BAB I

PENDAHULUAN

1.1    Latar belakang

Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang

tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat)

dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul

22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2

rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa

sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan

imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang

dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang

terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain.

Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam

serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk

dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-

96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat

biologik molekul antibodi tersebut.

2.2    Tujuan

Untuk mengetahui dan memahami tentang macam macam immunoglobulin

dan klasifikasinya.

Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin  yang

sebenarnya .

1

BAB II

PEMBAHSAN

2.1   Pengertian Imunoglobulin

Immunoglobulin atau antibody adalah sekelompok  glikoprotein yang terdapat

dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Immunoglobulin

termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai struktur dasar yang

sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen

polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi

mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi

fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5

kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada

semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik

berlainan.

Molekul antibody mempunyai dua fungsi yaitu :

1. Meningkatkan antigen secara spesifik

2. Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mati

3. Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan melalui

darah seperti bacteria, virus, parasit, dan beberapa jamur

4. Memberi aktifitas antibody dalam  karena gamaglobulin mengandung

sebagian besar antibodyàjaringan  serum

5. Mengikat dan menghancurkan antigen, namun demikian pengikatan antigen

tersebut kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak disertai fungsi

efektor sekunder. Fungsi efektor sekunder yang penting adalah memacu

aktivasi komplemen, di samping itu merangsang pelepasan histamine oleh

basofil atau mastosit dalam reaksi hipersensitivitas tipe segera

2

2.2    Struktur Imunoglobulin

 Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang

tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai

H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000

 rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000.

Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L.

Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga

membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini

adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai

daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir

110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan

antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai

2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai

G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai

mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain;

sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-

masing 5 domain.

Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim

papain memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari

bagian H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang

bervariasi sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat

pengikatan antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas

imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H

3

saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat

mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas

imunoglobulin yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan

komplemen, terikat pada permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel

mast dan basofil mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan

menembus plasenta.

Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil

terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat

kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik

determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen

Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2)

yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen

2.3   Klasifikasi Imunoglobulin

Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai perbedaan

fisik, tetpai pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas

biologic berlaianan.

         

4

   Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub kelas

yakni :

a. Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.

b. Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai

beratnya. Perbedaan ini disebut: Isotip.

c. Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA

rantai Alfa, IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.

d. Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-masing

dibentuk dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk oleh 4

(empat) gugusan serupa itu dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2 (dua)

gugusan tersebut.

e. Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen

tergantung pada suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen (Fab).

Di sini suatu sekuens asam amino tertentu membentuk konfigurasi yang

merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.

f. Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas. Sendiri-

sendiri dan ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel pada rantai

ringan dan berat disebut VL dan VH. Tiap-tiap daerah ini mengandung

bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang lebih bervariasi daripada

yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan merupakan tempat

pengikatan antigen.

g. Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama

lain. Daerah-daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi mana

pun, baik pada rantai ringan maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan tetap ini

menentukan aktivitas biologik tertentu dari molekul tersebut

2.4 Macam Immunoglobulin

imunoglobulin sebagai rantai panjang  tiap kelas mempunyai berat molekul,masa

paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.

5

1.    Immunoglobulin G ( IgG )

Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn

pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu-

satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu

merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru

lahir.

IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua

rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang

dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni

mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut

bivalen.

IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul

sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh

jumlah immunoglobulin.

IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan

yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :

-       IgG1 dengan jumlah 40-70%

-       IgG2 dengan jumlah 4-20%

-       Igg3 dengan jumlah 4-8%

-       IgG4 dengan jumlah 2-6%

masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya

mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen

setiap subkelas juga tidak sama  seperti IgG3> IgG1 > igG2 >

6

IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik

tetapi melalui jalur internal.

2. Immunoglobulin M ( IgGn M )

Antibodi  berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang

dproduksi pada awal respon imunitas primer

igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun

atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul

rantai J (joining)

berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat

pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.

Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi

dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan

melawan bakteri dan virus.

Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan

tunggal (hapten)

IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan

koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini

mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.

Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun

terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara

utama.

7

3. Immunoglobulin A ( IgA )

Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan

permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran

pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar mikroorganisme)

dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi

sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi mikroorganisme

Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum  dan juga merupakan

imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata

serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan genital.

Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan

bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system

imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari

makanan.

Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan

satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.

Bebrapa IgA  terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2 L2 

terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.

8

4. Immunoglobulin  D (IgD)

IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding

dengan immunoglobulin lain.

Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.

Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan

IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.

Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-

kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap

penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.

IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.

 

5. Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas,

diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam

jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma,

9

bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di

luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak

berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat

terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.

Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat

epsilon.

Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.

IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-

kira 10 ng/dl-1.

IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan

memacu mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.

10

BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Imunoglobilin merupakan sekumpulan glikoprotein yang terdapat didalam serum

atau zat cair yang terdapat pada tubuh setiap mamalia yang mempunyai struktur

dasar sama terdiri dari82%-96% polipeptida dan 4-8% karbohidrat.

Macam-macam Immunoglobulin :

Immunoglobulin A

Immunoglobulin E

Immunoglobulin M

Immunogloblulin D

Immunoglobulin G

3.2 saran

Penulis mengharapkan,semoga dengan hadirnya makalah ini dapat menambah

wawasan bagi para pembaca,dan merupakan tambahan referensi untuk ilmu

pengetahuan khususnya tentang macam-macam imunoglobulin. Untuk itu penulis

mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun demi kesempurnaan

makalah ini.

 

11

DAFTAR PUSTAKA

A.Rantam, Fedik. 2003. Metode Imunologi. Airlangga University Press.

Surabaya.

http://www.sodiycxacun.web.id/2010/01/klasifikasi-antibodi.html

http://www.4lifetransferfactormakassar.com/index.php/sistem-imun/

fungsi-sistem-imun

12

MAKALAH MIKROBIOLOGI

DOSEN : DIAN KURNIATY, ST.,M.Si

MACAM-MACAM IMMUNOGLOBULIN

OLEH:

NAMA : WA ODE SUSANTI

NIM : PWS.B.2014.1B.00

YAYASAN PENDIDIKAN SOWITE

AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA

KABUPATEN MUNA

2014

13

KATA PENGANTAR

Puji syukur atas kehadirat Allah SWT, yang telah memberikan rahmat dan

hidayah-Nya kepada kami, sehingga kami dapat menyelesaikan makah ini dengan

baik yang berjudul “ Macam-Macam Immunoglobulin”.

Penyusunan makalah ini juga tidak lepas dari dukungan teman-teman serta

dosen kami. Sehingga makalah ini terselesaikan dengan tepat waktu.

Makalah ini masih jauh dari kesempurnaan. Oleh karna itu, kritik dan

saran yang bersifat membangun sangat kami harapkan demi kesempurnaan

makalah ini.

Raha, November 2014

Penulis

14i

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR………………………………………………….………. i

DAFTAR ISI………………………………………………….………................. ii

BAB I : PENDAHULUAN………………………………………….………..... 1

1.1 Latar Belakang………………………………………………….……….........1

1.2 Tujuan…………………………………………………………………...........1

BAB II : PEMBAHASAN………………………………………….………..........2

2.1   PENGERTIAN IMUNOGLOBULIN……………………….………...........2

2.2    STRUKTUR IMUNOGLOBULIN……………………….…....……..........2

2.3     KLASIFIKASI IMUNOGLOBULIN……………………….………..........4

2.4 MACAM-MACAM IMUNOGLOBULIN………………….....……..........5

BAB III PENUTUP………………………………………………….……….....11

3.1 Kesimpulan………………………………………………………….............11

3.2 Saran…………………………………………………………………............11

DAFTAR PUSTAKA

15ii