PENDAHULUANEnzimadalah: merupakan sekelompok protein yang mempunyai fungsi sebagaikatalisator. Katalisatoradalahsenyawayangmempercepatterjadinyareaksi. Ikutdalamreaksi tetapi tidak ikut bereaksi dan tidak merubah Keq (konstantaequialen!.Berikut ini adalah beberapa sifat enzim:". Enzim bisa menggumpal dalam suhu tinggi# mudah terpengaruh asam basa#sebagaimana sifat protein pada umumnya.$. Enzimmudahrusakolehsuhupanasyangtinggi# biasanyapadasuhu%&derajat celcius. Enzim yang rusak tidak bisa berfungsi lagi.'. Enzim dapat bekerja berulang(ulang.). *ebagian enzim bekerja di dalam sel (endoenzim! dan sebagian lagi bekerjadi luarsel (ektoenzim!.%. *ebagian besar enzimbekerja dalamreaksi satu arah dan beberapadiantaranya dalam jumlah sedikit# bekerja dalam reaksi bolak(balik.+. *atu jenis enzim hanya bisa mempengaruhi reaksi tertentu.,. -ntuk mengaktifasi dirinya# enzim memerlukan kofaktor... Enzimbekerjadipengaruhi olehsuhu# p/# dan inhibitor ataupenghambatenzim.Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kera enzim! yaitu :"# $onsentrasi enzim0ada suatu konsentrasi substrat tertentu# kecepatan reaksi bertambahdengan bertambahnya konsentrasi enzim.%# $onsentarsi &ubstrat/asil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap#maka pertambahan konsentrasisubstrat akan menaikkan kecepatan reaksi.1kan tetapi pada bataskonsentrasi tertentu# tidak terjadi kenaikan kecepatanreaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar.'# &uhu0adasuhurendahreaksi kimiaberlangsunglambat# sedangkanpadasuhuyanglebihtinggi reaksi berlangsunglebihcepat. 2i sampingitu# karenaenzimadalah suatu protein# maka kenaikan suhu dapat menyebabkanterjadinyaprosesdenaturasi# sehinggabagianaktif enzimakanterganggudan dengan demikian konsentrasi efektif enzimmenjadi berkurang dankecepatan reaksinyapun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya prosesdenaturasidapat menaikkan kecepatan reaksi.3amun kenaikan suhu padasaat terjadinya denaturasiakan mengurangikecepatan reaksi. 4leh karenaada dua pengaruh yang berlawanan# maka akan terjadi suatu titik optimum#yaitusuhuyangpalingtepatbagi suatuprosesreaksi yangmenggunakanenzim tersebut.(# Pengaruh pH*truktur ion enzim tergantung pada p/ lingkungan. Enzim dapat berbentukionpositif# ionnegatieatauionbermuatanganda(zwitter ion!. 2engandemikianperubahanp/lingkunganakanberpengaruhterhadapefekti5tasbagian aktif enzimdalammembentuk kompleks enzimsubstrat. 6inggirendahnya p/ juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkanakti5tas enzim# sehingga diperlukan suatu p/ optimum yang dapatmenyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.)# Pengaruh *nhibitor7olekul atauionyangdapat menghambat reaksi pembentukankompleksenzim(substrat disebut inhibitor.0eningkatan reaksi kimia dipengaruhi oleh peningkatan suhu (misalnya: kopiditambahguladikasih air panaskopi dangulaakanlarut tetapi jikadikasihairdingin maka kopi dan gula tidak larut. 7engapa8 karena dengan peningkatan suhuyangberubahadalah energi kinetik9 energi gerak!. 0eningkatanreaksi kimiajugadipengaruhi oleh katalisator yang merubah energi aktiasi tetapi tidak merubah :;. Kekhususan enzim ada $# yaitu absolut (spesi5k! dan relatif. 1bsolut atauspesi5k yaitu " enzim yang hanya bisa mereaksikan " substrat# contohnya enzimglukokinaseyanghanyauntuksubstrat glukosa. komplekyaitu>+# >"# ion(ionlogam(e=: magnesium!. Gikaprostheticgroup tersusun dari ion logam maka enzimnya disebut sebagaimetallo enzim. Faluapa bedanya dgn kofaktor apa8 Kofaktor juga berupa ion(ion logam (metal actiatedenzime!8 >edanya yaitu ketika enzim itu di produksi atau dibuat# kofaktornya tidakikut. Kofaktor dipanggil saat mulai mengkatalisis suatu reaksi atau istilahnya hanyadipanggil saat diperlukan saja. 4leh karena itu disebut metal actiated enzime.$41A$,45( Ikatan bersifat sementara# tdk sekuat prostetic group( >isa berikatan dg enzim atau substrat (160!( 6erbanyak berupa ion(ion logam (Hmetal(actiated enzymeI!Eontoh aktifator kedua adalah koenzim. Koenzim ini tidak aktif pd reaksi# tetapi aktifpada proses distribusi. ?ungsinya untuk mempercepat distribusi atau sebagaitransport9 kendaraan# e=ample: distribusi substrat# distribusi produk# dsb. Koenzimini juga terdiri dari itamin > terdiri dari itamin >+# >"# biotin# dsb.>eberapa koenzimmempunyai struktur yang mirip dengan itamin bahkan menjadibagiandari molekul itamintersebut. /ubunganantaraitamindengankoenzimtamapak pada contoh berikut :". 3iasin# merupakannamaitaminyangberupamolekul nikotinamidaatauasamnikotinat. 7olekul nikotinamidaterdapatsebagai bagiandari molekul312C# 3120C.Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra padamanusia.$. 7olekul riboAainatauitamin>$terdiri atas2ribitol yangterikat padacincinissoaloksazonyangtersubstitusi. Jitaminini dikenal sebagai faktorpertumbuhan. 7olekul riboAain merupakan bagian dari molekul ?12.'. 1sam lipoat adalah suatu itamin yang juga merupakan faktor pertumbuhandan terdapat dalam hati. 1sam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dantereduksi# berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruat dehidrogenase danketoglutarat dehidrogenase# berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil.). >iotin adalah itamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatuprotein. >iotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.%. 6iaminatau itamin >" umumnyaterdapat dalamkeadaan bebas dalamberasataugandum. Kekuranganitamin>" akanmengakibatkanpenyakitberi(beri. Koenzim yang berasal dari itamin >" ialah tiaminifosfat (600! danberperan dalam reaksiyang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase#asam alpa keto oksidase# transketolase dan fosfo ketolase.+. Jitamin >+ terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal# piridoksin danpiridoksamin. Kekurangan itamin >+ dapat mengakibatkan dermatitis(penyakit kulit! dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari itamin>+ ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.,. 1sam folat dan deriatnya terdapat banyak dalam alam. >akteri dalam ususmemproduksi asamfosfat dalamjumlahkecil. Koenzimyangberasal dariitaminini ialahasamtetrahidrofosfat (?/)!. 0eranan?/)ialahsebagaipembawaunitsenyawasatuatomkarbonyangbergunadalambiosintesispurin# serin dan glisin... Jitamin >"$ sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. ?ungsiitamin >"$ adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksipemecahan ikatan E(E# ikatan E(4# dan ikatan E(3 dengan enzim mutase dandehidrase.@. 1sampantotenat terdapat dalamalamsebagai komponendalammolekulkoenzim1. itaminini diperlukanolehtubuhsebagai faktorpertumbuhan.Koenzim1berperan penting sebagai pembawa gugus asetil# khususnyadalam biosintesis asam lemak.2i sampingkoenzimyangmempunyai hubunganstruktural denganitamin# adapulakoenzimyangtidakberhubungandneganitamin# yaituadenosinetrifosfatatau 160. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. 160 berfungsisebagai koenzimyangmemindahkangugusfosfat. >ila160melepaskan"gugusfosfat# maka 160 akan berubah menjadi adenosine difosfat (120! juga energi yangdigunakan untuk reaksi lain. 160 bersama dengan enzim kinase# misalnyaheksokinase dan piruat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat. >erikutnyaisozim# isozimini adalahenzimmengkatalisisreaksi ygsamatetapi punyasifak5sik# kimia# imunologi ygberbeda# misalnyamanusiapunyaenzimlaktat dehidrogenasetetapi habislaludari insect di isomerkanpdtubuhmanusia bisa menyebabkan alergi9 proses imunologis.Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik dibagi menadi dua yaituenzim plasma fungsional dan enzim plasma non fungsional#a# Enzim plasma fungsional6empat kerjanya dalam darah. Eontohnya F0F (Fipo 0rotein Fipase!#cholinesterase# proenzim# hemostasis. -mumnya disintesis dalam hatiKkonsentrasi darah# sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. E= : lipoproteinlipase# pseudokolin esterase pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah.b# Enzim plasma non fungsional6empat kerjanya tidak dalam darah. Eontohnya: 1*6 L *;46# 1F6 L *;06#amilase# lipase# M(;lutamil transpeptidase# laktat dehidrogenase# acidfosfatase# alkali fosfatase. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehinggadapat membantu diagnostik dan prognostik klinik yang berharga.PEN*N/$A,AN 5EA$&* $*.*A:N 0eningkatan suhu O energi kinetik meningkatN Katalisator:( energi aktiasi turun( tdk merubah P;Kinetika enzim berguna untuk mengukur kadar enzim# tetapi ini sulit untuk diukurkarena jumlah E yang sangat kecil. Eara mengukurnya dengan membandingkan Eyang belom diketahui dengan E yang sudah diketahui. Konstanta kecepatan reaksiadalah Km.GikaKm kecil lebihmudah bereaksi#inidisebutdengana5nitas.4lehkarena itu jika Km kecil a5nitasnya besar. Kecepatan reaksi yang dikatalisis enzimdipengaruhi oleh berbagai faktor# yaitu:a# pHKetika aktiitas enzim diukur pada berbagai nilai p/# aktiitas enzim optimaldilihat antara p/ % dan @. Gadi jangan terlalu asam dan jangan terlalu basa.p/ dapat mempengaruhiaktiitas dengan mengubah struktur atau denganmengubah muatan residu fungsional pada pengikatan substrat atau katalisis.Kalaup/terlaluasam9 katalisakanmengalami perbuahankonformasi danmengakibatkan actie site berubah(ubah.b# &uhu0eningkatan suhu akan meningkatkan kecepatan reaksi yang dikatalisisenzim.Enzimdari manusia yang mempertahankansuhutubuh pada ',oE#umumnyamemperlihatkanstabilitashinggasuhusetinggi )%(%%oE. 2iatassuhu optimum akan menyababkan denaturasi. 2ibawah suhu optimum# reaksiakan meningkat karena kenaikan energi kinetik molekul(molekul yangbereaksi. *uhu optimum berubah(ubah tergantung waktu (t" Q t$!. *tabilitasenzimterhadapsuhudipengaruhi olehp/# kekuatanionik medium# adatidaknya ligan.Kecepatan awal suatu reaksi yang dikatalisis enzimselalu sebanding dengankonsentrasienzim. Karena kadar *# E# suhu# dllhanya dapat diketahuipada awalreaksi.0engaruh inhibitor dilihat dari sifat ikatan dibagi menjadi dua yaitu# inhibitorreersibel dan irreersibel. Inhibitor reersibel bisa saling lepas# sedangkan inhibitorirreersibel jikamengikat denganenzimtidakbisalepaslagi. >erdasarkansifatkinetik dibagimenjadidua yaitu# inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif.Efek inhibitor kompetitif akan hilang bila substrat ditingkatkan. Efek inhibitor nonkompetitif tidak hilang bila substrat ditingkatkan.a# *nhibitor kompetitif7enghambat kerjaenzimdenganmenempati sisi aktif enzim. Inhibitor inibesaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim.0engambatan bersifat reersibel (dapat kembaliseperti semula! dan dapatdihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat# yang bersaingdengan substrat untuk berikatan dengan enzimsuksinat dehidrogenase#yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat.b# *nhibitor nonkompetitifInhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substratdan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkanperubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengansubstratnya. Eontohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzimpenyusundindingsel bakteri. Inhibitor ini bersifat reersibletetapi tidakdapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.*nhibitor 5e6ersibel Kompetitif R 3on Kompetitif*nhibitor *rre6ersibel3on Kompetitif"# *nhibitor $ompetitif Efek Inhibitor hilang bilaS*T ditingkatkanU *elalu I64I64< 21016 2I/IF13;K13 2E3;13 7E3I3;K16K13 G-7F1/ S*T%# *nhibitor Non $ompetitif Efek Inhibitor tidak hilang bila S*T ditingkatkan I3/I>I64< 343 K470E6I6I? erikatan dengan E pada tempat berbeda dg *U *truktur tidak mirip **NH*B*,45N4N$4.PE,*,*15E7E5&*BEL,*DA$.E5UBAH$.!,AP* .E5UBAH8.ENU5UN$AN 7ma9U KarenaJma=LK' SEtT# makaInhibitor 3onKompetitif a!#atau merubahkon5gurasiHactie siteI (deriat fosfoAuoridat!# sehingga enzim menjadi inaktif.U *ulit dibedakan dengan Inhibitor non Kompetitif eberapa Enzim punya sub(unit Katalitik dan sub(unit