“Asam Amino Esensial dan Non Esensial”

DISUSUN OLEH:

Bambang Pamungkas F1C111009

Hanna Laily Syarifa F1C111010

Prodi : Kimia (S1)

Dosen Pengampu : Drs. Haryanto, M.Kes.

Fakultas Sains dan Teknologi

Universitas Jambi

Tahun Ajaran :

2013/2014

Kata Pengantar

Puji syukur kehadirat Allah SWT atas segala limpahan rahmatNya sehingga kami dapat menyelesaikan penyusunan makalah ini dalam bentuk maupun isinya yang sangat sederhana.

Makalah ini kami buat dalam rangka pemenuhan tugas mata kuliah Biokimia dengan dosen pengampu bapak Drs. Haryanto, M.Kes. Harapan kami semoga makalah ini membantu menambah pengetahuan dan pengalaman bagi para pembaca, sehingga kami dapat memperbaiki bentuk maupun isi makalah ini sehingga kedepannya dapat lebih baik.

Makalah ini kami akui masih banyak kekurangan. Oleh kerena itu kami harapkan kepada para pembaca untuk memberikan masukan-masukan yang bersifat membangun untuk kesempurnaan makalah ini.

Penulis,

2 | P a g e

Daftar Isi

Kata pengantar.....................................................................................................................2

Daftar isi...............................................................................................................................3

BAB I Pendahuluan

1.1 Latar Belakang......................................................................................................4

1.2 Tujuan...................................................................................................................4

BAB II Pembahasan

2.1 Pengertian Asam Amino.......................................................................................5

2.2 Sejarah Penemuan Asam Amino..........................................................................6

2.3 Struktur Asam Amino...........................................................................................6

2.4 Tatanama Asam Amino........................................................................................8

2.5 Jenis-jenis Asam Amino.....................................................................................10

2.6 Peranan Asam Amino.........................................................................................22

2.7 Metabolisme Asam Amino.................................................................................27

BAB III Penutup

3.1 Kesimpulan.........................................................................................................33

Daftar Pustaka....................................................................................................................34

3 | P a g e

BAB I

Pendahuluan

1.1 Latar Belakang

Setelah karbohidrat, protein merupakan biomolekul yang sangat penting untuk kehidupan. Sumber utama protein diantaranya susu, keju, daging, telur, dan sebagainya. Protein berfungsi penting untuk pertumbuhan, immunitas, dan mempertahankan proses normal metabolisme.

Molekul protein merupakan bentuk polimerisasi dari asam amino terutama dari unit monomer asam amino yang saling diikat oleh ikatan peptida. Total ada sekitar dua puluhan asam amino yang terlibat dalam pembentukan protein. Seluruh protein dibentuk dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan sulfur. Beberapa jenis protein mengandung bahan non-metal seperti phosphor atau iodine, sedangkan yang berbahan metal contohnya besi, zinc, cobalt, dan sebagainya.

Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketogkutarat yang dapat masuk kedalam siklus asam sitrat.

Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi Anabolisme dan Katabolisme. Proses Metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.

1.2 Tujuan

Tujuan penulisan makalah ini adalah:1. Untuk memenuhi tugas mata kuliah biokimia.2. Untuk mengetahui pengertian asam amino.3. Untuk mengetahui jenis-jenis asam amino4. Untuk mengetahui manfaat asam amino.

4 | P a g e

BAB IIPEMBAHASAN

2.1 Pengertian Asam Amino

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Kumpulan asam amino disebut sebagai protein. Sebagai contoh sederhana pengandaian: sebuah bangunan bisa diartikan sebagai protein, sedangkan semen, batu-bata, atap, jendela, pintu, kayu dan bahan-bahan yang membentuk bangunan tersebut bisa diibaratkan sebagai asam amino.

Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang biasa dijumpai pada protein.

Fungsi biologi asam amino yaitu:

1. Penyusun protein, termasuk enzim.

2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).

3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor).4. Menjaga kesiagaan mental dan penyerapan informasi oleh otak5. Memperlambat penuaan sel. 6. Menekan pusat lapar di hipotalamus. 7. Membantu produksi melanin. 8. Berperan penting dalam menunjang fungsi kelenjar adrenal, tiroid dan pituitary. 9. Berperan penting dalam  pengobatan depresi, alergi dan sakit kepala. 10. Mencegah hypothyroidism11. Dapat berfungsi sebagai obat stimulan dan penenang yang efektif dan tanpa efek samping.

5 | P a g e

2.2 Sejarah Penemuan Asam Amino

Glycine adalah asam amino yang digunakan organisme hidup untuk membuat protein. Dan untuk pertama kalinya asam amino ini ditemukan di komet. Penemuan ini menjadi dukungan penting pada teori yang menyatakan sebagian bahan kehidupan dan bahan-bahan dasar pembentuk kehidupan terbentuk di ruang angkasa dan dibawa ke Bumi saat terjadinya bombardir meteor dan komet di masa lalu. Molekul Glycine dari ruang angkasa cenderung memiliki lebih banyak atom Carbon 13 yang lebih berat di dalamnya dibanding glycine yang ada di Bumi. Setelah melakukan penelitian lanjutan, ditemukan kalau glycine yang dibawa kembali oleh Stardust ini memiliki tanda isotop extraterrestrial dan mengindikasikan asalnya memang dari komet.

2.3 Struktur Asam Amino

Struktur Asam Amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme pada asam amino

6 | P a g e

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino kecuali glisina memiliki isomer optik: L dan D. Glisina merupakan satu-satunya asam amino yang tidak memiliki isomer optik karena gugus residu yang terikat pada atom karbon alpha adalah atom hidrogen sehingga terjadi simetri. Jadi, tidak ada L-glisin atau D-glisin.

Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D.

Polimerisasi asam amino

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

Zwitter-ion

7 | P a g e

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat

dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh

gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam

amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi

bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis

asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.

Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik

lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk

zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Karena mempunyai muatan

negatif dan positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap asam maupun basa.

Zwitter-ion (Jerman "Zwitter", blaster, banci) adalah senyawa yang memiliki sekaligus gugus bersifat asam dan basa. Pada pH netral

zwitter-ion akan bermuatan positif (kation) maupun bermuatan negatif (anion). Biasanya zwitter-ion mudah larut dalam air karena bermuatan

(air adalah pelarut polar) dan sukar larut dalam pelarut nonpolar.

Karena perilakunya, zwitter-ion merupakan larutan penyangga yang baik. Apabila terdapat ion hidrogen berlebih (larutan bersifat asam),

zwitter-ion akan menangkapnya (berperan sebagai basa). Sebaliknya, apabila larutan bersifat basa, zwitter-ion akan melepas ion hidrogen

ke dalam larutan. Akibatnya pH tidak mudah berubah. Zat dengan karakteristik ini dikenal sebagai zat amfoter.

Contoh umum zwitter-ion:

Asam amino , yang memiliki gugus karboksil yang bersifat asam dan gugus amina yang bersifat basa.

Beberapa alkaloid alami seperti psilocybin dan asam lisergat.

Senyawa penyangga seperti HEPES, PIPES, CAPS, atau MOPS

2.4 Tatanama asam aminoSelain nama biasa asam amino, juga diberika nama kimia secara sistematik (IUPAC).

Masa ini ada dua sistem tatanama yang dipakai untuk asam amino. Pertama dengan memberi nama atom karbon yang mengikat gugus karboksil dan amino sebagai alfa. Karbon yang berikatan selanjutnya (dari rantai R) dinamakan betha, gamma dan seterusnya. Sistem ini perlahan didesak oleh sistem dengan pemberian nomor pada atom atom karbon.

Tabel Nama dan struktur 20 macam asam amino penyusun protein

No Nama biasa Nama sistematika

1 Alanin As. 2-amino propanoat

2 Valin As. 2-amino-3-metil butanoat

8 | P a g e

3 Leusin As. 2-amino-4-metil pentanoat

4 Isoleusin As. 2-amino-4-metil pentanoat

5 Prolin As.2-amino-3 fenilpropanoat

6 Fenilalanin As. 2-amino-3 fenilpropanoat

7 Triptofan As. 2-amino-3 (3-idolil)-propanoat

8 Metionin As. 2-amino-4-(metal tin) butanoat

9 Glisin As. 2 amino etanoat

10 Serin As. 2-amino-3-hidroksil propaniat

11 Treonin As. 2-amino-3-hidroksin propaniat

12 Sistein As. 2-amino-3-merkapto propanoat

13 Tirosin As. 2-amino-3-(p-hidroksil fenil) propanoat

14 Asparagin As. 2-amino-suksinat

15 Glutamin As. 2 amino glutaramat

16 Asam aspartat As. 2-amino-suksinat

17 Asam glutamate As. 2-glutarat

18 Lisin As. 2,6-diamino-heksanoat

19 Arginin As. 2-amino-5-guanido valerat

20 Histidin As. 2-amino-3-imidazol propanoat

                           

Tabel nama-nama dan singkatan ke-20 asam amino

No Nama biasa Singkatan (symbol)

3 huruf 1 huruf

1 Alanin Ala A

9 | P a g e

2 Valin Val V

3 Leusin Leu L

4 Isoleusin Ile I

5 Prolin Pro P

6 Fenilalanin Fen F

7 Triptofan Trp W

8 Metionin Met M

9 Glisin Gli G

10 Serin Ser S

11 Treonin Tre T

12 Sistein Sis C

13 Tirosin Tiv Y

14 Asparagin Asn N

15 Glutamin Gln G

16 Asam aspartat Asp D

17 Asam glutamate Glu E

18 Lisin Lis K

19 Arginin Arg R

20 Histidin His H

2.5 Jenis-jenis Asam Amino

Asam amino penyusun protein dapat dibagi ke dalam tiga kelompok berdasarkan dapat/tidaknya disintesis oleh tubuh yaitu asam amino esensial (tidak dapat disentesis), semi-esensial dan non-esensial (dapat disintesis oleh tubuh). Agar sintesis protein di dalam tubuh berjalan lancar (misalnya untuk menjamin pertumbuhan pada anak-anak) atau untuk

10 | P a g e

mempertahankan keseimbangan nitrogen dalam tubuh orang dewasa, karena tidak dapat mensintesisnya. Jika tidak terdapat dalam makanan, asam amino non-esensial dapat dibuat sendiri oleh tubuh sepanjang bahan dasarnya tersedia cukup, yaitu asam lemak dan sumber nitrogen ( Deddy, 2008 ).

Tabel 1. Klasifikasi asam amino berdasarkan dapat/tidaknya disintesis oleh tubuh

Karakteristik Molekul Esensial Semi-esensial Non-esensial Mono amino, mono karboksilat (netral)

Valin Glisin AlaninLeusinIsoleusin

Diamino, mono karboksilat (basa)

Lisin Arginin

Mono amino, dikarboksilat (asam)

Asam GlutamatAsam Asparat

Mengandung OH Treonin SerinMengandung S Metionin Sistin SisteinAromatik Fenilalanin TirosinHeterosiklik Triptofan Histidin Prolin

Asam amino juga dapat dibedakan atas dua jenis yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial.

1) Asam Amino Esensial

Asam amino esensial diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.

Asam amino essensial adalah asam amino yang harus didatangkan dari luar tubuh manusia

karena sel – sel tubuh tidak dapat mensintesisnya. Sebagian besar asam amino ini hanya dapat

disintesis oleh sel tumbuhan, sebab untuk sintesisnya memerlukan senyawa nitrat anorganik.

Contoh : Isoleusin, Leusin, Lisin, Metionin, Fenilalanin, Treosin, Valin dan Triptofan

11 | P a g e

Jenis- jenis asam amino essensial :

1. Leucine (Leu, L), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)

12 | P a g e

Nama Rantai Sisi

Fenilalanin Aromatik non-polar Phe F

Isoleusin Rantai bercabang Ile I

Leusin Rantai bercabang Leu L

Lisin Positif basa Lys K

Metionin Polar tak bermuatan Met M

Treonin Polar tak bermuatan Thr T

Triptofan Aromatik polar Trp W

Valin Rantai bercabang Val V

Arginin (separuh

ess.)

Positif basa Arg R

Histidin (separuh

ess.)

Positif basa His H

Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging, susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin.

Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein. Ia mutlak diperlukan dalam perkembangan anak-anak dan dalam kesetimbangan nitrogen bagi orang dewasa. Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan pembentukan protein otot.

2. Isoleucine (Ile, I), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)

13 | P a g e

Isoleusina adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA. Rumus kimianya sama dengan leusin tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang berbeda. Isoleusina bersifat hidrofobik (tidak larut dalam air) dan esensial bagi manusia.

Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan stereoisomer seperti treonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu bentuk saja.

14 | P a g e

3. Valine (Val,V), (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)

Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana officinalis). Sifat valina dalam air adalah hidrofobik (‘takut air’) karena ia tidak bermuatan. Pada penyakit anemia “bulan sabit” (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sickle-cell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain yang hidrofilik (‘suka air’), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara efektif.

Valina diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju) dan biji-bijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil).

4. Lycine (Lys, K)

Lisina (bahasa Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisina tergolong esensial bagi manusia dan kebutuhan rata-rata per hari adalah 1- 1,5 g. Lisina menjadi kerangka bagi niasin(vitamin B1). Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisina juga dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes.

15 | P a g e

Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya, biji polong-polongan kaya akan asam amino ini.

Pellagra adalah suatu penyakit akibat kekurangan suatu vitamin, biasanya disebabkan

oleh kekurangan Niacin (vitamin B3) dalam makanannya dan sudah kronis . Hal tersebut

bisa disebabkan karena menurunnya asupan niacin atau tryptophan, dan kemungkinan

karena asupan leucine yang berlebihan.Penyakit Pellagra   juga bisa disebabkan oleh

kelainan metabolisme protein, seperti pada karsinoid sindrom. Kekurangan Asam Amino

Lysine dapat juga menyebabkan kekurangan Niacin, hal ini berarti bahwa potensi lain

penyebab pellagra adalah kekurangan asam amino lysine.

Pellagra adalah penyakit kulit (pella, peals = kulit; agra = terjangkit) yang di-sebabkan

oleh kekurangan vitamin B (B2, B12, B-complex, dan asam nikotinik) sehingga

menimbulkan gangguan kulit dan penyakit perut (diare). Gangguan kulit itu bisa berupa

dermatitis (radang kulit), bisa berupa glossitis (radang pada lidah), atau somatitis (radang

pada jaringan otot yang lunak dalam mulut).

Pellagra Psikosis

Pellagra adalah penyakit kulit (Pella, gemuruh kulit =; Agra = terinfeksi) yang disebabkan

oleh kekurangan vitamin B (B2, B12, B-kompleks, dan asam nikotinat), sehingga

menimbulkan gangguan kulit dan penyakit perut (diare) . Gangguan Kulit yang dapat

mencakup dermatitis (radang kulit), mungkin merupakan glossitis (radang lidah), atau

somatitis (radang jaringan lunak dalam mulut).

Pellagra gejala gangguan psikologis ini, yaitu:

Cepat marah, cepat menjadi sulit, kurang mampu bekerja sama, dan merasa tidak memiliki

tujuan,|

Jika gangguan sangat ekstrim, sehingga ada gangguan dalam sistem sarafsentral; pasien

yang menderita neurastenia, mudah lelah, menjadi pelupa, pikirannya menjadi bingung,

kurang antusias, dan tidak ada upaya tikar ‘,|

Selalu bingung, ada disorientasi, gangguan pada fungsi memori disertai dengan halusinasi,|

Kadang-kadang “manis-senang” (manis dan keributan), tapi kadang-kadang menjadi

depresi di alam agitatif, dan|

Cepat dan marah tidak paranoia-khayalan delusi. Kepribadian individu sebelum sakit

sangat berpengaruh terhadap munculnya gejala sebelumnya. Gejala-gejala mental ini

menghilang jika diberi makan yang layak dan disertai dengan penjagaan dan pengawasan|

 

16 | P a g e

Penyakit Defisiensi Vitamin B1.   Pellegra (kekurangan Vitamin B3),

Pellagra adalah penyakit kekurangan vitamin paling sering disebabkan oleh kekurangan

kronis dari niacin (vitamin B3) dalam makanan. Hal ini dapat disebabkan oleh penurunan

asupan niacin atau triptofan, dan mungkin juga oleh konsumsi berlebihan leusin. Hal ini

juga dapat mengakibatkan perubahan dalam metabolisme protein pada gangguan seperti

sindrom karsinoid. Kekurangan dari lisin asam amino dapat menyebabkan kekurangan

niacin juga.

Asam Nicotinic memainkan peran penting dalam proses selular yang disebut Respirasi.

Respirasi adalah proses dimana nutrisi (khususnya gula, atau glukosa) dan oksigen diolah

melalui reaksi kimia menjadi energi yang dihasilkan dan disimpan, sisanya karbon dioksida

dan limbah yang dibuang keluar tubuh. Proses ini benar-benar penting bagi fungsi sel

dasar, dan begitu juga dengan fungsi tubuh secara keseluruhan.

Niacin adalah vitamin B yang ditemukan dalam makanan seperti ragi, hati, daging, ikan,

sereal gandum dan roti, dan kacang-kacangan. Niasin juga dapat diproduksi dalam tubuh

dari asam amino esensial yang disebut tryptophan. Kebutuhan tubuh akan niacin

tergantung pada usia, jenis kelamin, ukuran tubuh, dan tingkat aktivitas setiap individu.

Kebutuhan Niasin berkisar dari 5 mg pada bayi sampai 20 mg pada orang dewasa tertentu.

Apabila niasin ini tidak tercukupi maka berakibat Pellagra.

Gejala Pellagra:

Gejala Pellagra secara klasik digambarkan dengan  4D1K: Diare, Dermatitis, Demensia dan

Kematian.

Berikut Gejala selengkapnya :

Terlalu sensitif terhadap sinar matahari.

Sikap Agresi yang berlebihan.

Dermatitis, alopecia, edema pada kulit.

Bercak seperti bekas luka berwarna kemerahan pada kulit.

Insomnia

Lemah.

Gangguan Mental.

17 | P a g e

Ataksia , kelumpuhan anggota tubuh dan neuritis perifer.

Diare.

Dilated cardiomyopathy : Gangguan di mana ruang jantung membesar

karena otot jantung melemah dan tidak dapat memompa secara efektif.

Akhirnya demensia (pikun)

Gangguan Psycho-sensori ( terganggu oleh lampu terang, mudah terganggu

bau tertentu yang menyebabkan mual dan muntah, pusing setelah gerakan

tiba-tiba)

Gangguan psycho-motor (gelisah, tegang dan emosi tinggi).

Gangguan emosional.

 

5. Tryptophan (Trp, W)

Triptofan; merupakan asam amino esensial, ini merupakan beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju.

Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan). Gugus fungsional yang dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam kerangka indol. Prekursor adalah zat atau bahan pemula atau bahan kimia tertentu yang dapat digunakan sebagai bahan baku atau penolong untuk keperluan proses produksi industry dan apabila disimpangkan dapat

digunakan dalam memproses pembuatan narkotika dan atau psikotropika.Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu vitamin).

18 | P a g e

6. Methionine (Met, M)

Metionin: bersifat esencial. Oleh sebab itu, harus di ambil dari bahan pangan. Sumber utama metionin adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu murni, beberapa jenis keju, sayuran (bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu tempe).

Metionin, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang memiliki atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk membentuk RNA) karena kode untuk metionin sama dengan kode awal (start) untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionin awal ini tidak akan terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses pascatranskripsi. Asam amino ini bagi manusia bersifat esensial.

7. Threonine (Thr, T)

Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan biji wijen. Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder.

Secara struktural, treonin memiliki dua pusat perputaran sehingga ada empat kemungkinan stereoisomer untuk treonin, atau dua diastereomer bagi L-treonin. Meskipun demikian, nama L-treonin hanya dipakai untuk satu enantiomer: asam (2S,3R)-2-amino-3-hidroksibutanoat. Diastereomer kedua, (2S,3S), yang jarang muncul di alam, dinamakan L-allo-treonin. Rantai samping treonin dapat mengalami glikolisasi dengan atom oksigen.

19 | P a g e

8. Phenylalanine (Phe, F)

Fenilalanina adalah suatu asam amino penting dan banyak terdapat pada makanan, yang bersama-sama dengan asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompokasam amino aromatik yang memiliki cincin benzena.

Dalam keadaan normal, fenilalanina diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh. Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria atau fenilalaninemiaatau fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan fenilalanina tertimbun dalamdarah dan dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan secara genetik: tubuh tidak mampu menghasilkan enzim pengolah asam amino fenilalanina, sehingga menyebabkan kadar fenilalanina yang tinggi di dalam darah, yang berbahaya bagi tubuh.

20 | P a g e

2) Asam Amino Non Esensial

Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diprosuksi sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam amino esensial.

Jenis-jenis asam amino non-essensial :

1. Aspartic Acid (Asp, D)

Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya.

Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.

GLUKONEOGENESISPada dasarnya glukoneogenesis adalah sintesis glukosa dari senyawa bukan karbohidrat, misalnya asam laktat dan beberapa asam amino. Proses glukoneogenesis berlangsung terutama dalam hati. Asam laktat yang terjadi pada proses glikolisis dapat dibawa oleh darah ke hati. Di sini asam laktat diubah menjadi glukosa kembali melalui serangkaian reaksi dalam suatu proses yaitu glukoneogenesis (pembentukan gula baru). Glukoneogenesis yang dilakukan oleh hati atau ginjal, menyediakan suplai glukosa yang tetap. Kebanyakan karbon yang digunakan untuk sintesis glukosa akhirnya berasal dari katabolisme asam amino. Laktat yang dihasilkan dalam sel darah merah dan otot dalam keadaan anaerobik juga dapat berperan sebagai substrat untuk glukoneogenesis. Glukoneogenesis mempunyai banyak enzim yang sama dengan glikolisis, tetapi demi alasan termodinamika dan pengaturan, glukoneogenesis bukan kebalikan dari proses glikolisis karena ada tiga tahap reaksi dalam glikolisis yang tidak reversibel, artinya diperlukan enzim lain untuk reaksi kebalikannya.

glukokinase1. Glukosa + ATP Glukosa-6-fosfat + ADP

fosfofruktokinase2. Fruktosa-6-fosfat + ATP fruktosa-1,6-difosfat + ADP

21 | P a g e

piruvatkinase3. Fosfenol piruvat + ADP asam piruvat + ATP

2. Alanine (Ala, A)

Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satu asam amino bukan esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin

Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan dalam daur alanina.

3. Serine (Ser, S)*

Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada proteinhewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902.

Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai

22 | P a g e

gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serina pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian.

Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serina juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota

4. Arginin*

Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.

Bagi anak-anak, asam amino ini esensial. Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.

1. Apa itu Arginine?

arginine merupakan asam amino non esensial dimana tubuh dapat membentuk asam amino ini dengan menggunakan

asam amino lainnya dalam siklus urea didalam hati. arginine merupakan asam amino non esensial yang merupakan

prekursor penyedia amine (-NH3) untuk asam amino lain seperti glutamin, prolin dan ptrescine (via ornitin). Karena

arginine dapat disintesis,terkadang kita menganggap bahwa arginine tidak perlu disuplementasi dalam makanan karena

makanan yang banyak mengandung protein sudah cukup menggantikan arginine karena arginine dapat disintesis dengan

menggunakan protein yang masuk. Namun perlu mendapat catatan, bahwa proses pembuatan arginine tidak dapat

mengkompensasi kebutuhan arginine yang diperlukan oleh tubuh, terutama dalam kondisi sakit, sehingga arginine perlu

mendapat perhatian pada kondisi sakit.

2. Apa peran asam amino arginine?

asam amino arginine ternyata memiliki peran yang sangat menarik disamping sebagai penyedia amine dalam siklus urea.

asam amino arginine ternyata memiliki peran dalam sintesis nitric oxide (NO) yang memiliki peran yang terintegrasi

dengan fungsi sistem imunitas dan memiliki peran dalam respon vaskuler pada kondisi sepsis. Hal ini tentu saja

memberikan sebuah konsep baru bahwa asam amino arginine berperan penting dalam meningkatkan respon pasien

terhadap inflamasi dan infeksi.

3. Benarkah asam amino arginine bukan merupakan asam amino esensial?

Pada beberapa hewan coba seperti tikus, kucing dan anjing, pembatasan konsumsi asam amino arginine memang

berdampak pada gangguan pertumbuhan hewan tersebut. Namun hal ini tidak ditemukan pada manusia. Akan tetapi, pada

kondisi tertentu, asam amino arginine menjadi asam amino yang esensial dan diperlukan seperti pada bayi dengan BBLR (

23 | P a g e

4. Arginine dan penyembuhan luka

arginine ternyata memiliki peran dalam penyembuhan luka (mitogenesis). Arginine mampu meningkatkan kadar

hydroxiproline yang merupakan komponen penyusun pembentukan collagen. Penelitian lain menunjukkan bahwa arginine

mampu meningkatkan kadar insulin like growth factor-1 (IGF-1) yang berperan dalam mitogenesis sehingga mampu

mempercepat penyembuhan luka.

5. Arginine dan TBC

sebuah penelitian menunjukkan bahwa suplementasi arginine mampu meningkatkan respon klinis pada penderita TBC

dibandingkan dengan kelompok yang tidak mendapat suplementasi arginine. Hal ini disebabkan karena arginine

merupakan komponen pembentuk NO yang mampu meningkatkan imunitas pada penderita TBC.

6. Benarkah Arginine aman dikonsumsi?

Untuk menjawab pertanyaan ini tidaklah mudah dan masih perlu penelitian yang lebih mendalam mengenai keamanan dari

asam amino arginine. Hal ini disebabkan karena masih terdapat data yang kontroversial dalam penggunaan arginine dan

kurangnya penelitian mengenai arginine. Penelitian yang dilakukan pada penderita kanker payudara menunjukkan bahwa

suplementasi arginine malah mampu meningkatkan pertumbuhan kanker payudara dibandingkan plasebo. Namun sebuah

review menunjukkan bahwa tidak ada data yang adekuat yang mengatakan bahwa arginine mampu meningkatkan angka

mortalitas pada penderita tumor/kanker.

Pemberian asam amino arginine ternyata mampu menyebabkan gangguan keseimbangan asam amino lysine dalam darah.

Hal ini disebabkan karena asam amino arginine dan lisin saling berkompetisi dalam proses eksresi di dalam ginjal. kadar

arginine yang berlebihan akan menyebabkan ekskresi asam amino lysine dalam urine sehingga penggunaan suplementasi

asam amino arginine dalam jangka panjang perlu memperhatikan keseimbangan komposisi asam amino dalam

individu/pasien.

Isu lain muncul ketika asam amino arginine digunakan dalam manajemen pasien kritis karena sifatnya yang

immunomodulasi. Hal ini kemudian menimbulkan isue “systemic inflammation might be undesirably intensified by immune-

enhancing nutrients like arginine in critically ill patients” yang artinya bahwa inflamasi sistemik akan terjadi apabila pasien

kritis diberikan nutrisi yang berperan dalam meningkatkan sistem imun seperti arginine. Isu ini menjadi sangat fenomenal

di dunia para ahli gizi dan praktisi karena pernyataan tersebut timbul akibat review dari beberapa penelitian. Namun,

review yang dilakukan ulang oleh para ahli menemukan bahwa pernyataan tersebut lemah karena data yang digunakan

masih sangat sedikit dan lemah. Namun kita sebagai klinisi dan ahli gizi perlu mempertimbangkan penggunaan arginine

pada pasien kritis agar lebih berhati-hati dan memerlukan monitoring dan pengawasan yang ketat pada pasien sehingga

pemberian arginine harus berbasis bukti.

7. Berapa kadar arginine yang aman untuk dikonsumsi/diberikan kepada pasien?

asam amino arginine dari diet yang aman diberikan pada pasien berkisar antara 2-6 gram/hari yang mudah untuk dicukupi

dari daging, telur dan hati karena 5% dari total protein dalam bahan makanan tersebut merupakan arginine. Namun dosis

suplemen arginine yang aman diberikan kepada pasien masih belum mendapatkan hasil yang pasti. Beberapa peneliti

telah menguji cobakan pada dosis >10 g/hari namun tidak menemukan adanya toksisitas atau efek samping dalam

pemberian arginine. Akan tetapi kita perlu memperhatikan kondisi dari pasien karena dosis yang tepat belum ditemukan

dan masih memerlukan penelitian lebih mendalam.

5. Sistein

24 | P a g e

Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.

Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay, melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta bulu unggas.

6. Asam glutamate

Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).

Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial.

Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan.

Peran dari glutamat adalah merangsang saraf-saraf tertentu. Maka dari itu glutamat disebut sebagai neurotransmitter atau penghantar

informasi. Asam amino glutamat pertama kali ditemukan oleh seorang profesor dari Tokyo University bernama profesor Kukunae Ikeda pada

tahun 1908. Rahasia kelezatan makanan berasal dari asam glutamat yang terdapat di dalam rumput laut.

Dan memang rumput laut sudah menjadi rahasia dapur orang Jepang sejak ratusan tahun lalu. Jika anda perhatikan, masakan jepang

mayoritas memang melibatkan rumput laut, seringnya yang dikeringkan dan disebut sebagai Nori. Sejak terungkapnya penemuan ini,

25 | P a g e

Jepang kemudian memproduksi asam glutamat dengan cara mengekstraknya dari bahan alami. Dari pengembangan teknologi industri

makanan ini, maka pada tahun 1965 ditemukan cara yang lebih maju, yakni dengan menghasilkan MSG dari proses fermentasi. Dengan

cara ini, maka MSG yang dihasilkan bisa langsung dalam jumlah besar.

Bagaimana kerja MSG itu?

Namun yang masih menjadi pertanyaan adalah, bagaimana kinerja MSG hingga dapat melezatkan masakan? Padahal MSG sendiri tidak

memiliki rasa. Ketika dicampur dnegan bahan makanan tertentu, maka akan menimbulkan sensasi rasa yang lezat. Hal ini dikarenakan

glutamat berfungsi sebagai neurotransmitter yang mengirimkan sinyal ke otak. Sinyal ini kemudian diterjemahkan oleh otak sebagai sensasi

gurih dan lezat pada makanan. Namun tambahan rasa lezat ini tidak berlaku pada semua jenis makanan. Glutamat hanya bereaksi sebagai

neurotransmitter pada makanan yang memiliki rasa dasar asin dan asam, seperti pada gulai dan sayur. Itulah kenapa MSG tidak diberikan

pada masakan atau minuman yang berasa manis atau obat yang pahit karena justru akan menimbulkan reaksi yang lain yang seringnya

tidak sesuai dengan harapan.

7. Glutamin

Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetikstandar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.

Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS.

8. Glisin*

Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya.

26 | P a g e

Glisina merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung glisina. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisina.

Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan dalam sistem sarafsebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).

9. Histidin*

Bagi manusia histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Rantai samping imidazol dan nilai pKa yang relatif netral (yaitu 6,0) berarti bahwa perubahan sedikit saja pada pH sel akan mengubah muatannya. Sifat ini menjadikan histidin sering menjadi bagian dari gugus katalitik pada enzim maupun ligankoordinasi pada metaloprotein.

Histidin menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino. Terdapat dua enantiomer histidin yaitu D-histidin dan L-histidin, namun yang lebih dominan adalah L-histidin (atau S-histidin).

10. Prolin

Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus aminasekunder (-NH-). Beberapa pihak

27 | P a g e

menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat.

Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.

11. Tyrosin*

Tirosina (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto.

Pembentukan tirosina menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi “serangan” dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).

Tirosina tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosina hidroksilase, tirosina diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakitParkinson.

Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosina sebagai bahan baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.

28 | P a g e

12. Asparagin

Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.

Asparagina merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.

Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk turunannya) kaya akan asparagina

2.6 Peranan Asam Amino

Asam amino merupakan unit pembangun protein, di dalam tubuh, asam amino atau protein berfungsi sebagai zat pembangun, yaitu menyediakan bahan-bahan yang sangat berperan dalam proses pertumbuhan dan pemeliharaan jaringan tubuh. Protein bekerja sebagai pengatur semua proses yang berlangsung di dalam tubuh dan sebagai sumber energi jika karbohidrat dan lemak tidak dapat mencukupi keperluan tubuh. Selain fungsi tersebut hampir semua asam amino memiliki fungsi khusus, yaitu sbb:

1. Leucine (Leu, L)

Pemacu fungsi otak. 

Menambah tingkat energi otot. 

Membantu menurunkan kadar gula darah yang berlebihan. 

Membantu penyembuhan tulang, jaringan otot dan kulit (terutama untuk mempercepat penyembuhan luka post - operative).

Membantu mencegah penyusutan otot Membantu pemulihan pada kulit dan tulang

2. Isoleucine (Ile, I)

Diperlukan untuk pertumbuhan yang optimal. 

Perkembangan kecerdasan. 

Mempertahankan keseimbangan nitrogen tubuh. 

29 | P a g e

Diperlukan untuk pembentukan asam amino non esensial lainnya. 

Penting untuk pembentukan haemoglobin dan menstabilkan kadar gula darah (kekurangan dapat memicu gejala hypoglycemia).

Membantu mencegah penyusutan otot

Membantu dalam pembentukan sel darah merah

3. Valine (Val,V)

Memacu kemampuan mental. 

Memacu koordinasi otot. 

Membantu perbaikan jaringan yang rusak. 

Menjaga keseimbangan nitrogen.

Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan, phenylalanine, tyrosine) ke otak

4. Lycine (Lys, K)

Bahan dasar antibodi darah. 

Memperkuat sistem sirkulasi. 

Mempertahankan pertumbuhan sel-sel normal. 

Bersama proline dan Vitamin C akan membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh lainnya (cartilage dan persendian)

Menurunkan kadar triglyserida darah yang berlebih. 

5. Tryptophan (Trp, W) Meningkatkan penggunaan dari vitamin B kompleks.  Meningkatkan kesehatan syaraf. Menstabilkan emosi.  Meningkatkan rasa ketenangan dan mencegah insomnia (membantu anak yang hiperaktif).  Meningkatkan pelepasan hormon pertumbuhan yang penting dalam membakar lemak untuk

mencegah obesitas dan baik untuk jantung.  Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)

6. Methionine (Met, M)

Penting untuk metabolisme lemak. 

Menjaga kesehatan hati, menenangkan syaraf yang tegang. 

Mencegah penumpukan lemak di hati dan pembuluh darah arteri terutama yang mensuplai darah ke otak, jantung dan ginjal. 

Penting untuk mencegah alergi, osteoporosis, demam rematik dan toxemia pada kehamilan serta detoxifikasi zat-zat berbahaya pada saluran cerna. 

Prekusor dari cysteine dan creatine

30 | P a g e

Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi jaringan baru pada hati dan ginjal

7. Threonine (Thr, T)

Diperlukan untuk pertumbuhan yang optimal. 

Perkembangan kecerdasan. 

Mempertahankan keseimbangan nitrogen tubuh. 

Diperlukan untuk pembentukan asam amino non esensial lainnya. 

Penting untuk pembentukan haemoglobin dan menstabilkan kadar gula darah (kekurangan dapat memicu gejala hypoglycemia). 

Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi

Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati

Komponen penting dari kolagen

8. Phenylalanine (Phe, F)

Diperlukan oleh kelenjar tiroid untuk menghasilkan tiroksin yang akan mencegah penyakit gondok. 

Dipakai untuk mengatasi depresi juga untuk mengurangi rasa sakit akibat migrain, menstruasi dan arthritis. 

Menghasilkan norepinephrine otak yang membantu daya ingat, mood, fokus mental dan daya hafal.

Mengurangi obesitas. merupakan asam amino esensial yang menjadi bahan baku bagi pembentukan katekolamin. 

Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi tranmisi impuls saraf. 

Prekursor untuk tyrosine

Digunakan dalam terapi depresi

Asam Amino Non Esensial

1. Aspartic Acid (Asp, D)

Membantu perubahan karbohidrat menjadi energi sel. 

Melindungi hati dengan membantu mengeluarkan amonia berlebih dari tubuh. 

Membantu fungsi sel dan pembentukan RNA/DNA. 

Sebagai pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. 

Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibody.

2. Glyicine (Gly, G)

31 | P a g e

Meningkatkan energi dan penggunaan oksigen di dalam sel. 

Penting untuk kesehatan sistem syaraf pusat. Penting untuk menjaga kesehatan kelenjar prostat. 

Mencegah serangan epilepsi dan pernah dipakai untuk mengobati depresi. 

Diperlukan sistem imun untuk mensintesa asam amino non esensial. 

Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam produksi energi)

Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen dan berpotensi menghambat keinginan akan gula

3. Alanine (Ala, A)

Memperkuat membran sel. 

Membantu metabolisme glukosa menjadi energi tubuh. 

Membantu tubuh mengembangkan daya tahan

Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot dan jaringan lain untuk mendapatkan energi dari asam amino

4. Serine (Ser, S)

Membantu pembentukan lemak pelindung serabut syaraf (myelinsheaths). 

Penting dalam metabolisme lemak dan asam lemak, pertumbuhan otot dan kesehatan sistem imun. 

Membantu produksi antibodi dan immunoglobulin

5. Sistein

Membantu kesehatan pankreas. 

Menstabilkan gula darah dan metabolisme karbohidrat. 

Mengurangi gejala alergi makanan dan intoleransi. 

Penting untuk pembentukan kulit, terutama penyembuhan luka bakar dan luka operasi.

Membantu penyembuhan kelainan pernafasan seperti bronchitis. 

Meningkatkan aktifitas sel darah putih melawan penyakit.  

Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang putih, bawang bombai, brokoli, havermoth, dan inti bulir gandum.

6. Asam glutamate

Merupakan bahan bakar utama sel-sel otak bersama glukosa. 

32 | P a g e

Mengurangi ketergantungan alkohol dan menstabilkan kesehatan mental. Karena ion glutamat yang dapat merangsang beberapa type saraf yang ada pada lidah manusia,  glutamat dimanfaatkan dalam industri penyedap rasa. 

Dalam keseharian didapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG.

7. Glutamin

Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. 

8. Glisin*

Meningkatkan energi dan penggunaan oksigen di dalam sel. 

Penting untuk kesehatan sistem syaraf pusat. Penting untuk menjaga kesehatan kelenjar prostat. 

Mencegah serangan epilepsi dan pernah dipakai untuk mengobati depresi. 

Diperlukan sistem imun untuk mensintesa asam amino non esensial. 

9. Histidin*

Memperkuat hubungan antar syaraf khususnya syaraf organ pendengaran. 

Telah dipakai untuk memulihkan beberapa kasus ketulian. 

Perlu untuk perbaikan jaringan. Perlu dalam pengobatan alergi, rheumatoid arthritis, anemia. 

10. Prolin

Sebagai bahan dasar glutamic acid. 

Bersama lycine dan vitamin C akan membentuk jaringan kolagen yang penting untuk menjaga kecantikan kulit. 

Memperkuat persendian, tendon, tulang rawan dan otot jantung.

Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga keseimbangan osmotik sel.

11. Tyrosin*

Memperlambat penuaan sel. 

Menekan pusat lapar di hipotalamus. 

Membantu produksi melanin. 

Penting untuk fungsi kelenjar adrenal, tiroid dan pituitary. 

33 | P a g e

Penting untuk pengobatan depresi, alergi dan sakit kepala. 

12. Asparagin

Diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan di perlukan pula dalam transformasi asam amino. 

2.7 Metabolisme Asam Amino

Proses Yang Terjadi Dalam Metabolisme Asam Amino

Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam amino.

Metabolisme protein akan tersusun atas jumlah asam amino yang membentuk rangkaian sederhana dengan diikat oleh unsur kimiawi lainnya seperti peptida. Protein-protein tersebut akan membentuk semacam gugus amina dan gugus karboksil yang terjaring dalam darah. Jumlah peptida dalam protein sendiri sangat beragam ada yang mencapai 10 hingga 100 asam amino. Selain itu protein juga memiliki jenis sebagai hasil dari senyawa kimia yang berada pada tubuh kita misalnya ada unsur glikoprotein yang banyak mengandung karbohidrat, ada pula lipoprotein yang banyak mengandung lipid. Jika asam amino dalam metabolisme protein sudah lengkap terangkai maka akan memiliki fungsi tersendiri. Seperti membangun sel-sel yang rusak akibat kondisi tubuh yang tidak stabil, membentuk zat-zat pengatur yaitu enzim dan hormon serta membentuk zat inti untuk energi yang setara dengan 4,1 kalori.

Proses dalam metabolisme asam amino:

Proses dekarboksilasi (decarboxylation process)

Memisahkan gugusan karboksil dari asam amino, sehingga terjadi ikatan baru yang merupakan zat antara yang masih mengandung nitrogen.

Dekarboksilasi biosintetik asam amino menjadi amina yang umum meliputi:

triptofan menjadi triptamina fenilalanina menjadi feniletilamina tirosina menjadi tiramina

34 | P a g e

histidina menjadi histamina serina menjadi etanolamina asam glutamat menjadi GABA lisina menjadi kadaverina arginina menjadi agmatina ornitina menjadi putresina 5-HTP menjadi serotonin L-DOPA menjadi dopamina

Proses transaminasi (transamination process)

Pemindahan gugusan asam amino (NH2) dari suatu asam amino ke ikatan lain yang biasanya asam keton sehingga terjadi asam amino.

Transaminasi adalah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus amino dari asam amino yang satu ke asam amino yang lainnya. Pada proses ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena setiap gugus amino yang lepas diikat oleh senyawa keton. Gugus amino tersebut dipindahkan pada salah satu dari tiga senyawa keton yaitu asam piruvat, oksaloasetat atau α ketoglutarat. Proses transaminasi terjadi pada mitokondria dan ada pula yang terjadi pada sitoplasma. Proses transaminasi ini dibantu oleh dua enzim yaitu alanin transaminasi dan glutamat transaminasi yang berfungsi sebagai katalisator. Alanin transaminasi mempunyai suatu kelebihan tersendiri pada asam piruvat-alanin sebagai satu pasang substrat tetapi tidak kepada asam asam amino yang lain. alanin transaminasi terdapat dalam jumlah banyak, oleh karena itu alanin transaminasi yang di hasilkan dari proses transaminasi diubah menjadi glutamat transaminasi. glutamat transaminasi mempunyai kelebihan tersendiri terhadap glutamate-ketoglutarat sebagai satu pasang substrat dan seperti alanin transaminasi yang tidak memiliki kelebihan terhadap pasangan asam amino yang lain. Kerja dari enzim enzim transaminasi tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim.

Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi berikut :

35 | P a g e

                                                                          

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrat.

Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

Enzim penting: alanin transaminase, glutamat transaminaseReaksi:* alanin taransaminaseasam amino + asam piruvat ↔ asam α keto + alanin* glutamat transaminaseasam amino + asam α ketoglutarat ↔ asam α keto + asam glutamat Reaksi ini bersifat reversibel Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto Alanin transaminase dapat mengubah berbagai jenis asam amino menjadi alanin,selama asam piruvat ada Glutamat transaminase dapat mengubah berbagai jenis asam amino menjadi asam glutamat Apabila jumlah alanin transaminase banyak maka alanin akan diubah menjadi asam glutamat oleh enzim alanin-glutamat transaminase Jadi, walaupun ada beberapa jalur transaminasi tapi asam ketoglutarat merupakan akseptor gugus amino terakhir, sehingga hasil transaminasi keseluruhan adalah asam glutamat

Proses deaminasi (deamination process)

36 | P a g e

Memisahkan gugusan amino (NH2) dari suatu asam amino. Biasanya diikuti produksi asam alfa keto yang bila dioksidasi sempurna menjadi CO2 + H2O atau disintesa menjadi aseto asetat mengikuti metabolisme asam lemak.

Deaminasi adalah suatu reaksi kimiawi pada metabolisme yang melepaskan gugus amina dari moleku senyawa asam amino. Gugus amina yang terlepas akan terkonversi menjadiamonia.

Pada manusia, deaminasi terutama terjadi pada hati, walaupun asam glutamat juga mengalami deaminasi pada ginjal. Proses deaminasi dalam lingkungan aerobik akan menghasilkan asam okso, disebut deaminasi oksidatif dan terjadi terutama di dalam hati.

Asam glutamat merupakan satu-satunya asam amino yang mengalami deaminasi oksidatif, karena senyawa ini merupakan akhir dari setiap reaksi transaminasi. Pada reaksi deaminasi oksidatif, asam glutamat dikonversi menjadi bentuk asam ketonnya dengan pergantian gugus amina menjadi gugus keton.

Hasil reaksi berupa dua senyawa produk yaitu asam ketoglutarat-alfa dan amonia.

Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam beberapa sel misalnya bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutaman dehidrogenase sebagai katalis.

Asam glutamat + NAD+  →  asam α ketoglutarat + NH4+  + NADH + H+

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+ . selain NAD+

glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai akseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino.

 Dua jenis dehidrogenase lain yang penting ialah L-asam amino oksidase dan D-asam amino oksidase.

L – R – CH – COOH  + E – FMN → R – C – COOH + NH3 + E – FADH2

│ ║ NH2 O

 L-asam amino oksidase adalah enzim flavoprotein yang mempunyai gugus prostetik flavinmononukleotida (FMN). Enzim ini terdapat dalam sel hati pada endoplasmik retikulum dan

37 | P a g e

bukan merupakan enzim yang penting. D – asam amino oksidase adalah juga enzim flavoprotein dan merupakan katalis pada reaksi:

P – R – CH – COOH + E – FAD → R – C – COOH + NH3 + E – FADH2

│ ║ NH2    O

Enzim ini mempunyai FAD sebagai gugus prospetik dan terdapat dalam sel hati. Oleh karena D-asamamino jarang terdapat dalam tubuh manusia, maka fungsi D-asam amino oksidase.

 Proses deaminasi asam amino dapat terjadi secara oksidatif dan non oksidatif. Contoh asam amino yang mengalami proses deaminasi oksidatif adalah asam glutamat. Reaksi degradasi asam glutamat dikatalis oleh enzim L-glutamat dehidrogenase  yang dibantu oleh NAD atau NADP.

 Deaminasi non oksidatif adalah penghilangan gugus amino dari asam amino serin yang dikatalis oleh enzim serindehidratase. Asam amino teronin juga dapat mengalami deaminasi non oksidatif dengan katalis kreonin dehidratase menjadi keto butirat.

Deaminasi oksidatif adalah proses pemecahan (hidrolisis) asam amino menjadi asam keto dan ammonia (NH4

+), secara skematik digambarkan sebagai berikut:

Deaminasi atau proses tersingkirnya gugus amino dari basa. Reaksi deaminasi dapat terjadi secara langsung atau melalui reaksi transdeaminasi. Dalam reaksi transdeaminasi, mula-mula asam amino diubah menjadi senyawa lain yang dapat dideaminasi lebih lanjut untuk menghasilkan amonia. Contoh proses reaksi deaminasi oksidatif adalah seperti di bawah ini :

38 | P a g e

Berdasarkan reaksi di atas, glutamat mengalami proses deaminasi menghasilkan ion amonium (NH4

+). Selanjutnya ion amonium (NH4+) masuk ke dalam siklus urea. Atau secara

sederhana dapat dilihat pada reaksi berikut :

Deaminasi menghasilkan 2 senyawa penting yaitu senyawa nitrogen dan nonnitrogen.

Senyawa nonnitrogen yang mengandung gugus C, H, dan O selanjutnya diubah menjadi asetil Co-A untuk sumber energi melalui jalur siklus Kreb’s atau disimpan dalam bentuk glikogen.

Senyawa nitrogen dikeluarkan lewat urin setelah diubah lebih dahulu menjadi ureum.

Proses deaminasi kebanyakan terjadi di hati, oleh karena itu pada gangguan fungsi hati (liver) kadar NH3 meningkat. Pengeluaran (ekskresi) urea melalui ginjal dikeluarkan bersama urine.

39 | P a g e

BAB III

PENUTUP

3.1 Kesimpulan

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yng memiliki gugus fungsional karboksilat (-COOH) dan amina (biasanya –NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit :keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C “alfa”). Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya adalah sebagai penyusun protein yang sangat penting dalam organisme. Semua jaringan memiliki kemampuan untuk mensintesis asam amino non esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen

Berkaitan dengan hal ini, asam amino dikelompokkan menjadi 2 kategori yaitu:

Asam Amino EsensialMerupakan asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan.Macam-macam asam amino esensial:Alanine,Asparagine,Aspartate,Cysteine,Glutamat,Glutamine,Glycyne,Proline,Syerine,Tyrosyne. Asam Amino Non-EsensialMerupakan asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain.Macam-macam asam amino non-esensial: Arginine, Histidine, Isoleucine, Leucine, Lysine, Methionine, Phenylalanine, Threonine, Tyrptophan, Valine

Dalam tubuh mahluk hidup,masing-masing asam amino mengalami biosintesis,dengan proses yang berbeda-beda,tergantung pada jenis asam aminonya.

40 | P a g e

Daftar Pustaka

Anonim. 2000. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta: UI-PRESS.

Campbell, dkk. 2003. Biology Jilid I. Jakarta: Erlangga.

Kumala, Poppy. 1998.  Kamus Kedokteran Dorland. Jakarta: ECG.

Murray, Robert K. et all. 2002.  Biokimia Harper. Jakarta: ECG.

Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia Untuk Mahasiswa Keperawatan. Jakarta : UI Press.

Poerwo Soedarmo dan A. Djaeni Sediaoetama. 1973. Ilmu Gizi. Jakarta : Dian Rakyat.

Syaifuddin. 2009. Fisiologi Tubuh Manusia.   Jakarta : Salemba Medika.

Toha, Abdul Hamid A. 2005. Biokimia : Metabolisme Biomolekul. Bandung : Alfabeta.

41 | P a g e

Asam AminoDari sekitar 20 jenis asam amino yang dibutuhkan tubuh, sembilan di antaranya disebut sebagai asam amino esensial atau penting karena tubuh tidak bisa membentuknya dan harus didapat dari makanan.•Histidine, penting untuk pertumbuhan fisik dan mental yang sempurna, sebagai penyembuh diketahui dapat menanggulangi penyakit rematik.•Isoleucine, penting bagi pertumbuhan bayi dan keseimbangan nitrogen bagi orang dewasa.•Leucine, penting untuk pertumbuhan.•Lysine, dapat menolong menyembuhkan penya-kit herpes kelamin.•Methionine, diperlukan bagi produksi sulfur, menjaga kenormalan metabolisme, dan merangsang serotonin sehingga dapat menghilangkan kantuk.•Phenylalanine, dibutuhkan untuk produksi tyrosine yang penting bagi pertumbuhan.•Threonine dan Valine, menyeimbangkan nitrogen.•Tryptophan, untuk produksi serotonin pada otak.Asam amino yang lain disebut sebagai non-esensial karena tubuh dapat membentuknya. Fungsinya antara lain untuk menjaga kesehatan fungsi ginjal dan fungsi seksual pria seperti arginine, berguna menjaga fungsi hati seperti alanine, pengaturan tekanan darah dan fungsi seksual pria. Glutamic Acid dan Choline menjaga fungsi kesehatan otak. Proline untuk pembentukan kolagen dan penyerapan zat-zat gizi bagi tubuh.

Berikut ini asam-asam amino non esensial :1.ArgininAsam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial.Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah. Berikut ini beberapa informasi tentang Arginin, Arginin Memiliki rumus kimia C6H14N4O2, titik leburnya 244°C, masa jenisnya 1,165 g cm-3 , titik iso elktrik 10,76, nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-5-(diamino metilidenamino) pentanoat.

2.Asam aspartatAsam aspartat (atau sering disebut aspartat saja, karena terionisasi di dalam sel), merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya.Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam

42 | P a g e

glukoneogenesis. Berikut ini beberapa informasi tentang Asam aspartat, Asam aspartat Memiliki rumus kimia C4H7NO4, titik leburnya 270-271°C, masa jenisnya 1,23gcm-3 , titik iso elktrik 2,77, nama sistematiknya adalah Asam Asam 2S-2-aminobutandioat.

3.Asam glutamatAsam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan. Berikut ini beberapa informasi tentang Asam glutamat, Asam glutamat Memiliki rumus kimia C4H7NO4, Titik leburnya 247-249°C, masa jenisnya 1,538g cm-3, titik iso elktrik 3,22, nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-aminopentandioat.

4.AsparaginAsparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus. Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia. Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk turunannya) kaya akan asparagin. Berikut ini beberapa informasi tentang Asam glutamat, Asam glutamat Memiliki rumus kimia C4H8N2O3, Titik leburnya 235°C, masa jenisnya1,538g cm-3, nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-amino-3-karbamoil- propanoat.

5.GlisinGlisin (Gly, G) atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Glisin merupakan satu-satunya asam amino yang tidak memiliki isomer optik karena gugus residu yang terikat pada atom karbon alpha adalah atom hidrogen sehingga terjadi simetri. Jadi, tidak ada L-glisin atau D-glisin.Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Sebagai misal, glisin adalah satu-satunya asam amino internal pada heliks kolagen, suatu protein struktural. Pada sejumlah protein penting tertentu, misalnya sitokrom c, mioglobin, dan hemoglobin, glisin selalu berada pada posisi yang sama sepanjang evolusi (terkonservasi). Penggantian glisin dengan asam amino lain akan merusak struktur dan membuat protein tidak berfungsi dengan normal. Secara umum protein tidak banyak pengandung glisin. Perkecualian ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.Glisin merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisin dalam jumlah mencukupi. Glisin berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS). Berikut ini beberapa informasi tentang Glisin, Glisin Memiliki rumus kimia C2H5NO2, titik leburnya 290°C, masa jenisnya 1,607 g cm-3, titik iso elktrik 10,76, nama sistematiknya adalah Asam 2-aminoetanoat.

43 | P a g e

6.GlutaminGlutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamin dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.Glutamin merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamin dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS.Glutamin dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban yang berat. Berikut ini beberapa informasi tentang Glutamin, Glutamin Memiliki rumus kimia C5H10N2O3, titik leburnya 185°C, titik iso elktrik 5,65, nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-amino-4-karbamoil-butanoat

7.HistidinHistidin merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagi manusia histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Rantai samping imidazol dan nilai pKa yang relatif netral (yaitu 6,0) berarti bahwa perubahan sedikit saja pada pH sel akan mengubah muatannya. Sifat ini menjadikan histidin sering menjadi bagian dari gugus katalitik pada enzim maupun ligan koordinasi pada metaloprotein.Histidin menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino, Terdapat dua enantiomer histidin yaitu D-histidin dan L-histidin, namun yang lebih dominan adalah L-histidin (atau S-histidin). Berikut ini beberapa informasi tentang Histidin, Histidin Memiliki rumus kimia C6H9N3O2, titik leburnya 287°C, titik iso elktrik 7,59, nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-3-(3H-imidazol-4-il)propanoat.

8.ProlinProlin merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolin hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolin bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat.Adanya rantai siklik yang terbentuk antara gugus amina dan residu menyebabkan prolin memiliki karakter yang khas (relatif sangat kaku) dan menentukan konformasi protein secara kuat. Prolin dapat berperan sebagai pengubah struktur α-heliks dan juga sebagai titik belok bagi β-sheets.Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolin untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Prolin bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Berikut ini beberapa informasi tentang Prolin, Prolin Memiliki rumus kimia C5H9NO2, titik leburnya 221°C, titik iso elktrik 6,30, nama sistematiknya adalah Asam S-pirolidin-2-karboksilat

9.SerinSerin merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serin bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902. Sintesis serin (dan glisin) berawal dari oksidasi 3-fosfogliserat (3-PGA) yang membentuk 3-fosfohidroksipiruvat dan NADH. Reaksi transaminasi dengan asam glutamat menghasilkan 3-fosfoserin dan glisin, yang diikuti dengan dilepasnya fosfat.Serin penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa

44 | P a g e

purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain.Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serin pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian.Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serin juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota. Berikut ini beberapa informasi tentang Serin, Serin Memiliki rumus kimia C3H7NO3, Titik leburnya 228°C, masa jenisnya 1,537g cm-3, nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-3-hidroksipropanoat.

10.SisteinSistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sistein menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.Sistein mudah teroksidasi oleh oksigen dan membentuk sistin, senyawa yang terbentuk dari dua molekul sistein yang berikatan pada atom S masing-masing. Reaksi ini melepas satu molekul air (reaksi dehidrasi).Sumber utama sistein pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta bulu unggas, namun sejak tahun 2001 juga telah dapat diproduksi melalui fermentasi mikroorganisme.Serat wol dari domba juga banyak mengandung sistein. Bagi domba, sistein esensial yang harus dipasok dari rumput-rumputan yang dimakannya. Karena itu, jika rumput tidak tersedia domba tidak memproduksi wol. Namun demikian, domba transgenik yang memiliki enzim penghasil sistein (dari metionin) telah berhasil dikembangkan sehingga ketergantungan akan rumput menjadi berkurang. Berikut ini beberapa informasi tentang Serin, Serin Memiliki rumus kimia C3H7NO2S1, Titik leburnya 240°C, titik iso elktrik 5,07, nama sistematiknya adalah Asam 2R-2-amino-3-sulfanil-propanoat

11.TirosinTirosin (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto. Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosin. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi "serangan" dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).Dalam transduksi signal, tirosin memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosin). Bagi manusia, tirosin merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin. Tirosin tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosin hidroksilase, tirosin diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson. Tanaman opium

45 | P a g e

(Papaver somniferum) menggunakan tirosin sebagai bahan baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid. Berikut ini beberapa informasi tentang Serin, Serin Memiliki rumus kimia C9H11NO3, Titik leburnya 343°C, titik iso elktrik 5,66, nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-3-(4-hidroksi-fenil)-propanoat.

www.supamas.com/asam-amino-esensial.html - Tembolok

Asam amino adalah unsur2 yang membentuk protein. Kumpulan asam amino di sebut sebagai protein. Sebagai contoh sederhana pengandaian : sebuah bangunan bisa diartikan sebagai protein, sedangkan semen, batu-bata, atap, jendela, pintu, kayu dan bahan2 yang membentuk bangunan tersebut bisa diibaratkan sebagai asam amino.

Asam Amino sendiri di bagi menjadi 3 jenis :1. Asam amino essensial.2. Asam amino nonessendial.3. Asam amino essensial bersyarat.

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diprosuksi sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam amino esensial. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban yang keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat dari makanan maupun suplemen protein.

Jenis2 asam amino essensial :1. Leucine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)- Membantu mencegah penyusutan otot- Membantu pemulihan pada kulit dan tulang

2. Isoleucine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)- Membantu mencegah penyusutan otot- Membantu dalam pembentukan sel darah merah

3. Valine (BCAA = Branched-Chain Amino Acids = Asam amino dengan rantai bercabang)- Tidak diproses di organ hati, dan lebih langsung diserap oleh otot- Membantu dalam mengirimkan asam amino lain (tryptophan, phenylalanine, tyrosine) ke otak

4. Lycine- Kekurangan lycine akan mempengaruhi pembuatan protein pada otot dan jaringan penghubugn lainnya

46 | P a g e

- Bersama dengan Vitamin C membentuk L-Carnitine- Membantu dalam pembentukan kolagen maupun jaringan penghubung tubuh lainnya (cartilage dan persendian)

5. Tyyptophan- Pemicu serotonin (hormon yang memiliki efek relaksasi)- Merangsang pelepasan hormon pertumbuhan

6. Methionine- Prekusor dari cysteine dan creatine- Menurunkan kadar kolestrol darah- Membantu membuang zat racun pada organ hati dan membantuk regenerasi jaringan baru pada hati dan ginjal

7. Threonine- Salah satu asam amino yang membantu detoksifikasi- Membantu pencegahan penumpukan lemak pada organ hati- Komponen penting dari kolagen- Biasanya kekurangannya diderita oleh vegetarian

8. Phenylalanine- Prekursor untuk tyrosine- Meningkatkan daya ingat, mood, fokus mental- Digunakan dalam terapi depresi- Membantuk menekan nafsu makan

Jenis2 asam amino non-essensial :1. Aspartic Acid- Membantu mengubah karbohidrat menjadi energy- Membangun daya tahan tubuh melalui immunoglobulin dan antibodi- Meredakan tingkat ammonia dalam darah setelah latihan

2. Glyicine- Membantu tubuh membentuk asam amino lain- Merupakan bagian dari sel darah merah dan cytochrome (enzim yang terlibat dalam produksi energi)- Memproduksi glucagon yang mengaktifkan glikogen- Berpotensi menghambat keinginan akan gula

3. Alanine- Membantu tubuh mengembangkan daya tahan- Merupakan salah satu kunci dari siklus glukosa alanine yang memungkinkan otot dan jaringan lain untuk mendapatkan energi dari asam amino

47 | P a g e

4. Serine- Diperlukan untuk memproduksi energi pada tingkat sel- Membantuk dalam fungsi otak (daya ingat) dan syaraf

Jenis2 asam amino essensial bersyarat :1. Arginine (asam amino essensial untuk anak2)- Diyakini merangsang produksi hormon pertumbuhan- Diyakini sebagai pemicu Nitric Oxide (suatu senyawa yang melegakan pembuluh darah untuk aliran darah dan pengantaran nutrisi yang lebih baik) dan GABA- Bersama glycine dan methionine membentuk creatine

2. Histidine (asam amino essensial pada beberapa individu)- Salah satu zat yang menyerah ultraviolet dalam tubuh- Diperlukan untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih- Banyak digunakan untuk terapi rematik dan alergi

3. Cystine- Mengurangi efek kerusakan dari alkohol dan asap rokok- Merangsang aktivitas sel darah putih dalam peranannya meningkatkan daya tahan tubuh- Bersama L-Aspartic Acid dan L-Citruline menetralkan radikal bebas- Salah satu komponen yang membentuk otot jantung dan jaringan penyambung (persendian, ligamen, dan lain-lain)- Siap diubah menjadi energi- Salah satu elemen besar dari kolagen

4. Glutamic Acid (Asam Glutamic)- Pemicu dasar untuk glutamine, proline, ornithine, arginine, glutathine, dan GABA- Diperlukan untuk kinerja otak dan metabolisme asam amino lain

5. Tyrosine- Pemicu hormon dopamine, epinephrine, norepinephrine, melanin (pigmen kulit), hormon thyroid- Meningkatkan mood dan fokus mental

6. Glutamine- Asam amino yang paling banyak ditemukan dalam otot manusia- Dosis 2 gram cukup untuk memicu produksi hormon pertumbuhan- Membantu dalam membentuk daya tahan tubuh- Sumber energi penting pada organ tubuh pada saat kekurangan kalori- Salah satu nutrisi untuk otak dan kesehatan pencernaan- Mengingkatkan volume sel otot

48 | P a g e

7. Taurine- Membantu dalam penyerapan dan pelepasan lemak- Membantu dalam meningkatkan volume sel otot

8. Ornithine- Dalam dosis besar bisa membantu produksi hormon pertumbuhan- Membantu dalam penyembuhan dari penyakit- Membantu daya tahan tubuh dan fungsi organ hat

49 | P a g e