enzim

BAB IPENDAHULUANSejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau enzimonologi berkembang dengan cepat. Dari hasil penenlitian para ahli biokimia ternyata banwa banyak enzim mempunyai bukan gugus protein, jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan protein. Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas protein dan logam. Misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein oleh Summer pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari kara pedang (jack bean). Urease adalah enzim yang dapat menguraiakan urea menjadi CO2dan NH3. beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapat mengisolasi pepsin, ipsin, kimotripsin. uatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang ilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit sebab, didalamnya terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam. Penguraian zat-zat terdapat pada makanan kita, penggunaan hasil uaraian untuk memperoleh energi, penggabungan kembali hasil uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta banyak macam reaksi lain apabila dilakukan dalam laboratorium atau in vitro membutuhkan keahlian khusus serta waktu yang lama, dapat berlangsung dengan baik didalam tubuh atau in vivo tanpa memerlukan suhu yang tinggi dan dapat terjadi dalam waktu yang relatif singkat. Reaksi yang berlangsung dengan baik dalam tubuh ini karena adanya ktalis yang disebut enzim.Dalam percobaan ini akan ditinjau mengenai sejauh mana pengaruh temperature terhadp aktivitas suatu enzim. Untuk mengetahui pengaruh pH terhadap keaktifan enzim maka dilakukan percobaan ini dengan menggunakan enzimamilase yang terdapat pada saliva.

Maksud

Untuk mempelajari dan memahami cara menentukan pengaruh temperature dan pH terhadap keaktifan suatu enzim.Tujuan

1. Untuk mengetahui pengaruh pH terhadap keaktifan enzim amilase dengan menggunakan saliva sebagai sampel.2. Untuk mengetahuimpengaruh temperature terhadap keaktifan enzim amilase dengan menggunakan saliva sebagai sampel.BAB IITINJAUAN PUSTAKAReaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini memungkinkan karena adanya katalis yang disebut dengan enzim (1).Enzim dikenal untuk pertama kalinya sebagai protein oleh Summer pada tahun 1926 yang telah berhasil mengisolasi urease dari kara pedang (jack bean). Urease adalah enzim yang dapat menguraiakan urea menjadi CO2dan NH3. beberapa tahun kemudian Northrop dan Kunitz dapat mengisolasi pepsin, ipsin, kimotripsin. uatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang ilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit sebab, didalamnya terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam (1).

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksim biokimia, yang secara kolektif membentuk metabolisme perantara dari sel (2).Reaksi-reaksi yang terjadi dalam sel hidup berlangsung sangat cepat berkat adanya enzim. Enzim disintesa diaktivitasnya. Karena enzim terdiri dari protein, maka sifat-sifat kimia dan fisika protein pada umumnya berlaku juga untuk enzim. Dan juga golongan enzim dapat mengkatalisis beberapa reaksi, seringkali hanya satu reaksi saja. Ini merupakan salah satu sifat enzim . ada juga golongan enzim yang dapat mengkatalisis jenis reaksi yang sama, misalnya pemindahan fosfat, oksidasi reduksi, dan sebagainya. Jadi ada suatu kespesifikan (2).Efisiensi daya katalis enzim sangat tinggi, satu molekul enzim dapat megubah sebanyak 10.000-1.000.000 molekul substrat permenit. Daya katalis enzim dapat bekerja pada temperature rendah. Salah satu sifat dari kebanyakan enzim adalah kekhususan. Maksudnya mengkatalis satu reaksi kimia dengan hanya satu jenis substrat (3).Derajat kekhususan enzim dapat dibedakan menjadi (3):Kekhususan stereokimia.

Banyak enzim menunjukkan kesukaan mengkatalisis bentuk isomer optik tertentu.Kekhususan rendah.

Enzim tidak membedakan jenis substrat tetapi khusus pada ikatan yang akan dipecah.Kekhususan kelompok

Enzim bekerja khusus pada pemutusan dan pengikatan suatu ikatan yang mengikat suatu gugus tertentu. Misal tripsin kerjanya khusus pada ikatan peptida pada sisi karboksil dari arginin dal lisin.Kekhususan Absolut.

Enzim hanya menyerang sejenis substrat tunggla. Kebanyakan enzim termasuk dalam kategori ini.Aktivitas enzim didefinisikan sebagai laju reaksi kimia berkatalis enzim dalam mengubah substrat menjdau produk. Aktivitas bergantung pada konsentrasi enzim dan keadaan reaksi seperti pH, suhu. Aktivitas enzim sering diukur dengan mengikuti munculnya produk berwarna atau menghilangnya substrat warna dalam waktu beberapa waktu (4).Penamaan dan klasifikasi enzim secara sistematik telah ditentukan oleh suatu badan internasional bernama commision on Enzymes of the internasional union of biochemistry (CEIUB). Dalam sistem yang baru ini enzim dibagi menjadi enam kelas utama. Dan setiap kelas dibagi lagi menjadi sub kelas. Dalam bebrapa hal tertentu, penamaan trivial masihdipakai, yaitu bila nama sistematiknya terlalu panjang. Klasifikasi enzim secara internasional meliputi nama kelas, nomor kelas, dan macam reaksi yang dikatalisisnya. Tiap kelas utama terbagilagi menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang diserangnya (4).Keenam kelas tersebut adalah (4) :Oksidai reduktase yang berperan dalam reaksi oksidasi dan reduksi.

Transferase : berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu.

Hidrolase : berperan reaksi hidrolisis

Liase : mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua.

Isomerase : Mengkatalisis reaksi isomerasi.

Ligase : Mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan/ senyawa dengan bantuan pemecahan ikatan dalam ATP.

Cara kerja enzim pada dasarnya ada dua yaitu (1) :Metode kunci gembok ( Lock and Key)

Dalam metode ini substrat akan masuk berikatan sengan situs aktif dari enzim.Metode Pas (Inducid fit)

Pada model ini, bagian situs aktif dari enzim akan dapat merubah dirinya untuk disesuaikan dengan substrat yang akan dikatalisnya.Enzim air liur = Amilase (ptialin) (2) :Air liur terdiri dari 99,5 % air dan kra-kira 0,55 zat padat dua pertiga dari benda padat tadi yang terdiri dari bahan-bahan organik terutama ptialin dan musim. Benda padat lainnya adalah ion-ion organik seperti sulfat, fosfat, bikarbonat, klorida, kalsium, magnesium, natrium, dan kalium. Musim dalam air berperan sebagai pelumas dalam rongga mulut dan membasahi makanan sewaktu dikunyah dan memudahkan ditelan. pH air liur biasanya sedikit asam, kira-kira 6,8. ptialin adalah enzim amilase yang memecah pati menjadi tidak aktif pada pH 4 atau lebih rendah.BAB IIIMETODE KERJAALAT

Batang pengaduk

Botol semprot

Gelas piala

Gegep Kayu

Pipet tetes

Pipet skala

Plat tetes

Rak tabung

Stopwatch

Tabung reaksi

Termometer

Water bath (penangas air 38o)

BAHAN

Larutan Amilum 1 %

Larutan Kanji 1 %

Larutan Buffer pH 4, 6, 7, 8

Asam Asetat 0,1 M

Air suling

NaCl 0,01 M

Iodine 0,01 M

saliva

BAB IVCARA KERJAPengaruh Temperature Terhadap Keaktifan Enzim

Disiapkan alat dan bahan yang akan digunakan

Disiapkan 4 tabung reaksi masing-masing dimasukkan 5 ml larutan kanji 1 %.

Tabung I dicelupkan kedalam air es

Tabung II disimpan pada suhu kamar.

Tabung III dicelupkan di dalam air panas dengan suhu 38oC

Tabung IV ditambahkan dengan saliva yang telah dipanaskan.

Setelah interval waktu 5 menit diambil sebanyak 2 tetes larutan contoh pada masing-msing tabung kemudian diteteskan pada plat tetes.

Ditambahkan 1 tetes Iodine 0,01 M

Dilakukan percobaan pada interval waktu 10, 15, 20, 25, 30, 35, dan 40 menit.

Pengaruh pH Terhadap Keaktifan Enzim

Disiapkan alat yang akan digunakan

Masukkan kedalam tabung 10 ml larutan buffer pada pH 4, 6, 7, 8.

Ke dalam larutan buffer masing-masing ditambahkan larutan kanji 1 %, 2 ml NaCl 0,1 M, dan 2 ml saliva encer pada tiap tabung.

Semua tabung reaksi dimasukkan pada penangas air.

Setelah mencapai chromic point, diambil sebanyak 2 tetes dari larutan contoh pada masing-masing tabung, kemudian diteteskan pada plat tetes.

Khusus untuk pH 7 dan 8 terlebih dahulu dengan asam asetat.

Kemudian pada masing-masing sampel yang diteteskan pada plat tetes ditambahkan lagi iodine 0,01 M sebanyak 1 tetes.

Diamati perubahan warnanya.

Dilakukan percobaan tersebut pada interval waktu 5, 10, 15, 20, 25, 30, dan 35 menit.

BAB VHASIL PENGAMATANHASIL

Pengaruh Temperature Terhadap Keaktifan EnzimWaktu(Menit)Warna

Tabung ITabung IITabung IIITabung IV

5Biru TuaKuningBiru TuaKuning








Pengaruh pH Terhadap Keaktifan EnzimWaktu(Menit)Warna

Tabung IpH 4Tabung IIpH 5Tabung IIIpH 6Tabung IVpH 7Tabung VpH 8

5KuningBiruKuningKuningBiru



20KuningBiruKuningKuningBiruKecoklatan

25KuningBiruKuningKuningBiru kecoklatan

30KuningBiruKuningKuningBiru kekuningan

35KuningBiruKuningKuningBiru kekuningan

BAB VIPEMBAHASANEnzim adalah senyawa organik yang tersusun atas protein yang dalam peristiwa metabolisme bertindak sebagai katalisator. Artinya zat yang mampu mempercepat reaksi kimia tetapi zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Katalisator sadalah zat yang mampu mempercepat reaksi kimia terhadap zat itu sendiri tidak ikut bereaksi. Kondisi dalam suhu yang direndam dalam air es berada dalam suhu yang rendah maka enzim tidak dapat bekerja dengan baik namun tidak rusak akan tatpi suhunya kembali normal dan enzimnya tetap bekerja.Penambah iodine berfungsi sebagai indikator terhadap reaksi yang terjadi dimana akan tampak perubahan warna dari tak berwarna menjadi biru. Warna biru yang tampak terjadi ikatan antara iodine dengan amilum. Pada reaksi selanjutnya yaitu penguraian amilum dengan enzim, ikatan semu antara iodine dengan amilum akan putus dan warna biru yang dihasilkan tadi akan hilang. Percobaan ini juga menggunakan kanji karena kanji adalah senyawa amilum sedangkan enzim amilase adalah enzim yang berfungsi untuk mengkatalisis reaksi hidrolisa amilum menjadi monomer glukoa, NaCl yang ditambahkan merupakan garam yang bersifat netral yang tidak berpengaruh terhadap pH yang termasuk asam dan berfungsi sebagai aktifator.Peristiwa chromic point merupakan peristiwa dimana enzim berada pada titik dimana zat yang satu tidak dapat dibedakan dengan yang lain atau dengan kata lain homogen, hal ini dapat terjadi melalui proses pemanasan tetapi pemanasan yang berlebihan akan menyebabkan enzim tersebut rusak dan tidak dapat bekerja dengan baik.Dalam percobaan pengaruh temperatur terhadap keaktifan enzim digunakan larutan kanji, dimana larutan tersebut merupakan amilum. Dengan demikian kita dapat melihat reaksi enzim pada suhu tertentu dapat menghancurkan amilum. Pada suhu kamar mengalami perubahan dari warna kuning menjadi kecoklatan hal ini menandakan bahwa enzim yang terdapat dalam saliva tersebut itu aktif, pada tabung I,III dan IV tidak mengalami perubahan ini menandakan bahwa enzim yang terdapat dalam saliva tersebut tidak aktif pada saat waktu interval 5 menit hingga 40 menit.Pada percobaan pengaruh pH terhadap keaktifan enzim menunjukkan bahwa pada tabung I dengan pH 6 menunjukkan warna kuning dan selanjutnya tidak mengalami perubahan warna pada interval waktui 5 menit hingga 40 menit sama halnya terhadap tabung IV tetap berwarna kuning. Lain halnya dengan tabung V dengan pH 8 pada menit pertama mengalami perubahan warna, dan dilanjutkan dengan interval kedua dan ketiga berwarna biru dan pada interval waktu 20 dan 25 menghasilkan warnma biru kecoklatan dan pada waktu interval waktu 30 hingga 40 menghasilkan warna biru kekuningan. Hal inimembuktikanbahwapadapH 8 enzim tersebut masih aktif.BAB VIIPENUTUPKESIMPULAN

Pada percobaan ini enzim bekerja secara optimal pada suhu kamar yaitu 38oC

Enzim bekerja sebagai katalisator yaitu enzim mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi.

Enzim bekarja secara optimal pada pH 5- 7.

SARAN

Sebaiknya asisten dapat meluangkan waktunya untuk memberikan arahan dan penjelasan tentang percobaan yang telah dilakukan agar kami sebagai praktikan dapat mengerti dan paham tentang percobaan tersebut.DAFTAR PUSTAKA1. Poedjadi, Anna.1994.Dasar-dasar Biokimia.Universitas Indonesia.Jakarta.2. Bagian Biokimia Fakultas Kedokteran UMI,1995.Penuntuin PraktikumBiokimia I. UMI Makassar.3. Murray, Robbert K,MD,PhD,dkk.1995. Biokimia Harper Edisi 22 Penerbit Buku Kedokteran EGC.Jakarta.4. Tim Dosen Kimia,2001.Kimia dasar IIUNHAS. Makassar.

A.TINJAUAN TEORIEnzim adalahbiomolekulberupaproteinyang berfungsi sebagaikatalis(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatureaksi kimia.Molekulawal yang disebutsubstratakan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebutpromoter. Semua proses biologisselmemerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arahlintasan metabolismeyang ditentukan olehhormonsebagai promoter.Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawaturunanmelalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkanenergi aktivasilebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama.Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macamsenyawaataureaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaanstruktur kimiatiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim-amilasehanya dapat digunakan pada proses perombakanpatimenjadiglukosa.Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalahsubstrat,suhu,keasaman,kofaktordaninhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu danpH(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalahprotein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secaraoptimalatau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain.Inhibitoradalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkanaktivatoradalah yang meningkatkan aktivitas enzim.Konsentrasi enzim juga mempengaruhi kecepatan reaksi. Semakin besar konsentrasi enzim semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Sisi aktif suatu enzim dapat digunakan berulang kali oleh banyak substrat. Substrat yang berikatan dengan sisi aktif enzim akan membentuk produk. Pelepasan produk menyebabkan sisi aktif enzim bebas untuk berikatan dengan substrat lainnya. Oleh karenanya dibutuhkan sejumlah kecil enzim untuk mengkatalis sejumlah besar substrat.Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja,penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (V max). banyaknya molekul substrat yang dapat diubah menjadi produk oleh suatu molekul enzim selama satu menit lihat table dibawah ini.Jumlah pergantian substrat pada enzim.B.PROSEDUR KERJA1.AlatTabung Reaksi dan Rak

Pipet Tetes

Hot Plate

Pipet Ukur

Gelas Ukur

Penjepit Tabung

2.BahanLarutan Amilum

Enzim Amilase (ludah)

Larutan Iodium

Pereaksi Benedict

3.Gambar Alat UtamaTabung Reaksi dan RakPipet TetesC.HASIL PENGAMATAN- Pengaruh Konsentrasi Enzim terhadap Perombakan suatu SubstratTabungKonsentrasi SubstratKonsentrasi EnzimPerubahan Warna

Uji IodiumUji Benedict

IAmilum2 mLAmilase0,5 mLWarna yang semula putih keruh menjad kuning kecoklatan, ada endapan coklat.Warna coklat muda

IIAmilum2 mLAmilase1,0 mLWarna kuning muda, endapan coklatWarna coklat kuning

IIIAmilum2 mLAmilase1,5 mLWarna kuning lebih tua dan endapan coklatWarna coklat tua, kental.

- Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap Aktivitas EnzimTabungKonsentrasi SubstratKonsentrasi EnzimPerubahan Warna

Uji IodiumUji Benedict

IAmilum1 mLAmilase1,0 mLWarna awal putih keruh menjadi coklat mudaLarutan menjadi warna hijau kekuningan

IIAmilum2 mLAmilase1,0 mLEndapan putih yang terbentuk menjadi bintik2hitamLarutan berwarna coklat kehijauan

IIIAmilum4 mLAmilase1,0 mLWarna menjadi coklat tua dan sedikit endapanLarutan berwarna coklat muda

IVAmilum6 mLAmilase1,0 mLWarna menjadi coklat tua dan lebih banyak endapanLarutan berwarna merah bata

D.PEMBAHASANReaksi enzimatis merupakan suatu reaksi dengan menggunakan penambahan katalis enzim. Enzim berfungsi untuk mempercepat suatu reaksi kimia organik. Salah satu faktor yang mempengaruhi kerja dari enzim adalah konsentrasi, yaitu baik dari konsentrasi enzim itu sendiri maupun dari konsentrasi substrat.

Berdasarkan data hasil percobaan pada pengaruh konsentrasi enzim terhadap perombakan suatu substrat. Diketahui bahwa semakin besar konsentrasi enzim yang ditambahkan menunjukkan warna yang berbeda pada setiap tabung. Pada uji warna dengan menggunakan metode uji iodium yaitu Identifikasi warna dari tabung pertama sampai ketiga yaitu kuning kecoklatan, coklat muda, dan coklat tua. Sedangkan pada uji benedict menunjukkan bahwa terbentuk endapan dengan warna endapan yang berbeda dari tabung satu sampai tabung tiga, yaitu endapan coklat muda, coklat kuning, dan coklat tua. Jadi, dapat dijelaskan bahwa; Pada konsentrasi substrat tertentu, bertambahnya konsentrasi enzim secara bertingkat menaikkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, semakin besar volume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis.

Pada percobaan uji pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim, dengan uji iodium kurang memberikan warna yang jelas pada masing-masing tabung. Karena pereaksianya dengan menggunakan plat tetes. Sedangka pada uji benedict perbedaan adanya endapan dan warna yang diberikan cukup memberikan gambaran yang jelas yaitu dari tabung pertama sampai yang keempat endapan yang terbentuk berturut-turut yaitu endapan berwarna hijau, coklat kehijauan, coklat muda, dan merah bata. Dari hasil percobaan tersebut penambahan substrat dengan konsentrasi berbeda pada konsentrasi enzim yang sama masih menunjukkan aktivitas enzim yang normal. Sedangkan Pada literatur Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja,penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (V max).E.SIMPULANBertambahnya konsentrasi enzim secara bertingkat menaikkan kecepatan reaksi enzimatis. Dengan kata lain, semakin besar volume atau konsentrasi enzim, semakin tinggi pula aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis.Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut. Kondisi ini disebut konsentrasi substrat pada titik jenuh atau disebut dengan kecepatan reaksi telah mencapai maksimum (V max).F.REKOMENDASIPenelitian ini menambah pengetahuan praktikan bahwa saliva merupakan suatu enzim. Dan enzim dapat mengkatalisis karbohidrat menjadi glukosa.G.JAWABAN PERTANYAAN1. Aktifitas enzim optimal pada konsentrasi (volume) enzim 1,5 mL. Karena bertambahnya konsentrasi enzim akan menjadikan aktivitas enzim dalam memecah substrat yang dikatalisis akan bertambah pula.2. Aktifitas enzim optimal pada konsentrasi (volume) substrat 6 mL. Karena semakin tinggi konsentrasi substrat, maka aktifitas enzim semakin meningkat.H.REFERENSINgili, Yohanes. 2010. Buku Penuntun Praktikum Biokimia.Jayapura : Universitas Cenderawasih.Moko. PENGARUHKONSENTRASI SUBSTRAT TERHADAP AKTIVITA ENZIM/ PENETAPAN NILAI KM dan Vmaks C2 AB/Apt.htm. (09-10-10)

I. TEORI SINGKATEnzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhlukhidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi.Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).Enzim diberi nama dengan tambahan -ase dibelakangnya (tidak semua enzim), misalkan enzim maltase,lipase dan karboksilase. Berdasarkan peristiwa-peristiwa yang terjadi dalam suatu reaksi maka enzim dapat digolongkan menjadi beberapa golongan:Golongan Hidrolase,yaitu enzim yang dengan penambahan air (adanya air) dapat mengubah suatu substrat menjadi hasil akhir.Misalnya karboksilase,protease dan lipase.

Golongan Desmolase,yaitu enzim yang dapat memecahkan ikatan C-C atau C-N. Contohnya enzim-enzim peroksidase,dehidrogenase,katalase dan karboksilase.

Sifat-sifat enzim adalah sebagai berikutBiokatalisator

Enzim mempercepat laju reaksi, tetapi tidak ikut bereaksi.Termolabil

Enzim mudah rusak bila dipanaskan sampai dengan suhu tertentu.Merupakan senyawa protein

Bekerja secara spesifik

Satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya pada satu jenis substrat. Misalnya enzim katalase menguraikan Hidrogen peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2), sedangkan enzim lipase menguraikan lemak + air menjadi gliserol + asam lemak.Ada dua teori yang menjelaskan mengenai cara kerja enzim yaitu:Teori kunci dan gembok
Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada 1894. Menurut teori ini, enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen yang sama persis sehingga bisa saling melekat.

Teori ketepatan induksi

Teori ini diusulkan oleh Daniel Koshland pada 1958. Menurut teori ini, enzim tidak merupakan struktur yang spesifik melainkan struktur yang fleksibel. Bentuk sisi aktif enzim hanya menyerupai substrat. Ketika substrat melekat pada sisi aktif enzim, sisi aktif enzim berubah bentuk untuk menyerupai substrat.Ada banyak faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu :Suhu

Semakin tinggi suhu, kerja enzim juga akan meningkat. Tetapi ada batas maksimalnya.Untuk hewan misalnya, batas tertinggi suhu adalah 40C. Bila suhu di atas 40C, enzim tersebut akan menjadi rusak. Sedangkan untuk tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 25C.Ph

Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya. Ada enzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam. Ada juga yang bekerja secara optimal pada kondisi basa.Konsentrasi substrat

Semakin tinggi konsentrasi substrat, semakin meningkat juga kerja enzim tetapi akan mencapai titik maksimal pada konsentrasi tertentu.Konsentrasi enzim

Semakin tinggi konsentrasi enzim, semakin meningkat juga kerja enzim.Adanya aktivator

Aktivator merupakan zat yang memicu kerja enzim.Adanya inhibitor

Inhibitor merupakan zat yang menghambat kerja enzim.II. TUJUANMengetahui pengaruh enzim terhadap kecepatan reaksi kimia.III. ALAT DAN BAHANTabung reaksi sebanyak 4 buah

Hidrogen Peroksida (H2O2)

Hati sapi, jantung sapi, dan ginjal sapi 50 gram

Lampu Spiritus

Batang sapu lidi

IV. LANGKAH KERJAMembuat rangkaian percobaan seprti tampak pada gambar.

Amati gelembung gas oksigen yang timbul dan bandingkan reaksi yang terjadi pada larutan dalam keempat gelas tersebut.

V. HASIL DAN PEMBAHASANDari percobaan tersebut, kami memperoleh data-data sebagai berikut :Tabung ReaksiBanyaknya BuihNyala Api

1BanyakBesar dan lama

2Cukup banyakBesar dan sebentar

3SedikitBesar dan sebentar

4Tidak adaTidak ada

Keterangan :1. Hati sapi + H2O22. Ginjal sapi + H2O23. Jantung sapi + H2O24. H2O2Dari data di atas, dapat kita ketahui bahwa enzim bekerja pada substrat yang spesifik dan banyaknya produk dari reaksi yang dikatalisis enzim tersebut bergantung pada banyaknya substrat.Enzim yang berperan dalam percobaan ini adalah enzim katalase yang banyak terdapat dalam sel-sel hati dan dalam jumlah normal terdapat dalam sel. Dan yang berperan sebagai substrat ialah senyawa H2O2yang banyak terdapat dalam sel-sel hati dan juga di sel-sel dari beberapa organ lainnya. H2O2itu sendiri merupakan senyawa sampingan yang dihasilkan dari metabolisme sel. H2O2merupakan racun yang dapat mematikan sel yang memproduksinya, oleh karena itu dibutuhkanlah enzim untuk menguraikan senyawa tersebut menjadi tidak beracun. Enzim pengurai H2O2lazim disebut dengan enzim katalase.H2O2akan diuraikan menjadi H2O dan O2oleh enzim katalase . Reaksi kimia nya adalah sebagai berikut :2 H2O2 2 H2O + O2Hal itu dapat dibuktikan dengan percobaan yang telah kami lakukan sebelumnya. Dari gambar yang kami ambil pada saat percobaan, terlihat bahwa ketika hati sapi, ginjal sapi serta jantung sapi dimasukkan ke dalam tabung reaksi yang berisi H2O2akan diperoleh buih (gelembung) yang merupakan H2O. Dan, ketika batang lidi yang sedang membara di masukan ke mulut tabung reaksi, maka akan timbul api yang menunjukkan bahwa dari reaksi tersebut dihasilkan oksigen.Percobaan yang kami lakukan memerlukan 4 tabung reaksi yang isinya berbeda. Tabung reaksi pertama berisi hati sapi dan H2O2, tabung reaksi kedua berisi ginjal sapi dan H2O2, tabung reaksi ketiga berisi jantung sapi dan H2O2, serta tabung reaksi keempat hanya berisi H2O2.. Tabung reaksi pertama, kedua, dan ketiga bereaksi, sedangka tabung reaksi keempat tidak mengalami perubahan. Hal ini disebabkan karena enzim hanya akan bekerja jika substrat ada. Dalam tabung reaksi keempat hanya berisi H2O2yang merupakan substrat, sehingga tidak terjadi reaksi apapun.Banyaknya buih dan besarnya nyala api yang dihasilkan dari setiap tabung reaksi adalah berbeda. Dapat kita lihat tabel pada halaman bahwa tabung reaksi yang berisi hati sapi + H2O2menghasilkan buih paling banyak dan nyala api paling besar kemudian diikuti tabung reaksi yang berisi ginjal sapi + H2O2, kemudian tabung reaksi yang berisi jantung sapi + H2O2, dan yang terakhir tabung reaksi yang berisi H2O2yang tidak menghasilkan buih maupun nyala api karena tidak terjadi reaksi.Hal tersebut menunjukkan perbedaan banyaknya enzim yang terkandung (dalam hal ini enzim katalase) dalam organ hati, ginjal dan jantung sapi. Semakin banyak buih yang dihasilkan dan semakin besar nyala api, itu berarti semakin banyak pula enzim katalase yang dikandung dalam organ tersebut. Hasil percobaan menunjukkan bahwa hati sapi mengandung paling banyak mengandung enzim katalase, diikuti ginjal sapi dan jantung sapi. Ini dikarenakan hati adalah organ yang bekerja sebagai penawar racun yang artinya hati akan memproduksi banyak enzim katalase sebagai enzim yang akan menguraikan H2O2yang merupakan senyawa hasil sampingan dari metabolisme sel-selnya dan juga racun yang datang dan masuk ke dalam tubuh.

enzim

Documents

Transcript of enzim