Post on 30-Jun-2015
I. Nomor Percobaan : 01
II. Tanggal Praktikum : 28 Agustus 2014.
III. Judul Praktukum : Reaksi uji terhadap asam amino.
IV. Tujuan Praktikum :Untuk mengidentifikasi atau menguji gugus
fungsi yang terdapat dalam suatu asam amino
melalui reaksi dengan reagen Millon,
Hopkins-Cole, dan Ninhidrin.
V. Alat dan Bahan
Alat Bahan
1. pipet tetes
2. gelas ukur
3. beker gelas
4. neraca analitik
5. bunsen
6. tabung reaksi
7. rak tabung reaksi
8. batang pengaduk
pengaduk
9. penjepit tabung
10. penangas air
1. Kuning telur
2. Putih telur
3. Reagen Millon
4. Reagen Ninhidrin
5. Alanin 1 – 10%
6. Tirosin 1 – 10%
7. Histidin 1 -1 0%
VI. Dasar Teori
Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein
adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan
gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang
berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa
gugus amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon
yang sama. Rumus asam amino dapat ditunjukkan pada gambar:
Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut
organik non polar seperti eter, aseton, dan kloroform. Sifat asam amino ini
berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat
alifatik maupun aromatic yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang
larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian pula amina pada
umumnya larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik. Perbedaan sifat
antara asam amino dengan asam karboksilat dan amino terlihat pula pada titik
leburnya. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi bila dibandingkan
dengan asam karboksilat atau amina. Kedua sifat fisika ini menunjukan bahwa
asam amino cenderung mempunyai struktur yang bermuatan dan mempunyai
polaritas tinggi dan bukan sekedar senyawa yang mempunyai gugus –COOH dan
gugus –NH2. Hal ini tampak pula pada sifat asam amino sebagai elektrolit
Seperti juga semua senyawa organik, reaksi kimia asam amino
mencirikan gugus fungsional yang terkandung. Karena semua asam amino
mengandung gugus amino dan karboksilat, senyawa ini akan memberikan reaksi
kimia yang mencirikan gugus ini. Sebagai contoh gugus amino dapat memberikan
reaksi asetilasi, dan gugus karboksil esterifikasi. Walaupun kita tidak akan
menganalisa semua reaksi-reaksi organic spesifik asam amino, terdapat dua reaksi
penting yang secara luas dipergunakan untuk melakukan deteksi, pengukuran, dan
identifikasi asam amino (Lehninger, 1982).
Yang pertama adalah reaksi ninhidrin, yang digunakan untuk mendeteksi
dan menduga asam amino secara kuantitatif dalam jumlah kecil. Pemanasan
dengan ninhidrin berlebih menghasilkan produk berwarna ungu pada semua asam
amino yang mempunyai gugus α-amino bebas, sedangkan produk yang dihasilkan
oleh prolin berwarna kuning, karena pada molekul ini terjadi substitusi gugus α-
amino. Pada kondisi yang sesuai intensitas warna yang dihasilkan dapat
dipergunakan untuk mengukur konsentrasi asam amino secara kalorimetrik.
Metode ini amat sensitive bagi pengukuran konsentrasi asam amino (Lehninger,
1982).
Reaksi kedua dari asam amino yang penting adalah dengan pereaksi 1-
fluoro-2,4-dinitrobenzen (FDNB). Didalam larutan basa encer, FDNB bereaksi
dengan asam α-amino menghasilkan turunan 2,4-dinitrofenil yang berguna dalam
identifikasi masing-masing asam amino. Kemudian kita akan melihat pentingnya
reaksi ini, dalam menentukan deret asam amino peptide (Lehninger, 1982).
Dua molekul asam amino dapat diikat secara kovalen melalui suatu
ikatan amida subsitusi, yang disebut ikatan peptida menghasilkan suatu dipeptida.
Ikatan seperti ini dibentuk dengan menarik unsur H2O dari gugus karboksil suatu
asam amino dan gugus α-amino dari molekul lain, dengan reaksi kondensasi yang
kuat . Tiga asam amino dapat disatukan oleh dua ikatan peptida dengan cara yang
sama untuk menembus suatu tripeptida, tetrapeptida, dan pentapeptida. JIka
terda[pat banyak asam amino yang bergabung dengan cara demikian, struktur
yang dihasilkan dinamakan polipeptida. Peptida dengan panjang yang bermacam-
macam dibentuk oleh hidrolisa sebagaian dari rantai polipeptida yang panjang dari
protein, yang mengandung retusan asam amino. (Lehninger, 1982 : 126)
Cara yang digunakan untuk mengklasifikasi asam amino ada beberapa, misalnya
cara yang mendasarkan pada jumlah gugus karboksil dan gugus asam amino yang
dikandung oleh senyawa itu. Cara lain ialah mendasarkan pada sifat gugus R. Dibawah
ini dicantumkan klasifikasi asam amino atas dasar gugus R-nya, menjadi 4 golongan :
(Andina,yayuk)
1. Golongan asam aminso dengan R yang tidak polar, hidrofobik (tidak suka air).
Contoh : Alanin, Valin, leusin, Isoleusin, metionin, prolin, fenilalanin, tritofan
2. Golongan asam amini denga R tidak bermuatan tapi polar. Contoh : Glisin, serin,
treonin, tirosinm sisteinm Asparagin, Glutamin
3. Golongan asam amino denga R bernuatan negative. Contoh Asam asparat dan asam
glutamate
4. Golongan asam amino dengan R bermuatan positif. Contoh Lisin, arginin, histidin
Asam amino golongan-golongan 1 diatas, kelarutannya dalam air kurang
dibandingkan dengan golongan 2. Hal itu disebabkan karena gugus R-nya tidak polar.
Hidrofobik adalah sifat fobik pada airdan bilamana asam amino itu terdapat pada rantai
polimer maka asanm tersebut cenderung melipat dalam gumpalan protein itu. Golongan
3 hanya terdiri dari dua buah asam amino, gugus karboksilnya mengalami disosiasi pada
pH 6-7 sehingga bermuatan negative, jelas bahwa bilamana kedua asam itu letaknya
dalam rantai polimer berdektaann satu samar lain akan mengubah struktur dasar, karena
saling menolak. Golongan 4 pada pH sekitar 7 maka gugus NH2 dan NH (histidin) akan
menyerap proton sehingga bermuatan positif (Jatilaksono,Marsandre.2007)
Protein merupakan urutan linear dari residu asam-asam amino yang terhubung
melalui ikatan peptide. Ikatan peptide adalah ikatan kovalen antara gugus-amino dari
satu asam amino dan gugus-karboksil dari asam amino dan gugus-karboksil dari asam
amino yang lain. Ikatan peptida memiliki karakter ikatan rangkap parsial dan hamper
selalu dalam konfigurasi trans. Ketika dua asam amino digabungkan oleh ikatan
peptide, mereka membentuk sautu dipeptida. Penambahan asam amino seterusnya
mengahsilkan rantai panjang yang disebut oligopeptida dan polipeptida (Yohanis ngili,
2009).
Sangat luar biasa pula bahwa semua protein di dalam semua makhluk, tanpa
memandang fungsi dan aktivitas biologinya, dibangun oleh susunan dasar yang sama,
yaitu 20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak mempunyai aktivitas
biologi. Lalu apakah yang memberikan aktifitas enzimnya, protein lain aktivitas
hormon, dan lain lagi aktivitas antibody . Bagaimana kimiawi protein-protein ini
berbeda?, Secara cukup sederhana, protein berbeda satu sama lain karena masing-
masing mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan
abjad struktur protein, karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam jumlah deret
yang hamper tidak terbatas, untuk membuat berbagai porotein dalam jumlah yang
hamper tidak terbatas pula
Berdasarkan fungsinya, protein dapat digolongkan dalam bentuk enzim
(ribonuklease, tripsin), protein transport (hemoglobin, albumin serum, mioglobin,
lipoprotein), protein nutrient dan penyimpanan (gliadin = gandum, ovalbumin = telur,
kasein = susu, feritin), protein kontraktil (aktin, myosin, tubulin, dynein), protein
structural (keratin, fibroin, kolagen, elastin, proteoglikan), protein pelindung (antibody,
fibrinogen, trombin, toksin botuluni, toksin difteri, bias ular, risin), protein pengatur
(insulin, hormone tumbuh, kortikotropin, repressor). Atas dasar kelarutannya dalam zat
pelarut tertentu, protein dibagi : albumin, globulin, dan glutelin.
Protein dapat juga dibagi menjadi dua golongan utama berdasarkan bentuk dan
sifat-sifat fisik tertentu :
1. Protein globular dan protein serabut, pada protein globular rantai atau rantai-rantai
polipeptida berlipat rapat-rapat menjadi bentuk globular atau bulat yang padat, protein
globular biasanya larut didalam system larutan (air) dan segera berdifusi, hamper semua
mempunyai fungsi gerak dan dinamik. Hampir semua enzim merupakan protein
globular, seperti protein transport pada darah, antibody, dan protein penyimpan nutrient
(Lehninger,2013).
2. Protein Serabut bersifat tidak larut didalam air, merupakan molekul serabut panjang,
dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu, dan tidak berlipat menjadi
bentuk globular. Hampir semua protein serabut memberikan peranan structural atau
pelindung. Protein serabut ysng khas α-keratin pada rambut dan wol, fibroin dari sutra
dan kolagen dari urat (Lehninger, 1982).
Meskipun protein yang telah mengalami denaturasi struktur kimia globalnya
sama dengan protein yang asli, tetapi sifat biologisnya akan sangat berbeda (tidak lagi
menunjukkan sifat-sifat biologis protein semula). Protein sederhana pada hidrolisa
hanya memberikan asam-asam amino saja, misalnya : lisozim (lysozyme). Protein
majemuk pada hidrolisa selain asam-asam amino, menghasilkan juga zat-zat yang
bukan asam amino (disebut gugus prostetik), misalnya : nukleuprotein (dalam inti sel)
mengandung asam nukleat
VII. PROSEDUR PERCOBAAN
Uji Millon
Tambahkan 5 tetes reagen Millon ke dalam 3 ml larutan protein,
panaskan campuran baik-baik. Jika reagen yang digunakan terlalu
banyak, maka warna akan hilang pada pemanasan.
Uji Ninhidrin
Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % ke dalam 3 ml larutan protein.
Panaskan hingga mendidih. Ulangi percobaan dengan menggunakan
glisin.
VIII. Hasil pengamatan
PERLAKUAN HASIL PENGAMATAN
Uji Millon
a. 3 ml Alanin 1% + 5 tetes reagen
millon lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
b. 3 ml Alanin 2% + 5 tetes reagen
millon. lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
c. 3 ml Alanin 3% + 5 tetes reagen
millon lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
d. 3 ml Alanin 4% + 5 tetes reagen
millon lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
e. 3 ml Alanin 5% + 5 tetes reagen
millon
lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
f. 3 ml Alanin 6% + 5 tetes reagen
millon lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
g. 3 ml Alanin 7% + 5 tetes reagen
millon lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
h. 3 ml Alanin 8% + 5 tetes reagen
millon lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
i. 3 ml Alanin 9% + 5 tetes reagen
millon lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
j. 3 ml Alanin 10% + 5 tetes reagen
millon lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen millon
(bening) larutan bening
Kuning Telur
a. 3 ml tirosin 3% + 5 tetes reagen
tirosin (bening) + reagen millon
(bening) larutan merah
millon lalu dipanaskan bata
b. 3 ml Histidin 5% + 5 tetes reagen
millon lalu dipanaskan.
histidin (bening) + Reagen millon
(beninng) tetap bening
a. Kuning telur 1% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuninng telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening.
b. Kuning telur 2% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuninng telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening
c. Kuning telur 3% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuninng telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening
d. Kuning telur 4% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuninng telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening
e. Kuning telur 5% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuninng telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening
f. Kuning telur 6% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuninng telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening
g. Kuning telur 7% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuninng telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening
h. Kuning telur 8% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuninng telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening(endapan
lebih banyak dari kuning telur 7%)
i. Kuning telur 9% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuninng telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening (endapan
lebih banyak dari kuning telur 8%)
j. Kuning telur 10% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
kuning telur ( bening) + reagen
millon (bening) endapan
merah bata larutan bening (paling
banyak endapannya)
Putih Telur
a. Putih telur 1% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
putih telur ( bening) + reagen millon
(bening) endapan merah
bata larutan bening
b. Putih telur 2% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
putih telur ( bening) + reagen millon
(bening) endapan merah
bata larutan bening
c. Putih telur 3% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
putih telur ( bening) + reagen millon
(bening) endapan merah
bata larutan bening
d. Putih telur 4% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
putih telur ( bening) + reagen millon
(bening) endapan merah
bata larutan bening
e. Putih telur 5% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
putih telur ( bening) + reagen millon
(bening) endapan merah
bata larutan bening
f. Putih telur 6% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
putih telur ( bening) + reagen millon
(bening) endapan merah
bata larutan bening
g. Putih telur 7% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
putih telur ( bening) + reagen millon
(bening) endapan merah
bata larutan bening
h. Putih telur 8% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
putih telur ( bening) + reagen millon
(bening) endapan merah
bata larutan bening merah ada
endapan merah bata.
i. Putih telur 9% + 5 tetes reagen putih telur ( bening) + reagen millon
millon lalu panaskan. (bening) endapan merah
bata larutan bening
j. Putih telur 10% + 5 tetes reagen
millon lalu panaskan.
putih telur ( bening) + reagen millon
(bening) endapan merah
bata larutan bening
UJI NINHIDRIN
Alanin
a. 3 ml Alanin 1% + 10 tetes reagen
ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu
b. 3 ml Alanin 2% +10 tetes reagen
ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu
(lebih pekat dari 1%)
c. 3 ml Alanin 3% + 10 tetes reagen
ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu
(lebih pekat dari 2%).
d. 3 ml Alanin 4% + 10 tetes reagen
ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu.
(lebih pekat dari 3%).
e. 3 ml Alanin 5% + 10 tetes
reagen ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu.
(lebih pekat dari 4%).
f. 3 ml Alanin 6% + 10 tetes
reagen ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu.
(lebih pekat dari 5%).
g. 3 ml Alanin 7% + 10 tetes reagen
ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu.
(lebih pekat dari 6%).
h. 3 ml Alanin 8% + 10 tetes reagen
ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu..
(lebih pekat dari 7%).
i. 3 ml Alanin 9% +5 tetes reagen
ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu..
(lebih pekat dari 8%).
j. 3 ml Alanin 10% + 10 tetes
reagen ninhidrin lalu dipanaskan
Alanin (bening) + reagen ninhidrin
(bening) larutan ungu..
(paling pekat).
Kuning Telur
a. 3 ml kuning telur 1% + 10 tetes
reagen ninhidrin lalu dipanaskan
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
b. 3 ml kuning telur 2% + 10 tetes
reagen ninhidrin lalu dipanaskan
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
c. 3 ml kuning telur 3% + 10 tetes
reagen ninhidrin lalu dipanaskan
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
d. 3 ml kuning telur 4% + 10 tetes
reagen ninhidrin lalu dipanaskan
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
e. 3 ml kuning telur 5% + 10 tetes
reagen ninhidrin lalu dipanaskan.
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
f. 3 ml larutan putih telur 1% + 10
tetes ninhidrin 0,1% lalu
dipanaskan
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
g. 3 ml larutan putih telur 2% + 10
tetes ninhidrin 0,1% lalu
dipanaskan
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
h. 3 ml larutan putih telur 3% + 10
tetes ninhidrin 0,1% lalu
dipanaskan
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
i. 3 ml larutan putih telur 4% + 10
tetes ninhidrin 0,1% lalu
dipanaskan
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
j. 3 ml larutan putih telur 5% + 10
tetes ninhidrin 0,1% lalu
dipanaskan
kuning telur (bening) + ninhidrin
(bening) larutan ungu.
Tirosin
3 ml Tirosin 3% + 10 tetes ninhidrin
0.1% lalu dipanaskan.
Tirosin (bening) + ninhidrin (bening)
Larutan berwarna ungu.
Histidin
3ml histidin 5% + 10 tetes ninhidrin 0.1%
lalu dipanaskan.
Histidin (bening) + ninhidrin (bening)
larutan berwarna ungu
IX. Persamaan Reaksi
Uji Millon
COOH
H2N C H + Hg(NO3)2 (tidak bereaksi)
CH3
Alanin
Uji Ninhidrin
X. Pembahasan
Pada percobaan mengenai Uji Asam Amino ini,bertujuan untuk mengidentifikasi
atau menguji gugus fungsi yang terdapat dalam suatu asam amino melalui reaksi
dengan reagen Millon, Hopkins-Cole, dan Ninhidrin. Sampel yang diujikan adalah Putih
telur yang telah dibuat dengan variasi konsentrasi yaitu :1% sampai dengan 10%.sampel
yang ke dua adalah kuning telur yang dibuat dengan variasi konsentrasi yang sama
dengan larutan putih telur yaitu 1% -10%,kemudian sampel Alanin dengan konsentrasi
1%-10% ,Tirosin dengan konsentrasi 3% serta sampel Histidin 5%.
Yang pertama dilakukan adalah Uji millon, kami melakukan uji tehadap alanin
yaitu 3mL Alanin yang ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon,kemudian campuran
larutan ini dipanaskan dengan penangas air.tujuan dari pemanasan adalah agar
mempercepat reaksi. Suhu pada penangas air diatur sebesar 40oC. hal ini dikarnakan
protein akan rusak pada suhu 50oC. Percobaan dilakukan sebanyak 10 kali sesuai
dengan konsentrasi Alanin yang disediakan. Hasil dari percobaan,warna larutan tidak
terjadi perubahan atau Tetap. Hal ini berarti Alanin memberikan hasil negative terhadap
uji millon.
Percobaan ke dua,sampel yang di gunakan adalah putih telur dan kuning telur
dengan penambahan reagen millon,setelah dipanaskan, larutan terbentuk endapan merah
bata dan larutan bening. Hal ini sesuai dengan teori yang dikatakan positif apabila
terjadinya perubahan pada larutan, perubahan itu ditunjukkan dengan adanya endapan
merah bata (terkoagulasi) pada terhadap asam amino yang diuji. Pereaksi Millon adalah
larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat, bila direaksikan dengan senyawa
yang mengandung gugus fenol akan membentuk endapan merah dengan pemanasan.
Percobaan selanjutnya yaitu pada sampel tirosin, setelah dipanaskan beserta
reagen millonnya, larutan menjadi merah bata. Karena Tirosin ter-nitrasi oleh asam
nitrat sehingga memperoleh penambahan gugus N=O, gugus tersebut secara reversibel
dapat berubah menjadi N-OH. Merkuri dalam pereaksi millon akan bereaksi dengan
gugus hidroksifenil dari tirosin membentuk warna merah. Yang terakhir yaitu
menggunakan sampel histidin.larutan histidin yang ditambah reagen millon memberikan
hasil negetif terhadap uji millon.
pada percobaan yang ke dua yaitu uji ninhidrin,percobaan dilakukan dengan
sampel yang sama dengan uji millon.yaitu Alanin,histidin,tirosin kunig telur dan putih
telur.percobaan ini dilakukan sesuai dengan konsentrasi yang telah disediakan.
Percobaan pertama menggukanan Alanin yang ditambahkan dengan 10 tetes reagen
ninhidrin. Kemudian larutan dipanaskan menggunakan Bunsen hingga mendidih,
larutan yang terbentuk yaitu berwarna ungu.hal yang sama terjadi pada sampel yang
lain.semua sampel menunjukkan warna ungu,dan pada sampel kuning telur juga
terbentuk larutan berwarna ungu dengan endapan berwarna putih (terkoagulasi). Dan
semakin tinggi konsentrasi larutan,maka semakin pekat warna yang dihasilkan.
Semua sampel menunjukkan hasil positif terhadap Uji ninhidrin,karena Uji
ninhidrin berlaku untuk semua asam amino.warna ungu berwarna keunguan disebabkan
oleh molekul ninhidrin + hidrindantin yang yang bereaksi dengan NH3 setelah asam
amino tersebut dioksidasi.
XI. Kesimpulan
1. Test Millon bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus hidroksifenil
pada asam amino tirosin yang ditandai dengan adanya gumpalan warna
merah yang terjadi.
2. Pemanasan pada uji Millon dan Ninhidrin bertujuan untuk mempercepat
reaksi yang terjadi.
3. Uji ninhidrin menunjukan hasil positif dengan semua jenis asam amino.
4. Test Ninhidrin bereaksi spesifik untuk mengidentifikasi gugus amino
bebas pada asam amino yang ditandai dengan adanya perubahan warna
yang terjadi warna bening sebelum dipanaskan menjadi ungu setelah
dipanaskan
XII. Daftar Pustaka
Andina,yayuk.2013.Reaksi Uji Terhadap Protein dan Asam
http://yayukandina.blogspot.com/2013/04/reaksi-uji-terhadap-protein-dan-
asam.html.akses pada 2 september 2014.
Jatilaksono,Marsandre.2007. pengetahuan Protein. http://jlcome. blogspot.com
/2007/10/pengetahuan-protein.html.diakses pada 02 september.
Thenawijaya,Lehninger.1982. Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga, Jakarta.