MODUL BIOKIMIA

PROTEIN

Oleh

Ahmad Alfan Abdullah

131810401031

JURUSAN BIOLOGI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS JEMBER

2014

Protein merupakan senyawa organik dengan berat molekul tinggi dan

tersusun dari unsur C, H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan

membentuk struktur unit asam amino. Asam amino cukup banyak ditemukan di

alam.Sekitar 20 jenis asam amino yang menyusun suatu rantai protein dengan

struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik, dan heterosiklik atau menurut

gugus R yang ada sangat bermakna karena dapat menunjukkan polaritas dalam

menentukan fungsi asam amino dalam protein.Meskipun jenis protein yang ada

dialam sangat banyak dari tumbuhan, hewan, manusia sampai

mikroorganisme.Komponen penyusun protein tetaplah sama yaitu berasal dari ke

20 jenis asam amino yang telah diketahui.

Tabel ke-20 Asam Amino

Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya

gugus R tidak sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini

memungkinkan didapatkan dua senyawa yang berbeda tetapi mempunyai rumus

yang sama, dimana salah satunya adalah isomer bayangan cermin / enansiomer.

Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.

1. Enzim

Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira

seribu macam enzim telah diketahui, dimana berfungsi sebagai biokatalisator

reaksi kimia dalam jasad hidup. Molekul enzim biasanya berbentuk globular

(bulat), sebagian terdiri dari satu rantai polipeptida dan ada yang lebih dari satu

rantai polipeptida.

Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis hidrolisis RNA),

sitokrom (berperan dalam proses pemindahan elektron), tripsin (katalisator

pemutus ikatan peptida).

2. Protein Pembangun

Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur.

Sebagai contoh adalah glikoprotein (penunjang struktur dinding sel), α-keratin

(terdapat dalam kulit, rambut), kolagen (serabut dalam jaringan penyambung),

mukoprotein (sekresi mukosa/lender).

3. Protein Kontraktil

Golongan protein ini berperan dalam proses gerak.

Sebagai contoh adalah myosin (filament tak bergerak dalam miofibril), aktin

(filament yang bergerak miofibril), dinein (dalam rambut getar dan flagel).

4. Protein Pengangkut

Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan

melakukan pengangkutan melalui aliran darah.

Sebagai contoh adalah hemoglobin (alat pengangkut oksigen dalam darah),

mioglobin (pengangkut oksigen dalam otot), serum albumin (pengangkut asam

lemak dalam darah), β-lipoprotein (pengangkut lipida dalam darah).

5. Protein Hormon

Seperti halnya enzim, hormon termasuk protein yang aktif.

Sebagai contoh adalah insulin (mengatur metabolisme glukosa),

adrenokortikotrop (mengatur sintesis kortikosteroid).

6. Protein Bersifat Racun

Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi

Sebagai contoh adalah Clostridium botulinum (keracunan bahan makanan), bisah

ular (penyebab terhidrolisisnya fosfogliserida), risin (racun dalam beras).

7. Protein Pelindung

Golongan ini umumnya terdapat dalam darah vertebrata.

Sebagai contoh adalah antibodi (terbentuk jika ada antigen), fibrinogen (sumber

pembentuk fibrin dalam pembekuan darah), trombin (komponen dalam

pembekuan darah).

8. Protein Cadangan

Protein ini disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh.

Sebagi contoh adalah ovalbumin (protein pada putih telur), kasein (protein susu),

feritin (cadangan besi dalam limfa).

Para ahli biokimia seperti Kai Linderstrom (Denmark) membagi makro molekul

protein menjadi 4 struktur dasar yakni :

1. Struktur Primer (Struktur Utama)

Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino

yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan

sebagai rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organic. Untuk mengetahui

struktur primer dari protein diperlukan cara penentuan bertingkat yakni :

a. Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri dari protein.

b. Pemutusan ikatan antara rantai polipeptida satu dengan lainnya.

c. Pemisahan masing-masing rantai polipeptida.

d. Penentuan urutan asam amino dari masing-masing rantai.

2. Struktur Sekunder

Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur

ini timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O)

dengan atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini

memungkinkan terjdinya konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan

hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak

membentuk helix, melainkan rantai paralel yang berkelok (konformasi β). Rantai

ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran

berlipat.Ada dua bentuk lembaran berlipat, yaitu bentuk paralel dan bentuk anti

paralel. Bentuk paralel terjadi apabila rantai polipeptida yang berikatan melalui

ikatan hidrogen itu sejajar dan searah, sedangkan bentuk anti paralel terjadi

apabila rantai polipeptida berikatan dalam posisi sejajar tetapi berlawanan arah.

Struktur helix dan lembaran berlipat merupakan struktur sekunder protein.

3. Struktur Terzier

Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya

adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk

lain. Sebagai contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian

yang tidak membentuk α-helix.

Biasanya bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hydrogen, interaksi

hidrofobik, dan ikatan disulfida (ikatan terkuat dalam mempertahankan struktur

terzier protein).

Struktur terzier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau

gulungan, dengan demikian akan membentuk struktur yang kompleks dan struktur

ini dimantapkan oleh adanya beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam

amino yang membentuk protein.

4. Struktur Kuartener

Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai

polipeptida, tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam

membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener.

Denaturasi Protein

Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka

dikatakan protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah

mengalami denaturasi, jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul

tersebut rusak.Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering

juga merugikan sehingga perlu dicegah.

Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptide dan pemecahan

protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul.

Terjadinya kedua jenis denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang

pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian

molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.

Ikatan-ikatan yang dipengaruhi oleh proses denaturasi adalah:

(a) ikatan hidrogen.

(b) ikatan hidrofobik (pada leusin, valin, fenilalanin, triptofan yang

saling berlekatan membentuk suatu misel dan tidak larut dalam air).

(c) ikatan ionik antara gugus bermuatan positif dan negatif.

(d) ikatan intramolekul yang terdapat pada gugus disulfida dalam sistin.

Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan terhadap struktur sekunder, terzier,

dan kuartener terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan

kovalen. Karena itu denaturasi dapat diartikan sebagai proses terpecahnya ikatan

hidrogen, interaksi hidrofobik, dan terbukanya lipatan protein.

Protein yang terdenaturasi berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein

bagian dalam yang bersifat hidrofobik berbalik keluar, sedangkan bagian luar

yang bersifat hidrofilik terlipat ke dalam. Pelipatan terjadi khususnya bila larutan

protein telah mendekati pH isolistrik dan akhirnya protein akan menggumpal dan

mengendap.

Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi :

1. Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet

2. Pelarut-pelarut Organik

3. Asam atau Basa

4. Ion Logam Berat

5. Pereaksi Alkaloid

6. Metabolisme Asam Amino

Selain disintesis dan dihasilkan dari hidrolkisis protein makanan, asam amino

dapat diperoleh dari hidrolisis protein jaringan, contohnya mukosa usus dan otot.

Asam amino digunakan selama sintesis protein, asam amino juga memasuki

glukoneogenesis dan lipogenesis, terdegradasi menghasilkan energi dan

digunakan untuk mensistesis senyawa-senyawa seperti purin, pirimidin, porfirin,

epinefrin, dan keratin. Aktivitas metabolic ini diperleh melalui penggantian asam

amino-asam amino secepat aktivitas pergantian lipid dan karbohidrat.

Katabolisme asam amino sangat rumit, karena terdapat begitu banyak perbedaan

diantara asam amino-asam amino yang harus diperhatikan dalam membuat

generalisasi. Rangka karbon pada asam amino, kecuali pada leusin, dapat

digunakan untuk glukoneogenesis.

Fungsi Protein

1. Pembentukan jaringan baru seperti: rambut, kuku.

2. Mengganti jaringan yang rusak seperti: pengelupasan mukosa usus.

3. Mengganti asam amino yang hilang misalnya lewat urin.

4. Mensintesis asam amino nonesensial dengan menggabungkan asam keto

melalui proses transaminasi oleh hati.

5. Mensintesis molekul fungsional seperti; hormon, enzim dsb.

Jalur Metabolik Utama Asam Amino

1. pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti

protein diet serta sintesis asam amino di hati.

2. pengambilan nitrogen dari asam amino.

3. katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus

urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino.

4. sintesis protein dari asam-asam amino.

Katabolisme asam amino

1. Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam

amino berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat

dan protein), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber

energi.

2. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan pelepasan

gugus amin.

3. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat toksik bagi tubuh

4. Jika jumlah protein terus meningkat → protein sel dipecah jadi asam

amino untuk dijadikan energi atau disimpan dalam bentuk lemak

5. Katabolisme asam amino terjadi di hati dengan proses:

a. deaminasi

b. transaminasi

Transmis

Transmisi adalah proses perubahan asam amino menjadi jenis asam amino

lain. Proses transaminasi didahului oleh perubahan asam amino menjadi

bentuk asam keto, secara skematik digambarkan sebagai berikut:

Alanin + α-ketoglutarat ↔ piruvat + glutamate

Deaminasi Oksidatif

Deaminasi oksidatif adalah proses pemecahan (hidrolisis) asam amino

menjadi asam keto dan ammonia (NH4+). Proses deaminasi kebanyakan

terjadi di hati, Deaminasi menghasilkan 2 senyawa penting yaitu senyawa

nitrogen dan non nitrogen.

a. Senyawa nonnitrogen yang mengandung gugus C, H, dan O selanjutnya

diubah menjadi asetil Co-A untuk sumber energi melalui jalur siklus

Kreb’s atau disimpan dalam bentuk glikogen.

b. Senyawa nitrogen dikeluarkan lewat urin setelah diubah lebih dahulu

menjadi ureum.

DAFTAR PUSTAKA

Hawab, M. dkk. 1989. Biokimia Lanjutan. PAU-Ilmu Hayat IPB. Bogor.

Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics. Champaign.USA.

Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-

Macmillan.Canada.

Kuchel, P., G. B. Ralston. 2006. Biokimia. Schaum. Terjemahan. Erlangga. Jakarta.

Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth Publisher.

New York.

Murwani, R. 2010. Modul Protein dan Asam Amino. Semarang: UNDIP Semarang.