FISIOLOGI HEWAN AIR

( hemoglobin )

Disusun oleh:

BOY DWIKYARTO

230110090054

PERIKANAN A

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN

UNIVERSITAS PADJADJARAN

JATINANGOR

2010

HEMOGLOBIN

Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh,[1] pada mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Molekul hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi.

Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati, di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia

STRUKTUR

Hemoglobin (Mr 64500, disingkat Hb) merupakan molekul bulat dengan diameter 5,5 nm yang ditemukan pada sel darah merah, dengan fungsi utamanya untuk mentransport oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh. Molekul HbA (hemoglobin manusia dewasa, A = adult) berisi dua rantai (masing-masing 141 residu) dan dua rantai (masing-masing 146 residu) (Gambar 3). Molekul HbA umumnya tersusun sebagai. Terdapat tipe lain hemoglobin orang dewasa, sekitar 2% hemoglobin manusia merupakan HbA2 yang terdiri dari rantai sebagai pengganti rantai. Meskipun konfigurasi tiga dimensi mioglobin dan rantai, dari hemoglobin sangat mirip , urutan asam aminonya mempunyai beberapa perbedaan dan identik pada posisi 27. Perbandingan dari belasan spesies menunjukkan ada sembilan variasi residu asam amino. Beberapa variasi residu langsung berpengaruh pada sisi ikat oksigennya, yang distabilkan oleh peptida -heliks.

Struktur Hemoglobin, protein ini terdiri dari empat sub unit, dinyatakan sebagai α dan β. Masing-masing unit berisi gugus heme yang mengikat oksigen secara reversibel (McKee T dan McKee JR, 2004)

Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Gugus heme yang menyebabkan darah berwarna merah. Gugus heme terdiri dari komponen anorganik dan pusat atom besi. Komponen organik yang disebut protoporfirin terbentuk dari empat cincin pirol yang dihubungkan oleh jembatan metena membentuk cincin tetrapirol.

FUNGSI HEMOGLOBIN

Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. Pada sebagian hewan tak bertulang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil, oksigen langsung meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata. Hemosianin, yang berwarna biru, mengandung tembaga, dan digunakan oleh hewan crustaceae. Cumi-cumi menggunakan vanadium kromagen (berwarna hijau muda, biru, atau kuning oranye). Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan warna merah sel darah merah. Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme), 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul rantai globin beta. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh gen globin alpha dan beta

EFEK ROOT DAN EFEK BOHR

EFEK ROOT

Efek Root didefinisikan sebagai penurunan kadar oksigen dalam darah, pada

level O2 atmosfer, pada saat pH darah menurun. Root efek hanya ditemukan di

ikan teleost [dengan pengecualian Amia calva] dan level Hb, efek root dipikirkan

secara berlebih sebagai efek Bohr. Dasar lengkap tentang efek Root yang tersisa

masih belum terpecahkan. Secara pisiologi, Efek root implikasi yang sangat

berbeda untuk transportasi gas dibandingkan efek Bohr. Efek Root dikarenakan

angka kecepatan O2 dari Hb ke mata dan sirip. Dengan demikian, karakteristik

Hb dan bentuk sistem laju dalam ikan teleost membentuk perkalian O2 yang

tidak ada bandingnya di kerajaan bintang dan mampu membagkitkan tekanan

darah hampir 20 kali yang ditemukan dalam arteri darah.

Ini adalah penelitian dari 56 generasi ikan amazon, yang pertama diindinkasikan

bahwa efek root ialah korelasi yang terbaik dengan presentase dari koroid

dibandingkan dengan sirip. Efek Root efek terbesar diobservasi dengan spesies

ini dengan kedua retia. Tidak nyata hubungan antara presentase Root efek dan

jumlah Hb, level aktifitas, toleransi hypoxia, level presentase habitat tropikal,

Pada umumnya, efek Root tidak ada atau sangat kecil pada Gymotodea dan

Siliroidea, sama pada ikan penghirup udara. Efek Root telah didemostrasikan

sekurang-kurang pada 2 ikan penghirup udara. A Gigas dan H. Unitaenatus.

Karena Ikan penghirup udara ini tipikalnya mempunyai lebih tinggi darah PCO2

dan pH rendah dibandingkan Penghirup air, ini telah diusulkan pada wal tahun

1931 bahwa ikan penghirup udara akan memiliki Hb relatif tidak sensitif

dibandingkan pHnya. Dengan demikian tidak diharapkan untuk memiliki efek

Root. Unruk kebanyak bagian, pada kasus ini. Untuk Gigas dan H. Unitaenaitus,

presentase efek Root telah dikomfirmasi dalam hemolizates pada pH = 5,5. Pada

penelitian lainnya. Nyata bahwa efek Root pada hemolyzates dari Gigas tidak

diteliti sebelum pH menurun dibawah 6,2 tidak seperti terjadi pada Vivo dimana

sel darah merah beristirahat pada pH 7,22 ± 0,02. Dengan demikian tidak heran

bahwa ikan penghirup udara memiliki efek Root. Disajikan tidak diperbaikan O2

pada insang atau ABO pada di vivo. Seharusnya ditandai bahwa presentase efek

Root pada ikan penghirup udara ini yang telah dikonfirmasi pada tidak adanya

organik pospat yang merawat pontensial terhadap efek Root dan pengningkatan

pH.

Pada beberapa hewan, kapasitas pengangkutan oksigen darah berkurang ketika

pH diturunkan, menghasilkan kurva mengikat oksigen dengan Hill-koefisien Ini

yang disebut efek Root dapat kita pada ikan, untuk menciptakan parsial oksigen

besar tekanan lokal, misalnya dalam berenang kandung kemih.

EFEK BOHR

Efek Bohr ialah pengaruh Karbon dioksida terhadap kurva oksigen terlarut dari

darah. Pergeseran kurva ke sebelah kanan berarti suatu pengurangan dalam

afinitas dari hemoglobin untuk oksigen.

Efek Bohr ialah sifat dari hemoglobin yang pertama kali digambarkan oleh

psikologis Denmark Christian Bohr pada 1904, yang menyatakan bahwa dalam

persentasi karbon dioksida, keafinitasan oksigen untuk pigmen respirasi disosiasi,

yaitu hemoglobin; karena efek bohr, peningkatan level karbon dioksida dalam

darah atau penunrunan pH menyebabkan hemoglobin bergabung dengan

oksigen dengan afinitas lemah.

Efek fasilitas transport oksigen seperti hemoglobin membungkus oksigen di

dalam paru-paru, tetapi kemudian melepaskan ke jaringan-jaringan yang paling

membutuhkan oksigen. Ketika jaringan tersebut metabolismnya meningkatan.

Produksi karbon dioksidanyapun meningkat. Karbon dioksida dengan cepat

dijadikan molekul bikarbonat dan proton asam oleh enzim karbonik anhydrase

CO2+ H2O Gagal bereaksi

H+ + HCO3−

Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun dan juga meningkatkan oksigen

terlarut dari hemoglobin, memperbolehkan jaringan tersebut memperoleh

oksigen yang cukup sesuai kebutuhannya.

hemoglobin, molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah,

mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. Namun CO2 yang diangkut

hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. Ia bergabung

dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. Namun, karena efek

alosterik pada molekul hemoglobin, pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen

yang dapat diikat. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena

peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam

traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Sebaliknya, peningkatan

tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen

dari hemoglobin, dikenal sebagai efek bohr.

Efek Bohr ditemukan oleh C. Bohr (1855-1911), Efek ini memfasilitasi

transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru, tetapi

kemudian melepaskan dalam jaringan, khususnya di jaringan yang sebagian

besar membutuhkan oksigen. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat,

produksi karbon dioksida meningkat. Karbon dioksida dengan cepat diubah

menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase

CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3-

Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun, sehingga meningkatkan disosiasi

oksigen dari hemoglobin ke jaringan, sehingga memungkinkan jaringan untuk

mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan

pHdarah).

KURVA DISOSIASI

Kurva disosiasi bergeser ke kanan ketika karbon dioksida atau konsentrasi ion

hydrogen meningkat. Membuat masuk akal karena peningkatan konsentrasi

karbon dioksida dan pembuatan asam laktat terjadi ketika otot memperlukan

lebih banyak oksigen. Merubah keafinitasan oksigen hemoglobin ialah tubuh

yang cepat beradaptasi dengan masalah ini.

KURVA DISOSIASI OKSIGEN

Sifat penting darah dalam transport oksigen adalah ikatan yang reversibel

oksigen dengan Hb

Hb + O2 ↔ HbO2

Pd kons. tinggi Hb berkombinasi dgn O2 untuk membentuk Oksihemoglobin

(HbO2) dan reaksi bergeser ke kanan. Tiap atom Fe dlm mol. Hb mengikat satu

mol. O2.

Bila kita plot jmlah Oksihemoglobin yg ada pada tiap konstentrasi O2 diperoleh

kurva disosiasi oksigen - hemoglobin

Hb + O2 HbO2

Hemoglobin Oksigen Oksihemoglobin

Kurva disosiasi oksigen pada ikan berhubungan dengan aktivitasnya. Pada ikan

yang aktif dan berenang cepat, seperti misalnya ikan tuna, dan biasanya hidup di

air yang kaya oksigen, kurva disosiasinya lebih kekanan dibandingkan ikan-ikan

lain. Afinitas oksigen yang rendah tersebut diperlukan untuk pelepasan oksigen

ke jaringan pada aktivitas metabolik tinggi.

Sebaliknya, pada ikan yang bergerak lamban dan berada di dasar perairan yang

kandungan oksigennya rendah biasanya toleran terhadap kekurangan oksigen.

Afinitas oksigen hemoglobin ikan semacam ini tinggi, kurva disosiasinya di kiri.

Karena ikan ini hidup di perairan yang miskin oksigen dan laju metaboliknya

rendah, maka kebutuhan untuk pengambilan oksigen lebih penting daripada

kebutuhan untuk melepaskan oksigen ke jaringan

Pada hewan invertebrata, Hb memiliki afinitas oksigen yang sangat tinggi dan

kurva disosiasinya terletak dipinggir kiri. Misalnya pada moluska bivalvia

Phacoides dan juga larva Chironomus, kedua spesies hewan tersebut sering

berada pada perairan yang miskin oksigen. Nampaknya bilamana oksigen sangat

tipis hemoglobin menjadi sangat penting.

Daphnia yang dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan

memiliki konsentrasi hemoglobin tinggi (lihat Gambar). Daphnia yang memiliki

konsentrasi hemoglobin tinggi akan lulus hidup dalam perairan dimana Daphnia

yang konsentrasi hemoglobinyya rendah mati (Kobayashi and Hoshi, 1982). Hal

yang sama juga terjadi pada Artemia, larva Chironomus dan invertebrata lainnya.

Daphnia bila dipelihara dalam air yang kandungan oksigennya rendah akan

memiliki konsentrasi Hb yang meningkat tinggi. Hal ini membantu kelulusan

hidup dalam air yang kurang oksigen yang bersifat letal pada Daphnia yang Hb-

nya rendah (Kobayashi and Hoshi, 1982; Scmidt-Nielsen, 1990).

hemoglobin, molekul pengangkut oksigen yang utama pada sel darah merah,

mengangkut baik oksigen maupun karbon dioksida. Namun CO2 yang diangkut

hemoglobin tidak terikat pada tempat yang sama dengan oksigen. Ia bergabung

dengan gugus terminal-N pada empat rantai globin. Namun, karena efek

alosterik pada molekul hemoglobin, pengikatan CO2 mengurangi jumlah oksigen

yang dapat diikat. Penurunan pengikatan karbon dioksida oleh karena

peningkatan kadar oksigen dikenal sebagai efek Haldane dan penting dalam

traspor karbon dioksida dari jaringan ke paru-paru. Sebaliknya, peningkatan

tekanan parsial CO2 atau penurunan pH akan menyebabkan pelepasan oksigen

dari hemoglobin, dikenal sebagai efek bohr.

Efek Bohr ditemukan oleh C. Bohr (1855-1911), Efek ini memfasilitasi

transportasi oksigen sebagai hemoglobin mengikat oksigen di paru-paru, tetapi

kemudian melepaskan dalam jaringan, khususnya di jaringan yang sebagian

besar membutuhkan oksigen. Ketika itu tingkat metabolisme jaringan meningkat,

produksi karbon dioksida meningkat. Karbon dioksida dengan cepat diubah

menjadi molekul dan asam bikarbonat proton oleh Enzim karbonat anhydrase

CO2 + H2O \ rightleftharpoons H + + HCO3-

Hal ini menyebabkan pH jaringan menurun, sehingga meningkatkan disosiasi

oksigen dari hemoglobin ke jaringan, sehingga memungkinkan jaringan untuk

mendapatkan oksigen yang cukup untuk memenuhi tuntutan (dan meningkatkan

pHdarah).

PERBANDINGAN EFEK BOHR DAN EFEK ROOT

Gas yang mengisi kandung kemih oksigen, dibawa oleh hemoglobin dalam darah

ikan. Pada setiap hewan sebagian besar oksigen dalam darah terikat pada

protein hemoglobin, yang berada di dalam sel-sel darah merah. Hemoglobin

pada ikan memungkinkan ikan untuk mengisi atau mengosongkan kandung

kemih yang sedang berenang. Ketika darah yang mengelilingi kandung kemih

menjadi sedikit asam hemoglobin melepaskan oksigen ke dalam kandung kemih.

Jika darah menjadi kurang asam oksigen berbentuk seperti bola oleh

hemoglobin. Respons hemoglobin untuk keasaman dapat diringkas oleh kurva

mengikat oksigen. Sebuah kurva mengikat menunjukkan bagaimana jumlah

oksigen yang terikat pada hemoglobin meningkat dengan peningkatan

konsentrasi oksigen bebas. Kurva hitam di sebelah kanan menunjukkan mengikat

oksigen ke hemoglobin dalam kondisi normal. Hemoglobin ikan dengan kandung

kemih sangat peka terhadap kondisi asam, melepaskan sekitar setengah dari

oksigen terikat bahkan pada konsentrasi oksigen tinggi. Seperti yang terlihat oleh

kurva biru ke kanan, kira-kira setengah dari oksigen dilepaskan, bahkan jika

konsentrasi oksigen bebas sangat tinggi yang disebut efek root. Hemoglobin

kebanyakan hewan, termasuk manusia, peka terhadap kondisi asam, tapi untuk

tingkat yang jauh berkurang.

Kurva merah mewakili efek bohr