Denaturasi Koagulasi Protein

Protein merupakan suatu senyawa makro-molekul yang terdiri atas sejumlah asam amino yang dihubungkan dengan ikatan peptida. Jika ikatan peptida tersebut terdiri dari dua asam amino hasilnya disebut sebagai dipeptida dan jika dari tiga, empat, atau lima peptide hasilnya dikatakan sebagai tripeptida, peptapeptida, dan pentapeptida. Jika ikatan peptida lebih dari dua ikatan maka secara umum dapat dinamakan sebagai polipeptida. Atas dasar susunan asam amino serta ikatan-ikatan yang terjadi antara asam amino dalam suatu molekul protein dibedakan menjadi empat macam struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuarter.

Protein sering mengalami perubahan sifat setelah mengalami perlakuan tertentu, meskipun sangat sedikit ataupun ringan dan belum menyebabkan terjadinya pemecahan ikatan kovalen atau peptida, perubahan inilah yang dinamakan dengan "denaturasi protein". Denaturasi protein dapat terjadi dengan berbagai macam perlakuan, antara lain dengan perlakuan panas, pH, garam, dan tegangan permukaan. Laju denaturasi protein dapat mencapai 600 kali untuk tiap kenaikan 10 oC. Suhu terjadinya denaturasi sebagian besar protein terjadi berkisar antara 55-75 oC.

Pada protein yang mengalami denaturasi proteinnya akan mengendap karena gugus-gugus bermuatan positif dan negative dalam jumlah yang sama atau netral atau dalam keadaan titik isoelektrik. Pada denaturasi terjadi pemtusan ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik dan ikatan garam hingga molekul protein tidak punya lipatan lagi.

Garam-garam seperti misalnya natrium klorida dalam konsentrasi tertentu dapat menyebabkan denaturasi atau koagulasi. Pada protein telur mudah terdenaturasi oleh adanya panas dan tegangan maka bila putih telur tersebut diaduk smapai menjadi buih.

Denaturasi Protein Pengantar:

Denaturasi protein melibatkan gangguan dan kerusakan yang mungkin dari kedua struktur sekunder dan tersier. Karena reaksi denaturasi tidak cukup kuat untuk memecahkan ikatan peptida, struktur primer (urutan asam amino) tetap sama setelah proses denaturasi. Denaturasi mengganggu alpha-helix dan beta lembar normal dalam protein dan uncoils menjadi bentuk acak.

Denaturasi terjadi karena interaksi ikatan yang bertanggung jawab atas struktur sekunder (hidrogen obligasi untuk amida) dan struktur tersier terganggu. Dalam struktur tersier terdapat empat jenis interaksi ikatan antara "rantai samping" termasuk: ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida, dan non-polar interaksi hidrofobik. yang mungkin terganggu. Oleh karena itu, berbagai reagen dan kondisi dapat menyebabkan denaturasi. Pengamatan yang paling umum dalam proses denaturasi adalah pengendapan atau koagulasi dari protein.

Panas:

Panas dapat digunakan untuk mengganggu ikatan hidrogen dan non-polar interaksi hidrofobik. Hal ini terjadi karena panas meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul bergetar begitu cepat dan keras bahwa obligasi yang terganggu. Protein dalam telur dan mengentalkan denaturasi selama memasak. Makanan lain yang dimasak mengubah sifat protein untuk membuatnya lebih mudah bagi enzim untuk mencerna mereka. Perlengkapan medis dan

instrumen yang disterilkan dengan pemanasan mengubah sifat protein pada bakteri dan dengan demikian menghancurkan bakteri.

Klik untuk gambar yang lebih besar Alkohol Hambat Bonding Hidrogen:

Ikatan hidrogen terjadi antara kelompok amida dalam struktur protein sekunder . Ikatan hidrogen antara "rantai samping" terjadi pada t struktur protein ertiary dalam berbagai kombinasi asam amino. Semua ini terganggu oleh penambahan alkohol lain.

Sebuah larutan alkohol 70% digunakan sebagai disinfektan pada kulit. Ini konsentrasi alkohol mampu menembus dinding sel bakteri dan mengubah sifat protein dan enzim dalam sel. Sebuah larutan alkohol 95% hanya menggumpal protein pada bagian luar dinding sel dan mencegah alkohol memasuki sel. Alkohol denatures protein dengan mengganggu ikatan hidrogen intramolekul sisi rantai. Ikatan hidrogen yang baru terbentuk bukan antara molekul alkohol baru dan rantai protein samping.

Dalam protein prion, Tyr 128 adalah hidrogen terikat asp 178, yang menyebabkan salah satu bagian dari rantai menjadi ikatan dengan bagian agak jauh. Setelah denaturasi, acara grafis struktural perubahan substansial.

Prion Protein - Chime di jendela baru