Resume Enzim
-
Upload
dyah-ayu-savitri -
Category
Documents
-
view
50 -
download
5
description
Transcript of Resume Enzim
Nama : Dyah Ayu Savitri
NIM : 101710101021
Mata kuliah : Bioteknologi
RESUME ENZIM
I. Pendahuluan
Bioteknologi menawarkan peningkatan cara penggunaan teknologi (secara
biologis) dalam proses produksi barang kebutuhan manusia. Misalnya, enzim-
yang merupakan sub bagian dari bioteknologi- seringkali digunakan dalam
berbagai bidang industri, misalnya industri makanan, pakan ternak, pertanian,
kertas, leather, tekstil, bahkan farmasi. Enzim umumnya digunakan untuk
mempermudah proses produksi, yakni mempercepat reaksi secara biologis.
Penggunaan enzim yang tepat serta pada kondisi yang tepat berpengaruh positif
terhadap minimalisasi lama proses (waktu produksi) dan biaya produksi.
Fermentasi merupakan salah satu proses yang memerlukan peranan enzim
(suatu molekul protein) sebagai pemercepat reaksi kimia didalamnya. Sejarah dari
penggunaan enzim dalam teknologi modern dimulai pada tahun 1874 ketika
Christian Hansen memproduksi specimen pertama rennet (produksi keju dari
susu) dengan mengekstrak bagian perut anak sapi yang dikeringkan
menggunakan larutan garam. Ternyata hal ini merupakan teknik penggunaan
enzim yang pertama kali digunakan bagi tujuan industri dengan tingkat kemurnian
yang relatif tinggi. Kini berbagai produk hasil bioteknologi dengan enzim
digunakan setiap hari, baik untuk konsumsi rumah tangga (misalnya deterjen,
kertas, keju,yoghurt, penisilin) maupun untuk kepentingan komersial.
II. Isi
2.1 Pengertian Enzim
Enzim merupakan katalis, yaitu sebuah material yang meningkatkan
kecepatan reaksi secara termodinamis tanpa (ia) mengalami perubahan muatan
kimia. Pengertian lain tentang enzim (protein catalysts) yaitu sel yang dapat
berfungsi sebagai katalis namun terbatas pada sejenis protein yang mampu
mengkatalis reaksi metabolik tertentu. Sebagai contoh ion klorida yang mampu
menghidrolisis pati dan riboflavin yang mempu mengkatalis reaksi
photoreduction dari sitokrom namun keduanya bukanlah enzim (Fall, 2004).
Enzim adalah polimer biologik yang mengkatalisis reaksi kimia yang
berlangsung dalam tubuh. Sebagian besar enzim merupakan protein globuler yang
terlarut dalam larutan tubuh seperti sitoplasma atau cairan tubuh lainnya, lain
daripada itu, dengan kemajuan ilmu dan teknologi telah banyak diidentifikasi
bahwa banyak molekul RNA yang ternyata juga berperan sebagai enzim. Tidak
semua protein dalam tubuh adalah enzim. Untuk dapat dikatakan sebagai enzim,
protein tersebut harus memiliki kemampuan untuk mengkatalisis reaksi kimia.
II.2 Komponen penyusun enzim
Sebagian besar enzim adalah protein. Bagaimanapun beberapa enzim
merupakan protein sederhana-mereka menghasilkan hanya asam amino pada
hidrolisis. Sebagai contoh yaitu pepsin dan tripsin. Enzim lainnya merupakan
protein terkonjugasi-mereka terdiri dari bagian protein dan non protein. Kedua
bagian tersebut harus ada sebelum enzim berfungsi. Bagian protein disebut
dengan apoenzim dan bagian nonprotein (organic) disebut koenzim.
a. Apoenzim
Penyusun utama suatu enzim adalah molekul protein yang disebut
Apoenzim. Agar berfungsi sebagaimana mestinya, enzim memerlukan
komponen lain yang disebut kofaktor. Kofaktor adalah komponen
nonprotein berupa ion atau molekul.
Berdasarkan ikatannya, kofaktor dapat dibagi menjadi tiga
kelompok, yaitu gugus prostetik, ko-enzim, dan ion-ion anorganik.
a) Gugus prostetik merupakan tipe kofaktor yang biasanya terikat kuat
pada enzim, berperan memberi kekuatan tambahan terhadap kerja
enzim. Contohnya adalah heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih
yang mengandung besi. Heme merupakan gugus prostetik sejumlah
enzim, antara lain katalase, peroksidase, dan sitokrom oksidase.
b) Ko-enzim merupakan kofaktor yang terdiri atas molekul organik
nonprotein yang terikat renggang dengan enzim. Ko-enzim berfungsi
untuk memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim
ke enzim yang lain. Contohnya, tiamin pirofosfat, NAD, NADP+, dan
asam tetrahidrofolat.
c) Ion-ion anorganik merupakan kofaktor yang terikat dengan enzim atau
substrat kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Contohnya,
amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida
dan kalsium. Beberapa kofaktor tidak berubah di akhir reaksi, tetapi
kadang-kadang berubah dan terlibat dalam reaksi yang lain. Enzim yang
terikat dengan kofaktornya disebut haloenzim.
b. Koenzim
Koenzim bukanlah protein dan juga tidak dapat terinaktivasi
karena panas. Koenzim berfungsi mempercepat kerja enzim sebagai
biokatalisator. Sebagai contoh dari koenzim adalah vitamin atau senyawa
turunan dari vitamin.
Reaksi yang melibatkan koenzim dapat dituliskan sebagai berikut:
Koenzim + apoenzim enzim
Koenzim A [CoA, structure (24-10] diperlukan dalam metabolism
karbohidrat, lipid dan protein dalam tubuh. Koenzim A juga berfungsi
dalam menetukan reaksi astilasi. Hidrolisis dari CoA menghasilkan asam
pantotenat (Vitamin B), adenine, robisa, phosphoric acid, dan
mercaptoethanolamine (senyawa sulfur).
Gambar 5. Koenzim A
II.3 Sifat-sifat enzim
a. Enzim tidak berubah atau hancur oleh reaksi dimana mereka berperan sebagai
pengkatalis-mereka dapat digunakan kembali hingga mereka kehilangan
sifatnya (misalnya bentuknya)
b. Enzim diperlukan dalam jumlah yang kecil (sejak mereka digunakan kembali)
c. Enzim berperan secara spesifik. Sebuah enzim dapat berperan:
Group specificity
Sebagai contoh reaksi katalisis dari substabsi yang berhubungan,
misalnya amylase memecah ikatan glikosidik baik yang terjadi pada
disakarida maupun oligosakarida.
Absolute specificity
Sebagai contoh mengkatalisis hanya satu reaksi, misalnya katalisis urease
yang menghidrolisis urea menjadi ammonia dan karbon dioksida (reaksi
dapat terjadi berkebalikan)
d. Enzim bekerja dengan cepat
e. Reaksi katalisis enzim bersifat reversible.
f. Enzim terdenaturasi oleh panas tinggi (sebagian besar enzim tahan pada suhu
dibawah 400C)
g. Enzim sensitive terhadap pH, mengkatalisa reaksi dalam rentang pH optimum
yang terbatas.
2.4 Mekanisme kerja enzim
Prinsip kerja enzim berlangsung dalam dua tahap. Pada tahap pertama,
enzim (E) bergabung dengan substrat (S) membentuk kompleks enzim substrat
(E-S). tahap kedua, kompleks enzim-substrat terurai menjadi produk dan enzim
bebas. Terdapat dua model yang diusulkan pada kegiatan enzim dalam
mempengaruhi substrat sehingga diperoleh zat hasil, yaitu model kunci dan anak
kunci, dan model induced fit.
Pada model kunci dan anak kunci, substrata tau bagian substrat harus
mempunyai bentuk yang sangat tepat dengan sisi katalitik enzim. Substrat ditarik
oleh sisi katalitik enzim yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk
kompleks enzim substrat.
Gambar 1. Model kunci dan anak kunci
Pada model induced fit, lokasi aktif beberapa enzim mempunyai
konfigurasi yang tidak kaku. Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri dengan
bentuk substrat setelah terjadi pengikatan. Jadi, tautan yang cocok pada keduanya
dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks enzim-substrat.
Gambar 2. Model induced fit
Bagaimana enzim mengkatalisis suatu reaksi?
Penjelasan mekanisme tersebut dapat didekati dengan menggambarkan reaksi
kimia eksergonik berikut.
A + B C + D
Ketika molekul A dan B saling mendekat untuk bereaksi, mereka membentuk
kompleks transition-state, dimana keduanya menyerupai substrat dan produk
(Gambar 3). Energi aktivasi diperlukan untuk mengarahkan molekul yang saling
bereaksi pada jalur yang tepat untuk mencapai transition state. Kompleks
transition-state kemudian dapat mendekomposisi reaksi dengan menghasilkan
produk C dan D. Perbedaan tingkat energi bebas antara reaktan dan produk adalah
ΔGo’. Sehingga keseimbangan dalam contoh tersebut akan mengarah kepada
produk sebab nilai ΔGo’ negatif (sebagai contoh produk berada pada level energi
lebih rendah daripada substrat). Jelasnya, A dan B tidak akan terkonversi menjadi
C dan D pada Gambar 3 jika mereka tidak dilengkapi dengan sejumlah energi
ekuivalen untuk mencapai energi aktivasi. Enzim mempercepat reaksi dengan
menurunkan energi aktivasi, maka dari itu sebagian besar molekul substrat akan
memiliki energi yang cukup untuk datang bersama dan membentuk produk.
Bahkan walaupun konstanta kesetimbangan (atau ΔGo’) tidak berubah,
keseimbangan akan tercapai lebih cepat dengan adanya enzim karena enzim dapat
menurunkan energi aktivasi.
Gambar 3. Enzim menurunkan energi aktivasi. Gambar berikut menjelaskan aliran
terjadinya reaksi kimia dimana A dan B terkonversi menjadi C dan D.
Kompleks transition-state diwakili oleh AB* dan diperlukan energi
aktivasi untuk mencapainya, dengan Ea. Garis berwarna mewakili
aliran reaksi akibat keberadaan enzim. Sebagai catatan energi
aktivasi lebih rendah dalam reaksi enzyme-catalyzed.
Para peneliti mempelajari bagaimana enzim dapat menurunkan energi
aktivasi dari suatu reaksi dan proses dapat dipelajari secara jelas. Enzim
membawa substrat pada tempat khusus pada permukaan enzim yang disebut
dengan sisi aktif atau sisi kalatitik untuk membentuk kompleks enzim-substrat
(Gambar 4). Enzim dapat berinteraksi dengan substrat dalam dua jalur umum.
Enzim dapat menjadi kaku dan berbentuk persis dengan sisi tertentu pada substrat
sehingga terjadi ikatan spesifik antara enzim dan substrat dan enzim terletak
dengan baik untuk reaksi.
Gambar 4. Fungsi Enzim. Ditunjukkan proses pembentukan kompleks
enzim-substrat dan konversinya menjadi produk
Mekanisme ini merujuk pada model kunci dan anak kunci. Enzim juga
dapat merubah bentuk ketika ia mengikat substrat sehingga sisi aktif melingkupi
dan mencocokkan bentuk terhadap substrat. Hal ini dapat disebut dengan model
induced fit dan ini digunakan oleh heksokinase dan banyak enzim lainnya.
Susunan kompleks enzim-substrat dapat menurunkan energi aktivasi dalam
berbagai cara.
2.5 Faktor yang mempengaruhi kerja enzim
1. Suhu
Enzim memiliki temperatur optimum dimana pada pada
temperature tersebut, enzim dapat bekerja paling cepat. Enzim mamalia
dapat bekerja baik pada 400C, namun terdapat enzim lain yang bekerja
baik pada temperature berbeda, misalnya enzim pada kutu yang hidup
pada suhu bersalju bekerja pada suhu -100C dan enzim dari bakteri
temofilik bekerja pada 900C.
Hingga mencapai temperature optimum, laju reaksi meningkat
secara geometris dengan temperature. Laju reaksi meningkat karena enzim
dan subsrat memiliki energi kinetic yang berlebih dan sehingga
bertabrakan lebih sering, dan juga karena lebih banyak molekul yang
memiliki energi yang cukup untuk mengatasi energi aktivasi.
Dibawah temperature optimum laju reaksi menurun seiring dengan
denaturasi molekul enzim. Energi termal menghancurkan ikatan hidrogen ,
memegang struktur sekunder dan tersier enzim secara bersamaan, sehingga
enzim kehilangan bentuknya dan menjadi gulungan acak-dan substrat
tidak dapat melingkupi sisi aktif. Pada kasus ini enzim menjadi
irreversible. Ikatan hidrogen hanya dapat dirusak pada suhu normal, untuk
merusak ikatan primer (ikatan peptide) harus dilakukan perebusan dalam
asam kuat selama beberapa jam atau dapat digunakan enzim protease.
2. pH
Enzim memiliki pH optimum dimana pada pH ini enzim dapat bekerja
paling cepat. Untuk sebagian besar enzim, pH berkisar antara 7-8 (pH
untuk tubuh normal), namun beberapa enzim dapat bekerja pada pH
ekstim, misalnya pepsin dalam perut kita, dimana memiliki pH optimum 1.
pH mempengaruhi muatan asam amino pada sisi aktif, sehingga sifat sisi
aktif berubah dan substrat tidak dapat berikatan kembali dalam jangka
waktu panjang. Sebagai contoh grup carboxyl acid R akan tidak bermuatan
pada pH rendah (COOH), namun bermuatan pada pH tinggi (COO-).
3. Konsentrasi enzim
Konsentrasi enzim meningkat seiring dengan peningkatan laju reaksi,
karena terdapat lebih banyak molekul enzim (dan lebih banyak pula sisi
aktif), tersedia untuk mengkatalisis eaksi sehingga dapat terbentuk
kompleks enzim-substrat yang lebih banyak.
4. Konsentrasi substrat
Seiring dengan peningkatan konsentrasi substrat, maka laju reaksi
meningkat sebab semakin banyak molekul substrat yang dapat bertabrakan
dengan sisi aktif, sehinga lebih banyak kompleks enzim-substrat yang
dapat terbentuk.
Pada konsentrasi yang lebih tinggi, enzim menjadi jenuh dengan substrat
dan terdapat beberapa sisi aktif yang bebas, sehingga penambahan substrat
yang lebih banyak tidak memberikan banyak perbedaan (walaupun hal
tersebut akan meningkatkan laju tabrakan antara komplek enzim-substrat).
Laju maksimal pada konsentrasi substrat yang tak terbatas disebut dengan
Vmax dan konsentrasi substrat yang memberikan laju pada setengah Vmax
disebut dengan KM. Jumlah ini sangat berguna untuk menentukan
karakterisitk enzim. Enzim yang baik memiliki Vmax yang tinggi dan nilai
KM yang rendah.
5. Covalent modification
Aktivitas dari beberapa enzim dikendalikan oleh enzim lainnya, dimana
terjadi modifikasi rantai protein dengan pemotongan atau penambahan
grup fosfat atau metil. Modifikasi ini dapat menyebabkan enzim inaktif
menjadi enzim aktif (atau sebaliknya) dan hal ini digunakan untuk
mengontrol berbagai enzim metabolic dan untuk menukar enzim dalam
usus (misalnya HCl dalam perut mengaktivasi pepsin mengaktivasi
rennin).
6. Inhibitor
Kerja enzim dapat terhalang oleh zat lain. Zat yang dapat
menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Zat penghambat atau inhibitor
dapat menghambat kerja enzim untuk sementara atau secara tetap.
Inhibitor enzim dibagi menjadi dua, yaitu inhibitor kompetitif dan
inhibitor nonkompetitif.
a. Inhibitor kompetitif
Inhibitor kompetitif adalah molekul penghambat yang bersaing
dengan substrat untuk mendapatkan sisi aktif enzim. Contohnya, sianida
bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan hemoglobin dalam rantai
respirasi terakhir. Penghambatan inhibitor kompetitif bersifat sementara
dan dapat diatasi dengan cara menambah konsentrasi substrat.
b. Inhibitor nonkompetitif
Inhibitor nonkompetitif adalah molekul penghambat enzim yang
bekerja dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim. Sehingga,
bentuk enzim berubah dan sisi aktif enzim tidak dapat berfungsi. Hal ini
menyebabkan substrat tidak dapat masuk ke sisi aktif enzim.
Penghambatan inhibitor nonkompetitif bersifat tetap dan tidak dapat
dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
Selain inhibitor, terdapat juga aktivator yang mempengaruhi kerja
enzim. Aktivator merupakan molekul yang mempermudah enzim
berikatan dengan substratnya. Contohnya, ion klorida yang berperan dalam
aktivitas amylase dalam ludah.
7. Feedback inhibition
Aktivitas beberapa enzim dikendalikan oleh molekul tertentu yang
berikatan pada sisi spesifik (atau allosteric) pada enzim, berbeda dari sisi
aktif. Molekul berbeda dapat menghambat atau mengaktivasi enzim,
diikuti dengan kontrol yang baik pada laju reaksi tersebut. hanya beberapa
enzim yang dapat melakukan hal ini dan mereka seringkali mulai dari jalur
biokimia yang panjang. Mereka secara umum teraktivasi oleh substrat dari
jalur tersebut dan dihambat oleh produk dari jalur biokimia, sehingga
enzim tersebut hanya memutari jalur dan digunakan saat diperlukan saja.
Proses ini disebut dengan feedback inhibition.
3 Daftar Bacaan
Anonymous. 2013. As Biology-Module 1: Enzymes. http://www.biologymad.com/resources/Ch%204%20-%20Enzymes.pdf. [Diakses 18 November 2013].
Anonymous. 2013. Control in Cells. http://www.nglaina.net/lesson/enzymesf6.pdf. [Diakses 18 November 2013].
Anonymous. 2013. Enzymes. http://www.fatih.edu.tr/~abasiyanik/Chapter6_enzymes.pdf. [Diakses 18 November 2013].
Anonymous. 2013. History of Enzyme. http://www.mapsenzymes.com/History_of_Enzymes.asp. [Diakses 18 November 2013].
Anonymous. 2013. Metabolism:Energy, Enzymes, and Regulation. http://highered.mcgraw-hill.com/sites/dl/free/0072320419/1/pre20419_ch08.pdf. [Diakses 18 November 2013].
Beilen, J.B.V. 2002. Enzyme Technology: An Overview. Biotechnology, 13:338–344.http://www.researchgate.net/publication/11117189_Enzyme_technology_an_overview/file/3deec52282cfb5a99f.pdf [Diakses 18 November 2013].
Fall. 2004. Biochemistry I. http://web.mnstate.edu/provost/enzyme_notes.pdf. [Diakses 18 November 2013].
K. Buchholz, V. Kasche, U.T. Bornscheur. 2005. Biocatalysts and Enzyme Technology. WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim. http://www.wiley-vch.de/books/sample/3527329897_c01.pdf. [Diakses 18 November 2013].
Krisno, A. 2011. Isolasi Mikroorganisme dalam Proses Pembuatan Enzim Sebagai Hasil Produk di Bidang Industri. http://aguskrisnoblog.wordpress.com/2011/01/11/%E2%80%9Cisolasi-mikroorganisme-dalam-proses-pembuatan-enzim-sebagai-hasil-produk-di-bidang-industri%E2%80%9D/. [Diakses 18 November 2013].
Laidler, K.J. 2013. A Brief History of Enzyme Kinetics. https://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/newbeer/laidler.pdf. [Diakses 18 November 2013].
Nutrifield Foundation. 2008. Enzyme Technology. http://www.nuffieldfoundation.org/sites/default/files/21_Enzyme_technology.pdf. [Diakses 18 November 2013].
Santoso. 2010. Enzimologi. http://staff.undip.ac.id/fk/santosojaeri/files/2011/01/modul-biokimia-enzim.pdf. [Diakses 18 November 2013].