BAB I

PENDAHULUAN

1. Pengertian Protein

Kata protein berasal dari protos atau proteos yang berarti pertama atau utama. Protein

merupakan komponen paling penting atau komponen utama sel hewan atau manusia. Oleh

karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam

makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Dalam

kehidupan protein memegang peranan yang penting pula. Proses kimia dalam tubuh dapat

belangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang befungsi sebagai

biokatalis. Di samping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang

berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh bagian tubuh, adalah

salah satu jenis protein. Demikian pula zat-zat yang berperan untuk melawan bakteri

penyakit atau yang disebut antigen, juga suatu protein.

Kita memperoleh protein dari makanan yang beraal dari hewan atau tumbuhan. Protein

yang berasal dari hewan disebut protein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan

disebut protein nabati. Beberapa makanan sumber protein ialah daging, telur, susu, ikan,

beras, kacang, kedelai, gandum, jagung, dan buah-buahan.

Tumbuhan membentuk protein dari CO2, H2O dan senyawa nitrogen. Hewan yang makan

tumbuhan mengubah protein nabati menjadi protein hewani. Di samping digunakan untuk

pembentukan sel-sel tubuh, protein juga dapat digunakan sebagai sumber energy apabila

tubuh kita kekurangan karbohidrat dan lemak. Komposisi rata-rata unsur kimia yang

terdapat dalam protein ialah sebagai berikut: Karbon 50%, hydrogen 7%, oksigen 23%,

nitrogen 16%, beleran 0-3%, dan fosfor 0-3%. Dengan berpedoman pada kadar nitrogen

sebesar 16%, dapat dilakukan penentuan kandungan protein dalam suatu bahan makanan.

Unsur nitrogen ditentukan secara kuantitatif, misalnya dengan cara Kjeldahl, yaitu dengan

cara destruksi dengan asam pekat. Berat protein yang ditentukan ialah 6,25 kali berat

unsure nitrogen.

Protein mempunyai molekul besar dengan bobot molekul bervariasi antara 5000 sampai

jutaan. Dengan cara hidrolisis oleh asam atau oleh enzim, protein akan menghasilkan

asam-asam amino. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam molekul protein. Asam-

asam amino ini terikat satu dengan lain oleh okatan peptida. Protein mudah dipengaruhi

oleh suhu tinggi, PH dan pelarut organik.

2. Struktur Protein

a. Struktur primer:

Urutan asam amino

b. Struktur sekunder

Pola lipatan teratur (seperti struktur α heliks dan β sheet) yang distabilkan oleh

ikatan hidrogen di antara gugus-gugus peptide yang saling berdekatan dalam

rantai. Struktur sekunder dalam protein dapat digambarkan dalam bentuk diagram

topologi , yang melukiskan orientasi relatif serta kadarnya dalam dua dimensi.

Diagram ini sering digunakan untuk menunjukkan hubungan kekerabatan protein.

c. Struktur supersekunder

Pola berulang struktur sekunder yang biasa terdapat pada banyak protein.

Contohnya motif β-α-β, yang memiliki suatu segmen β sheet, diikuti dengan α

heliks, dan segmen β sheet kedua yang berikatan hidrogen dengan β sheet pertama.

Motif-motif lainnya yakni: β hairpin, yang terdiri atas dua untai β antiparalel;

motif αα, terdiri atas dua α heliks yang tersusun antiparalel; dan β barrel, dengan β

sheet yang membentuk suatu silinder.

d. Struktur tersier

Untuk protein globular, struktuur tersier yakni melipatnya segmen-segmen struktur

sekunder dalam tiga dimensi yang distabilkan oleh interaksi antara urutan-urutan

yang jauh. Sedangkan untuk protein yang hanya memiliki sedikit α heliks atau

struktur β (atau tak terdeteksi sama sekali),, struktur tersier berarti melipatnya

protein dalam tiga dimensi yang distabilkan oleh interaksi antara bagian-bagian

yang jauh urutannya.

e. Struktur domain:

Domain banyak terdapat pada protein globular, terutama yang memiliki massa

molekul lebih dari 20 kDa. Protein besar seringkali melipat sedemikian rupa

sehingga setiap domain berukuran ~17 kDa. Sebagai contoh, enzim gliseraldehid

3-fosfat dehidrogenase terlipat membentuk dua domain yang masing-masing

memiliki fungsi berbeda, yakni salah satu domain berukuran ~16 kDa mengikat

kofaktor NAD+ sedangkan domain yang lain merupakan domain katalis berukuran

~21 kDa mengikat substrat gliseraldehid 3-fosfat.

f. Struktur kuaterner: interaksi antara rantai-rantai polipeptida yang berbeda

membentuk suatu struktur oligomer, yang distabilkan hanya oleh ikatan-ikatan

nonkovalen.

3. Penggolongan protein

Ditinjau dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan besar, yaitu

golongan protein sederhana dan protein gabungan. Yang dimaksud dengan protein

sederhana ialah protein yang hanya terdiri atas molekul-molekul asam amino,

sedangkan protein gabungan ialah protein yang terdiri atas protein dan gugus bukan

protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat,lipid, atauu

asam nukleat.

Protein sederhana dapat dibagi dalam dua bagian menurut bentuk molekulnya, yaitu

protein fiber dan protein globular. Protein fiber mempunyai bentuk molekul panjang

seperti serat atau serabut, sedangkan protein globular berbentuk bulat.

a. Protein fiber

Molekul protein ini terdiri atas beberapa rantai popipeptida yang memanjang dan

dihubungkan satu dengan lain oleh beberapa ikatan silang hingga merupakan

bentuk serat atau serabut yang stabil. Struktur protein fiber telah banyak diteliti

dengan menggunakan analisis difraksi sinar X.

Ciri khas protein fiber yang terdapat pada beberapa jenis protein yang termasuk

golongan ini antara lain ialah

Konfigurasi alfa heliks pada keratin

Lembaran berlipat pararel dan anti pararel pada protein sutera alam

Heliks tripid pada kolagen

Sifat umum protein fiber tidak larut dalam air dan sukar diuraikan oleh enzim.

Kolagen adalah suatu jenis protein yang terdapat pada jaringan ikat. Protein ini

mempunyai struktur heliks tripel dan terdiri atas 25% glisin dan 25% lagi prolin

dan hidroksi prolin, tetapi tidak mengandung sistein dan triptofan. Kolagen tidak

larut dalam air dan tidak dapat diuraikan oleh enzim. Namun kolagen dapat diubah

oleh pemanasan dalam air mendidih, oleh larutan asam atau basa encer menjadi

gelatin yang mudah larut dan dapat dicernakan. Hampir 30% dari protein dalam

tubuh adalah kolagen. Ada jenis protein yang terdapat dalam jatingan elastik dan

dalam banyak hal serupa dengan kolagen, tetapi tidak dapat diubah menjadi

gelatin. Protein ini disebut elastin.

Keratin adalah protein yang terdapat dalam bulu domba, sutra alam, rambut, kulit,

kuku dan sebagainya. Struktur keratin hampir seluruhnya terdiri atas rantai

polipeptida yang berbentuk alfa heliks. Apabila dipanaskan dengan air mendidih

dan diregangkan maka konformasi berubah menjadi lembaran berlipat pararel,

karena ikatan hidrogen yang menunjang struktur alfa heliks dalam kondisi ini

terputus. Keratin yang berubah konformasi ini disebut β keratin. Sutera alam

mempunyai struktur lembaran berlipat anti pararel. Keratin mengandung banyak

sistin dan rambut manusia mengandung kira-kira 14% sistin.

b. Protein globular

Protein globular umumnya bebrbentuk bulat atau elips dan terdiri atas rantai

polipeptida yang berlipat. Pada umumnya gugus R polar terletak disebelah luar

rantai polipeptida, sedangkan gugus R yang hidrofob terletak di sebelah dalam

molekul protein. Protein globular pada umumnya mempunyai sifat dapat larut

dalam air, dalam larutan asam atau basa dan dalam etanol. Beberapa jenis protein

globular yaitu albumin, globulin, histon dan protamin.

Albumin adalah protein yang dapat larut dalam air serta dapat terkoagulasi oleh

panas. Larutan albumin dalam air dapat diendapkan dengan penambahan

amoniumsulfat hingga jenuh. Albumin antara lain terdapat pada serum darah dan

bagian putih telur.

Globulin mempunyai sifat sukar larut dalam air murni, tetapi dapat larut dalam

larutan garam netral, misalnya larutan NaCl encer. Larutan globulin dapat di

endapkan pleh penambahan garam amoniumsulfat hingga setengah jenuh.

Globulin dapat diperoleh dengan jalan mengekstrasinya dengan larutan garam (5-!)

%) NaCl, kemudian ekstrak yang diperoleh diencerkan dengan penambahan air.

Globilin akan mengendap dan dapat dipisahkan. Seperti albumin, globulin juga

dapat terkoagulasi oleh panas. Globulin antara lain terdapat dalam serum darah,

pada otot dan jaringan lain.

Histon adalah protein yang mempunyai sifat basa dan dapat larut dalam air. Pada

roses hidrolisis histon menghasilkan banyak arginin dan listin. Histon terdapat

dalam inti sel dalam bentuk ikatan dengan sam nukleat. Histon juga dapat

diperoleh dari jaringan kelenjar pankreas.

Protamin adalah ssuatu protein yang bersifat basa seperti histon tidak mengandung

tirosin dan triptofan, tetapi mengandung banyak arginin sehingga mempunyai

kadar nitrogen antara 25-30%. Protamin berikatan dengan asam nukleat dan

terdapat dalam sel sperma ikan.

c. Protein gabungan

Yang dimaksud dengan protein gabungan ialah protein yang berikatan dengan

senyawa yang bukan protein. Gugus bukan protein ini disebut gugus prostetik.

Ada beberapa jenis protein gabungan antara lain mukoprotein, glokoprotein,

lipoprotein dan nukleoprotein.

Mukoprotein adalah gabungan antara protein dan karbohidrat dengan kadar lebih

dari 4 % dihitung sebagai heksosamina. Karbohidrat yang terikat ini berupa

polisakarida kompleks yang mengandung N-asetilheksosamina bergabung dengan

asam uronat atau monosakarida lain. Mikoprotein yang mudah larut terdapat antara

lain dalam bagian putih telur dalam serum darah dan urine wanita yang sedang

hamil. Protein ini tidak mudah terdenaturasi oleh panas aatau diendapkam oleh

zat-zat yang biasanya dapat mengendapkan protein misalnya triklor asam asetat

atau asam pikrat.

Glikoprotein juga terdiri atas protein dan karbohidrat, tetapi dengan kadar

heksosamina kurang dari 4 %.

Lipoprotein adalah gabungan antara protein yang larut dalam air dengan lipid.

Lipoprotein terdapat dalam serum darah, dalam otak dan jaringan syaraf. Gugus

lipid yang biasanya terikat pada protein dalam lipoprotein antara lain lesitin dan

kolesterol.

Nukleoprotein terdiri atas protein yang bergabung dengan asam nukleat. Asam

nukleat ini terdapat antara lain dalam inti sel.

4. Sifat protein

a. Ionisasi

Seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang

mempunyai muatan positif dan negatif. Dalam suasana asam molekul protein akan

membentuk ion positif, sedangkan dalam suasana basa akann membentuk ion

negatif. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang

sama, sehingga tidak bergerak ke arah elektroda positif maupun negatif apabila

ditempatkan di antara kedua elektroda tersebut.

Protein mempunyai titik isolistrik yang berbeda-beda. Titik isolistrik protein

mempunyai arti penting karena umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya

dengan pH isolistrik.

Tabel Titik Isolistrik Berbagai Protein

Pada pH diatas titik isolistrik protein bermuatan negatif, sedangkan di bweah titik

isolistrik protein bermuatan positif. Oleh kerena itu untuk mengendapkan protein

dengan ion logam, diperlukan ph larutan di atas titik idolistrik, sedangkan

pengendapan oleh ion negatif memerlukan ph di bawah titik isolistrik. Ion-ion

positif yang dapat mengendapkan protein anatra lain ialah Ag+¿¿,

Ca++¿ , Zn++¿ ,Hg++¿ , Fe+ +¿ ,Cu++¿dan Pb++¿¿¿¿¿¿¿, sedangakn ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein

ialah ion salisilat, triklorasetat, pikrat, tanat dan sulfosalisilat. Berdasarkan sifat

tersebut putih telur arau susu digunakan sebagai antidotum atau penawar racun

apabila orang keracunan logam berat.

b. Denaturasi

Protein : Sumber : pH Isolistrik

Albumin telur : Telur : 4,55 – 4,90

Insulin : Pankreas : 5,30 – 5,35

Albumin serum : Darah : 4,88

Kasein : Susu sapi : 4,6

Gelatin : Kulit sapi : 4,80 – 4,85

Globulin serum : Darah : 5,4 – 5,5

Fibroin : Sutera : 2,0 – 2,4

Gliadin : Terigu : 6,5

Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Suatu

protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat

melakukan aktivitas biokimiawi yang menunjang kebutuhan tubuh. Aktivitas ini

tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein yang tepat. Apabila

konformasi molekul protein berubah, misalnya oleh perubahan suhu, pH atau

karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain, ion-ion logam, maka aktivitas

biokimiawinya akaan berkurang. Enzim adalah suatu protein yang mempunyai

aktivitas biokimiawi sebagai katalis dalam tubuh. Oleh perubahan suhu atau pH,

aktivitas enzim akan mengalami perubahan. Karena itu tiap enzim mempunyai pH

dan suhu tertentu yang menyebabkan aktivitasnya mencapai keadaan optimum.

Ion-ion logam berat yang masuk ke dalam tubuh akan bereaksi dengan sebagian

protein, sehingga menyebabkan terjadinya koagulasi atau penggumpalan. Dengan

demikian protein tersebut mengalami perubahan konfirmasi serta posisinya,

sehingga aktivitasnya berkurang atau kemampuannya menunjang aktivitas organ

tubuh tertentu hilang dan dikatakan tubuh mengalami keracunan. Perubahan

konfirmasi almiah menjadi suatu konfirmasi yang tidak menentu merupakan suatu

proses yang di sebut denaturasi. Proses denaturasi ini kadang-kadang dapat

berlangsung secara reversible, kadang-kadang tidak. Penggumpalan protein

biasanya di dahului oleh proses denaturasi yang berlangsung dengan baik pada

titik isolistrik protein tersebut.

Protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan pada suhu 500C atau lebih.

Koagulasi ini hanya terjadi apabila protein berada pada titik isolistriknya. Protein

yang terdenaturasi pada titik isolistriknya masih dapat larut pada pH diluar titik

isolistrik tersebut. Air ternyata diperlukan untuk proses denaturasi oleh panas.

Putih telur yang kering dapat dipanaskan hingga 1000C dan tetap dapat larut dalam

air. Disamping oleh pH, suhu tinggi dan ion logam berat, denturasi dapat pula

terjadi oleh adanya gerakan mekanik, alcohol, aseton, eter, dan detergen

Denaturasi karena Panas:

Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi

hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi

kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat

cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami

denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan. Beberapa makanan dimasak untuk

mendenaturasi protein yang dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan

dalam mencerna protein tersebut.

Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga kemampuan

mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena energi panas akan mengakibatkan

terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidak

memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Proses ini biasanya

berlangsung pada kisaran suhu yang sempit.

Alkohol dapat merusak ikatan hidrogen:

Ikatan hidrogen terjadi antara gugus amida dalam struktur sekunder protein. Ikatan

hidrogen antar rantai samping terjadi dalam struktur tersier protein dengan

kombinasi berbagai asam amino penyusunnya.

Denaturasi karena Asam dan basa:

Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai ph isoelektris

yaitu ph dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama, pada saat

inilah protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan

timbulnya gumpalan.

Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam dengan adanya muatan ionik.

Sebuah tipe reaksi penggantian dobel terjadi sewaktu ion positif dan negatif di

dalam garam berganti pasangan dengan ion positif dan negatif yang berasal dari

asam atau basa yang ditambahkan. Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan,

saat asam lambung mengkoagulasi susu yang dikonsumsi.

Denaturasi karena Garam logam berat:

Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya asam dan basa.

Garam logam berat umumnya mengandung Hg+2, Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2 dan logam

lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara garam logam

berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang tidak larut.

Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam. Pengendapan

oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena protein bermuatan

negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan dibawah pi karena

protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein

adalah; Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++ dan Pb++, sedangkan ion-ion negatif yang

dapat mengendapkan protein adalah; ion salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan

sulfosalisilat.

Garam logam berat merusak ikatan disulfida:

Logam berat juga merusak ikatan disulfida karena affinitasnya yang tinggi dan

kemampuannya untuk menarik sulfur sehingga mengakibatkan denaturasi protein.

c. Viskositas

Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul-

molekul di dalam zat cair yang mengalir. Suatu larutan protein dalam air

mempunyai viskositas atau kekentalan yang relative lebih besar dari pada

viskositas sebagai pelarutnya. Alat yang digunakan untuk menentukan viskositas

adalah viscometer Ostwald. Pengukuran viskositas alat ini di dasarkan pada

kecepatan aliran suatu zat cair atau larutan melalui suatu pipa tertentu. Serum

darah misalnya, mempunyai kecepatan aliran yang lebih lambat di bandingkan

dengan kecepatan aliran air. Viskositas larutan protein tergantung pada jenis

protein, bentuk molekul, konsentrasi serta suhu larutan. Viskositas berbanding

lurus dengan konsentrasi tetapi berbanding terbalik dengan suhu. Larutan suatu

protein yang bentuk molekulnya panjang, mempunyai viskositas lebih besar dari

pada larutan suatu protein yang berbentuk bulat. Pada titik isolistrik larutan protein

mempunyai harga terkecil.

d. Kristalisasi

Proses kristalisasi untuk berbagai jenis protein tidak selalu sama, artinya ada yang

dengan mudah dapat terkristalisasi, tetapi ada juga yang sukar. Beberapa enzim

pepsin, tripsin, katalase, dan urease telah dapat diperoleh dalam bentuk Kristal.

Albumin pada serum atau telur sukar di kristalkan. Proses kristalisasi protein

sering di lakukan dengan jalan penambahan garam amonim sulfat atau NaCl pada

larutan dengan pengaturan Ph pada titik isolistriknya. Kadang-kadang dilakukan

pula penambahan aseton atau alcohol dalam jumlah tertentu. Pada dasarnya semua

usaha yang dilakukan itu dimaksudkan untuk menurunkan kelarutan protein dan

ternyata pada titik isolistrik kelarutan protein paling kecil, sehingga mudah

dikristalkan dengan baik.

5. Reaksi-reaksi Khas Protein

a. Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahakan dengan hati-hati ke dalam larutan protein.

Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kunign

apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzana yang

terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang

mengandung tirosin, fenilamin dan triptofan. Kulit kita bila kena asam nitrat

berwarna kuning, itu juga karena terjadi reaksi xantoprotein ini.

b. Reaksi Millon

Pereaksi Million adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat.

Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan

endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya

reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan

gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tiosin akan

memberi hasil positif.

c. Reaksi Biuret

Percobaan ini khas untuk memeriksa adanya ikatan peptida pada suatu molekul.

Ion Cu (dalam pereaksi biuret) dalam suasana basa akan bereaksi dengan

polipeptida atau ikatan – ikatan peptide yang menyusun protein membentuk

senyawa kompleks berwarna ungu (violet). Reaksi biuret positif terhadap 2 ikatan

pepetida atau lebih, tetapi negative untuk asam amino atau dipeptida. Reaksi pun

positif terhadap senyawa – senyawa yang mengandung 2 gugus : -CH2NH2, - CS

NH2, -C(NH) NH2, dan –CO NH2. Biuret adalah senyawa dengan 2 ikatan

peptide yang terbentuk pada pemanasan dua molekul urea.

d. Reaksi Hopkins-Cole

Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehid dengan bantuan asam kuat

dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan proteinyang mengandung

triptofan dapat direaksikandengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam

glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam

air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfatd ituangkan

perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan dibawah larutan protein. Beberapa

saat kemudian akan terbentuk cincin ungu pada batas antara kedua lapisan

tersebut. Pada dasarnya reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk

gugus indol dalam protein

e. Reaksi Nitroprusida

Natrium nitroprusida dalam urutan amoniak akan menghasilkan warna merah

dengan protein yang memiliki gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung

sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus –S-S pada sistin apabila direduksi

dahulu dapat juga memberikan hasil positif.

f. Reaksi Sakaguchi

Pereaksi yang digunakan adalah naftol dan natrium hipobromit. Pada dasarnya

reaksi ini memberi hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau

protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah

6. Peptida

Beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan lain membentuk suatu

senyawa yang disebut peptida. Apabila jumlah asam amino yang berikatan tidak lebih

dari sepuluh molekul disebut oligopeptida.

Peptida yang dibentuk oleh dua molekul asma amino disebut dipeptida. Selanjutnya,

tripeptida dan tetrapeptida ialah peptida yang terdiri atas tiga molekul dan empat

moleku asam amino. Delapan asam amino dengan demikian akan membentuk

oktapeptida.

Polipeptida ialah peptida yang molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino.

Protein ialah suatu polipeptida yang terdiri atas lebih dari seratus asam amino.

a. Tata Nama

Pada dasarnya suatu peptida ialah asil-asam amino karena gugus –COOH dengan

gugus –NH2 membentuk ikatan peptida. Dari rumus suatu peptida ini tampak bahwa

ada gugus asil yang terikat pada asam amino.

O

H2N-CH-C-NH-CH-COOH

R R

asil asam amino

Nama peptida diberikan berdasarkan atas jenis asam amino yang membentuknya.

Asam amino yang gugus karboksilnya bereaksi dengan gugus –NH2 diberikan akhiran

il pada namanya, sedangkan urutan penamaan didasarkan pada urutan asam amino,

dimulai dari asam amino ujung yang masih mempunyai gugus –NH2

Agar tidak terlalu panjang menuliskan suatu nama peptida, digunakan singkatan nama

asam amino, yaitu dengan mengambil tiga huruf pertama. Sebagai contoh glisilalanin

ditulis gly-ala-OH, sedangkan alanilserilleusin dapat ditulis ala-ser-leu-OH.

b. Sifat Peptida

Peptida diperoleh dengan cara hidrolisis protein yang tidak sempurna. Apabila peptida

yang terjadi dihidrolisis lebih lanjut, akan dihasilkan asam-asam amino. Suatu penta

peptida alanil-leusil-sisteinil-tirosil-glisin atau yang ditulis secara singkat ala-leu-cys-

tyr-gly-OH pada proses hidrolisis akan menghasilkan alanin, leusin, sistein, tirosin,

dan glisin.

Sifat peptida ditentukan oleh gugus –NH2, gugus –COOH, dan gugus R. Sifat asam

dan basa pada peptida ditentukan oleh gugus –COOH dan –NH2, namun pada peptida

rantai panjang, gugus –COOH dan –NH2 yang terletak di ujung rantai tidak lagi

berpengaruh. Suatu peptida juga mempunyai titik isolistrik seperti pada asam amino.

Reaksi biuret merupakan reaksi warna untuk peptida dan protein.

7. Asam amino

Tidak semua asam amino yang terdapat dalam molekul protein dapat dibuat dalam

tubuh kita. Jika ditinjau dari segi pembentukannya asam amino dapat dibagi dalam dua

golongan, yaitu asam amino yang dapat dibuat atau disintesis dalam tubuh dan asam

amino yang dapat dibuat dalam tubuh kita. Asam amino yang tidak dapat dibuat

didalam tubuh kita disebut asam amino esensial dan harus diperoleh dari makanan

sumber protein. Asam amino yang dapat dibuat oleh tubuh kita disebut asam amino

nonesensial.

Atas dasar struktur ini asam amino dibagi dalam 7 kelompok, yaitu asam amino

dengan rantai samping yang :

1. Merupakan rantai karbon yang alifatik,

2. Mengandung gugus hidroksil,

3. Mengandung atom belerang,

4. Mengandung gugus asam atau amidanya,

5. Mengandung gugus basa,

6. Mengandung cincin aromatik,

7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino