Ltm Biomol Ratri - Protein

7/22/2019 Ltm Biomol Ratri - Protein

1/11

1

STRUKTUR PROTEIN SECARA HIERARKI

Ratri Kirana Prabaningtyas,Teknik Kimia,1206202154

Protein merupakan suatu makromolekul yang jumlahnya berlimpah karena terkandungpada sel dan bagian-bagian sel. Protein muncul dalam berbagai ukuran, dari peptidaberukuran kecil sampai polimer besar yang berat molekulnya jutaan. Proteinmerupakan gabungan dari asam amino, dimana asam amino dapat terbentuk daripentranslasian tRNA yang terjadi di ribosom. Seluruh protein, baik yang berasal dari

organisme prokariotik maupun organisme yang lebih kompleks, sama-sama tersusunoleh 20 set asam amino yang terhubung melalui ikatan kovalen dan membentuk suatusekuens yang linear. Variasi urutan yang terjadi pada sekuens asam amino ini akanmenghasilkan produk-produk protein yang berbeda, seperti enzim, hormon, antibodi,atau bahkan antibiotik.

Kata Kunci : Protein, ikatan peptida, resonansi, konformasi,folding, denaturasi.

1. PendahuluanProtein merupakan suatu polimer dari asam amino, sama halnya seperti peptida, oligopeptida dan

polipeptida. Hal yang membedakan keempatnya adalah jumlah asam amino penyusunnya. Peptidamerupakan suatu istilah umum untuk menyebut polimerisasi dari asam amino, tanpa mendefinisikanjumlah dari asam amino yang terkandung. Definisi lebih spesifik dari peptida adalah oligopeptida danpolipeptida. Oligopeptida merupakan peptida yang tersusun dari asam amino berjumlah 10 ataukurang. Untuk gabungan dari jumlah kecil asam amino, penyebutannya juga bisa dilakukan denganmenambahkan awalan di-, tri-, tetra-, dan seterusnya. Polipeptida merupakan polimer asam aminoyang tersusun dari 10 atau lebih asam amino, namun biasanya, untuk gabungan asam amino denganjumlah sekitar 50 lebih, atau tepatnya dengan berat molekul lebih dari 10.000, lebih dikenal dengannama protein.

2. ProteinUntuk sebuah makromolekul seperti protein, pendekatan yang digunakan untuk mendeskripsikan

dan memberi pengertian terkait strukturnya dilakukan dengan cara menghadirkan empat level hierarki

struktur protein yang dibagi berdasarkan kompleksitasnya. Sebuah terminologi yang memberikangambaran terkait seluruh ikatan kovalen (umumnya ikatan peptida dan disulfida) yangmenghubungan residu asam amino pada suatu rantai polipeptida disebut sebagai struktur primer.Hal terpenting dari struktur primer adalah urutan dari residu asam aminonya. Struktur sekunderterdefinisi sebagai sebuah susunan residu asam amino yang terbilang stabil yang menghadirkanpattern-patternyang berulang. Struktur tersiermendeskripsikan segala aspek dari folding 3-dimensiyang terjadi pada polipeptida, dan saat protein memiliki dua atau lebih subunit polipeptida, susunanruangnya disebut sebagai struktur kuartener.

Gambar 1. Level Struktur ProteinSumber : Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Lehninger

Struktur Primer


2/11

2

Struktur primer protein merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam aminoyang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf pada sebuah kata. Perbedaan padasusunan dan komposisi asam amino inilah yang menghasilkan protein dengan fungsi yang berbeda.Terdapat dua puluh asam amino umum yang merupakan bahan dasar penyusun protein, keduapuluhasam amino tersebut diberi nama singkatan yang berasal dari tiga huruf awal namanya agarmemudahkan proses sequencing.

Gambar 2. 20 Jenis Asam Amino Penyusun ProteinSumber :Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Lehninger

Dua puluh asam amino umum ini dapat dikategorikan menjadi beberapa grup yang berbeda.Pengkategorian ini didasari oleh sifat-sifat dari rantai karbon cabangnya (gugus R-). Rantai karboncabang pada asam amino ini bervariasi, berdasarkan polaritas (tendensi untuk berinteraksi denganair pada pH sekitar 7) dan bentuk rantainya.

Gambar 3. Pengkategorian Asam Amino Berdasarkan Sifat Rantai Karbon CabangnyaSumber :Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Lehninger


3/11

3

Dua buah asam amino dapat bergabung dengan cara mensintesis gugus amida diantara keduanya,atau dapat kita sebut sebagai pembentukan ikatan peptida. Ikatan peptida ini terbentuk dengan caramenghilangkan elemen air (dehidrasi) yang diperoleh dari pengeliminasian ion oksigen dari guguskarboksil pada asam amino satu dan pengeliminasian hidrogen dari gugus amina asam aminolainnya. Reaksi pembentukan gugus peptida ini merupakan salah satu contoh dari reaksi kondensasi.

Gambar 4. Pembentukan Ikatan PeptidaSumber :http://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.html

Unit asam amino yang tersisa setelah pembentukan ikatan peptida ini disebut sebagai residu. Padapeptida, residu asam amino pada bagian paling ujung yang berupa gugus amina bebas disebutsebagai residu N-terminal(amino-terminal) dan residu pada bagian ujung yang berupa guguskarboksil bebas disebut sebagai C-terminal(carboxyl-terminal). Pada asam amino, atom karbon yangmengikat gugus amina dan gugus karboksil (merupakan suatu karbon kiral, kecuali untuk dipeptidaseperti alanin) disebut sebagai karbon (C).

Gambar 5. Nomenklatur PeptidaSumber :ColorAtlas of Biochemistry. Second Edition.New York : Thieme.

Gambar 6. Struktur Primer InsulinSumber :ColorAtlas of Biochemistry. Second Edition.New York : Thieme

Resonansi dan KonformasiSeperti umumnya untuk ikatan gugus amida-asam, ikatan peptida dapat distabilkan dengan

resonansi, dimana terjadi penstabilan molekul dengan terjadinya perpindahan ikatan rangkap. Ikatan

rangkap yang terbentuk pada residu gugus karboksil dapat beresonansi dan membentuk ikatanrangkap antara karbon dan nitrogen dengan menghasilkan ion O -dan N+. Bentuk intermediet antarakedua struktur ini disebut sebagai resonance hybrid.
http://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.html


4/11

4

Gambar 7. Resonance HybridSumber :http://webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/resonance.htm

Karena adanya kemungkinan resonansi ikatan rangkap pada gugus amida-asam, maka pada gugusini tidak ada kemungkinan terjadinya rotasi. Sehingga konformasi untuk gugus ini hanya mungkinterjadi karena adanya rotasi antara nitrogen dengan C,, atau C dengan C. Rotasi yang terjadiantara ikatan N-C akan menghasilkan suatu sudut antara yang disebut sebagai sudut phi () danrotasi yang terjadi antara ikatan C-Cakan menghasilkan sudut antara yang disebut sebagai sudutpsi ().

Gambar 8. Kemungkinan rotasi pada ikatan asam-amidaSumber :http://webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/resonance.htm

Untuk alasan keseimbangan struktur (dimana tidak terjadi tabrakan antar atom), hanya sebagiankombinasi dari sudut dihedral ( dan ) yang mungkin terbentuk. Hubungan kombinasi sudutdihedral ini digambarkan pada diagram /atau yang lebih dikenal sebagai plot Ramachandran.Plot ramachandran memberi daerah yang menentukan apakah hubungan kombinasi sudut dihedraldiperbolehkan secara sterik atau tidak. Bagian berwarna merah pada plot ramachandranmenandakan bahwa secara sterik hubungan sudut tersebut tidak memungkinkan untuk terjadi,sedangkan bagian berwarna hijau dan kuning menandakan bahwa gabungan sudut masih mungkinterjadi.

Gambar 9. Plot RamachandranSumber :ColorAtlas of Biochemistry. Second Edition.New York : Thieme.

Struktur SekunderPada protein, suatu kombinasi spesifik sudut dihedral dan dapat terjadi lebih umum daripada

kombinasi spesifik lainnya. Saat beberapa residu asam amino mengadaptasi salah satu darikonformasi ini, terbentuklah suatu struktur sekunder yang terstabilisasi oleh ikatan hidrogen antaragugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Terdapat beberapa jenis struktur

sekunder protein, diantaranya struktur -helix, -pleated sheets, dan turns. Bagian-bagianpolipeptida yang tidak membentuk struktur ini, namun memiliki bentuk yang jelas dan stabil, dapatdikatakan berstruktur irregular. Untuk porsi pada rantai polipeptida yang tidak memiliki struktur 3-
http://webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/resonance.htmhttp://webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/resonance.htmhttp://webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/resonance.htmhttp://webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/resonance.htmhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://www.phschool.com/science/biology_place/biocoach/translation/pepb.htmlhttp://webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/resonance.htmhttp://webhost.bridgew.edu/fgorga/proteins/resonance.htm


5/11

5

dimensi yang pasti, disebut sebagai random coil. Umumnya pada protein, 60 persen dari rantaipolipeptida berbentuk -helix dan -pleated sheet, sisanya berbentuk coilsdan turns.

-Helix-Heliksmerupakan struktur paling sederhana dari polipeptida. Struktur -heliks terbentuk antara

masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat kegugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida(Murray et al, 2009) Struktur right-handed-helix (R) merupakan salah satu struktur sekunder yang

paling umum terjadi karena penggunaan ikatan hidrogennya dilakukan secara optimal sehinggastrukturnya stabil. Struktur -Heliks terstabilisasi oleh ikatan hidrogen yang terjadi antara atomhidrogen dan atom nitrogen elektronegatif dari ikatan peptida dan atom oksigen karbonilelektronegatif dari asam amino keempat pada sisi amino-terminaldi ikatan peptida. Pada konformasijenis ini, ikatan peptidanya tertancap seperti baut. Setiap putaran pada heliks ini menutup sekitar 3,6residu asam amino. Jarak terdekat antara dua titik ekuivalen pada heliks ini bernilai sekitar 0,54 nm(5,4 ) dengan konformasi = -57o dan = -47o. Pada heliks yang lebih panjang, umumnya residuasam amino akan membentuk 2 ikatan H. Refleksi dari right-handed-helix (R), yaitu left-handed-helix (L) lebih jarang ditemukan di alam walaupun keberadaannya mungkin terjadi.

Gambar 10. (a) -Heliks model Ball and Stick,(b) -Heliks dilihat dari ujung, (c) Struktur mampat -Heliks, (d) Proyeksi putaran heliksSumber :Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Lehninger

Tidak semua polipeptida dapat membentuk -heliks yang stabil. Setiap residu asam amino memilikiintrinsic propensity atau tingkat kecenderungan untuk membentuk -heliks. Pada dasarnya terdapatbeberapa faktor yang mempengaruhi stabilitas dari -heliks, yaitu (1) intrinsic propensity residu asamamino tersebut, (2) interaksi antara gugus R- yang letaknya terpisah sebanyak 4 residu, (3) bulkiness(kemampatan) dari gugus R- yang dekat, (4) kemunculan residu Pro dan Gly, (5) interaksi antararesidu asam amino pada ujung sekmen heliks dan dipole elektrik yang terjadi pada -heliks tersebut.

Tabel 1. PropensityAsam Amino dalam Pembentukan Heliks

-pleated s heets (Konformasi )


6/11

6

Bentuk lain dari struktur sekunder, adalah -pleated sheets. Struktur sekunder -pleated sheetterbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai -strands sehingga membentuk rantaiyang lateral.Setiap -strandsmerupakan segmen polipeptida yang pendek (terdiri dari 5 sampai 8residu) namun hampir ter-extend seluruhnya. Tidak seperti pada -helix yang ikatan hidrogen antaragugus amina dan gugus karboksil pada rantai utama muncul pada residu yang hampir bersebelahan,ikatan hidrogen pada -pleated sheets terjadi antara atom rantai utama. Struktur ini dikatakansebagai pleated sheets karena rantainya tersusun seperti kertas yang dilipat. Pada struktur -pleatedditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel. Konformasi paralel dan antiparalel

berbeda pada arah rantainya (dapat dilihat dari apakah orientasi amina-karboksilnya sama atauberbeda), saat kedua rantai arahnya berbeda, strukturnya dikatakan sebagai antiparallel pleatedsheet(a). Saat arah kedua rantai sama, struktur dikatakan sebagai parallelpleated sheet(p). Selainitu, keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararelmemiliki konformasi ikatan sebesar 7 , sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendekyaitu 6,5 (Lehninger et al, 2004).

.

Gambar 11.(a) -pleated sheets antiparallel (b) -pleated sheets parallelSumber : Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Lehninger

-turnsJika ikatan hidrogen pada -pleated sheets dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang

terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkanempat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah -turns (Murray et al, 2009). -turnsbiasanya ditemukan pada situs-situs dimana rantai peptidanya berubah arah. Situs ini adalah bagian-bagian dimana empat residu asam aminonya tersusun sedemikian rupa sehingga jalur rantainyaberbalik arah sekitar 180odari arah seharusnya. terdapat dua jenis turns, yaitu tipe I dan tipe II yangfrekuensi kemunculannya cukup tinggi. Keduanya terstabilisasi oleh ikatan hidrogen antara residu 1

dan 4. -turns biasanya ditemukan diantara rantai individual daripleated sheets antiparalel.


7/11

7

Gambar 12. (a) -turns tipe I (b) -turns tipe IISumber :Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Lehninger

Struktur TersierBerbeda dengan definisi struktur sekunder yang artinya merupakan susunan spasial residu asam

amino yang bersebelahan pada sebuah segmen di polipeptida, struktur tersier mencakup aspeksekuens asam amino yang jaraknya lebih jauh. Struktur tersier dihasilkan karena terjadinya foldingpada polipeptida (sama halnya seperti yang terjadi pada struktur sekunder dan ) menjadi suatu

struktur tiga dimensi yang susunanya mampat. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan,yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatanhidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan dibagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifathidrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya(Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).

Struktur SupersekunderStruktur supersekuner, atau bisa juga disebut sebagai motif, adalah kombinasi dari -heliks,

sheets atau strands, dan turns atau loopsyang muncul dalam jumlah tertentu pada berbagai jenisprotein. Kadang motif diasosiasikan dengan suatu fungsi tertentu walaupun motif yang secarastruktural hampir sama dapat memiliki fungsi yang berbeda. Salah satu motif yang paling sederhana

adalah heliks-loop-heliks. Struktur ini muncul dalam jumlah tertentu pada protein pengikat kalsium.Contoh lainnya adalah coiled-coil motif, yang terdiri dari dua -heliks amfifatik yang berinteraksimelalui ujung hidrofobiknya, dan , yang terdiri dari dua-sheetsparalel yang terhubung melalui -heliks interferensi melalui dua loop (putaran). Heliks menghubungkan antara ujung C dari salah satu-sheets ke ujung N selanjutnya. Hairpin terdiri dari dua -sheets antiparalel bersebelahan yangdihubungkan dengan -turns. Motif meander merupakan -sheets antiparalel yang terhubung danmenghasilkan suatu sekuens -strands yang dihubungkan oleh loops dan turns.Urutan dari helaipada sheet sama dengan urutan sekuens rantai polipeptidanya.


8/11

8

Gambar 13. Motif yang UmumSumber : Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Pearson

DomainBanyak protein yang tersusun dari beberapa unit kompak, diskrit, dan ter-fold secara independen.

Unit-unit tersebut disebut dengan nama domain. Domain dapat mengadung kombinasi dari berbagaimotif. Ukutan domain bermacam-macam, bisa tersusun dari 20-35 residu asam amino sampai lebihdari 300. Setiap domain merupakan suatu unit kompak yang berbeda dan terdiri dari berbagai macamelemen dari struktur primer. Domain biasanya dihubungkan dengan loopstetapi dapat juga terhubung

ke satu sama lain melalui interaksi lemah yang terbentuk dari rantai samping asam amino padapermukaan dari setiap domain.

Struktur KuartenerStruktur kuartener protein merupakan gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein

dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yangakan membentuk protein kompleks yang fungsional. Ikatan yang berperan dalam struktur ini adalahikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan strukturkuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unitdisebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan proteintetramerik (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009). Sub-unit tersebut dapat dibagi menjadi dua jenis,yaitu sub-unit dengan komponen penyusun yang seluruhnya sama (homodimer), atau yang

komponen penyusunnya beragam (heterodimer).

Gambar 14. Struktur kuartener insulinSumber :Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Lehninger

Protein Folding dan StabilitasProtein adalah molekul yang konfirmasinya dinamis dan dapat mengalami pelipatan (folding) dan

penguraian dalam kisaran waktu milidetik, serta dapat mengalami pelipatan-penguraian ratusan atauribuan kali selama hidupnya. Rangkaian asam amino harus mengalami pelipatan untuk mencapaistruktur nativenya. Protein dapat berfungsi apabila mempunyai struktur native tersebut. Rangkaianasam amino suatu protein dapat melipat dengan sendiri, tetapi hanya beberapa rangkaian asamamino yang dapat melipat (folding) dengan sempurna dalam waktu beberapa menit.

Chaperones merupakan protein yang membantu membuka pelipatan non-kovalen pada strukturmakromolekul, tetapi rakitan atau pembongkaran tidak terjadi pada struktur melainkan terjadi padaakhir fungsi normal biologi. Fungsi utama chaperonesadalah untuk mencegah terjadinya aggregateyang kedua pada sintesis rantai polipeptida dan kumpulan dari sub unit pada struktur non fungsional.Terdapat banyak jenis dari chaperones, sebagian besar berupa heat shock protein- protein yangtersintesis karena adanya peningkatan temperatur (heat shock) atau perubahan lainnya yangmenyebabkan denaturasi protein in vivo. Peran heat shock protein-atau lebih dikenal sebagaichaperonesadalah memperbaiki kerusakan yang disebabkan oleh kenaikan temperatur dengan caramengikat protein terdenaturasi dan membantunya melakukan refold secara lebih cepat untukmencapai konformasi nativenya. Chaperonespaling umum adalah Hsp70 (heat shock protein denganMr=70.000). Protein ini muncul pada seluruh spesies kecuali archaebacteria. Pada bakteri, protein inidisebut juga sebagai DnaK. Chaperonelain yang penting adalah chaperonin(atau disebut GroE pada

bakteri). Chaperoninatau Hsp60 memiliki peran penting dalam membantu proses folding di dalamsel.


9/11

9

Gambar 15. Kinerja Chaperonin dalamFoldingProteinSumber : Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Pearson

Denaturasi dan Renaturasi ProteinDenaturasi adalah sebuah proses di mana protein atau asam nukleat kehilangan struktur tersier

dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa tekanan eksternal atau senyawa, seperti asamkuat atau basa, garam anorganik terkonsentrasi, sebuah misalnya pelarut organik (contohnya alkoholatau kloroform), atau panas. Jika protein dalam sel hidup didenaturasi, ini menyebabkan gangguan

terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel. protein didenaturasi dapat menunjukkanberbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi komunal. Denaturisasi dalampengertian ini tidak digunakan dalam penyusunan bahan kimia industri alkohol didenaturasi. Proteindidenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasikomunal. Agregasi komunal adalah fenomena agregasi protein hidrofobik untuk datang mendekatdan membentuk ikatan antara mereka, sehingga mengurangi luas areal terkena air.

Perubahan lingkungan atau efek bahan kimia dapat mengganggu konformasi native protein danmenyebabkan gangguan pada aktivitas biologis. Gangguan-gangguan ini disebut sebagai suatudenaturasi. Jumlah energi yang dibutuhkan untuk menyebabkan denaturasi biasanya kecil,kemungkinan ekuivalen dengan energi yang dibutuhkan untuk memutus tiga sampai empat ikatanhidrogen. Beberapa protein dapat melakukan unfold secara keseluruhan saat terdenaturasi untukmembentuk random coil tetapi kebanyakan proterin terdenaturasi memiliki struktur internal yang

dipertahankan. Terdapat kemungkinan ditemukannya kondisi dimana protein kecil yang terdenaturasidapat kembali melakukanfoldingsetelah denaturasi, peristiwa ini disebut sebagai suatu renaturasi.Protein biasanya terdenaturasi karena adanya pemanasan.

Pada kondisi yang sesuai, peningkatan termperatur akan menyebabkan terjadinya unfolding danhilangnya struktur sekunder dan tersier dari suatu protein. Denaturasi terjadi pada range temperaturyang relatif kecil. Hal ini mengindikasikan bahwa proses unfolding yang hanya mendestabilisasisebagian kecil interaksi lemah pada protein dapat secara sepenuhnya mengubah konformasi nativedari protein tersebut. Sebagian besar protein memiliki suatu melting temperature (Tm) yangberhubungan dengan temperatur transisi antara bentuk native dan bentuk terdenaturasi. Tmtergantung pada nilai pH dan kekuatan ionik dari larutan.

Protein juga dapat terdenaturasi karena dua jenis zat kimia-chaotropic agents dan detergen.Konsentrasi chaotropic agentsyang tinggi, seperti urea dan garam guadinium dapat mendenaturasi

protein dengan cara memungkinkan molekul air untuk melarutkan gugus nonpolar pada strukturdalam protein. Molekul air ini akan merusak interaksi hidrofobik yang dalam keadaan normal akanmembantu menstabilkan konformasi native protein. Ujung hidrofobik dari deterjen, seperti sodiumdodecyl sulfate (SDS), juga bisa mendenaturasi protein dengan penetrasi ke struktur dalam proteindan merusak interaksi hidrofobiknya.


10/11

10

Konformasi native dari protein juga distabilkan oleh ikatan disulfida. Kehadiran ikatan disulfidamenstabilkan protein dengan membuatnya lebih tidak peka terhadap kondisi-kondisi luar yangmemungkinkan terjadinya unfolding. Pembentukan ikatan disulfida tidak mempengaruhi foldingprotein, sedangkan terbentuk setelah terjadinya folding pada keadaan dimana adanya dua residuasam amino sistein yang letaknya bersesuaian. Ikatan disulfida dibentuk dengan oksiddasi gugus tioldari residu asam amino sistein melalui suatu reaksi disulfide-exchangeyang melibatkan glutathioneteroksidasi (tripeptida yang mengandung sistein). Denaturasi protein yang mengandung ikatandisulfida memerlukan pemisahan dari ikatan ini dengan adanya gangguan interaksi hidrofobik pada

ikatan hidrogen. 2-Mercaptoethanol atau reagen thiol lainnya dapat ditambahnya untuk mendenatirasimedium untuk mereduksi seluruh ikatan disulfida dan sulfihidril. Reduksi dari ikatan disulfida suatuprotein akan diikuti oleh oksidasi dari reagen tiol.

Gambar 16. Pemutusan Ikatan DisulfidaSumber :Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Pearson

Gambar 17. Denaturasi dan renaturasi Ribonuklease ASumber :Principles of Biochemistry. Fifth Edition. New York : Pearson

Kebanyakan protein biologis kehilangan fungsi biologisnya ketika didenaturasi. Sebagai contoh,enzim kehilangan sifatnya, karena mengikat substrat tidak bisa lagi ke situs aktif, dan karena residuasam amino yang terlibat dalam menstabilkan keadaan transisi substrat 'tidak lagi diposisikan untukdapat melakukannya. Dalam banyak protein (tidak seperti putih telur), denaturasi adalah reversibel(protein bisa mendapatkan kembali bentuk asal mereka ketika pemicu denaturasi dihapus). Inipenting, karena menyebabkan gagasan bahwa semua informasi yang dibutuhkan bagi protein untukmenganggap bentuk asli mereka dikodekan dalam struktur primer protein, dan karenanya di dalam

DNA kode tersebut untuk protein.

3. Kesimpulan


11/11

11

Protein merupakan suatu makromolekul yang jumlahnya berlimpah karena terkandung pada sel danbagian-bagian sel. Protein merupakan suatu polimer dari asam amino, sama halnya seperti peptida,oligopeptida dan polipeptida. Hal yang membedakan keempatnya adalah jumlah asam aminopenyusunnya. Protein merupakan gabungan asam amino dengan jumlah sekitar 50 lebih, atautepatnya dengan berat molekul lebih dari 10.000. Pendekatan yang digunakan untukmendeskripsikan dan memberi pengertian terkait struktur protein dilakukan dengan caramenghadirkan empat level hierarki struktur protein yang dibagi berdasarkan kompleksitasnya.Struktur primer protein merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang

tersusun secara linear. Dua buah asam amino dapat bergabung dengan cara mensintesis gugusamida diantara keduanya, atau dapat kita sebut sebagai pembentukan ikatan peptida. Struktursekunder pada protein terbentuk ketika suatu kombinasi spesifik sudut dihedral dan dapat terjadilebih umum daripada kombinasi spesifik lainnya. Terdapat beberapa jenis struktur sekunder protein,diantaranya struktur -helix, -pleated sheets, dan turns. Struktur tersier protein merupakansusunan tiga dimensi dari seluruh atom yang ada di protein. Struktur tersier mencakup aspeksekuens asam amino yang jaraknya lebih jauh daripada struktur sekunder. Struktur kuartener proteinmerupakan gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur inimemiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk proteinkompleks yang fungsional. Chaperones merupakan protein yang membantu membuka pelipatan non-kovalen pada struktur makromolekul Denaturasi adalah sebuah proses di mana protein atau asamnukleat kehilangan struktur tersier dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa tekanan

eksternal atau senyawa, seperti asam kuat atau basa, garam anorganik terkonsentrasi, sebuahmisalnya pelarut organik (contohnya alkohol atau kloroform), atau panas

Daftar Pustaka

About.com. Protein Structure. [online]. Tersedia di[diakses pada pada 18Maret 2014]

Cox, Michael M., David L. Nelson. 2008. Principles Of Biochemistry.Fifth Edition. New York:Lehninger.

Cox, Michael M., David L. Nelson. 2010. Principles Of Biochemistry.Fourth Edition. New York:Lehninger.

Jim Clark, 2004. The Structure of Proteins. [online] Tersedia di [diakses pada 18Maret 2014]

Koolman, Jan, Klaus-Heinrich Rochm. 2005. Color Atlas of Biochemistry. Second Edition. German: Thieme.

Moran, Laurence A., H. Robert Horton. 2012. Principles of Biochemistry.Fifth Edition. New York :Pearson.
http://biology.about.com/od/molecularbiology/ss/protein-structure.htm%3e%5bdiakseshttp://biology.about.com/od/molecularbiology/ss/protein-structure.htm%3e%5bdiakses

Ltm Biomol Ratri - Protein

Documents

Transcript of Ltm Biomol Ratri - Protein