2.Pend Dan Str Fungsi Biomol

download 2.Pend Dan Str Fungsi Biomol

of 91

description

pdf

Transcript of 2.Pend Dan Str Fungsi Biomol

  • PENDAHULUAN

    A. Biokimia adalah Sains Biologi, yang memanfaatkan Hukum-hukum Fisika dan Kimia untuk menjelaskan proses kehidupan.

    Dibanding benda mati, setiap benda hidup (organisme) mempunyai tiga ciri sekaligus, yaitu:Mempunyai Susunan yang Kompleks, tetapi terorganisir dengan sangat rapiMampu mempertahankan keteraturan dirinya di dalam lingkungan yang semakin tidak teratur (Hk T D II)Dapat mereplikasi diri (berkembang biak).

    B. Tujuan Biokimia:Mendiskripsikan struktur, organisasi dan fungsi zat hidup pada tingkat molekul.

    Masalah yang ingin dipecahkan a.l. :Bagaimana komponen-komponen organisme mengorganisir diri dalam menyusun struktur supramolekul: sel jaringan organisme ?Bagaimana organisme mengekstrak energi dari lingkungan untuk mempertahankan hidupnya ?Bagaimana organisme menyimpan dan menyalurkan informasi genetik dengan sangat akurat ?Reaksi kimia apa saja yang menyebabkan / menyertai proses reproduksi, penuaan dan kematian suatu sel/ organisme ?Bagaimana reaksi-reaksi kimia di dalam sel dikendalikan ?

  • C. Tiga Bidang Bahasan Biokimia:

    Struktur dan Fungsi BiomolekulMembahas struktur kimia komponen-komponen penyusun organisme serta hubungan antara struktur tersebut dengan fungsi biologisnya.

    2. MetabolismeMembahas keseluruhan reaksi-reaksi kimia yang terjadi di dalam organisme.

    3. Penyimpanan dan Aliran Informasi GenetikMembahas penyimpanan dan penyampaian informasi genetik / biologis organisme. Bidang ke tiga ini juga merupakan bidang bahasan Ilmu Genetika Molekul, yang berusaha memahami pewarisan dan expresi Informasi Genetik pada Tingkat Molekul.

  • D. APLIKASI BIOKIMIAMeskipun Biokimia adalah Ilmu Dasar, akan tetapi hasil temuannya telah banyak dipakai secara luas di luar laboratorium termasuk pertanian, kedokteran, nutrisi dan sebagainya.

    Pemeriksaan darah : kadar kolesterol, SGPT-SGOT, bilirubin dsbObat-obatan:Antibiotik: penisilin, streptomisin, erytromycin dlsbViagra AZT (azido dideoksi timidin) menggantikan Thimine, memblokir sintesis DNA oleh virus (HIV) 6-Merkapto Purin menghambat sintesis DNA pada pembiakan sel leukemiaIsoprotenol menyerupai hormon ephineprin/ adrenalin sehingga menghambat rangsangan oleh hormon itu. Herbisida dan pestisida umumnya adalah inhibitor salah satu enzim pada tanaman atau serangga.Dsb

  • Klasifikasi Makhluq Hidup

    A. Berdasarkan jenis SelASELULER VIRUS/ PRION

    NoParameterSel ProkariotSel Eukariot1Diameter0,2 5 m10 50 m2OrganelTak adaada3DNA (kromosom)Di sitoplasmaDi dalam inti sel4Ploidi*)HaploidDiploid / poliploid5Mekanisme replikasiSederhana: Pembelahan sel diikuti replikasi DNAMitosis: pd Sel SomatikMeiosis: pada gamet (sel sperma dan sel telur)

  • FIGURE 15 Organisms can be classified according to their source of energy (sunlight or oxidizable chemical compounds) and their source of carbon for the synthesis of cellular material.B. Berdasarkan Sumber Energi dan sumber karbon

  • FIGURE 14 Phylogeny of the three domains of life. Phylogenetic relationships are often illustrated by a family tree of this type. The basis for this tree is the similarity in nucleotide sequences of the ribosomal RNAs of each group; the more similar the sequence, the closer the location of the branches, with the distance between branches representing the degree of difference between two sequences. Phylogenetic trees can also be constructed from similarities across species of the amino acid sequences of a single protein. For example, sequences of the protein GroEL (a bacterial protein that assists in protein folding) were compared to generate the tree in Figure 332. The tree in Figure 333 is a consensus tree, which uses several comparisons such as these to make the best estimates of evolutionary relatedness of a group of organisms.C. Berdasarkan Kekerabatan Genetik (sekuen gen 16S/18S RNA)

  • FIGURE 135 Landmarks in the evolution of life on Earth.

  • Mikroba Awal

  • Empat macam biomolekul yang pentingNo.

    NoBiomolekulFungsi UtamaContoh1KarbohidratSumber energiCadangan EnergiPembentuk strukturGlukosaGlikogen, tepungSelulosa2.LipidPenyusun membran selPenahan Panas & benturanCadangan EnergiFosfolipidLemak tubuh3.ProteinPembentuk struktur,Biokatalis/ EnzimDaging, bulu, kulitSemua enzim4.Asam Nukleat- Penyimpan dan pembawa informasi genetik- Penyusun ribosomDNA, mRNA, tRNA

    rRNA

  • Ukuran relatif Biomolekul

  • Distribusi biomolekul di dalam sel

  • Sel: unit terkecil kehidupan

  • Latihan SoalDefinisikan istilah-istilah berikut, dengan contohnya masing-masing:BiokimiaReaksi biokimiaOrganisme selulerBiomolekulMetabolismeApakah bedanya, antara:Benda hidup dan benda mati menurut biokimiaSel prokariot dan sel eukariotOrgan dan organelKatabolisme dan anabolismeSel hewan dan sel tumbuhanMikroskop cahaya dan mikroskop elektronJelaskan:Mengapa Virus bisa dimasukkan sebagai benda hidup , tetapi juga benda mati ?Bilamana kita harus menggunakan mikroskop cahaya, mikroskop elektron atau difraksi sinar X?Perbedaan antara keempat biomolekul berikut, dalam hal struktur, fungsi dan keberadaan/kelimpahannya di dalam sel/ organisme?Karbohidrat, protein, lipid dan asam nukleat4. Tiga macam cara klasifikasi makhluk hidup, dasar klasifikasi dan contoh hasil klasifikasi masing-masing, bagi :manusia , E.coli, virus dan tanaman.

    1.

  • PROTEIN

    Protein merupakan molekul organik terbanyak di dalam sel. Molekul protein sangat bervariasi:A. Ukuran (bobot molekul dan jumlah rantai penyusunnya) ProteinBobot molekulJumlah Rantai Insulin (sapi) 5.700 2 Mioglobin(jantung kuda) 16.900 1 Hemoglobin(manusia) 64.500 4 Heksokinase(ragi) 102.000 2 Virus mozaik tembakau 40.000.0002.130 B. Bentuk1. Protein serat, dibangun oleh rantai-rantai polipeptida yang ditata sepanjang satu sumbu. Sifat: kaku, kuat, tidak larut dalam air atau larutan garam encer2. Protein globular, rantai-rantai polipeptida melipat menjadi bentuk bola yang kompak. Sifat: larut dalam air

  • C. Komposisi1. Protein sederhana, protein yang jika dihidrolisis hanya menghasilkan asam amino saja.2. Protein konjugasi, protein yang jika dihidrolisis menghasilkan asam amino dan gugus prostetik (berupa senyawa organik atau anorganik).D. Fungsi biologis1. Biokatalisator (Enzim)2. Protein transpor3. Penyimpan/ Cadangan makanan4. Protein struktural5. Protein kontraktil atau motil6. Protein pelindung atau pertahanan7. Protein pengatur/ hormon

  • Klasifikasi dan Tata nama EnzimDasar klasifikasi enzim, Nama subtrat yang dikatalisMisalnya: lipase, proteinase, amilaseNama organisme/organ yang menghasilkan enzimcontoh: papainJenis reaksi yang dikatalisada 6 golongan yaitu: a. oksidoreduktase, b.transferase, c.hidrolase, d.liase, e.isomerase dan d.ligase.

  • MENGAPA SUATU PROTEIN BERSIFAT UNIK?Protein adalah polimer dari asam amino.Protein dapat dianalogkan sebagai suatu kalimat, dan asam amino merupakan alfabet yang menyusun kalimat tersebut. Perhatikan contoh 2 kalimat berikut:1. Rangga suka makan di luar rumah2. Rangga suka main di luar rumah Jumlah dan urutan alfabet kedua kalimat tersebut berbeda sehingga arti yang dimilikinya berbeda.Masing-masing protein memiliki jumlah dan urutan asam amino yang khas, yang menentukan struktur tiga-dimensi dan fungsi biologisnya.Catatan:Semua protein dalam tubuh manusia hanya disusun oleh 20 jenis asam amino saja.

  • ASAM AMINO PENYUSUN PROTEINKedua puluh asam amino dibedakan berdasarkan -R yang dimiliki.Berdasarkan polaritas -R, maka asam amino dikelompokkan menjadi:1. Asam amino polar bermuatan: bersifat asam dan basa.2. Asam amino polar tidak bermuatan: mengandung H, hidroksi, S dan amida.3. Asam amino nonpolar: mengandung hidrokarbon alifatik, aromatik, S dan siklik.

  • KBK Biokim UM*

    KBK Biokim UM

    Kelompok

    Asam amino

    Gugus R

    Simbol

    pI

    Keterangan

    (sifat gugus R)

    Polar bermuatan

    Asam:

    Asam aspartat

    Asam glutamat

    Basa:

    Lisina

    Arginina

    Histidina

    Asp (D)

    Glu (E)

    Lys (K)

    Arg (R)

    His (H)

    2,77

    3,22

    9,74

    10,76

    7,59

    -Bermuatan negatif pada pH fisiologis.

    -Bermuatan positif pada pH fisiologis.

    Polar tidak

    Bermuatan

    Glisina

    Hidroksil:

    Serina

    Treonina

    Tirosin

    Mengandung S:

    Sisteina

    Amida:

    Asparagina

    Glutamina

    Gly (G)

    Ser (S)

    Thr (T)

    Tyr (Y)

    Cys (C)

    Asn (N)

    Gln (Q)

    5,97

    5,68

    5,64

    5,66

    5,07

    5,41

    5,65

    -Memiliki gugus R terkecil (-H).

    -Memiliki gugus R yang mengandung gugus hidroksil bersifat asam yang sangat lemah.

    -Gugus R berupa gugus sulfohidril.

    -Amida dari asam aspartat dan asam glutamat.

    EMBED Word.Picture.8

    _1130091160.doc

    H

  • Nonpolar

    Alifatik:

    Alanina

    Valina

    Leusina

    Isoleusina

    Aromatik:

    Fenilalanina

    Triptofan

    Mengandung S:

    Metionina

    Siklik:

    Prolina

    (struktur lengkap)

    Ala (A)

    Val (V)

    Leu (L)

    Ile (I)

    Phe (F)

    Trp (W)

    Met (M)

    Pro (P)

    6,00

    5,96

    5,98

    6,02

    5,48

    5,89

    5,74

    6,30

    -Memiliki gugus R berupa rantai karbon alifatik yang bersifat hidrofobik.

    -Gugus R berupa

    cincin aromatis

    -Gugus R

    mengandung atom S

    -Gugus R berupa cincin yang terikat pada atom N gugus amina

    C

    H

    2

    C

    H

    2

    S

    C

    H

    3

  • IONISASI ASAM AMINOCatatan :Kepolaran gugus R suatu asam amino menentukan letaknya pada pelipatan protein, secara umum hampir semua asam amino yang memiliki R hidrofobik terkubur di bagian dalam protein untuk menghindari kontak dengan air, sebaliknya asam amino yang memiliki R hidrofilik berada di permukaan luar dan mengadakan kontak dengan air.

    Asam amino

    pKa

    (-COOH

    pKb

    (-NH3+

    pKR

    Gugus R

    Glisin

    Alanin

    Leusin

    Serin

    Treonin

    Glutamin

    Asam aspartat

    Asam glutamat

    Histidin

    Sistein

    Tirosin

    Lisin

    Arginin

    2,34

    2,34

    2,36

    2,21

    2,63

    2,17

    2,09

    2,19

    1,82

    1,71

    2,20

    2,18

    2,17

    9,60

    9,69

    9,60

    9,15

    10,43

    9,13

    9,82

    9,67

    9,17

    8,33

    9,11

    8,95

    9,04

    3,86

    4,25

    6,00

    10,78

    10,07

    10,53

    12,48

  • SIFAT ASAM-BASA ASAM AMINOAsam amino memiliki bentuk zwitterion dan bermuatan nol pada pH isoelektriknya (pI)Pada pH dibawah pI maka asam amino akan bertindak sebagai basa (menerima proton)Pada pH diatas pI maka asam amino akan bertindak sebagai asam (memberi proton)

  • HIRARKI STRUKTUR PROTEINStruktur tiga-dimensi protein yang memiliki fungsi biologis tertentu terdiri dari beberapa tingkatan struktur sebagai berikut1. Struktur primer protein. Urutan linier asam amino dalam satu rantai polipeptida. Asam amino satu dengan lainnya dihubungkan melalui ikatan peptida. Berikut persamaan reaksi pembentukan dipeptida:Catatan:Ikatan peptida merupakan suatu ikatan kovalen (amida), sehingga struktur ini juga dikenal sebagai struktur kovalen protein. Kekuatan ikatannya paling tinggi diantara jenis ikatan lain yang membangun struktur protein.

    Asam amino yang telah membentuk ikatan peptida disebut residu asam amino.

  • b. Ikatan hidrogen antara atom oksigen karbonil dengan atom hidrogen pada tulang punggung peptida.Semakin banyak ikatan hidrogent semakin stabil struktur tersebut. Struktur sekunder yang paling umum dijumpai adalah:a. Struktur heliks- putar kananb. Struktur lembar berlipat heliks- putar kanan

  • Two views of a -sheet. (a) A diagram of sheet showing hydrogen bonding between protein strands (b) A ribbon representation of a -sheet.This figure shows two common depictions of an -helix, an extremely common and important motif in proteins. The ball-and-stick depiction on the left shows the various side chains, but the helical nature of the structure is not so obvious. The ribbon representation on the right only traces the backbone of the peptide bonds and overemphasizes the symmetry a bit, but shows the helical nature of the structure

  • 3. Struktur tersier pelipatan struktur sekunder bersama-sama dengan penempatan ruang gugus R-nya membentuk struktur tiga-dimensi. Struktur tersier distabilkan oleh beberapa interaksi lemah, kecuali ikatan (jembatan) disulfida yang terbentuk antar 2 residu sistein yang berdekatan, yaitu:a. Interaksi hidrofobikb. Interaksi elektrostatik antara R residu asam amino yang bermuatan positif dengan yang bermuatan negatif.c. Ikatan hidrogend. Ikatan van der waals

    4. Struktur kuarterner Pengaturan ruang beberapa struktur tersier yang terjadi pada protein multimerik (protein yang terdiri lebih dari satu rantai polipeptida)

  • HIRARKHI STRUKTUR PROTEIN

  • DENATURASI PROTEIN Hilangnya sifat alamiah protein (struktur tiga-dimensi dan fungsi) Prosesnya terjadi secara kooperatif Pendenaturan merusak ikatan-ikatan lemah yang membangun struktur 3D protein Faktor yang mendenaturasi protein antara lain:a. Panas, merusak ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik danmenyebabkan terjadinya koagulasi.b. Asam dan basa, merusak jembatan garam (interaksi elektrostatik)c. Pelarut organik, merusak ikatan hidrogend. Ion logam berat, bereaksi dengan ikatan disulfida dan asam aminoasame. Agitasi, menarik protein hingga memutuskan ikatan silang membentuksuatu padatan

  • Jelaskan pengertian dari istilah-istilah berikut, jika perlu dengan contohnya:Biomolekul b. monomer c. polimer d. protein konyugasi e. denaturasi protein f. enzim g. enzim hidrolase h. ikatan peptida Sebutkan 4 macam biomolekul yang penting, bandingkan struktur dan fungsinya masing-masingDengan melihat struktur asam aminonya, gambarkan struktur polipeptida berikut:a. Gly,Ttrp, Tyr b. Ala, His, Ser c. Asp, Thr, PheBerikan nama dan struktur asam amino yanga. polar dan bersifat asam b. polar dan bersifat basa c. polar tapi netrald. non polar dan mengandung cincin aromatisApa bedanya:a. asam amino dan protein b. protein serat dan protein globularc. struktur primer dan struktur tersier suatu protein d. struktur tersier dan kuarterner suatu protein e. ujung N dan ujung C proteinSebutkan minimal 4 macam fungsi protein didalam tubuh dengan contoh jenis proteinnyaApa a. yang membedakan suatu jenis protein dari jenis protein lainnya?b. yang dapat menyebabkan denaturasi protein? Apa hubungannya dengan penggunaan alkohol sebagai antiseptis?c. artinya pI, dan dapat digunakan untuk apa?SOAL LATIHAN: STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN

  • KarbohidratKarbohidrat adalah senyawa organik dengan rumus stokiometri (CH2O)n atau turunannya. Karbohidrat adalah produk utama fotosintesis dan apabila dioksidasi akan menghasilkan sumber energi bagi tumbuhan maupun hewan. carbohydrate any of a large group of organic compounds, including sugars, such as sucrose, and polysaccharides, such as cellulose, glycogen, and starch, that contain carbon, hydrogen, and oxygen, with the general formula Cm(H2O)n: an important source of food and energy for animals(Collins English Dictionary Complete and Unabridged HarperCollins Publishers 1991, 1994, 1998, 2000, 2003)

  • Contoh Karbohidrat. Tiga senyawa diatas terdiri dari atom C, H dan O. monomer glukosa membentuk oligomer dan polimer. (a) glukosa, suatu monosakarida (b) maltosa, suatu disakarida yang terdiri dari dua unit glukosa (c) amilosa, suatu polimer glukosa.

  • Struktur beberapa disakarida penting. Di sebelah kiri adalah model Ball and stick, dengan atom oksigen anomerik berwarna merah. Di sebelah kanan adalah proyeksi Haworth molekul yang sama, keterangan gambar: biru = glukosa, kuning = fruktosa, hijau tua = galaktosa. (a) disakarida terikat pada monomer di atom C-1: maltosa, trehalosa, dan sukrosa (b) disakarida dengan ikatan : sellobiosa, laktosa, dan gentiobiosa.

  • Amilopektin. Suatu glukan bercabang (a) struktur primer amilopektin dengan ujung N dan ujung R. (b) detail struktur pada titik percabangan.

  • Struktur sekunder amilosa. Orientasi residu glukosa secara beruntun menguntungkan pembentukan heliks. Ikatan hidrogen menstabilkan bentuk heliks.

  • Struktur selulosa. Ikatan (14) pada selulosa membentuk struktur planar. Rantai selulosa parallel terikat dengan ikatan hidrogen.

  • Organisasi dinding sel tumbuhan. Mikrofibril selulosa pada matrik hemiselulosa.

  • Glukosamin dan khitinGlukosaminKhitin

  • Pembagian Lipid Dalam tubuh mamalia 5-25% berat tubuhnya adalah lipid, dan 90% berupa Asil gliserol atau trigliserida. Fungsi lipid dalam tubuh mamalia disamping sebagai penyusun membran sel adalah sebagai cadangan energi, pelindung benturan dan isolator terhadap panasLipid adalah kumpulan zat organik yangtidak larut dalam air tetapi larut dalam etanol, eter, kloroform dan lain-lain.

    Jenis LipidStruktur Tulang PunggungKompleks (dapat disabunkan)Asilgliserol (trigliserida)Gliserol Fosfogliserida Gliserol-3-fosfat SphingolipidSphingosin MalamAlkohol nonpolar berbobot Molekul tinggi Sederhana (tidak dapat disabunkan)TerpenStereoid Prostaglandin

  • Struktur Lipid

  • Asam lemakKholesterol

  • SteroidSteroid adalah senyawa-senyawaisoprenoid turunan kolesterol, termasuk vitamin D dan hormon steroid

  • Pencernaan, Penyerapan, Penyimpanan dan mobilisasi lipid pada manusia

  • Aktivitas Bile salt saat mengemulsi lemak dalam instestinBile salt

  • Perubahan Provit D Vit D

  • Struktur Membran sel

  • Mekanisme transpor melalui membranPeran gramisidin A sbg ion transpor

  • Beberapa contoh asam lemak

  • Komposisi lemak dalam beberapa jenis membran sel

  • Soal latihan karbohidrat dan lipid1.JELASKAN PENGERTIAN DARI ISTILAH BERIKUT:a. lipid b. gliserida c. fosfolipid d. asam lemak e. lipid bilayer f. gugus hidrofil g. gugus hidrofob h. lipid sederhana i. Lipoprotein j. karbohidrat k. gula ; l. aldoheksosa m ketopentosa ; n. enantiomer ; g. polisakarida

    .2. Dengan percobaan bagaimana dapat dibedakan antara:a. Polisakarida, disakarida dan monosakarida, b karbohidrat dan lipid3. Sebutkan masing-masing minimal dua macam fungsi dari a. lemak dalam tubuhb. karbohidrat4. Apa bedanyaa. lemak dan minyak b. lipid kompleks dan lipid sederhana c. asam lemak jenuh dan tak jenuh d. HDL dan LDL

  • ASAM NUKLEAT (DNA Dan RNA)DNA: Deoxyribo Nucleic AcidRNA: Ribo Nucleic Acid

    Kenapa disebut asam nukleat ?terdapat di dalam inti sel (nukleus) mengandung gugus asam fosfat (HPO4)[email protected]

  • Genom, Kromosom, Gen dan DNAGenomDNAGenKromosom

  • PACKING DNA EUKARIOT

  • Struktur Primer RNA dan DNA

  • Basa-basa penyusun asam nukleat1. Basa Pirimidin: satu cincin, yaitu C (cytosine), T (thymine)dan U(uracyl)2. Basa PurinDua cincin, yaitu A (adenine) dan G (guanine)

  • Nukleosida dan NukleotidaNukleosidaNukleotida

  • Struktur Sekunder RNAss: mRNA, tRNA, rRNAStruktur Sekunder DNA

  • Sifat DNA dan RNASifat DNA dan RNA:Padatan Putih yang mudah larut dalam air membentuk larutan yang tak berwarna, sukar larut dalam pelarut organikSerapan maksimum pada 260 nMPada elektroforesis bergerak ke kutub positip dengan kecepatan sesuai dengan panjang dan konformasinyaDapat divisualisasikan oleh Etidium bromida dibawah lampu uvSatuan panjang; pb atau Kpb untuk DNA dan nt untuk RNA

    N0ParameterDNARNA1NukleotidaKarbohidratBasaDeoksi riboseA, G, C dan TRiboseA, G, C dan U23Struktur primerStruktur SekunderLinier atau sirkulerUntai gandalinierUntai Tunggal4Struktur Tersier linier sirkulerUmumnya relaksRelaks, coil atau supercoilmRNA, tRNA dan rRNA5Enzim pemotongDNAseRNAse

  • Elektroforesis

  • DNA: relaks, coil dan supercoil

  • SOAL LATIHAN PROTEIN DAN LIPIDJelaskan pengertian dari istilah-istilah berikut, jika perlu dengan contohnya:Biomolekul b. monomer c. polimer d. protein konyugasi e. denaturasi protein f. enzim g. enzim hidrolase h. ikatan peptida Sebutkan 4 macam biomolekul yang penting, bandingkan struktur dan fungsinya masing-masingDengan melihat struktur asam aminonya, gambarkan struktur polipeptida berikut:a. Gly,Ttrp, Tyr b. Ala, His, Ser c. Asp, Thr, PheBerikan nama dan struktur asam amino yanga. polar dan bersifat asam b. polar dan bersifat basa c. polar tapi netrald. non polar dan mengandung cincin aromatisApa bedanya:a. asam amino dan protein b. protein serat dan protein globularc. struktur primer dan struktur tersier suatu protein d. struktur tersier dan kuarterner suatu protein e. ujung N dan ujung C proteinSebutkan minimal 4 macam fungsi protein didalam tubuh dengan contoh jenis proteinnyaApa a. yang membedakan suatu jenis protein dari jenis protein lainnya?b. yang dapat menyebabkan denaturasi protein? Apa hubungannya dengan penggunaan alkohol sebagai antiseptis?c. artinya pI, dan dapat digunakan untuk apa?

    9. JELASKAN PENGERTIAN DARI ISTILAH BERIKUT:a. lipid b. gliserida c. fosfolipid d. asam lemak e. lipid bilayer f. gugus hidrofil g. gugus hidrofob h. lipid sederhana i. lipoprotein10. Apa bedanyaa. lemak dan minyak b. lipid kompleks dan lipid sederhana c. asam lemak jenuh dan tak jenuh d. HDL dan LDL Sebutkan minimal dua macam fungsi dari lemak dalam tubuh

  • SOAL LATIHAN ASAM NUKLEAT DAN KARBOHIDRATJelaskan pengertian dari istilah berikut:a. DNA dan RNA b. karbohidrat c. gula d. aldoheksosa e. ketopentosa f. enantiomer g. polisakarida h. untai DNA bersifat antiparalel2. Apa beda antaraa. DNA dan RNA b. tepung dan selulose c. glukosa, fruktosa dan sakarosad. mRNA, rRNA dan tRNA3. Bedakan antara asam nukleat dan karbohidrat dalam hal struktur, fungsi dan lokasinya di dalam sel4. Bagaimana hubungan antara DNA, gen, kromosom dan genom? 5. Dengan percobaan bagaimana dapat dibedakan antara:a. DNA dan RNA b. Polisakarida, disakarida dan monosakarida, c. DNA relaks, coil dan supercoil d. karbohidrat dan asam nukleat6. Isilah

    NamaGolonganRumus molekulTerdapat diFungsiLaktosaAmilosaSelulosaGlukosaminGula fosfat

  • Isilah

    Nama SenyawaUNSUR PENYUSUNGolonganRumus strukturDNARNAC,H,O,N,P3 fosfo dioleatLipidSakarosaGlukosa-fruktosaGlukosaminglisinNH2-CH-COOHProtein konyugasiribosaGliserol tristearatSistein

  • Model skematis efek kolesterol terhadap struktur membran plasma

  • Jalur transpor lipoprotein dan lemak

  • Proses transpor spesifik

  • Garis Besar Metabolisme Biomolekul

  • KODE GENETIKA(Koolman, 2005)

    *FIGURE 15 Organisms can be classified according to their source of energy (sunlight or oxidizable chemical compounds) and their source of carbon for the synthesis of cellular material.*FIGURE 14 Phylogeny of the three domains of life. Phylogenetic relationships are often illustrated by a family tree of this type. The basis for this tree is the similarity in nucleotide sequences of the ribosomal RNAs of each group; the more similar the sequence, the closer the location of the branches, with the distance between branches representing the degree of difference between two sequences. Phylogenetic trees can also be constructed from similarities across species of the amino acid sequences of a single protein. For example, sequences of the protein GroEL (a bacterial protein that assists in protein folding) were compared to generate the tree in Figure 332. The tree in Figure 333 is a consensus tree, which uses several comparisons such as these to make the best estimates of evolutionary relatedness of a group of organisms.*FIGURE 135 Landmarks in the evolution of life on Earth.***FIGURE 3-23 Levels of structure in proteins. The primary structure consists of a sequence of amino acids linked together by peptide bonds and includes any disulfide bonds. The resulting polypeptide can be arranged into units of secondary structure, such as an helix. The helix is a part of the tertiary structure of the folded polypeptide, which is itself one of the subunits that make up the quaternary structure of the multisubunit protein, in this case hemoglobin.*FIGURE 7-16 Cellulose breakdown by wood fungi. A wood fungus growing on an oak log. All wood fungi have the enzyme cellulase, which breaks the (14) glycosidic bonds in cellulose, so that wood is a source of metabolizable sugar (glucose) for the fungus. The only vertebrates able to use cellulose as food are cattle and other ruminants (sheep, goats, camels, giraffes). The extra stomach compartment (rumen) of a ruminant teems with bacteria and protists that secrete cellulase.*FIGURE 7-13 Homo- and heteropolysaccharides. Polysaccharides may be composed of one, two, or several different monosaccharides, in straight or branched chains of varying length.**FIGURE 7-17a Chitin. (a) A short segment of chitin, a homopolymer of N-acetyl-D-glucosamine units in (14) linkage. *FIGURE 7-17 Chitin. (b) A spotted June beetle (Pelidnota punctata), showing its surface armor (exoskeleton) of chitin.*FIGURE 7-29 Oligosaccharide linkages in glycoproteins. (a) O-linked oligosaccharides have a glycosidic bond to the hydroxyl group of Ser or Thr residues (pink), illustrated here with GalNAc as the sugar at the reducing end of the oligosaccharide. One simple chain and one complex chain are shown. (b) N-linked oligosaccharides have an N-glycosyl bond to the amide nitrogen of an Asn residue (green), illustrated here with GlcNAc as the terminal sugar. Three common types of oligosaccharide chains that are N-linked in glycoproteins are shown. A complete description of oligosaccharide structure requires specification of the position and stereochemistry ( or ) of each glycosidic linkage.*FIGURE 7-28 Interactions between cells and the extracellular matrix. The association between cells and the proteoglycan of the extracellular matrix is mediated by a membrane protein (integrin) and by an extracellular protein (fibronectin in this example) with binding sites for both integrin and the proteoglycan. Note the close association of collagen fibers with the fibronectin and proteoglycan.*FIGURE 7-30 Bacterial lipopolysaccharides. Schematic diagram of the lipopolysaccharide of the outer membrane of Salmonella typhimurium. Kdo is 3-deoxy-D-manno-octulosonic acid (previously called ketodeoxyoctonic acid); Hep is L-glycero-D-manno-heptose; AbeOAc is abequose (a 3,6-dideoxyhexose) acetylated on one of its hydroxyls. There are six fatty acid residues in the lipid A portion of the molecule. Different bacterial species have subtly different lipopolysaccharide structures, but they have in common a lipid region (lipid A), a core oligosaccharide also known as endotoxin, and an "O-specific" chain, which is the principal determinant of the serotype (immunological reactivity) of the bacterium. The outer membranes of the gram-negative bacteria S. typhimurium and E. coli contain so many lipopolysaccharide molecules that the cell surface is virtually covered with O-specific chains.*FIGURE 7-31 Role of lectin-ligand interactions in lymphocyte movement to the site of an infection or injury. A neutrophil circulating through a capillary is slowed by transient interactions between P-selectin molecules in the plasma membrane of the capillary endothelial cells and glycoprotein ligands for P-selectin on the neutrophil surface. As it interacts with successive P-selectin molecules, the neutrophil rolls along the capillary surface. Near a site of inflammation, stronger interactions between integrin in the capillary surface and its ligand in the neutrophil surface lead to tight adhesion. The neutrophil stops rolling and, under the influence of signals sent out from the site of inflammation, begins extravasationescape through the capillary wallas it moves toward the site of inflammation.*FIGURE 10-6 Biological wax. (a) Triacontanoylpalmitate, the major component of beeswax, is an ester of palmitic acid with the alcohol triacontanol. (b) A honeycomb, constructed of beeswax, is firm at 25C and completely impervious to water. The term "wax" originates in the Old English weax, meaning "the material of the honeycomb."*FIGURE 10-7 Some common types of storage and membrane lipids. All the lipid types shown here have either glycerol or sphingosine as the backbone (pink screen), to which are attached one or more long-chain alkyl groups (yellow) and a polar head group (blue). In triacylglycerols, glycerophospholipids, galactolipids, and sulfolipids, the alkyl groups are fatty acids in ester linkage. Sphingolipids contain a single fatty acid, in amide linkage to the sphingosine backbone. The membrane lipids of archaea are variable; that shown here has two very long, branched alkyl chains, each end in ether linkage with a glycerol moiety. In phospholipids the polar head group is joined through a phosphodiester, whereas glycolipids have a direct glycosidic linkage between the head-group sugar and the backbone glycerol.*FIGURE 10-17 Cholesterol. The stick structure of cholesterol is visible through a transparent surface contour model of the molecule. In the chemical structure, the rings are labeled A through D to simplify reference to derivatives of the steroid nucleus; the carbon atoms are numbered in blue. The C-3 hydroxyl group (pink in both representations) is the polar head group. For storage and transport of the sterol, this hydroxyl group condenses with a fatty acid to form a sterol ester.*FIGURE 10-22 Some other biologically active isoprenoid compounds or derivatives. Units derived from isoprene are set off by dashed red lines. In most mammalian tissues, ubiquinone (also called coenzyme Q) has 10 isoprene units. Dolichols of animals have 17 to 21 isoprene units (85 to 105 carbon atoms), bacterial dolichols have 11, and those of plants and fungi have 14 to 24.*FIGURE 10-22ac Some other biologically active isoprenoid compounds or derivatives. Units derived from isoprene are set off by dashed red lines. In most mammalian tissues, ubiquinone (also called coenzyme Q) has 10 isoprene units. Dolichols of animals have 17 to 21 isoprene units (85 to 105 carbon atoms), bacterial dolichols have 11, and those of plants and fungi have 14 to 24.*FIGURE 10-22df Some other biologically active isoprenoid compounds or derivatives. Units derived from isoprene are set off by dashed red lines. In most mammalian tissues, ubiquinone (also called coenzyme Q) has 10 isoprene units. Dolichols of animals have 17 to 21 isoprene units (85 to 105 carbon atoms), bacterial dolichols have 11, and those of plants and fungi have 14 to 24.*FIGURE 10-23 Lipids as pigments in plants and bird feathers. Compounds with long conjugated systems absorb light in the visible region of the spectrum. Subtle differences in the chemistry of these compounds produce pigments of strikingly different colors. Birds acquire the pigments that color their feathers red or yellow by eating plant materials that contain carotenoid pigments, such as canthaxanthin and zeaxanthin. The differences in pigmentation between male and female birds are the result of differences in intestinal uptake and processing of carotenoids.*