Los aminoácidos son un grupo heterogéneo de moléculas que poseen unas
características estructurales y funcionales comunes.
Existen 20 aminoácidos en el código genético
Otros se forman por
modificaciones enzimáticas
posteriores al proceso de
traducción.
Se unen por enlaces covalentes formando largas cadenas de combinaciones y producen un gran
numero de proteínas diferentes.
Péptidos a polímeros.
FUNCIONES
Unidad estructural de una proteína • Secuencia primaria• Secuencia lineal • Determina estructura tridimensional de una proteína
Intermediarios de ciertas rutas metabólicas como:• Citrulina • Ornitina
AMINOÁCIDOS
FUNCIONES Precursores de sustancias biológicas que contiene nitrógeno Grupo hem Nucleótidos Coenzimas Hormonas Neurotransmisores
CATECOLAMINAS
ACTÚANHormonas Neurotransmiso
res
TIROSINA
AMINOÁCIDOS
Carbono alfa: átomo de carbono Grupo de carboxilo (-COOH) Grupo amino (-NH2)y un átomo
de hidrogeno.Radical o cadena lateral:
Sirve para diferenciar los veinte aminoácidos
Prolinaestructura cíclica y un grupo amino secundario
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES COMUNES
Prolina
carbono alfa tiene cuatro sustituyentes distintos, por lo
que es un carbono quiral EXCEPTO Glicina
Aminoácidos presentan enantiomeros
AA que forman a proteínas son L
Existen formas D en algunos péptidos que forman parte de la
composición de las paredes bacterianas ,
LOS AMINOÁCIDOS SE CLASIFICAN POR LAS CARACTERISTICAS DE SU CADENA LATERAL La unión covalente hace que los grupos funcionales amino y carboxilo de todos los aminoácidos, se modifiquen,menos el primero y el último.
covalente
Presencia de azufre
Met Cys
Totalmente apolar y el es aminoácido
iniciador de la síntesis de proteínas
Sulfhidrilo muy reactivo, formación de puentes de disulfuro
Grupo funcional con carácter básico
Se encuentra ionizadas a pH fisiológico
Tiene un grupo imidazol con un pK de 6
His
COMPORTAMIENTO ACIDO-BASE DE LAS CADENAS LATERALES
Ácido Básico
Cadenas lateralesPoseen Grupos funcionales con
carácter:
Lys LisinaArg ArgininaHis HistidinaAsp AspartatoGlu GlutamatoCys CisteínaTyr Tirosina
pH fisiológico
Excepto
El estado de ionización de estas moléculas va a depender del valor de pKa
Ácidos y bases de Arrhenius:Los ácidos liberan iones hidrógeno en agua.
Las bases liberan iones hidróxido en agua.
AMINOÁCIDOS PRESENTAN CARÁCTER ÁCIDO BÁSICO
Los aminoácidos presentan un grupo amino con carácter básico (aceptor de protones) y grupo carboxilo con
carácter ácido (dador de protones)
Ph fisiológico los AA se encuentra en forma de: Ión dipolar
Grupo carboxilo ionizado (carácter básico)
Grupo amino protonado (carácter ácido)
Anfóteras
Comportamiento ácido-base de
las proteínas va a estar
condicionado por los grupos
ionizables de las cadenas laterales
participar en las reacciones enzimáticas
Aceptadores o dadores de protones en ciertas reacciones químicas.
Los ácidos pueden actuar como reactivos nucleofílicos y las bases como reactivos electrofílicos Centros activos de numerosas enzimas.
Importancia biológica
LAS PROPIEDADES DE LAS CADENAS LATERALES DETERMINAN LAS INTERACCIONES NO COVALENTES
Características estructurales y la presencia de ciertos grupos funcionales permiten entender las relaciones que se pueden establecer entre distintas partes de la misma molécula o entre la proteína y otras moléculas
HIDROFOBICIDAD AA presentan una cadena lateral totalmente apolar.
Las proteínas suelen encontrarse en un entorno acuoso, las cadenas laterales apolares tienden a agruparse por repulsión
FUERZAS DE VAN DER WAALS
En las cadenas laterales de los aminoácidos apolares se pueden crear dipolos instantáneos
Fuerzas de atracción intermoleculares muy débiles
Efecto importante en la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas
Originando
Algunas cadenas laterales actúan como Donadores o aceptores de H
FORMACIÓN DE PUENTES DE HIDRÓGENO
DONADORES: Ser, Tyr, Thr, Trp, Gln, Asn, His y CysExiste un átomo de hidrogeno unido a un átomo más electronegativo que hace que se cree una densidad de carga positiva en el átomo de hidrogeno.
Poseen grupos funcionales con átomos con densidad de carga negativa que
pueden actuar como aceptores en la formacion de puentes
de hidrogenos
INTERACCIONES ELECTROSTÁTICASCADENAS LATERALES con carácter ácido-básico, que, como consecuencia, pueden estar ionizados a determinados valores de pH
UNIÓN DE ELEMENTOS METÁLICOS
La unión covalente
a proteínas Cationes
divalentes (Mg, Ca,
Zn)
Algunos metales de transición (Fe, Cu, Ni, etc)
Relativamente frecuente en muchas enzimas y en otras proteínas (hemoglobina)
Función de la proteína
Participación directa en ciertas reacciones químicasEstabilizando su estructura tridimensional
Importancia
Entidades de coordinación
Un átomo central (el metal)
conjunto de átomos
denominados ligandos
HisTyrCysMetAspGlu
Se forman con las cadenas laterales de aa
El Fe 2+ establece 4 de sus enlaces con los átomos de N del anillo porfirina del grupo hemo
El 5to enlace se forma con el N del grupo imidazol de una His (denominada His proximal)
El 6to sólo se forma cuando la molécula fija una molécula de O2, que se sitúa entre el Fe y la cadena lateral de otra His (His distal)
Fe 2+ 6 ENLACES
La incorporación de estos elementos metálicos aumenta las posibilidades de las proteínas para participar en ciertas reacciones
Transferencia de electrones
Los aminoácidos con cadenas laterales ionizables también pueden establecer interacciones con elementos metálicos
No covalentes iónicas
Fijación de Ca2+ en las proteínas con residuos de Asp y Glu
Rigidez necesaria para realizar su función
Proteínas de adhesión entre células:
Las cadherinasEstas proteínas poseen una
porción extracelular con cinco dominios
EJEMPLO:
Dos residuos de Cisteina pueden
unirse covalentemente, por un proceso de oxidación.
Puede ser Intercatenari
a o Intracatenari
as.
No son habituales en proteínas
intercelulares : se
encuentran en ambiente
reductor del citosol.
Se producen en el lumen
del RE.
PUENTES DISULFURO
Estabilizan la estructura tridimensional de las
proteínas, que se mantienen por interacciones no
covalentes, haciéndolas menos susceptibles a la
degradación.
PUENTES DISULFURO
En algunas proteínas existen los dos diferentes tipos de puentes disulfuro.
Inmunoglubulina G.
Intracatenaria
Intercatenaria
FOSFORILACIÓN
Esto es catalizado por la enzima Quinasa
Pueden fosforilarse por la unión de un Fosfato inorgánico (Pi) a su OH .El grupo
fosfato es eliminado
por Fosfata
sas
FOSFORILACIÓN En proteínas tiene papel destacado en procesos biológicos: Regula la actividad proteica.
En ENZIMAS puede hacer que pase de activa a inactiva.
El que se adicionen o se escindan grupos fosfato se produce como respuesta a señales específicas.
GLUCOSILACIÓN
Los azúcares se pueden unir de forma covalente a las proteínas mediante enlaces:
O-glucosídico: El carbono anomérico del azúcar reacciona con el OH
de una Serina o Treonina
N-glucosídico: Unión con el grupo amino de la Asparagina.
ESTEREOQUIMICA DE LAS CADENAS LATERALES ES FUNDAMENTAL PARA
COMPRENDER LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTEÍNAS
Características químicas, Geometría y distribución espacial de los enlaces que forman las cadenas laterales
Importante
Plegamiento de la proteínas y relación con otras moléculas
Tamaño y forma de las cadenas laterales condicionan el tipo de interacciones que pueden darse con otros grupos funcionales.
Cadena alifática va a influir sobre la hidrofobicidad general
Proximidad en la estructura tridimensional condiciona la situación de los residuos de aa
Colágeno
Átomos de cadenas laterales más largas
que Alanina
Conformación alterna
Más favorable desde el punto
de vista energética
Sustituyentes se colocan en la posición
que dejan los del átomo siguiente
Conformación alineada
Además de los 20 aminoácidos determinados, existen otros aminoácidos
modificados que
Aminoácidos no estándares
juegan un papel importante en funciones
biológicas.
MODIFICACIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
Colágeno
Histonas GABA
COLÁGENO
4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina
• En ambos casos la modificación consiste adición de un grupo hidroxilo cada reacción está catalizada por enzima.
Cambios más complejosDESMOSINA en la elastina a partir de 4 residuos de Lys
HISTONAS AA de proteínas que forman complejos con ácidos nucleicos
Pueden tener
grupos:
•Metilo•Acetilo •Fosfato
Modificación reversible
Modificación postraduccional
dependiente de vitamina K
Se encuentra en la protrombina(coagulación)
Con dos grupos carboxilo, fijan cationes Ca2+
Ácido γ- carboxiglutámico
Descarboxilización del glutamatoNeurotransmisor
con función inhibitoriaEn fármacos reduce la ansiedad
GABA (Ácido ϒ-aminobutírico)
Aminoácidos no presentes en las proteínas
Cumplen importantes funciones biológicas Mensajeros químicos
Barbitúrico
Derivada de la Tirosina.
Neurotransmisor relacionado
con Parkinson.
Aumenta frecuencia cardiaca
producir dilatación en
los vasos sanguíneos renales.
DOPAMINA
ENLACE PEPTÍDICO
Unidad primaria estructural de polipéptidos
Los AA se unen por una reacción de condensación
entre el grupo carboxilo de un AA y el grupo amino, que produce la formación de un
enlace amida.
Los AA de la cadena, se denominan residuos, por perdida de AGUA en la
reacción.
Amino terminal y carboxilo terminal tienen capacidad de ionización al igual que las cadenas laterales
Un mismo grupo funcional puede tener mayor o
menor tendencia a ionizarse,
dependiendo del entorno
molecular.Los valores de pKa de grupos
laterales sirven de referencia para saber el intervalo de Ph
en el que produce
ionización.
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
Los estudios de difracción de rayos X: Linus Pauling y Robert Corey demostraron que es una Estructura
plana y rígida
Un fenómeno de resonancia de electrones entre los átomos O-C-N, hace que C-N tenga cierto carácter de doble enlace: NO permite la rotación del eje.
NO ROTACIÓN
CIS TRANS
Ambos átomos en posiciones alternasDa la forma de la mayoría de las proteínasEs la más estable
El H y el carbonilo en el mismo lado del ejePresenta mayores restricciones esféricasCOLÁGENO
Angulo phi (Ф) Rotación Cα –NAngulo psi (ψ) Rotación Cα-C
Existe posibilidad de giro en el enlace entre los átomos, en 2 ángulos de torsión
Aunque el enlace permita el giro, debe tomarse en cuenta que no todas las posiciones son posibles, debido a las restricciones esféricas:
Producen colisiones entre átomos
ENLACE PEPTÍDICO PERMITE FORMACION DE PUENTES HIDRÓGENO
Electronegatividad de los átomos
Es una estructura polar e hidrófilaSus componentes pueden formar puentes de hidrógeno: Poseen un COOH con carga
negativa que puede actuar como Receptor y un H unidos al N (más electronegativo) que actúa como DonadorExcepción: Prolina,
carece de H unido al N
PÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO
Insulina
Formado por 2 cadenas unidas por puentes disulfuro
Actúa en el metabolismo de los carbohidratos
Se sintetiza como una molécula de proinsulina
Se activa mediante la hidrolisis de 2 pequeños segmentos de aminoácidos
Insulina de diferentes especies revelan residuos indispensables para la función.
Vasopresina y Oxitocina
Actúan como Neurotransmisores y hormonas Son péptidos de 9 aminoácidos, con secuencia
semejante (solo diferencian en 2 aminoácidos) Ambos poseen 2 Cys formando un puente disulfuro
Vasopresina Control de la presión arterial, regulando el músculo liso.
Efecto antidiurético, al estimular la reabsorción de agua en los riñones• Retiene agua, aumenta presión arterial
Baja presión
Hipernatriemia
Hipotá
lamo
Osmorreceptores
Inducen a la secreción de vasopresina
Estimula la reabsorción de agua en los riñones
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