OLEH Drh. MOCH SACHRUR ROCHMAN

SMA MUHAMMADIYAH 1 PONOROGO

METABOLISME - 1

STANDAR KOMPETENSI

Memahami pentingnya proses metaboliema pada organisme

KOMPETENSI DASAR

Mendiskripsikan fungsi enzim

dalam proses metabolisme

INDIKATOR

Mendeskripsikan struktur enzim

Menguji kerja enzim dengan

enzim Menyimpulkan prinsip kerja enzim

ENZIM

Biokimia: mempelajari unsur-unsur kimia beserta proses-

proses yang berlangsung terhadap unsur-unsur tersebut

di dalam tubuh makhluk hidup

→meliputi

pemecahan molekul menjadi bentuk yang sederhana

(katabolisme)

pembentukan senyawa-senyawa penting yang

berperan untuk perkembangan sel/ pertumbuhan

(anabolisme)

Proses-proses tersebut berlangsung sangat

lambat sehingga tidak bisa menopang kehidupan

jika tidak dikatalisis oleh enzim.

Enzim: biokatalisator yang dibentuk dari

makromolekul protein dengan BM bervariasi

memiliki karakter sama dengan protein

KOMPONEN ENZIM Berdasarkan komponen penyusunnya enzim dibedakan menjadi 2 macam, yaitu a). Enzim sederhana, terdiri atas senyawa protein saja b). Enzim kompleks atau enzim konjugasi (holoenzim)

Holoenzim terdiri dari : Apoenzim, yaitu bagian enzim yang tersusun dari protein, yang akan rusak bila

suhu terlampau panas (bersifat termolabil).

Gugus Prostetik, yaitu bagian enzim yang tidak tersusun dari protein (komponen non protein).Gugus prostetik bersifat termostabil (tidak mudah rusak akibat pemanasan). Bagian ini dapat berupa koenzim dan kofaktor.(a). Koenzim, berupa senyawa organik. Contohnya : vitamin, NADH, dan

koenzim A(b).Kofaktor, berupa senyawa logam atau anorganik. Contohnya : ion-ion logam seperti ion Zn2+, ion Cu 2+, ion Mn2+, ion Fe2+, ion K+, dan ion Na+

Molekul gugus prostetik lebih kecil dan tahan panas (termostabil), ion-ion logam yang menjadi kofaktor berperan sebagai stabilisator agarenzim tetap aktif.an koenzim A

SIFA

T-SI

FAT

ENZI

MEnzim merupakan senyawa protein, sehingga sifat-sifat

enzim sama dengan protein yaitu dipengaruhi oleh suhu dan pH. Pada suhu tinggi akan mengalami detaturasi dan pada suhu rendah akan mengalami koagulasi yang akhirnya akan rusak.

Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi.

Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60º C, karena enzim tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil.

Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya sangat cepat dan dapat digunakan berulang-ulang.

Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh ektoenzim: amilase, maltase.

SIFA

T-SI

FAT

ENZI

MBekerja secara spesifik, artinya enzim hanya dapat

bekerja pada satu substrat. Contohnya : enzim maltase hanya dapat memecah maltosa menjadi glukosa.

Bekerja secara bolak-balik (reversible), artinya enzim tidak menentukan arah reaksi. Enzim mengkatalisis penguraian suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Sebaliknya enzim juga mengkatalisis penyusunan senyawa-senyawa tersebut menjadi senyawa semula

Dapat digunakan berulang kali selama belum rusak.

MEKANISME KERJA ENZIME Enzim bekerja dengan membentuk

kompleks enzim-substrat. Setelah reaksi menghasilkan produk, enzim kemudian dilepaskan agar berekasi dengan substrat lain. Perhatikan skema kerja enzim berikut :Substrat + Enzim → kompleks enzim-substrat → Enzim + Produk

Teori Gembok dan Kunci (Lock and Key Theory)“Substrat dapat berikatan dengan enzim jika enzim memiiliki sisi aktif yang cocok sebagai tempat substrat. Enzim dan substratnya akan membentuk ikatan sementara. Saat ikatan kompleks enzime-substrat pecah, produk hasil reaksi akan dilepaskan dan molekul enzim degenerasi (terbentuk kembali)”

MEKANISME KERJA ENZIM

Teori Ketepatan Induksi (Induced Fit Theory)

“Sisi aktif enzim bersifat fleksibel. Jika sisi aktif enzim tidak cocok dengan substrat,

maka permukaan sisi aktif enzim akan mengubah

(menginduksi) bentuknya menyesuaikan bentuk

substrat”

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM

SUHU

KEASAMAN ATAU pH

KONSENTRASI ENZIME

KONSENTRASI SUBSTRAT

ADA TIDAKNYA SENYAWA INHIBITOR

SUHU

Pada suhu ≤ 0oC atau dibawahnya, enzim bersifat nonaktif, tetapi tidak rusak. Jika suhu dinaikkan sampai batas optimum, aktivitas enzim semakin meningkat. Enzim bekerja optimum pada suhu 35oC – 40oC. Jika suhu melebihi batas optimum, enzim dapat mengalami denaturasi (kerusakan). Akibatnya, enzim tidak dapat lagi berfungsi sebagai katalis.

KEASAMAN atau pH

• pH optimal setiap enzim berbeda• Kebanyakan enzim punya pH optimal antara 4-8• Beberapa enzim mempunyai keluwesan terhadap

perubahan pH, yang lain bekerja pada daerah pH yang sempit

• Perubahan pH mengakibatkan sisi aktif enzim berubah. Hal ini dapat menghalangi substrat pada sisi aktif enzim. Selain itu, perubahan pH juga mengakibatkan terjadinya proses denaturasi enzim. Akibatnya aktivitas enzim menurun.

• Jika suatu enzim diberi pH ekstrim tinggi atau rendah maka akan terdenaturasi

KONSENTRASI ENZIM

Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi hingga mencapai kecepatan konstans. Kecepatan konstan tercapai jika semua substrat sudah terikat oleh enzim.

KONSENTRASI SUBSTRAT

Jika konsentrasi substrat meningkat, kondisi lain

konstan, kecepatan reaksi akan meningkat hingga

mencapai keadaan dimana enzim dikatakan jenuh oleh

substrat

INHIBITOR

Inhibitor merupakan molekul atau ion yang menghambat kerja enzim

Ada dua jenis inhibitor, yaitu :1. Inhibitor Reversible

(a). Inhibitor kompetitif(b). Inhibitor Nonkompetitif

2. Inhibitor Irreversible

INHIBITOR REVERSIBLE(inhibitor yang tidak merusak struktur enzim sehingga enzim

dapat berfungsi lagi)

INHIBITOR KOMPETITIF INHIBITOR NONKOMPETITIF

Memiliki struktur yang mirip dengan substrat. Akibatnya, inhibitor dan substrat saling berkompetisi untuk berikatan dengan sisi aktif enzim

Inhibitor ini dapat dihilangkan dengan menambahkan substrat

Merusak sisi aktif enzim sehingga enzim tidak dapat berfungsi seperti semula

Inhibitor tidak sesuai dengan sisi aktif enzim menyebabkan enzim rusak karena sisi aktif enzim berubah.

Apabila inhibitor telah selesai menghambat, sisi aktif enzim kembali seperti semula dan enzim dapat bekerja lagi

INHIBITOR IRREVERSIBLE

Inhibitor yang berikatan dengan enzim tertentu dan dapat merusak enzim. Enzim akan mengalami kehancuran dan tidak dapat pulih kembali.

TATA NAMA ENZIM

Berdasarkan tipe dan mekanisme reaksiNama enzim dikenal dengan menambahkan akhiran ase pada substrat yang dihidrolisis Lipase : menghidrolisis lipid Amilase : menghidrolisis amilum Protease : menghidrolisis protein

Gugus enzim mengkatalisis reaksi yang sama diberi nama sesuai jenis reaksi yang dikatalisisnya

dehidrogenase : mengkatalisis reaksi dehidrogenasi transferase : mengkatalisis reaksi pemindahan gugus

KLASIFIKASI ENZIME1. Oxidoreductase : mengkatalisir reaksi oksidasi – reduksi (redoks).

CH3 – CH – COO - + NAD+

OH (Lactate) CH3 – C – COO - + NADH + H+

O

(Pyruvate) Enzim : Lactate dehydrogenase

KLASIFIKASI ENZIME

2. Transferase : mengkatalisir transfer dari gugus yang mengandung C, N, P.

CH2 – CH – COO – + THF OH NH3

+

(Serine) CH2 – COO – + THF–CH2

NH3+

(Glycine) Enzim : Serine hydroxymethyl transferase.

KLASIFIKASI ENZIME

3. Hydrolase : mengkatalisir pemecahan ikatan dengan penambahan air. NH2 – C – NH2 + H2O CO2 + 2 NH3 O (Urea)

Enzim : Urease (Kebanyakan enzim pencernaan adalah golongan Hydroxylase)

KLASIFIKASI ENZIME4. Lyase : addisi dari suatu gugus pada suatu ikatan rangkap atau sebaliknya tanpa menggunakan air

H

CH3 – C – COO - CH3 - CH + CO2 O O

(Pyruvate) (Acetaldehyde)

Enzim : Pyruvate decarboxylase

KLASIFIKASI ENZIME

5. Isomerase : mengkatalisis interkonversi isomer-

isomer optik, geometri atau posisi

(keseimbangan antara dua isomer)

L ALANIN alanin rasemerase D ALANIN

KLASIFIKASI ENZIME6. Ligase : penggabungan senyawa-senyawa diikuti pembelahan ATP

Pyruvate Oxaloacetate

ATP ADP +Pi

Enzyme : Pyruvate carboxylase