Asam Amino dan Protein
PROTEIN
ASAM AMINO
SIFAT ASAM AMINO
STRUKTUR PROTEIN
REAKSI WARNA
PROTEIN
FUNGSICONTOH PROTEIN
Protein
Molekul yg sangat vital untuk organisme terdapat di semua sel
Polimer disusun oleh 20 macam asam amino standar
Polimer ikatan peptida, dengan berat molekul 6 ribu- 1 juta lebih atau dibangun oleh 50-8 ribu unit asam amino
Rantai asam amino dihubungkan dg ikatan kovalen yg spesifik
Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam amino
Struktur protein dibangun melalui gabungan monomer asam amino ikatan peptida
Tali peptida terdiri 2 asam amino = dipeptida Tali peptida terdiri 3 asam amino = tripeptida Tali peptida terdiri 4 asam amino = tertrapeptida Rantai peptida 2-10 peptida = polipeptida Lebih dari 10 peptida = protein Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino
penyusunnya
Fungsi Protein
Reaksi kimia (biokatalis) enzymes Immune system antibodies Mechanical structure tendons Generation of force muscles Nerve conduction ion channels Vision eye lens Pengatur pH Faktor genetik DNA Dan lain-lain
Reaksi Warna Protein
Reaksi Million
Untuk menguji triptopan dalam protein. Caranya sampel ditambah 4 tetes perekasi million. Timbul endapan putih menjadi merah
Reaksi Biuret
Untuk Menguji ikatan peptida. Caranya tambahkan 3 tetes CuSO4 (0,02%) ke pereaksi. Warna bertambah
Reaksi Xantoprotein
Untuk menguji protein yang mempuyai asam amino aromatik. Caranya tambahkan NO3 ke protein. Warna kuning sampai orange jika tambah basa
Reaksi Ninhidrin
Untuk tes protein yang mempunyai CONH/NH2 bebas Reaksi Hopkin-Cole
Untuk menguji asam asmino triptofan
Contoh Protein
Kolagen, protein struktur yang diperlukan untuk membentuk kulit, tulang dan ikatan tisu.
Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan daripada serangan penyakit.
Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah kita. Ovulbumin, protein simpanan yang memelihara badan. Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa oksigen Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh kuman. Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam darah. Tripsin, protein yang mencernakan makanan protein.
SIFAT ASAM AMINO
Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion.
NETRAL ION ZWITTER
Polimerisasi asam amino Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam
amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini disebut translasi.Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu
Kelarutan Asam AminoKelarutan asam amino adalah larut dalam pelarut polar seperti air dan etanol, tetapi tidak larut dalam pelarut non-polar, seperti benzena, heksana dan eter. Titik leburnya yang relatif tinggi (diatas 200*C) menyatakan adanya gugus-gugus yang bermuatan yaitu energi tinggi yang diperlukan untuk memecahkan ionik yang mempertahankan kisi-kisi kristal(Martin, 1987). Asam amino yang sederhana, glisin dapat digunakan sebagai contoh asam amino atau protein sebagai buffer. Ketika glisin didalam larutan dititrasi dengan asam atau basa terjadi pertukaran molekul dari bentuk zwitter ke bentuk dissosiasi pada gugus asamamino atau karboksil(Routh, 1969).
H-CH(NH3)-COOH <====> H+ + H-CH(NH3)-COO- + -OH <====> H-CH(NH2)-COO- + H2O
Lart.asam(pH=2,4) zwitter ion(pH=6,0) lart.basa Bentuk kation ion dipolar bentuk anion Konsentrasi sama
Asam Amino
merupakan unit penyusun protein
Struktur:
satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent: gugus amino, (basa) gugus karboksil, (asam) satu atom H dan rantai samping (gugus R)
• Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air
ASAM AMINO
ASAM AMINO
STANDAR
KLASIFIKASI ASAM AMINO
ASAM AMINNO
NON STANDAR
Asam amino standar Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standar
Diketahui asam amino ke 21 disebut selenosistein (jarang ditemukan) Terdapat di beberapa enzim seperti gluthatione peroxidase
Selenenosistein mempy kode genetik: UGA biasa utk stop kodon tjd pd mRNA dgn struktur 2nd yg banyak.
Asam amino
Klasifikasi Asam amino
Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping) Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
POLAR
ACIDIC (-)BASIC (+)
NON POLAR
Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin Bersifat hidrofobik. Semakin hidrofobik suatu asam
amino seperti Ile (I) biasa terdapat di bagian dalam protein.
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi dengan lipid
Asam amino polar Memiliki gugus R yang tidak bermuatan Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,
glutamin Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air Sistein berbeda dengan yg lain, karena gugus R
terionisasi pada pH tinggi (pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk ikatan disulfide
(-S-S-) sistin (tidak termasuk dalam asam amino standar karena selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan tidak dikode oleh DNA)
Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin, tirosin dan triptofan Bersifat relatif non polar hidrofobik Fenilalanin bersama dgn V, L & I a.a plg
hidrofobik Tirosin gugus hidroksil , triptofan cincin indol Sehingga mampu membentuk ikatan hidrogen
penting untuk menentukan struktur ensim Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ
280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein
Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/ basa Lisin, arginin, dan histidin Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai
sampingnya Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat
mengikat air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pd
gugus imidazol) dibanding lisin gugus amino arginin gugus guanidino
Krn histidin dpt terionisasi pada pH mendekati pH fisioligis sering berperan dlm reaksi ensimatis yg melibatkan pertukaran proton
Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/Asam
Aspartat dan glutamat Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7
Asam amino non standar
Merupakan asam amino diluar 20 macam asam Amino standar.
Terjadi karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar menjadi protein.
Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada sel
modifikasi serin yang mengalami fosforilasi oleh protein kinase
•modifikasi prolin dlm proses modifikasi posttranslasi, oleh prokolagen prolin hidroksilase.
•Ditemukan pada kolagen untuk
menstabilkan struktur
• Dari modifikasi Glu oleh vit K.
• karboksi glutamat mampu mengikat Ca penting utk penjendalan darah.
• Ditemukan pd protein protombin
•Modifikasi lisin. Terdapat di kolagen dan miosin (protein kontraksi pd otot) dan berperan untuk sisi terikatnya polisakarida
•Beberapa ditemukan asam amino nonstandar yang tidak menyusun protein merupakan senyawa antara metabolisme (biosintesis arginin dan urea)
STRUKTURPROTEIN
Struktur Primer
Struktur Sekunder
Struktur Tersier
Struktur Kuartener
- sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar
- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang
Struktur Primer
Struktur Sekunder- Terbentuk karena ikatan
hidrogen- Bentuk spiral (α helix)- Gugus karbonil dari setiap
asam amino membentuk ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida
Struktur Tersier
- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari asam – asam amino.
- Hasil interaksi : pelipatan α – helix struktur globular, gugus R yang hidrofobik disembunyikan di dalam lipatan protein menjadi sangat larut dlm air.
- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur
- Ditemukan : ikatan disulfida jembatan garam, ikatan hidrogen, atraksi hidrofobik.
Struktur Kuartener
Struktur molekul protein tersusun dari beberapa bentuk tersier.
TERIMA KASIH