2014

KATA PENGANTAR

Segala puji bagi Tuhan Yang Maha Esa yang telah melimpahkan rahmat dan hidayahNya kepada kami, sehingga kami dapat menyelesaikan makalah Biokatalisdengan lancar.Makalah ini kami buat dengan maksud untuk memberikan informasi tentang hidrolisa enzim, klasifikasi enzim, dan kinetika enzim. Tidak lupa pula kami ucapkan terima kasih kepada dosen, teman-teman sekalian dan semua pihak yang telah memberikan bantuan,baik secara langsung maupun tidak langsung .Kami juga menyadari bahwa tugas makalah ini masih banyak kekurangan baik dari segi isi, maupun dari segi penulisan, untuk itu kami mengharapkan kritikan dan saran yang bersifat membangun untuk kesempurnaan tugas makalah ini.Semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.

Tim PenyusunKelompok 2

DAFTAR ISI

Kata pengantariDaftar isiiiBAB I PendahuluanLatar belakangTujuanRumusan masalahBAB II Pembahasan masalahBAB III PenutupKesimpulanSaranDaftar pustaka

BAB I PENDAHULUAN

1. LATAR BELAKANGDalam sistem biologi reaksi kimia selalu memerlukan katalis . Enzim adalah salahsatu yang berfungsi sebagai biokatalisator. Enzim merupakan senyawa protein yangdapat mengatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim bersifat sangan spesifik baik jenis maupunreaksi substratnya.Dalam tubuh manusia sendiri terdapat berjuta-juta enzim yang mana peran masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk itulah kemudian ada suatu system penamaan enzim. Dalam tata cara penamaan enzim, biasanya diawali dengan nama substrat dan di akhiri dengan akhiran ase. Sebagai contoh enzim sucrose, enzim ini berperan secara spesifik dalam menghidrolisis sukrosa. Lalu ada lagi enzim lipase, yang berperan dalam hidrolisis lemak (lipid).Ada begitu banyak jenis enzim, masing-masing memiliki kecepatanbekerja yang berbeda-beda. Hal yang berkaitan dengan sebebrapa cepat enzimbekerja inilah yangdisebut denganKinetika Enzim. Dalam makalah ini , kami berharap semoga pembaca dapat lebihmemahami apa yangdimaksud dengan kinetika enzim, hidrolisa enzim dan klasifikasi enzim.

2. TUJUANTujuan makalah ini dibuat untuk membahas tentang kinetika enzim,hidrolisa enzim serta kita juga dapat mengetahui klasifikasi-klasifikasi dari enzim. Selain itu penulis juga berharap makalah ini dapat berguna bagi penulis dan pembaca dalam mempelajari dan memahami bab-bab ini .

3. RUMUSAN MASALAHBerdasarkan latar belakang dan tujuan yang telah kita uraikan, maka dapat dirumuskan masalah-masalah yang akan dibahas pada makalah ini. Masalah yang akan kita bahas adalah sebagai berikut:a. Kinetika Enzimb. Klasifikasi enzim c. Hidrolisa enzim

BAB II PEMBAHASAN

A. TEORI DASAR

Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi molekul lain - substrat enzim.Ini target molekul mengikat ke situs aktif enzim dan diubah menjadi produk melalui serangkaian langkah yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik.Mekanisme ini dapat dibagi ke dalam mekanisme tunggal-substrat dan multiple-substrat.Studi kinetik pada enzim yang hanya mengikat satu substrat, seperti isomerase triosephosphate, bertujuan untuk mengukur afinitas dengan enzim yang mengikat ini substrat dan tingkat turnover.B. KINETIKA ENZIMKinetikaenzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim.Pada kinetika enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi. Mempelajari kinetika enzim dalam hal ini dapat mengungkapkan mekanisme katalitik enzim, perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, dan bagaimana suatu obat atau agonis dapat menghambat sebuah enzim.Kinetika enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan pengukuran kuantitatif dari kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan pemeriksaan sistematik faktor-faktor yangg mempengaruhi kecepatan tersebut. Analisis kinetik memungkinkan para ahli merekonstruksi jumlah dan urutan tahap-tahap individual yang merupakan perubahan substrat oleh enzim menjadi produk.Mempelajari kinetik enzim juga merupakan dasar untuk mengidentifikasi kekuatan pengobatan dari obat tertentu yang secara selektif menghambat kecepatan proses yang dikatalisis oleh enzim. Bersama dengan mutagenesis yang disengaja dan teknik lain yang mengganggu struktur protein, analisis kinetik juga mengungkapkan secara mendalam mekanisme katalitik.Aktivitas seperangkat enzim yg seimbang dan lengkap merupakan dasar penting untuk mempertahankan homeostasis. Pemahaman tentang kinetik enzim penting untuk memahami bagaimana stress fisiologis seperti anoksia, asidosis atau alkalosis metabolik, toksin dan senyawa farmakologik mempengaruhi keseimbangan tersebut.Persamaan kesetimbangan di bawah menjelaskan reaksi satu molekul dari masing-masing substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari masing-masing produk P dan Q.A + B P + Q (i)Tanda panah ganda menunjukkan reversible (terbalikan). Jika A dan B dapat membentuk P dan, maka P dan Q juga dapat membentuk A dan B. Dengan demikian penentuan suatu reaktan sebagai substrat atau produk sedikit banyak bersifat arbitrer karena produk suatu reaksi yang dituliskan dalam satu arah adalah substrat bagi reaksi yang berlawanan. Namun, istilah produk sering digunakan untuk menandai reaktan yang pembentukannya menguntungkan secara termodinamis.A + B P + Q (ii)Tanda panah satu arah menunjukkan irreversible (tidak terbalikan). Digunakan untuk menjelaskan reaksi di dalam sel hidup tempat produk reaksi diatas segera dikonsumsi oleh reaksi selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim. Oleh karena itu, pengeluaran segera produk P atau Q secara efektif meniadakan kemungkinan terjadinya reaksi kebalikan sehingga persamaan (ii) secara fungsional menjadi irreversibel pada kondisi fisiologis. Contohnya adalah ketika kita bernapas.C. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan kinetika Enzim SuhuOleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi.Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55C. Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih 100C. Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30 40C.Q10 atau koefisien suhu yaitu faktor yang meningkatkan proses biologis bila suhu naik 100 C. Umumnya enzim yang stabil pada peningkatan suhu maka Q10 = 2

Ph

Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzimamilasebekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). (e-dukasi.2010)Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH optimum. Enzim intrasel bekerja optimum antara pH 5-9. Hilangnya atau tambahnya muatan akan merugikan atau membuat enzim tidak aktif. Kadar SubstratPada pembahasan berikut, reaksi enzim dianggap seolah-olah hanya memiiki satu substrat dan satu produk. Sementara kebanyakan enzim memiliki lebih dari satu substrat, prinsip-prinsip yang dibahas di bawah juga berlaku bagi enzim dengan banyak substrat. Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya. Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila substrat cocok dengan enzim naka kinerja enzim juga akan optimalUntuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan v1 hingga tercapai nilai maksimal Vmax (Gambar 8-3). Jika peningkatan lebih lanjut konsentrasi substrat tidak meningkatkan v1, enzim dikatakan jenuh oleh substrat. Perhatikan bahwa bentuk kurva yang menghubungkan aktivitas dengan konsentrasi substrat (Gambar 8-3) tampak hiperbolik. Pada setiap saat, hanya molekul substrat yang berkaitan dengan enzim dalam bentuk kompleksv1 = Vmax[S] / Km + SKeterangan:v1 kecepatan reaksi.Vmax kecepatan maksimum.S substratKm kadar substrat yang memberikan kecepatan reaksi separuh kecepatan reaksi maksimal pada kadar enzim tertentu. Tergantung pada kecepatan reaksi inisial kadar S dan Km dapat digambarkan dengan mengevaluasi persamaan tersebut dibawah 3 keadaan:1. Jika kadar S kadar Km. v sesuai kadar SMaka untuk menentukan aktivasi enzim digunakan substrat yang di bawah 2. Jika kadar S > kadar Km. v = VMaka harus pada kondisi optimal3. Bagaimana kalau kadar S = Km. v = V. Maka: ES yang dapat diubah menjadi produk. Kedua, konstanta kesetimbangan untuk pembentukan kompleks enzim-substrat tidaklah besar tanpa batas. Konsentrasi EnzimKecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

Aktifator dan inhibitorAktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase.Inhibitormerupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor.Ada 2 jenis inhibitor, yaitu : Inhibitor kompetitifMolekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim. Inhibitor ini besaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat. Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan struktur substrat. Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat, yi, untuk membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk.

Gambar Pengaruh inhibitor kompetitif pada kecepatan reaksi.

Inhibitor nonkompetitifMolekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat. Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat. Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan Vmax, tetapi tidak mempengaruhi Km. Inhibitor non kompetitif yang lebih kompleks terjadi jika pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak) enzim terhadap substrat.

Gambar Pengaruh inhibitor non kompetitif pada kecepatan reaksi.

Kegunaan inhibitorOleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obataspirin. Aspirin menginhibisi enzimCOX-1danCOX-2yang memproduksi pembawa pesan peradanganprostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya,sianidayang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzimsitokrom c oksidasedan memblokpernapasan sel.

D. Sifat-sifat Enzim Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi. Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit. Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Reaksinya dapat digambarkan sebagai berikut. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.

E. Klasifikasi EnzimSecara internasional ada 6 (enam )golongan, nomor kode, dan jenis reaksi yang dikatalisisnya dan tiap golongan utama terbagi lagi menjadi kelompok-kelompokenzimberdasarkan gugus substrat yang diserangnya:

1) HidrolaseHidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi.Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :

a. Karbohidraseenzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal : Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).(C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11

Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa C12H22O11 + H20 2C6H12O6 Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.b. EsteraseEnzim-Enzim yang memecah golongan ester.Contoh-contohnya : Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.c. Proteinase atau ProteaseEnzim-Enzim yang menguraikan golongan protein.Contoh-contohnya: Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

2) OksidoreduktaseEnzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehydrogenase. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.

Gambar empat grup (A, B, C, D) dari aldolases tergantung donor mereka.

3) TransferaseTransferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:- Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.- Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.- Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

4) LiaseEnzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:- L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.- Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus karboksil.

5) IsomeraseIsomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:- Rasemase, merubah l-alanin D-alanin- Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat- Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal- Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat- Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA

Figure 2.27 Alginate which is a copolymer of D-mannuronic acid and Lguluronic acid is produced by sea weeds. The biosynthesis of alginate

6) LigaseEnzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoA-SH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:Asetat + CoA-SH + ATPAsetil CoA + AMP + P-P

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

BAB IIIPENUTUP

1. Kesimpulan

2. Saran

Daftar Pustaka