Asam amino adalah senyawaorganik yang memiliki gugus fungsionalkarboksil (-COOH) dan amina (biasanya–NH2). Gugus karboksil ini memberikansifat asam dan gugus aminamemberikan sifat basa. Asam aminopembentuk protein akan salingberikatan dengan ikatan peptida,sehingga dalam satu molekul dipeptidamengandung satu ikatan peptidaAsam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena gugus [-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO.b. Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus [-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk – NH3+

Gugus fungsional pada asama amino, yaitu karboksil dan amina, keduanya memengaruhi

sifat keasaman asam amino.

Dengan demikian, asam amino dapat bereaksi dengan asam maupun basa sehingga

dikatakan bersifat amfoter atau amfiprotik. Sifat amfoter ini tampak pada asam amino

yang hanya mengikat satu gugus -COOH dan satu gugus -NH2. Adapun asam amino

yang mengikat lebih dari satu gugus -COOH dan hanya satu gugus -NH2, akan lebih

bersifat asam.

Titik Isoelektrik adalah derajat keasaman atau pH ketika suatu makromolekul bermuatan nol akibat

bertambahnya proton atau kehilangan muatan oleh reaksi asam-basa. Pada koloid, jika pH sama dengan

titik isoelektrik, maka sebagian atau semua muatan pada partikelnya akan hilang selama proses ionisasi

terjadi. Jika pH berada pada kondisi di bawah titik isoelektrik, maka matan partikel koloid akan bermuatan

positif. Sebaliknya jika pH berada di atas titik isoelektrik maka muatan koloid akan berubah menjadi netral

atau bahkan menjadi negatif.

Struktur sekunder berkaitan dengan bentuk dari suatu rantai polipeptida. Oleh karena gaya-gaya nonkovalen, seperti ikatan hidrogen atau gaya dispersi, suatu rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks) atau seperti lembaran kertas continues form (beta-pleated sheet), atau bentuk triple heliks.

Struktur tersier protein merupakan bentuk tiga dimensi dari suatu protein. Bagaikan seutas mie yang diletakkan di dalam cawan, suatu rantai polipeptida dapat melipat atau menggulung sehingga mempunyai bentuk tiga dimensi tertentu. Struktur tersier protein dikukuhkan oleh berbagai macam gaya, sepert ikatan hidrogen, ikatan silang disulfida, interaksi hidrofobik atau hidrofilik, serta jembatan garam.

Setiap protein mempunyai bentuk tiga dimensi tertentu. Jadi semua molekul hemoglobin sebagai contoh, mempunyai bentuk tiga dimensi yang sama. Bentuk tiga dimensi protein sangat berperan dalam menentukan fungsi biologis protein tersebut. Sering kali sutatu molekul organik bukan protein terikat pada rantai polipeptida dalam struktur tersiernya. Sebagian protein hanya mengandung rantai tunggal polipeptida, tetapi yang lain, yang disebut protein oligomer, terdiri dari dua atau lebih rantai. Sebagai contoh, hemoglobin mempunyai empat rantai. Masing-masing rantai merupakan satu subunit protein. Susunan subunit-subunit dalam protein oligomer disebut struktur kuartener.

Struktur Sekunder

Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.

Struktur Sekunder Protein (Image from uic.edu)Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye).

Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat.

Tidak semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.

Struktur Tersier

Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase (Image from uic.edu)Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. 

Struktur Sekunder Protein

Struktur sekunder mengacu sub-struktur reguler. Dua jenis utama dari struktur sekunder yaitu alfa heliks dan beta sheet, yang diusulkan pada tahun 1951 oleh Linus Pauling. Struktur sekunder ditentukan oleh pola ikatan hidrogen antara gugus peptida rantai utama. Struktur sekunder mempunyai geometri reguler, yang dibatasi untuk nilai-nilai tertentu dari sudut dihedral ψ dan φ pada plot Ramachandran.

Struktur Tersier Protein

Struktur tersier mengacu pada struktur tiga dimensi molekul protein tunggal. Alfa heliks dan beta sheet dilipat menjadi suatu bulatan. Lipatan tersebut dikendalikan oleh interaksi hidrofobik, tapi struktur tersebut dapat stabil hanya bila bagian-bagian protein terkunci pada tempatnya oleh interaksi tersier yang spesifik, seperti jembatan garam, ikatan hidrogen , dan kemasan ketat rantai samping dan ikatan disulfida.

Struktur Kuartener Protein

Struktur kuartener adalah struktur tiga dimensi dari beberapa subunit protein yang terikat bersama. Dalam konteks ini, struktur kuaterner distabilkan oleh interaksi non-kovalen yang sama dan ikatan disulfida sebagai struktur tersier. Kompleks dari dua atau lebih polipeptida disebut multimer.

http://www.ilmukimia.org/2013/04/struktur-protein.html

http://sciencebiotech.net/struktur-molekul-protein/

http://kimia.upi.edu/staf/nurul/web2012/1105684/struktur_protein.html

http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/sifatasamamino.html

http://matakristal.com/tag/sifat-asam-amino/