A. Seminario Proteinas

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Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina ´Dr. Witremundo Torrealbaµ Núcleo Aragua Departamento de Fisiología y Bioquímica Prof. Luis Ojeda Br. Carlos Pérez Br. Mariela Perozo Br. Dayana Piña

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Universidad de CaraboboFacultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Medicina ´Dr. Witremundo TorrealbaµNúcleo AraguaDepartamento de Fisiología y Bioquímica

Prof. Luis OjedaBr. Carlos PérezBr. Mariela PerozoBr. Dayana Piña

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6-Explicar las características del enlace

peptídico.

7-Establecer la influencia del número deaminoácidos y la naturaleza de susgrupos R en el peso molecular,solubilidad y carga eléctrica de unaproteína.

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6- Enlace Peptídico. Características

Influencia de los grupos R en la

determinación de las característicasde una proteína

7-

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Isomería

Aminoácidos y su estructura

Zwitterion

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Isomería

Son aquellos compuestos queposeen una formula química igual perouna estructura molecular distinta, y

por ende diferentes propiedades.

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Lehninger 4ta

Edición

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Aminoácidos y su estructura

Monómeros queforman las proteínas,

constituidos por:

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Edición

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Lehninger 4taEdición

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Métodos de Clasificación

Influencias en el peso molecular,solubilidad y carga eléctrica deuna proteína

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Métodos de Clasificación

Se pueden agrupar según lapresencia o ausencia en el grupo R deun OH, SH o COOH, pero también es

posible utilizar como criterio lapolaridad del grupo R.

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Grupos R Apolares AlifáticosGrupos R Apolares AlifáticosLehninger 4ta

Edición

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Grupos R AromáticosGrupos R Aromáticos Lehninger 4taEdición

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Grupos R Polares Sin CargaGrupos R Polares Sin CargaLehninger 4ta

Edición

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Grupos R Polares Cargados PositivamenteGrupos R Polares Cargados Positivamente(Básicos)(Básicos)

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Grupos R Polares Cargados NegativamenteGrupos R Polares Cargados Negativamente(Ácidos)(Ácidos)

Le i er 4taici

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Influencias del Grupo R en lasproteínas

Peso Molecular

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Polaridad

ySolubilidad

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Concepto

Características

Residuo del Aminoácido

Péptido

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Concepto

Enlace covalenteformado por launión de dosaminoácidos,

generando ademásuna molécula de

agua.

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Características

Es estabilizado por resonancia

El grupo ²NH no tiene tendencia

significativa a ionizarse ni aceptar protones Es rígido, no puede girar libremente

Plano peptídico

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Residuo del Aminoácido

Porción de cada aminoácido quepermanece después de la perdida de

la molécula de agua (H2O

), que resultade la formación del enlace peptídico.

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Péptidos

Productos que surgen de laformación del enlace peptídico, por lotanto son cadenas de residuos de

aminoácidos.

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Polímeros de

aminoácidoscomunes unidos através de enlacespeptídicos, con un

número mayor de100 aminoácidos.

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