Protein Dan Enzim Imaa

8/17/2019 Protein Dan Enzim Imaa

1/13

Protein Dan Enzim

ENZIM

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yangmempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kima organik. Molekul awal

yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk.

Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/ zat yang disebut prometer.

!emua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalamsuatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan

senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi akti"asi lebihrendah sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi akti"asi lebih

tinggi membutuhkan waktu lebih lama. !ebagian besar enzim bekerja secara khas yang artinya

setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. #al ini

disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. !ebagai contoh enzimamilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

$erja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor terutama adalah substrat suhu keasaman

kofaktor dan inhibitor. %iap enzim memerlukan suhu dan p# (tingkat keasaman) optimum yang

berbeda&beda karena enzim adalah protein yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhudan keasaman berubah. 'i luar suhu atau p# yang sesuai enzim tidak dapat bekerja secara

optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. #al ini akan menyebabkan enzim

kehilangan fungsinya sama sekali. $erja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. nhibitor adalah molekul yang menurunkan akti"itas enzim sedangkan akti"ator adalah yang

meningkatkan akti"itas enzim. anyak obat dan racun adalah inhibitor enzim.

Struktur dan Mekanisme

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya *+ asamamino pada monomer ,&oksalokrotonat tautomerase sampai dengan lebih dari +.- residu pada

asam lemak sintase. %erdapat pula sejumlah kecil katalis 01 dengan yang paling umum

merupakan ribosom. Jenis enzim ini dirujuk sebagai 01&enzim ataupun ribozim. 1kti"itas

enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). 2alaupun struktur enzimmenentukan fungsinya prediksi akti"itas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah

hal yang sangat sulit. $ebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya tetapihanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3&, asam amino) yang secara langsung terlibat

dalam katalisis. 'aerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan

kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak

yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. eberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari


2/13

reaksi yang dikatalisasi. 4engikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan akti"itas

enzim. 'engan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.

!ama seperti protein&protein lainnya enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. %iap&tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat&sifat kimiawi yang khas.

antai protein tunggal kadang&kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. $ebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan

menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. %ergantung pada jenis&jenisenzim denaturasi dapat bersifat re"ersibel maupun ire"ersibel.

Kespesifikan

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap

substrat yang terlibat dalam reaksi. entuk muatan dan katakteristik hidrofilik/ hidrofobik enzim

dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan

tingkat stereospesifisitas regioselekti"itas dan kemoselekti"itas yang sangat tinggi. eberapa

enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim&enzim ini memiliki mekanisme 5sistem pengecekan ulang6.

Enzim seperti '01 polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. 4roses dua langkah ini menurunkan laju kesalahan

dengan 7 kesalahan untuk setiap 7 juta reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang

sama juga dapat ditemukan pada 01 polimerase aminoasil t01 sintetase dan ribosom.

eberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai 5tidak pilih&pilih6yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda&beda. 'iajukan bahwa

kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap e"olusi lintasan biosintetik

yang baru.

Model “kunci dan gembok”

Enzim sangatlah spesifik. 4ada tahun 789, Emil :ischer mengajukan bahwa hal ini

dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. #al ini

sering dirujuk sebagai model 5kunci dan gembok6. Manakala model ini menjelaskan

kespesifikan enzim ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai olehenzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat dan model ketepatan induksilah yang sekarang

paling banyak diterima.

Model ketepatan induksi

4ada tahun 79-8 'aniel $oshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembokoleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel tapak aktif secara terus menerus berubah

bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. 1kibatnya substrat tidak berikatan

dengan tapak aktif yang kaku. ;rientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengansubstrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. 4ada beberapa kasus

misalnya glikosidase molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.


3/13

%apak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya yang mana

bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

Mekanisme

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara<

• Menurunkan energi akti"asi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan

transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaantransisi ketika ia terikat dengan enzim).

• Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan

menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan

keadaan transisi.

• Menyediakan lintasan reaksi alternatif. =ontohnya bereaksi dengan substrat sementara

waktu untuk membentuk kompleks enzim dan substrat.

• Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada

orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya efek entropi ini melibatkan destabilisasi

keadaan dasar dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

Dinamika dan ungsi

'inamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.'inamika internal enzim adalah pergerakan bagian struktur enzim misalnya residu asam amino

tunggal sekelompok asam amino ataupun bahwa keseluruhan domain protein. 4ergerakan ini

terjadi pada skala waktu yang ber"ariasi berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadapkatalisis melalui gerak dinamik. >erakan protein sangat "ital namun apakah "ibrasi yang cepat

atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung

pada tipe reaksi yang terlibat. 0amun walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatandan pelepasan substrat dan produk adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat

langkah&langkah reaksi enzimatik ini. 4enyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam

pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.

Kofaktor

eberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai akti"itas

penuhnya. 0amun beberapa memerlukan pula molekul non protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. $ofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion

logam) ataupun zat organic (contohnya fla"in dan heme). $ofaktor dapat berupa gugus prostetik

yang mengikat dengan kuat ataupun koenzim yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzimsemasa reaksi.


4/13

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut

sebagai apoenzim ataupun apoprotein. 1poenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim

(bentuk aktif). $ebanyakan kofaktor tidak terikat secara ko"alen dengan enzim tetapi terikatdengan kuat. 0amun gugus prostetik organik dapat pula terikat secara ko"alen (contohnya

tiamina pirofosfat pada enzim piru"at dehidrogenase). stilah holoenzim juga dapat digunakan

untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda seperti '01 polimerase.4ada kasus ini holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang

diperlukan agar menjadi aktif. =ontoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat

anhidrase dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.

Koenzim

$oenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia

atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. =ontoh koenzim mencakup 01'# 01'4# danadenosina trifosfat. >ugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (# ? ) yang dibawa oleh

01' atau 01'4@ gugus asetil yang dibawa oleh koenzim 1 formil metenil ataupun gugus

metil yang dibawa oleh asam folat dan gugus metil yang dibawa oleh !&adenosilmetionina.eberapa koenzim seperti ribofla"in tiamina dan asam folat adalah "itamin. ;leh karena

koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim dapat dikatakan koenzim merupakan substrat

yang khusus ataupun substrat sekunder. !ebagai contoh sekitar A enzim diketahui

menggunakan koenzim 01'#. egenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadidalam sel. =ontohnya 01'4# diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat dan !&

adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

!ermodinamika

demikian enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.

Kinetika !ubstrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi yangakan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi menurunkan

energi yang diperlukan untuk menjadi produk. !ebagai katalis enzim tidak mengubah posisikesetimbangan reaksi kimia. iasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi

tanpa katalis. 4erbedaannya adalah reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. 0amun tanpa

keberadaan enzim reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda. Bebih lanjut enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi sehingga reaksi

yang difa"oritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak

difa"oritkan secara termodinamik. !ebagai contoh hidrolisis 1%4 seringkali menggunakan reaksi

kimia lainnya untuk mendorong reaksi.

Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah

kesetimbangan reaksi itu sendiri namun hanya mempercepat reaksi saja. !ebagai contoh

karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.

(dalam jaringan tubuhC konsentrasi =;+ yang tinggi)


5/13

(pada paru&paruC konsentrasi =;+ yang rendah)

2alaupun demikian jika kesetimbangan tersebut sangat memfa"oritkan satu arah reaksi yakni

reaksi yang sangat eksergonik reaksi itu akan menjadi ire"ersible. 4ada kondisi

Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal.

Enzim (E) mengikat substrat (!) dan menghasilkan produk (4). $inetika enzim mengin"estigasi

bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. 4ada tahun 79+

Dictor #enri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif namun data eksperimennya

tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belumdititikberatkan. !etelah 4eter Bauritz !orensen menentukan skala p# logaritmik dan

memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering ) pada tahun 799 kimiawan Jerman Beonor

Michaelis dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari $anada Maud BeonoraMenten mengulangi eksperimen #enri dan mengkonfirmasi persamaan #enri. 4ersamaan ini

kemudian dikenal dengan nama 5$inetika #enri&Michaelis&Menten6 (kadang&kadang juga hanya

disebut kinetika Michaelis&Menten). #asil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh>.E. riggs dan J..!. #aldane. 4enurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih

digunakan secara meluas sampai sekarang .

!alah satu kontribusi utama #enri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai

dua tahapan. 4ada tahap pertama subtrat terikat ke enzim secara re"ersible membentuk kompleks enzim&substrat. $ompleks ini kadang&kadang disebut sebagai kompleks Michaelis.

Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. !ebagai

contoh tanpa keberadaan enzim reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina -&fosfat

dekarboksilase akan memerlukan waktu A8 juta tahun untuk mengubah - substrat menjadi produk. 0amun apabila enzim tersebut ditambahkan proses ini hanya memerlukan waktu +-

milidetik. Baju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. $ondisi&kondisiyang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi konsentrasi garam yang tinggi

dan nilai p# yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan akti"itas enzim.

!edangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan akti"itasnya.

Fntuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik konsentrasi substrat ditingkatkansampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. #al ini ditunjukkan oleh

kur"a kejenuhan di samping. $ejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi

substrat semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrat&enzim E!. 4ada

kelajuan yang maksimum (V max

) semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat dan jumlah kompleks E! adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. 0amun V max hanyalah

salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai

kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. #al ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis&Menten( K m) yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai

setengah kelajuan maksimumnya. !etiap enzim memiliki nilai K m yang berbeda&beda untuk suatu

subtrat dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. $onstanta


6/13

lainnya yang juga berguna adalah k cat yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat

ditangani oleh satu tapak aktif per detik.

$inetika Michaelis&Menten bergantung pada hokum aksi massa yang diturunkan berdasarkanasumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. 0amun banyak

proses&proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini disebabkan olehkesesakan makromolekuler (macromolecular crowding ) perpisahan fase enzim/ substrat/

produk dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. 4ada situasi seperti ini kinetikaMichaelis&Menten fractal dapat diterapkan.

ungsi biologis

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalamtransduksi signal dan regulasi sel seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. Enzim juga

berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh dengan miosin menghidrolisis 1%4 untuk

menghasilkan kontraksi otot 1%4ase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion

yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs&fungsi yang khas sepertilusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang&kunang. Dirus juga mengandung enzim yang

dapat menyerang sel misalnya #D integrase dan transcriptase balik.

!alah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase

dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecilsehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati sebagai contohnya terlalu besar untuk diserap

oleh usus namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa

yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa sehingga dapat diserap. Enzim&enzim yang berbeda mencerna zat&zat makanan yang berbeda pula. 4ada hewan pemamah biak

mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai

sel dinding selulosa tanaman.

eberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu dan menghasilan lintasanmetabolisme. 'alam lintasan metabolisme satu enzim akan membawa produk enzim lainnya

sebagai substrat. !etelah reaksi katalitik terjadi produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya.

$adang&kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.Enzim menentukan langkah&langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. %anpa

enzim metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan

dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. 'an sebenarnya lintasan metabolismeseperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. >lukosa contohnya dapat bereaksi secara

langsung dengan 1%4 dan menjadi terfosforliasi pada karbon&karbonnya secara acak. %anpa

keberadaan enzim proses ini berjalan dengan sangat lambat. 0amun jika heksokinaseditambahkan reaksi ini tetap berjalan namun fosforilasi pada karbon * akan terjadi dengansangat cepat demikian juga produk glukosa&*&fosfat ditemukan sebagai produk utama. ;leh

karena itu jaringan lintasan metabolisme dalam tiap&tiap sel bergantung pada kumpulan enzim

fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

Kontrol akti"itas


7/13

%erdapat lima cara utama akti"itas enzim dikontrol dalam sel yaitu<

7. 4roduksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan

bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. entuk regulase gen inidisebut induksi dan inhibisi enzim. !ebagai contohnya bakteri dapat menjadi resistan

terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta&laktamasemenginduksi hidrolisis cincin beta&laktam penisilin. =ontoh lainnya adalah enzim dalam

hati yang disebut sitokrom 4,- oksidase yang penting dalam metabolisme obat. nduksiatau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.

+. Enzim dapat dikompartemenkan dengan lintasan metabolisme yang berbeda&beda yang

terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. !ebagai contoh asam lemak disintesis olehsekelompok enzim dalam sitosol retikulum endoplasma dan aparat golgi dan digunakan

oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui

oksidasi.

3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitordan akti"ator. =ontohnya produk akhir lintasanmetabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan

metabolisme sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme

tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah

produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan

sel. #al ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari

pembuatan produk akhir yang berlebihan. $ontrol aksi enzimatik membantu menjagahomeostatis organisme hidup.

,. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca&translasional. a dapat meliputi

fosforilasi miristoilasi dan glikosilasi. =ontohnya sebagai respon terhadap insulinfosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesisataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula

dalam darah. =ontoh lain modifikasi pasca&translasional adalah pembelahan rantai

polipeptida. $imotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaantidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. a kemudian ditranspor ke dalam perut di

mana ia diakti"asi. #al ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya

sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.

-. eberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda.=ontohnya hemaglutinin pada "irus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam

lingkungan. #al ini terjadi ketika "irus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki

lisosom.

P#$!EIN

4rotein (asal kata protos dari bahasa Gunani yang berarti 5yang paling utama6) adalah senyawa

organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer&monomer

asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein


8/13

mengandung karbon hidrogen oksigen nitrogen dan kadangkala sulfur serta fosfor. 4rotein

berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan "irus.

$ebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalamfungsi struktural atau mekanis seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi

sitoskeleton. 4rotein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi sistem kendalidalam bentuk hormon sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi

hara. !ebagai salah satu sumber gizi protein berperan sebagai sumber asam amino bagiorganisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). 4rotein merupakan

salah satu dari biomolekul raksasa selain poliskarida lipid dan polinukleotida yang merupakan

penyusun utama makhluk hidup. !elain itu protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. 4rotein ditemukan oleh Jons Jakob berzelius pada tahun 7838.

iosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. $ode genetik yang dibawa '01

ditranskripsi menjadi 01 yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan

ribosom. !ampai tahap ini protein masih 5mentah6 hanya tersusun dari asam amino

proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.

Struktur

4rotein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek.Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari ank 'ata 4rotein (nomor 7E'#). !truktur

protein dapat dilihat sebagai hirarki yaitu berupa struktur primer (tingkat satu) sekunder (tingkat

dua) tersier (tingkat tiga) dan kuartener (tingkat empat)<

• !truktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang

dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). :rederick !anger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein dengan

penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentumenjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan

bantuan kertas kromatografik. Frutan asam amino menentukan fungsi protein pada tahun

79-A Dernon ngram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein dan lebih lanjut memicu mutasi genetik.

• !truktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam

amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. erbagai bentuk struktur

sekunder misalnya ialah sebagai berikut<

o Alpha helix (α-helix 5puntiran&alfa6) berupa pilinan rantai asam&asam amino

berbentuk seperti spiralC

o Beta-sheet ( β-sheet 5lempeng&beta6) berupa lembaran&lembaran lebar yang

tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatanhidrogen atau ikatan tiol (!)C


9/13

o Beta-turn ( β-turn 5lekukan&beta6)C dan

o Gamma-turn (γ-turn 5lekukan&gamma6).

• !truktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder.

!truktur tersier biasanya berupa gumpalan. eberapa molekul protein dapat berinteraksisecara fisik tanpa ikatan ko"alen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer

trimer atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.

• =ontoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim ubisco dan insulin.

!truktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode< (7) hidrolisis protein denganasam kuat (misalnya *0 #=l) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan

instrumen amino acid anal!er (+) analisis sekuens dari ujung&0 dengan menggunakan

degradasi Edman (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa dan (,)

penentuan massa molekular dengan spektrometri massa. !truktur sekunder bisa ditentukan

dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (=') dan "ourier #ransform $nfra %ed (:%). !pektrum =' dari puntiran alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada +8 dan ++

nm dan lempeng beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar +7&+7* nm. Estimasi darikomposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum ='. 4ada spektrum

:% pita amida& dari puntiran alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida& dari lempeng

beta. Jadi komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektruminframerah.

!truktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. !truktur ini terdiri dari ,&3- asam

amino. 4rotein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. 4ada protein yang lebih

kompleks ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. #ubungan rantai polipeptida yang

berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. ila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah maka fungsi biologis

masing&masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. nilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. 4ada struktur kuartener setelah struktur kompleksnya

berpisah protein tersebut tidak fungsional.

Kekurangan Protein

4rotein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. 4ada dasarnya protein menunjangkeberadaan setiap sel tubuh proses kekebalan tubuh. !etiap orang dewasa harus sedikitnya

mengonsumsi 7 g protein per kg berat tubuhnya. $ebutuhan akan protein bertambah pada

perempuan yang mengandung dan atlet&atlet.

$ekurangan 4rotein bisa berakibat fatal<

• $erontokan rambut (rambut terdiri dari 9A&7 dari 4rotein $eratin)


10/13

• Gang paling buruk ada yang disebut dengan $wasiorkor penyakit kekurangan protein.

iasanya pada anak&anak kecil yang menderitanya dapat dilihat dari yang namanya

busung lapar yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehinggamenimbulkan odem.!imptom yang lain dapat dikenali adalah<

o hipotonus

o gangguan pertumbuhan

o hati lemak

• $ekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian.

Sintese Protein

'ari makanan kita memperoleh 4rotein. 'i sistem pencernaan protein akan diuraikan menjadi peptid&peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. #al ini dilakukan dengan

bantuan enzim. %ubuh manusia memerlukan 9 asam amino. 1rtinya kesembilan asam amino ini

tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil sedangkan sebagian asam amino dapat disintesasendiri atau tidak esensiil oleh tubuh. $eseluruhan berjumlah +7 asam amino. !etelah

penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. 'arah membawa asam amino itu ke setiap sel

tubuh. $ode untuk asam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh '01. ni disebut dengan '01

transkripsi. $emudian karena hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulumendoplasma disebut sebagai translasi.

Sumber Protein

• 'aging

• kan

• %elur

• !usu dan produk sejenis Huark

• %umbuhan berbiji

• !uku polong&polongan

• $entang

!tudi dari iokimiawan F!1 %homas ;sborne Bafayete Mendel 4rofesor untuk biokimia di

Gale 797, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. !atu

grup kelinci&kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani sedangkan grup yang lain


11/13

diberikan protein nabati. 'ari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein

hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. $emudian

studi selanjutnya oleh Mc=ay dari Fni"ersitas erkeley menunjukkan how to get a six pack in aweek bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.

Keuntungan Protein

• !umber energi

• 4embetukan dan perbaikan sel dan jaringan

• !ebagai sintesis hormonenzim dan antibodi

• 4engatur keseimbangan kadar asam basa dalam sel.

ungsi Protein:ungsi protein di dalam tubuh kita sangat banyak bahkan banyak dari proses pertumbuhan tubuh

manusia dipengaruhi oleh protein yang terkandung di dalam tubuh kita. !ebagai enzim hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang

disebut enzim dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida

sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. 4rotein besar peranannya terhadap

perubahan&perubahan kimia dalam sistem biologis. 1lat pengangkut dan penyimpan banyak molekul dengan M kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein&

protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit sedangkan

mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. 4engatur pergerakan 4rotein merupakan komponen

utama daging gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.

4enunjang mekanis kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen

suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut. 4ertahanan tubuh atau

imunisasi pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi yaitu suatu protein khusus yangdapat mengenal dan menempel atau mengikat benda&benda asing yang masuk ke dalam tubuh

seperti "irus bakteri dan sel& sel asing lain. Media perambatan impuls syaraf

protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor misalnya rodopsin suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel&sel mata.

4engendalian pertumbuhan protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat

mempengaruhi fungsi bagian&bagian '01 yang mengatur sifat dan karakter bahan.

%angka&'langka& Proses Sintesis Protein

!ecara garis besar 1'0 sebagai bahan genetis mengendalikan sifat indi"idu melalui proses

sintesis protein. 1da dua kelompok protein yang dibuat 1'0 yaitu protein struktural dan

protein katalis. 4rotein struktural akan membentuk sel jaringan dan organ hingga penampakanfisik suatu indi"idu. nilah yang menyebabkan ciri fisik tiap orang berbeda satu sama lain.


12/13

4rotein katalis akan membentuk enzim dan hormon yang berpengaruh besar terhadap proses

metabolisme dan akhirnya berpengaruh terhadap sifat psikis emosi kepribadian atau

kecerdasan seseorang.

4roses sintesis protein dapat dibedakan menjadi dua tahap. %ahap pertama adalah transkripsi

yaitu pencetakan A%&d oleh A'& ang berlangsung di dalam inti sel . 10d inilah yang akanmembawa kode genetik dari 1'0. %ahap kedua adalah translasi yaitu pener(emahan kode

genetik ang dibawa A%&d oleh A%&t)

() !ranskripsi

Bangkah transkripsi berlangsung sebagai berikut<

7. !ebagian rantai 1'0 membuka kemudian disusul oleh pembentukan rantai 10d.

antai 1'0 yang mencetak 10d disebut rantai sense*template. 4asangan rantai sense ang tidak mencetak 10d disebut rantai antisense.

+. 4ada rantai sense 1'0 didapati pasangan tiga basa nitrogen (triplet) yang disebutkodogen. %riplet ini akan mencetak triplet pada rantai 10d yang disebut kodon. $odon

inilah yang disebut 5kode genetika” yang berfungsi mengkodekan jenis asam aminotertentu yang diperlukan dalam sintesis protein. !elanjutnya boleh dikatakan bahwa

10d atau kodon itulah yang merupakan kode genetika. Bihat daftar kodon dan asam

amino yang dikodekannya di bawah ini.

3. !etelah terbentuk 10d keluar dari inti sel melalui pori&pori membran inti menuju keribosom dalam sitoplasma.

Fntuk setiap satu molekul protein yang dibentuk akan selalu dimulai dengan kodon inisiasi atau

kodon start yaitu 1F> yang mengkodekan asam amino metionin. Jika satu molekul proteintelah terbentuk akan selalu diakhiri dengan tanda berupa kodon stop atau kodon terminasiyaitu F>1 F11 atau F1> (lihat daftar di atas).

+)!ranslasi

10t memiliki triplet yang merupakan pasangan kodon dan disebut antikodon. !etiap 10thanya dapat mengikat satu jenis asam amino sesuai yang dikodekan oleh kodon. Jadi dalam

translasi terjadi penerjemahan kode genetik yang dibawa 10d (kodon) oleh 10t (antikodon)

dengan cara 10t mengikat satu asam amino yang sesuai.

!etelah 10d keluar dari dalam inti selanjutnya ia bergabung dengan ribosom dalam

sitoplasma. Bangkah berikutnya adalah penerjemahan kode genetik (kodon) yang dilakukan oleh10t. =aranya 10t akan mengikat asam amino tertentu sesuai yang dikodekan oleh kodon

lalu membawa asam amino tersebut dan bergabung dengan 10d yang telah ada di ribosom.

Bangkah tersebut dilakukan secara bergantian oleh banyak 10t yang masing&masing mengikatsatu jenis asam amino yang lain. !etelah asam amino dibawa 10t bergabung dengan 10d di

ribosom selanjutnya akan terjadi ikatan antar asam amino membentuk polipeptida. 4rotein akan

terbentuk setelah berlangsung proses polimerisasi.


13/13

Protein Dan Enzim Imaa

Documents

Transcript of Protein Dan Enzim Imaa