BAB 1. PENDAHULUAN

1.1 Latar belakang

Kedelai adalah salah satu komoditi pangan utama setelah padi dan jagung.

Kedelai merupakan bahan pangan sumber protein nabati utama bagi masyarakat.

Pada awalnya tanaman kedelai merupakan tanaman sub tropika hari pendek,

namun setelah didomestikasi dapat mengghasilkan banyak kultivar lokal. Para

pemulia tanaman pun telah mengintroduksi kultivar yang dapat beradaptasi

terhadap lintang yang berbeda. Kemampuannya untuk ditanam dimana saja adalah

keunggulan utama tanaman ini

Kedelai mengandung protein 35% bahkan pada varitas unggul kadar

proteinnya dapat mencapai 40-43%. Dibandingka n dengan beras, jagung, tepung

singkong, kacang hijau, daging, ikan segar, dan telur ayam, kedelai mempunyai

kandungan protein yang lebih tinggi, hampir menyamai kadar protein susu skim

kering. Tingginya kandungan protein pada kedelai sangat dipengaruhi oleh

ketersedian unsur hara Nitrogen pada media tanam, oleh kerena itu peneliti

tertarik untuk meneliti Efektivitas Pemberian Pupuk Nitrogen Terhadap Produksi

dan Kandungan Protein Biji Beberapa Varietas Kedelai

Bagian terpenting dari sel hidup adalah protein. Protein melalui reaksi

hidrolisis dapat diuraikan menjadi asam – asam amino. Asam – asam amino

adalah kunci dari struktur protein dan lebih dari 100 telah diisolasi, tetapi dalam

molekul protein hanya ada 20 asam amino yang berbeda. Macam posisi molekul

dan jarak kedudukan molekul asam – asam amino dalam protein, menentukan

sifat – sifat protein tersebut dan selanjutnya menentukan fungsi protein dalam

tubuh.

Adapun fungsi protein dalam tubuh secara umum yaitu untuk

pertumbuhan, pemeliharaan jaringan, pembentukan senyawa tubuh yang esensial.

Protein juga mampu membentuk antibody, sebagai transport nutrient dan regulasi

keseimbangan air. Fungsi protein yang tidak kalah penting yakni sebagai katalik

(memepercepat laju reaksi).

Di dalam kehidupan, protein memegang peranan yang penting pula. Proses

kimia dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu

protein yang berfungsi sebagai biokatalisator. Kita dapat memperoleh protein dari

bahan makanan yang banyak mengandung protein, misalnya pada hewan

terkandung protein hewani, sedangkan pada tumbuhan terkandung protein nabati.

Dalam ilmu Kimia, pencampuran atau penambahan suatu senyawa

dengan senyawa yang lain dikatakan bereaksi bila menunjukkan adanya tanda

terjadinya reaksi, yaitu: adanya perubahan warna, timbul gas, bau, perubahan

suhu, dan adanya endapan. Pencampuran yang tidak disertai dengan tanda

demikian, dikatakan tidak terjadi reaksi kimia. Ada beberapa reaksi khas dari

protein yang menunjukkan efek/tanda terjadinya reaksi kimia, yang berbeda-beda

antara pereaksi yang satu dengan pereaksi yang lainnya. Semisal reaksi uji protein

(albumin) dengan Biuret test yang menunjukkan perubahan warna, belum tentu

sama dengan pereaksi uji lainnya. Oleh karena itu untuk mengetahui sifat-sifat

protein, praktikum ini di lakukan.

1.2 Tujuan

Adapun tujuan dari praktikum ini,yakni:

1. Untuk mengetahui Pengaruh suhu terhadap kelarutan protein kedelai

2. Untuk mengetahui Pengaruh pH terhadap kelarutan protein kedelai

BAB 2 TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Kedelai

Kedelai merupakan tanaman semusim, berupa semak rendah, tumbuh

tegak, berdaun lembut, dengan beragam morfologi. Tinggi tanaman berkisar 10 -

200 cm, dapat bercabang sedikit atau banyak tergantung kultivar dan lingkungan

hidup . Morfologi tanaman kedelai didukung oleh komponen utamanya yaitu akar,

daun, batang, bunga, polong dan biji sehingga pertumbuhannya bisa optimal

Kedelai merupakan bahan pangan yang sangat popular di dalam kalangan

masyarakat, ham pir setiap hari banyak orang yang mengonsumsi makanan olahan

dari kedelai misalnya: tempe, tauge atau kecambah, dan lain - lain. Kandungan

protein yang tinggi pada kedelai dan juga kandungan gizi lainnya yang lengkap.

Apabila ditinjau dari segi harga kedelai merupakan sumber protein yang termurah

sehingga sebagian besar kebutuhan protein nabati dapat dipenuhi dari hasil olahan

kedelai. Biji kedelai tidak dapat dimakan langsung karena mengandung tripsine

inhibitor. Apabila biji kedelai sudah direbus pengaruh tripsin inhibitor dapat

dinetralkan. Kedelai dapat digunakan untuk berbagai macam keperluan, antara

lain untuk makanan manusia, makanan ternak, dan untuk bahan industri Kacang

kedelai, sebagai golongan kacang - kacangan, mengandung senyawa anti gizi,

antara lain oligosakarida dan asam fitat . Kacang kedelai juga mempunyai

beberapa kelebihan dibandingkan dengan kacang - kacangan lainnya, yaitu

kandungan antitripsin yang sangat rendah, paling mudah dicerna, dan paling kecil

memberi pengaruh flatulensi . Konsumsi oligosakarida yang berlebih karena

konsumsi kacang – kacangan dapat menyebabkan timbulnya gejala flatulensi.

Oligosakarida terdiri dari komponen - komponen verbaskosa, stakiosa, dan

rafinosa. Oligosakarida dari famili rafinosa tidak dapat dicerna karena mukosa

usus mamalia tidak mempunyai enzim pencerna senyawa ini,α-galaktosidase,

sehingga tidak dapat diserap oleh tubuh. Beberapa tindakan seperti perendaman

kacang - kacangan dalam air, perkecambahan, dan fermentasi menjadi berbagai

produk olahan, dapat mencegah timbulnya flatulensi yang disebabkan oleh

oligosakarida (Gsianturi, 2003). Asam fitat dalam biji - bijian berfungsi sebagai

sumber energi selama perkecambahan biji, sehingga dengan dilakukan

perkecambahan maka kandungan asam fitat kacang kedelai menjadi berkurang.

kegunaan kedelai antara lain:

1. Pertumbuhan dan Kekebalan

Kandungan vitamin B dan berbagai mineral lainnya akan memacu hormon

pertumbuhan dan meningkatkan kekebalan tubuh.

2. Anti – Kanker

Kanker seperti prostat dan payudara bisa dicegah dengan adanya kandungan

isoflavon. Komposisi kimia biji kedelai kering per 100 gram dapat dilihat pada

Tabel 1.

Table 1. komposisi kimia biji kedelai kering per 100 gram

Komponen Jumlah

Kalori (Kkal) 331,0

Protein (gram) 34,9

Lemak (gram) 18,1

Karbohidrat (gram) 34,8

Kalsium (mg) 227,0

Fosfor (mg) 585,0

Besi (mg) 8,0

Vitamin A (SI) 110,0

Vitamin BI (mg) 1,1

Air (gram) 7,5

(Gsianturi, 2003).

2.2 Protein

Protein merupakan polimer alami yang terdiri atas sejumlah unit asam

amino yang berikatan satu dengan lainnya melalui ikatan peptida. Protein berbeda

dengan makronutrien lainnya (karbohidrat, lemak), protein berperan penting

dalam pembentukan biomolekul dibandingkan sumber energi. Keistimewaan lain

dari protein adalah strukturnya yang mengandung senyawa lain selain C, H, O, N

seperti S, P, dan Fe . Protein merupakan molekul yang sangat besar ± 500 asam

amino, sehingga mudah sekali mengalami perubahan bentuk fisik maupun

aktivitas biologisnya. Banyak faktor yang menyebabkan perubahan sifat alamiah

protein, misalnya: panas, asam-basa, pelarut organik, pH, garam, alkohol, logam

berat (Ag, Pb, Hg), maupun sinar radioaktif. Klasifikasi lain yang dikemukakan

Hart (2003) didasarkan pada bentuk protein yakni protein globular dan protein

serat. Protein globular lebih kompleks dan reaktif seperti hemoglobin, mioglobin,

atau sitokrom sedangkan protein serat digunakan untuk pertahanan luar seperti

keratin, kolagen, miosin, dan aktin (Hart, 2003).

Protein adalah komponen dasar dan utama makanan yang diperlukan oleh

semua makhluk hidup sebagai bagian dari daging, jaringan kulit, otot, otak, sel

darah merah, rambut, dan organ tubuh lainnya yang dibangun dari protein .

Protein adalah polimer dari asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida.

Terdapat dua puluh macam asam amino yang dibagi berdasarkan gugus R-

nya,yaitu asam amino non-polar dengan gugus R yang hidrofobik, antara lain

Alanin, Leusin, Fenilalanin, Triptofan dan Metionin. Golongan kedua yaitu asam

amino polar tanpa muatan pada gugus R yang beranggotakan Lisin, Serin,

Treonin, Sistein, Glutamin. Golongan ketiga yaitu asam amino yang bermuatan

positif pada gugus R dan golongan keempat yaitu asam amino yang bermuatan

negatif pada gugus R (winarno, 1997).

Protein bersifat amfoter yaitu dapat bereaksi dengan larutan asam dan

larutan basa. Penambahan etanol absolut pada protein akan membuat protein

menggumpal (terkoagulasi). Proses koagulasi protein timbul seiring dengan

proses denaturasi. denaturasi merupakan perubahan bentuk protein sehingga

kehilangan fungsi biologisnya. Denaturasi protein dapat menyebabkan berbagai

perubahan pada protein. Perubahan tersebut antara lain berkurangnya kelarutan

protein, berkurangnya ukuran dan bentuk molekul protein, meningkatnya aktivitas

radikal yang terdapat dalam molekul seperti gugus –SH pada sistein, ikatan -S-S-

pada sistein, gugus fenolik pada tirosin, dan hilangnya aktivitas biokimia sebagai

enzim atau hormon. Laju denaturasi protein dapat mencapai 600 kali untuk tiap

kenaikan 10oC. Suhu terjadinya denaturasi sebagian besar protein adalah antara

55ºC – 75ºC (winarno, 1997).

2.3 Sifat-sifat protein

Sifat Fisis Protein

Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein tersebut

dipanaskan, warnanya berubah menjadi coklat dan baunya seperti bau bulu atau

bau rambut terbakar. Keratin misalnya, yaitu protein yang monomernya banyak

mengandung asam amino sistein. Jika keratin dibakar, timbul bau yang tidak enak.

Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil hidrolisis protein,

yaitu proteosa, pepton, dan peptida, mempunyai rasa pahit (cahyadi, 2006).

Pada umumnya, protein terdapat dalam bentuk amorf dan hanya sedikit

sekali yang terdapat dalam bentuk Kristal. Protein nabati umumnya lebih mudah

membentuk Kristal dibandingkan dengan protein hewani. Protein hewani seperti

hemoglobin mudah membentuk suatu Kristal, sedangkan albumin sukar. Beberapa

protein enzim, seperti tripsin, pepsin, urease, dan katalase juga dapat membentuk

Kristal .

Menurut cahyadi (2006). Viskositas larutan protein dipengaruhi oleh jenis

dan konsentrasi protein. Pada konsentrasi yang sama, larutan protein fibrosa

mempunyai viskositas yang lebih tinggi dibandingkan dengan protein globular.

Jadi, juga pada konsentrasi yang sama, larutan protein bermolekul besar

mempunyai viskositas yang lebih tinggi dibandingkan dengan larutan protein

bermolekul kecil. Viskositas protein paling rendah yaitu pada titik isoelektriknya.

Kelarutan protein dalam pelbagai pelarut (air, alcohol, dan garam encer)

berlainan. Protein yang kaya akan radikal-radikal nonpolar bebas lebih mudah

larut dalam campuran alcohol-air dari pada dalam air. Protein yang miskin akan

radikal-radikal polar bebas cenderung untuk mengendap dengan penambahan

sedikit alcohol atau aseton. Protein tidak larut dalam air, tetapi kaya akan radikal-

radIkal yang bermuatan, dan mudah larut dalam garam-garam netral .

Tinggi rendahnya suhu dapat memengaruhi kelarutan protein dalam

larutan garam. Dalam larutan garamfosfat misalnya karboksi hemoglobin kuda

pada suhu 0oC mempunyai kelarutan sepuluh kali lebih besar dari pada suhu 25oC.

Protein yang terdapat pada biji-biji tanaman lebih mudah larut dalam larutan

garam pada suhu tinggi dibandingkan dengan suhu rendah. Namun, kenaikan suhu

tidak banyak memengaruhi kelarutan albumin telur dalam larutan garam (cahyadi,

2006).

Sifat Amfoter

            Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul

protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan

bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun dengan basa). Dalam kimia,

amfoter merujuk pada zat yang dapat bereaksi sebagai asam atau basa. Perilaku ini

dapat terjadi karena memiliki dua gugus asam dan basa sekaligus atau karena

zatnya sendiri mempunyai kemampuan seperti itu. Zat amfoter yang klasik adalah

asam amino, protein, dan air. Beberapa logam, seperti seng, timah, aluminium,

dan berilium, dapat membentuk oksida amfoterik. Gejala ini dapat dimanfaatkan

untuk memisahkan kation dalam larutan, misalnya seng dari mangan .

2.4 TITIK ISOELEKTRIK

Titik Isoelektrik adalah derajat keasaman atau pH ketika suatu

makromolekul bermuatan nol akibat bertambahnya proton atau kehilangan muatan

oleh reaksi asam-basa. Pada koloid, jika pH sama dengan titik isoelektrik, maka

sebagian atau semua muatan pada partikelnya akan hilang selama proses ionisasi

terjadi. Jika pH berada pada kondisi di bawah titik isoelektrik, maka matan

partikel koloid akan bermuatan positif. Sebaliknya jika pH berada di atas titik

isoelektrik maka muatan koloid akan berubah menjadi netral atau bahkan menjadi

negatif.

Titik  isoelektrik dapat  ditentukan  berdasar  kekeruhan  dan  endapan 

karena  pada titik  dekat isoelektrik akan terjadi gaya tolak-menolak  elektrostatik 

yang menyebabkan kelarutan minimum, sehingga terjadi kekeruhan. Setiap jenis

protein memiliki titik isoelektrik yang berbeda-beda. 

BAB 3. METODOLOGI PRAKTIKUM

3.1 Alat dan Bahan

3.1.1 Alat

1. Beaker glas 100 mL

2. Gelas ukur 100 mL

3. Tabung reaksi

4. Botol film

5. Pipet tetes

6. Botol semprot

7. Pengaduk

8. Pi-pump

3.1.2 Bahan

1. kedelai

2. telor ayam

3. Larutan CH3COOH 1 N

4. Larutan HCl 1 N

5. Larutan NaOH 1 N

6. Air distilat

7. pH universal

Kedelai

3.2. Skema Kerja

3.2.1 Pengaruh suhu terhadap kelarutan protein kedelai

Rendam selama 6 jam

Cuci dan pisahkan kulit arinya

Giling kedelai menggunakan blender

Saring untuk menghasilkan filtrat susu kedelai

Saring untuk menghasilkan filtrat kedelai

Rebus susu kedelai sampai mendidih

Diamkan

Bandingkan kelarutan protein kedelai dengan

susu kedelai tanpa pemanasan

Susu kedelai

Teteskan larutan HCl, CH3COOH

dan NaOH

3.2.2 Pengaruh Ph terhadap kelarutan protein kedelai

Letakkan pada 10 botol film ( 10 ml )

Beri label

Ukur Ph susu kedelai dengan kertas Ph universal

Atur Ph pada botol film dari Ph

2,3,4,5,6,7,8,9,10.11

Amati perubahan kelarutan protein

Tentukan titik iso elektrik susu kedelai

BAB 4.HASIL PENGAMATAN

4.1 Pengaruh suhu terhadap kelarutan protein kedelai

Susu Kedelai Kelarutan Protein Kedelai

Pemanasan

Tanpa Pemanasan

4.2 Pengaruh pH terhadap kelarutan protein kedelai

pH Kelarutan Protein Titik Isoelectrik

awal

akhir

awal akhir

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

DAFTAR PUSTAKA

Abdi. 2001. Konsep-konsep Dasar Biolcimia. Departemen P dan K. Bandung.

Adisarwanto, T; 2005. Kedelai. Penebar Swadaya, Jakarta.

Anwar, A. 2004. Pengantar Praktikum Kimia Organik. Depdikbud dirjen Pendidikan Tinggi Yogyakarta.

Bayu, D. 2002. Dasar-dasar Dalam Memahami Biokimia. Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Proyek Pembinaan Tenaga Kependidikan Perguruan Tinggi. Semarang.

Berry. S. 2000. Dasar kimia SMU III. PT. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta.

Cahyadi, S,. 2006. Analisis dan Aspek Kesehatan Bahan Tambahan Pangan. Cetakan Pertama . PT. Bumi Aksara. Jakarta .

Dasri. N. 2003. Biokimia Larutan. Departemen Pendidikan dan Kebudayaan Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi proyek pembinaan Tenaga Kependidikan Perguruan Tinggi. Semarang.

Departemen Kesehatan RI,. 1989. Permenkes RI No. 722/Menkes/PER/IX/88, Bahan Tambahan Makanan. Jakarta .

Departemen Kesehatan RI,. 1989. Permenkes RI No.239/Men.Kes/ PER/V/85. JakartaId.

Derry S. 2002. Biokimia Umum. Bandung. Yudistira.

Mudjajanto , E . S,. 2006. Pewarna Makanan. Departemen Gizi Masyarakat dan Sumber Daya Keluarga. Fakultas Pertanian . IPB . Bogor.

Riawan. 2007. Kimia Organic. Jakarta : binarupa Aksara.

Roy ,G.J, Bobbit M. James, dan Schwarting, E. Arthur,. 1991. Pengantar Kromatografi. ITB. Bandung.

Sastroamidjojo, H., 1992. Kromatografi. Liberty. Yogyakarta .

Srifatimah, E,. 1999. Pemakaian Zat Warna pada Industri Pangan. Laboratorium Rekayasa Genatika. ITB. Bandung .

Sudarmadji, S. Bambang H,dan Suhardi,. 1989. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Cetakan Pertama. Liberty. Yogyakarta .

Winarno, F.G. 1997. Kimia Pangan dan Gizi. Cetakan Kedelapan . PT. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta .