TUGAS ANORGANIK II

“ HEMOGLOBIN”

DISUSUN OLEH:

Nama : Rocky Nikijuluw

Nim :2010 – 41 – 020

Prody : Pend Kimia

FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

UNIVERSITAS PATTIMURA

AMBON

2010

PENGERTIAN HEMOGLOBIN

Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh, pada mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Molekul hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi.

Hemoglobin dalam darah berfungsi sebagai bufer oksigen dimana hemoglobin dalam darah menjaga dan

mengatur tekanan oksigen dalam jaringan. Hemoglobin (Hb) merupakan suatu protein yang mengandung senyawa besi hemin. Hemoglobin mempunyai fungsi mengikat oksigen di paru-paru dan mengedarkan ke seluruh jaringan tubuh. Jadi, dapat dikatakan bahwa di paruparu terjadi reaksi antara hemoglobin dengan oksigen.

2 Hb2+ 4 O2 ==> 4 Hb O2 (oksihemoglobin)

Setelah sampai di sel-sel tubuh, terjadi reaksi pelepasan oksigen oleh Hb.

4 Hb O2 ==> 2 Hb2+ 4 O2

Kandungan hemoglobin inilah yang membuat darah berwarna merah.

STRUKTUR HEMOGLOBIN Hemoglobin memiliki stuktur sebagai berikut:

Pada pusat molekul terdapat cincin heterosiklik yang dikenal dengan porfirin yang menahan satu atom besi; atom besi ini merupakan situs/loka ikatan oksigen. Porfirin

yang mengandung besi disebut heme. Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan globin; globin sebagai istilah generik untuk protein globular. Ada beberapa protein mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan paling

banyak dipelajari.

Porfirin adalah senyawa siklik yang dibentuk dari gabungan empat cincin pirol melalui jembatan metenil (-CH=). Sifat khas porfirin adalah pembentukan kompleks dengan ion-ion logam (metaloporfirin) yang terikat pada atom nitrogen cincin-cincin pirol. Sebagai contoh misalnya heme yang merupakan porfirin besi.

Protein globular adalah protein yang berbentuk bulat, rantai peptidanya melilit padat. Protein globular dapat di pecah menjadi albumin, globulin dan histon. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringan-jaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat.

Pada manusia dewasa, hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang terdiri dari masing-masing dua subunit alfa dan beta yang terikat secara nonkovalen. Subunit-subunitnya mirip secara struktural dan berukuran hampir sama. Tiap subunit memiliki berat molekul kurang lebih 16,000 dalton , sehingga berat molekul total tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton. Tiap subunit

hemoglobin mengandung satu heme, sehingga secara keseluruhan hemoglobin memiliki kapasitas empat molekul oksigen:

Reaksi bertahap:

Hb + O2 <-> HbO2

HbO2 + O2 <-> Hb(O2)2

Hb(O2)2 + O2 <-> Hb(O2)3

Hb(O2)3 + O2 <-> Hb(O2)4

Reaksi keseluruhan:

Hb + 4O2 -> Hb(O2)4

Dalam darah terjadi reaksi oksidasi, Reaksi oksidasi dalam sistem hidup sangat penting, dan banyak studi sistem ini telah dilakukan. Khususnya, mekanisme transport gas oksigen oleh hemoglobin dan oksidasi mono-oksigen oleh senyawa besi-porfirin yang disebut P-450 telah dipelajari dengan detail. Transport gas oksigen, yang telah dipelajari beberapa tahun dideskripsikan di bawah ini.

Besi dalam hemoglobin porfirin dan mioglobin dan senyawa tembaga hemosianin  terlibat dalam transport gas oksigen dalam sel organisme hidup.  Dasar fungsi transport ini adalah ikatan dan disosiasi reversibel antara oksigen dengan ion besi atau tembaga. Agar dapat melakukan fungsi ini, logam harus dalam bilangan oksidasi dan lingkungan yang  cocok untuk koordinasi oksigen yang reversibel. Senyawa hemoglobin porfirin besi didapatkan dalam darah merah manusia dan beberapa hewan.

Hemoglobin memiliki struktur besi heme dan empat satuan porfirin yang berkombinasi dengan protein globin. Dioksigen yang ditransport dalam darah dikoordinasikan pada ion Fe(II) dalam satuan heme tersebut.  Ion Fe (II) dalam keadaan penta-koordinat dengan empat atom nitrogen porfirin dan atom nitrogen histidin polipeptida,  dan menjadi heksa-koordinat ketika dioksigen berkoordinasi dengan ion tersebut. Keadaan spin besi akan berubah dari spin tinggi ke rendah dengan berkoordinasinya oksigen.  Fe(II) spin tinggi akan ada di atas bidang porfirin karena ion ini terlalu besar untuk dapat masuk ke dalam ruang yang tersedia.

Ketika ion Fe(II) menjadi spin rendah dengan koordinasi oksigen, ukuran ini akan menurun dan kini dapat masuk dalam ruang cincin porfirin.Pergerakan tingkat molekular ini telah menarik minat riset efek alosterik karena pergerakan ini akan mempengaruhi keseluruhan protein melalui  histidin yang terkoordinasi dan menentukan ikatan tertentu dalam molekul dioksigen. Oksidasi ion Fe(II) dalam molekul heme dicegah oleh protein, dan hila besi heme diambil dari protein, ion Fe(II) akan dioksidasi menjadi Fe(III), dan dua cincin porfirin dijembatani oleh peroksida µ-O22-, yang akhirnya menjadi struktur µ-O2.

Bila heme dalam keadaan ini, heme akan kehilangan kemampuan berkoordinasi dengan molekul oksigen. Berdasarkan fenomena ini, porfirin sintetik yang dapat secara reversibel berkoordinasi dengan oksigen dengan menekan dimerisasi besi porfirin telah dikembangkan, dan dinamakan porfirin pagar piket, karena bentuk tiga dimensinya.